Las

protenas

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Las protenas son molculas complejas cuya base estructural son molculas
ms sencillas llamadas aminocidos; estos tienen un grupo amino (-NH2), un
grupo carboxilo (-COOH), un hidrgeno (H) y un grupo de tomos o cadena
lateral (R), todos unidos a un tomo de carbono (C). En condiciones
fisiolgicas, el aminocido est ionizado; es un ion dipolar (posee carga + y-).
La cadena lateral puede variar en tamao, carga, reactividad, etc., es esta
porcin de la molcula la que diferencia un aminocido de otro. Slo veinte
aminocidos diferentes constituyen las piezas con las cuales estn formadas
las protenas de todas las especies vivas de la Tierra, desde la bacteria hasta el
ser humano
NIVELES DE ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS
En la estructura de las protenas se pueden considerar cuatro niveles de
organizacin: primario, secundario, terciario y cuaternario. Cada uno de los
cuales resaltan un aspecto diferente y depende de distintos tipos de
interacciones. Mientras la estructura primaria es simplemente la secuencia
lineal de aminocidos de una cadena poli peptdica las dems establecen su
organizacin tridimensional de pptidos o conjunto de ellos.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Se considera como estructura primaria a la secuencia lineal especfica (sin
ramificaciones) de aminocidos de una cadena poli peptdica la cual es el
resultado de la traduccin de la informacin gentica contenida en la secuencia
de nucletidos del ADN. La importancia desde el punto de vista qumico de la
estructura primaria, radica en la secuencia de los grupos laterales de los
aminocidos (cadenas laterales, R) dado que es el componente variable de la

molcula que proporciona la identidad a la cadena. Por otra parte, el significado

biolgico de esta secuencia se basa en el control que ella ejerce en la
organizacin de los niveles de complejidad superiores de la estructura proteica
ya que esta permitir en ltima estancia la determinacin de su actividad
biolgica, es decir, la secuencia de aminocidos tiene la informacin necesaria
para que la molcula adopte una conformacin tridimensional adecuada.
Es tan importante esta secuencia que el cambio en solo un aminocido como
resultado de una mutacin, puede ser trgico para la vida de un organismo.
El grado de tolerancia a los cambios depende del grado de alteracin de la
geometra que presente la estructura proteica, as como del comportamiento
qumico que tiene la cadena lateral del aminocido sustituido (polar, no polar,
bsico o cido).
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Consiste en el enrollamiento de la cadena peptdica sobre su propio eje para
formar una hlice o alguna otra estructura tridimensional especfica. La
estructura secundaria ms comn es la a-hlice (alfa), la cual se caracteriza
por formar una estructura geomtrica en espiral, muy uniforme, en la que cada
vuelta est constituida por 3,6 aminocidos.
La hlice se mantiene mediante puentes de hidrgeno entre el hidrgeno del
grupo amino del enlace peptdico de un aminocido y el grupo carboxilo del
enlace peptdico de otro. Dentro de este grupo se pueden mencionar protenas
como el colgeno, la queratina, elastina.

Otro tipo comn de estructura secundaria es la hoja plegada, que se

caracteriza por presentarse de forma aplanada y extendida, adems posee un
mximo de enlaces de hidrgeno entre los enlaces peptdicos. Esta estructura
consta de varias cadenas peptdicas que permanecen enfrentadas y se
mantienen juntas con enlaces de hidrgeno en un arreglo a manera de zig-zag.
La estructura laminar formada le confiere flexibilidad ms no elasticidad (Figura
2). Debido a que toda cadena polipeptdica tiene un extremo C-terminal en una
direccin y un extremo N- terminal en la otra, dos cadenas enlazadas con

