PROTEINAS

PROTEINAS
REALIZADO POR: JORGE BARRIOLA Y MONICA DIB
CATEDRA DE QUIMICA
CARRERA DE MEDICINA- IUCS-SEDE LA RIOJA
FUNDACION BARCELO

FUNCIONES DE LAS
FUNCIONES DE LAS
PROTEINAS
PROTEINAS

ESTRUCTURAL (MUSCULOS)
ESTRUCTURAL (MUSCULOS)

CATALITICA (ENZIMAS)
CATALITICA (ENZIMAS)

TRANSPORTE (HEMOGLOBINA, ALBUMINA)

TRANSPORTE (HEMOGLOBINA, ALBUMINA)

TRANSPORTE TRANSMEMBRANA (PERMEASAS)

TRANSPORTE TRANSMEMBRANA (PERMEASAS)

CONTRACTIL (ACTINA Y MIOSINA)

CONTRACTIL (ACTINA Y MIOSINA)

HORMONAL (INSULINA, ACTH, STH)

HORMONAL (INSULINA, ACTH, STH)

DEPOSITO (OVOALBUMINA, PROTEINAS DE

DEPOSITO (OVOALBUMINA, PROTEINAS DE
SEMILLAS)
SEMILLAS)

DEFENSA (ANTICUERPOS)
DEFENSA (ANTICUERPOS)

EL ESTUDIO DE LA
ESTRUC-TURA DE UNA
PROTEINA SE LLEVA A
CABO POR DIFRAC-CCION
DE RAYOS X DE LA
PROTEINA CRISTALIZADA.
ES LA MISMA TECNICA
QUE PERMITIO CONOCER
LA ES-TRUCTURA DEL
ADN .
SE OBTIENEN IMGENES
CO-MO LA DE LA PROXIMA
DIA-POSITIVA QUE LUEGO
DEBEN SER
INTERPRETADAS.
LAS MISMAS PERMITEN
DE-DUCIR QUE LA
ESTRUCTURA DE UNA
PROTEINA ES LA IN-
DICADA EN LA MISMA
DIA-POSITIVA.


CLASIFICACION DE LAS
CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS
PROTEINAS

POR LA COMPOSICION:
POR LA COMPOSICION:

SIMPLES : COMPUESTAS SOLO POR AA SIMPLES : COMPUESTAS SOLO POR AA

ALBUMINA ALBUMINA

CONJUGADAS: COMPUESTAS POR AA Y OTROS CONJUGADAS: COMPUESTAS POR AA Y OTROS

COMPUES-TOS QUIMICOS (IONES METALICOS, COMPUES-TOS QUIMICOS (IONES METALICOS,
LIPIDOS, GLUCIDOS, ETC.) LIPIDOS, GLUCIDOS, ETC.)

EJEMPLO: HEMOGLOBINA (HEMO + GLOBINA) EJEMPLO: HEMOGLOBINA (HEMO + GLOBINA)

CLASIFICACION DE LAS
CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS
PROTEINAS
POR EL NUMERO DE CADENAS
MONOMERICA: CADENA
OLIGOMERICA: POCAS CADENAS (!-
")
POLIMERICA: MUCHAS CADENAS (#
")
H$%$%&'()%*+ - $,* -),. $/ 012),
DIFERENCIAS ENTRE CADENAS
HOMOMULTIMERO
HETEROMULTIMERO