hidrgeno y una al lado de la otra pueden correr en la misma direccin,

paralelas, o en direccin opuesta, antiparalela. Un ejemplo de estas protenas
es la fibrona de la seda.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Es raro para una protena entera permanecer con la estructura de a-hlice u
hoja -plegada. La mayora de ellas adquieren formas tridimensionales
complejas denominadas estructuras terciarias, debido a que mientras la
secundaria trata fundamentalmente de la conformacin de los aminocidos
adyacentes de la cadena poli peptdica, la estructura terciaria describe la
conformacin definitiva y especfica de la protena. Durante el enrollamiento de
la cadena peptdica, para dar origen a la estructura terciaria, los puentes de
hidrgeno y las interacciones inicas e hidrofobias entre una parte de la cadena
y otra son las fuerzas que mantienen los pliegues en posicin espacial correcta.
Por otra parte, los puentes di sulfuro (-S-S-) que se forman entre los
aminocidos de cistena pueden acercar partes que se hayan distantes en una
protena, de hecho algunos sitios activos de enzimas estn constituidos por
ellos. Adems, en la protena tambin se forman algunos otros enlaces
covalentes para mantener su estructura terciaria que por lo general es
globular.
Con respecto a la estructura terciaria de cadenas poli peptdicas largas, cabe
destacar la presencia de regiones compactas semiindependientes
denominadas dominios, que se caracterizan por poseer una geometra casi
esfrica especfica con un interior hidrofbico y un exterior polar. El carcter
independiente del dominio es evidente cuando al separo de la cadena, su
estructura primaria es capaz de plegarse sobre s misma para adoptar la
conformacin nativa.
Una protena puede presentar ms de un dominio, a menudo interconectados
por un segmento polipeptdico carente de estructura secundaria regular y
alternativamente estar separados por una hendidura o una regin menos densa

en la estructura terciaria de la protena. Los diferentes dominios de una

protena pueden gozar de movimiento relativo que est asociado con una
funcin. As por ejemplo, en la enzima hexoquinasa, el sitio activo de unin del
sustrato glucosa est en una hendidura entre dos dominios, cuando la glucosa
se une a la hendidura, los dominios colindantes se cierran sobre el sustrato,
atrapndolo para la fosforilacin.

PROTEINA FIBROSAS Y GLOBULARES

La estructura terciaria permite clasificar las protenas en dos grupos protenas
fibrosas y globulares.
PROTEINAS FIBROSAS: se ordenan formando filamentos u hojas de gran
extensin, en general conformadas por un nico tipo de estructura secundaria.
Todas ellas son insolubles en agua debido a su alto contenido de aminocidos
hidrofbicos. Cumplen importantes funciones estructurales y representan ms
de la mitad de la masa corporal de los organismos superiores.
Analizaremos algunas de inters biolgico:

Queratina: se localiza en cabellos, uas, lana, plumas, escamas,

cuernos, capa externa de la piel. Sus caractersticas ms importantes
son resistencia, dureza y flexibilidad variables.

colgeno: tendones, cartlagos, matriz sea y crnea. Se destaca por la

resistencia y por su no capacidad de estiramiento.

Elastina: se encuentra en el tejido conjuntivo, posee elasticidad y

capacidad de estiramiento.

fibrona: en la seda y en telaraa. Son fibras muy fuertes y flexibles. No

extensibles.

PROTEINAS GLOBULARES: las cadenas poliptidas se pliegan en forma

esfrica y poseen una estructura ms complejas que las anteriores, ya que
puede haber ms de una estructura secundaria en la misma molcula. Son
solubles en agua.
Algunas de las ms importantes son:

Mioglobina; interviene en el transporte y almacenamiento de oxgeno.

Citocromo: es componente de la cadena respiratoria en las

mitocondrias.

Ribonucleasa: cataliza ciertos enlaces de ARN

lisozima: cataliza la rotura hidroltica de los polisacaridos.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Como se mencion anteriormente muchas protenas tienen dos o ms cadenas

plegadas de polipptidos (subunidades) para formar su estructura terciaria. En
la estructura cuaternaria se consideran molculas proteicas superiores a los 50
mil daltons en donde las subunidades constitutivas pueden ser idnticas o
diferentes y se asocian para formar dmeros, trmeros y tetrmeros. En algunos
casos las cadenas aisladas son inactivas, pero en otros pueden cumplir la
misma funcin que el complejo, aunque con diferente cintica. El ejemplo ms
conocido es la hemoglobina en donde las interacciones hidrofbicas, los
enlaces de hidrgeno y los enlaces inicos ayudan a mantener las cuatro

subunidades juntas para formar una molcula funcional, as cada subunidad de

hemoglobina se pliega de manera similar a la estructura terciaria de
mioglobina.
Dado que la hemoglobina dentro de los glbulos rojos est constituida por dos
cadenas alfa y dos cadenas beta (Figura 4) que permiten tomar una molcula
de oxgeno, para "atrapar" molculas adicionales de oxgeno, las cuatro
subunidades cambian ligeramente su conformacin y los enlaces inicos se
rompen para exponer las cadenas y facilitar esta funcin. Esto indica que las
asociaciones estrechas de las cadenas de polipptidos dentro de la misma
protena proporcionan un tipo de comunicacin entre las unidades y se puede
entender que en las cadenas de aminocidos existen dos tipos de informacin:
uno que genera la conformacin adecuada de las estructuras secundarias,
terciarias y cuaternarias y otro que permite la reactividad correcta de las
molculas.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

Las protenas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su
composicin.

Las protenas simples u holoprotenas son las que estn compuestas

exclusivamente por aminocidos.

Las protenas conjugadas o heteroprotenas son las que estn

compuestas por aminocidos y otra sustancia de naturaleza no proteica
que recibe el nombre de grupo prosttico.
Las protenas conjugadas pueden a su vez clasificarse en funcin de la
naturaleza de su grupo prosttico. As, se habla de glucoprotenas, cuando el
grupo prosttico es un glcido, lipoprotenas cuando es un lpido,

metaloprotenas cuando es un ion metlico, fosfoprotenas cuando es un grupo

fosfato, etc.

ENZIMAS

CARACTERSTICAS DE LOS ENZIMAS

Desde el punto de vista qumico, las enzimas estn formadas de carbono

(C), Hidrgeno (H), oxigeno (O), Nitrgeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero
siempre con peso molecular bastante elevado y comn propiedades catlicas
especficas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un
"orden sistemtico de enzimas funcionales". Cuando este orden y
su sistema funcional son alterados de algn modo, cada organismo sufre ms o
menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de
accin como por un exceso de actividad de enzima.
Las enzimas son catalizadores de naturaleza protenica que regulan la
velocidad a la cual se realizan los procesos fisiologicos, producidos por los
organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcin enzimtica
causan patologas.
Las enzimas, en los sistemas biolgicos constituyen las bases de las complejas
y variadas reacciones que caracterizan los fenmenos vitales. La fijacin de la
energa solar y la sntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los
vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a
su vez, estn dotados de las enzimas que les permiten aprovechar
los alimentos con fines energticos o estructurales; las funciones
del metabolismo interno y de la vida de relacin, como la locomocin, la
excitabilidad, la irritabilidad, la divisin celular, la reproduccin, etc.
CINETICA ENZIMATICA
La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas. Estos estudios proporcionan informacin directa acerca del
mecanismo de la reaccin cataltica y de la especifidad de los enzimas. La
velocidad de una reaccin catalizada por un enzima puede medirse con relativa
facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el
enzima .La medida se realiza siempre en las condiciones ptimas de pH,

temperaturas, presencia de cofactores. La velocidad puede determinarse bien

midiendo la aparicin de los productos o la desaparicin de los reactivos.
Para estudiar la cintica enzimtica se mide el efecto de la concentracin inicial
de sustrato sobre la velocidad inicial de la reaccin, manteniendo la cantidad de
enzimas constantes.

LAS VITAMINAS

IMPORTANCIA
A las vitaminas y minerales se les llaman micronutrimentos, porque el cuerpo
solamente necesita pequeas cantidades de ellas todos los das.
L as vitaminas son compuestos orgnicos que realizan funciones muy
especiales en el cuerpo, llamadas catalticas y funcionan como coenzimas o en
el control de ciertas reacciones metablicas. Todas son importantes y
necesarias en la alimentacin y se clasifican en liposolubles e hidrosolubles.
El grupo que contiene mayor cantidad de vitaminas y minerales lo integran las
frutas y verduras. Las vitaminas son necesarias para que todas las partes del
cuerpo funcionen bien, para que se formen la sangre, el pelo, las uas y la piel
y para prevenir enfermedades.
La mayora de las vitaminas reciben nombres de letras: A, B, C, D, E, H, K, P, T,
U y a la vitamina B se le agregan nmeros para distinguirlas unas de otras. As
tenemos vitamina B1, B2, B3, B5, B6, B12.

CLASIFICACION DE LAS VITAMINAS

Vitamina A o Retinol
Sirve para el desarrollo de los huesos, funcionamiento de todos los tejidos,
previene enfermedades respiratorias, mejora la visin y previene el cncer.

Su falta provoca: Dolores en las articulaciones, disminucin de la vista, facilidad

para contraer infecciones, resequedad en los ojos, retardo en el crecimiento.
S adquiere a travs de: zanahorias, mangos, espinacas, tomates, meln, apio,
mandarina, moras, peras, sanda, mantequilla, queso, pescado, hgado.
Vitamina B1 o Tiamina
Sirve para, controlar los estados de nimo y el humor, ayuda al sistema
nervioso, favorece la memoria y concentracin, ayuda al crecimiento, ayuda a
la digestin de las grasas y azcares.
Su falta provoca: Flojera, mal humor, bajo rendimiento escolar y laboral,
depresiones, prdida de memoria y concentracin y una enfermedad llamada
Beriberi.
Viene en: germen de trigo, acelgas, arroz, aguacate, aceituna, cereza, ciruela,
guayaba, papaya, cacahuates, almendra, nuez, calabaza, cebolla, col,
espinaca, lechuga, tomate, zanahoria, chile, perejil, pimiento, avena, tocino,
carne de cerdo, pan y leche.

Vitamina B2 o Riboflavina
Sirve para un adecuado crecimiento, mantiene sana la piel, las uas, el cabello
y las mucosas y para mejorar la visin.
Su falta provoca: Inflamacin en las comisuras de la boca y en la lengua;
problemas en la piel, dolores de garganta, anemia o falta de glbulos rojos.
Viene en: Vegetales verdes, avena, legumbres. Hgado, leche, queso, huevos,
pescado.
Vitamina B3 o Niacina
Sirve para conservar las clulas, ayuda en la elaboracin de sustancias que
necesita el organismo, mantiene sana la piel, ayuda en la digestin.
Su falta provoca: Problemas en la piel, dolor de estmago, diarrea, prdida del
apetito y fatiga.
Viene en: Carnes, pescados, cacahuates, germen y harina de trigo, maz,
pimiento rojo, verduras de hoja, meln, mango, leche, queso, huevos.
Vitamina B5 o Acido Pantotnico
Ayuda a convertir las grasas y azcares en energa, a formar clulas para el
crecimiento, a cicatrizar las heridas y previene la fatiga.
Su falta provoca: Problemas en la piel y sangre y lceras en el intestino;
Viene en: Todas las carnes y vegetales, frutas frescas y frutos secos.
Vitamina B6 o piridoxina
Ayuda en el crecimiento; para fabricar anticuerpos y glbulos rojos, previene
enfermedades nerviosas y de la piel, ayuda en la formacin de otras vitaminas.
Su falta provoca: Nerviosismo, debilidad, problemas en la piel.

Viene en: Aguacates, papas, pltanos, nueces, almendras, leguminosas,

hgado, pollo, bacalao, salmn, queso, huevos.
Vitamina B8 o Biotina, tambin llamada Vitamina H
Sirve para transformar las grasas y protenas, previene la calvicie y las canas,
controla dolores musculares y ronchas, ayuda a dormir bien y a estar de buen
humor.
Su falta provoca: Flojera, mal humor; depresiones; nuseas y prdida de
apetito.
Viene en: Hgado, nueces, mantequilla de cacahuate, ejotes, yema de huevo,
coliflor.
Vitamina B9 o cido flico
Sirve para la formacin del ADN; es muy necesaria en el crecimiento, aumenta
la leche materna, protege contra los parsitos intestinales y las intoxicaciones.
Es muy recomendada durante el embarazo.
Su falta provoca anemia y malformaciones en los fetos durante el embarazo.
Viene en: Vegetales verdes, naranjas, nueces, cereales enriquecidos, hgado,
championes, fruta y jugos de frutas.
Vitamina B12 o cobalamina
Sirve para regenerar la mdula sea y los glbulos rojos, ayuda al sistema
nervioso, mejora la memoria, conserva en estado de nimo positivo, ayuda
durante la menstruacin.
Su falta provoca: Anemia; daos cerebrales; depresin y prdida de memoria.
Viene en: Carnes rojas, pescado, pollo, huevo, leche, quesos, yogurt.
Vitamina B13 o cido ortico
Sirve para prevenir problemas del hgado y vejez prematura.
No se sabe bien que problemas provoca su falta.
Viene en zanahorias, nabos, rbanos y cebollas.
Vitamina B15
Sirve para facilitar la absorcin de oxgeno, ayuda a formar defensas, protege
al hgado, disminuye el colesterol de la sangre, alivia el asma, protege contra
los agentes contaminantes.
Su falta provoca: Desorden glandular y nervioso; enfermedades del corazn y
falta de oxgeno en los tejidos.
Viene en la levadura, semillas de calabaza y cereales integrales.
Vitamina C o cido ascrbico
Sirve para el crecimiento, repara las clulas de los tejidos, encas, vasos,
huesos y dientes, protege contra enfermedades infecciosas y el cncer, ayuda
en la cicatrizacin de heridas, previene resfriados y enfermedades
respiratorias.

Su falta provoca: Hemorragias, inflamacin de encas y mala cicatrizacin.

Viene en: coliflores, coles de Bruselas, fresas, grosellas, kiwi, limn, meln,
naranja, pimiento verde, nabo, tomate.
Vitamina D o Calciferol
Sirve para la formacin y cuidado de dientes y huesos sanos, proteger las
articulaciones y ayuda al sistema nervioso.
Su falta provoca raquitismo o debilidad en los huesos y msculos.
Viene en: Aceite de hgado de pescado, sardinas, arenque, salmn, atn,
hgado, leche, mantequilla y yema de huevo.
Vitamina E o Tocoferol:
Sirve para aliviar la fatiga; previene y disuelve los cogulos sanguneos,
protege a los pulmones contra la contaminacin, ayuda a cicatrizar heridas por
quemaduras, previene los calambres.
Su falta provoca: Destruccin de glbulos rojos; problemas musculares y
anemia.
Viene en: Aceites de maz, crtamo o ajonjol, aguacate, brcoli, ciruela,
espinacas, esprragos. Manzana, moras, pltano, tomate, zanahoria.
Vitamina K o Menadiona
Sirve para formar protenas y ayuda a la coagulacin de la sangre.
Su falta provoca: Hemorragias y problemas de coagulacin sangunea.
Viene en: Verduras verdes, zanahorias, frutas y semillas.
Vitamina P o Bioflavonoides
Sirve para que los riones funcionen bien, previene la oxidacin y las
hemorragias.
Su falta provoca anemia.
Viene en la yema de huevo.
Vitamina T
Sirve para la coagulacin de la sangre.
Su falta provoca: Inflamacin en las comisuras de la boca y en la lengua,
problemas en la piel, dolores de garganta, anemia o falta de glbulos rojos.
Viene en: Hgado, leche, queso, huevos, vegetales verdes, avena, legumbres.
Vitamina U o cido mennico
Sirve para curar lceras, ayuda en el funcionamiento del estmago e intestino,
previene enfermedades del corazn y de la piel.
Su falta provoca: Problemas estomacales.
Viene en la col cruda.
Colina
Sirve para fortalecer la memoria y ayuda a eliminar sustancias txicas del

organismo.
Su falta provoca: Endurecimiento de las arterias y afecta al hgado.
Viene en: Germen de trigo y vegetales verdes.
Niacina
Sirve para la respiracin celular.
Su falta provoca: problemas en la piel y diarreas frecuentes.
Viene en: Vegetales verdes, leguminosas, maz nixtamalizado, hgado, leche,
queso, huevos.

ACIDOS NUCLEICOS
EL ADN

IMPORTANCIA
El ADN es el que contiene el mensaje gentico para toda la funcin y
organizacin celular. Es, en definitiva, la molcula que controla todos los
procesos vitales para los seres vivos, adems de ser el principal constituyente
de los cromosomas celulares.
Material gentico de todos los organismos celulares y casi todos los virus. El
ADN lleva la informacin necesaria para dirigir la sntesis de protenas y la
replicacin. Se llama sntesis de protenas a la produccin de las protenas que
necesita la clula o el virus para realizar sus actividades y desarrollarse.

ESTRUCTURA
Cada molcula de ADN est constituida por dos cadenas o bandas formadas
por un elevado nmero de compuestos qumicos llamados nucletidos. Estas
cadenas forman una especie de escalera retorcida que se llama doble hlice.
Cada nucletido est formado por tres unidades: una molcula de azcar
llamada desoxirribosa, un grupo fosfato y uno de cuatro posibles compuestos
nitrogenados llamados bases: adenina (abreviada como A), guanina (G), timina
(T) y citosina (C). La molcula de desoxirribosa ocupa el centro del nucletido y
est flanqueada por un grupo fosfato a un lado y una base al otro. El grupo
fosfato est a su vez unido a la desoxirribosa del nucletido adyacente de la
cadena. Estas subunidades enlazadas desoxirribosa-fosfato forman los lados
de la escalera; las bases estn enfrentadas por parejas, mirando hacia el
interior, y forman los travesaos.
EL ARN
IMPORTANCIA Y ESTRUCTURA
El ARN est compuesto por Adenina, Citosina, Guanina y Uracilo y el azcar que
forma el esqueleto de la cadena junto con el fosfato es ribosa a diferencia del
ADN que tiene desoxirribosa. Esto, y el ser de cadena sencilla le proporcionan
gran susceptibilidad a ser degradado por RNA por lo que es muy poco estable. El
ARN es el cido nucleico clave en la sntesis de protenas ya que copia la
informacin de cada codn de un gen del ADN y una vez maduro, es decir sin
ningn intrn y con los exones unidos, pasa al citoplasma donde unindose a un
ribosoma dirige la sntesis proteica.
El ARN se puede encontrar en el ncleo de la clula eucaritica, en el
citoplasma y en orgnulos como mitocondrias, cloroplastos y ribosomas. De
acuerdo con esta distribucin, y en relacin con su funcin particular, se
pueden considerar diferentes tipos de ARN.
ARN mensajero (ARNM)
Su funcin consiste en copiar y transmitir el mensaje gentico, almacenado en
la secuencia de bases de una de las dos cadenas del ADN cromosmico, hasta
los ribosomas, el lugar de la clula donde tal informacin se interpreta o
traduce como secuencia de aminocidos de una protena. Por tanto, se localiza
inicialmente en el ncleo, donde se asocia a protenas, para luego pasar al
citoplasma; finalmente, lo encontramos unido a los ribosomas. Cumplida su
funcin de mensajero, se degrada.
ARN ribosmico (ARNR)
Se localiza en los ribosomas, a los que da nombre, pues es su componente
mayoritario (en torno al 60%). Est asociado a protenas y proporciona la

estructura a cada una de las dos subunidades de aspecto globoso de las que
constan estos orgnulos. As crean el ambiente molecular adecuado para que
en ellos se instale el ARNM y los aminocidos que participarn en la sntesis de
las protenas.
ARN transferente (ARNT)

Se encuentra disperso por el citoplasma, constituye en torno al 15% del total de

ARN y es el de menor peso molecular, ya que consta de tan solo 70 a 90
nucletidos, algunos raros.
Su estructura es muy caracterstica, pues la cadena se pliega sobre s misma
por el emparejamiento de bases complementarias y crea as cuatro zonas o
brazos helicoidales, tres de los cuales terminan en un bucle con bases sin
emparejar. El conjunto se puede considerar como una estructura secundaria y
se conoce como estructura en hoja de trbol; esta sufre otro
Plegamiento superior y adquiere una estructura terciaria en forma de L.