CLASIFICACION DE LAS
CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS
PROTEINAS
ESTRUCTURA: ESTRUCTURA:
FIBROSAS FIBROSAS
POLIPEPTIDOS CON UN ARREGLO ALARGADO POLIPEPTIDOS CON UN ARREGLO ALARGADO
INSOLUBLES EN AGUA INSOLUBLES EN AGUA
FUERTES Y FLE3IBLES FUERTES Y FLE3IBLES
EJEMPLO: COLAGENO EJEMPLO: COLAGENO
GLUBULARES GLUBULARES
POLIPEPTIDOS CUYAS CADENAS SE PLIEGAN EN FORMA POLIPEPTIDOS CUYAS CADENAS SE PLIEGAN EN FORMA
ESFERICA ESFERICA
SOLUBLES EN AGUA SOLUBLES EN AGUA
EJEMPLO: ALBUMINA EJEMPLO: ALBUMINA
NUMERO DE AMINOACIDOS NUMERO DE AMINOACIDOS
PEPTIDO: PEPTIDO: !-" AA !-" AA
POLIPEPTIDO: POLIPEPTIDO: "-4" AA "-4" AA
PROTEINA PROTEINA # 4" AA # 4" AA

keratin
collagen
catalase
PROTEINA GLOBULAR Y
FIBROSA

NIVELES DE ORGANIZACION
NIVELES DE ORGANIZACION
DE LA ESTRUCTURA PROTEICA
DE LA ESTRUCTURA PROTEICA

ESTRUCTURA PRIMARIA DETERMINA
ESTRUCTURA PRIMARIA DETERMINA
LAS OTRAS ESTRUCTURAS
LAS OTRAS ESTRUCTURAS
tun ! GDVA"G""TFVQ"CAQC#TVENGG"#"VGPNL$GLFGR"TGQAEGYSYTDAN"S"GIV$N
%&'t ! GSA""GATLF"TRCLQC#TVE"GGP#"VGPNL#GIFGR#SGQAEGYSYTDANI""NV$DE
()*& ! GNP"AGE"IF"T"CAQC#TVD"GAG#"QGPNLNGLFGRQSGTTPGYSYSTAN"MAVI$EE
tun +! ETLMEYLENP""YIPGT"MIFAGI"""GERQDLVAYL"SATS
%&'t +! NNMSEYLTNP""YIPGT"MAFGGL""E"DRNDLITYL""ACE
()*& +! NTLYDYLLNP""YIPGT"MVFPGL""PQERADLISYL"EATS
LA ANEMIA FALCIFORME SE DEBE SOLAMENTE AL CAMBIO DE UN
AMINOACIDO
LO CUAL ALTERA LA ESTRUCTURA Y LA FUNCION DE LA HB

LA UNION PEPTIDICA CONDICIONA
LA UNION PEPTIDICA CONDICIONA
LA ESTRUCTURA SECUNDARIA
LA ESTRUCTURA SECUNDARIA
EL DOBLE ENLACE CARBONO
O!IGENO DEL CARBO!ILO "ACE
#UE EL CARBONO AL$A % EL A
&INO ESTE EN EL &IS&O
PLANO LO #UE LI&ITA LA
ROTACION
SOLO PUEDEN ROTAR LIBRE
&ENE LAS UNIONES ENTRE'
A&INO % CARBONO AL$A
CARBONO AL$A % CARBO!I
LO

ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
AL$A "ELCE
AL$A "ELCE
"A% ()* RESIDUOS
POR VUELTA
"A% +), ANGSTRO&
POR RESIDUO
SE $OR&AN PUEN
TES " ENTRE EL O!I
GENO DEL CARBO!I
LO % EL N DEL
A&INO UBICADO A -
AA DE DISTANCIA
Rig.t .an/e/
.eli0

Al1.a"eli0
Al1.a"eli0
LOS RESTOS R DE
LOS AA #UEDAN
"ACIA A$UERA DE
LA AL$A "ELICE
GLICINA %
PROLINA
DESESTABILIZAN
LA AL$A

ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
BETA CONFORMACION
BETA CONFORMACION

LA CADENAS PUEDEN SER PARALELAS O

LA CADENAS PUEDEN SER PARALELAS O
ANTIPARALELAS
ANTIPARALELAS

LOS PUENTES H SE ESTABLECEN DEL MISMO

LOS PUENTES H SE ESTABLECEN DEL MISMO
MODO
MODO

DISTANCIA POR RESIDUO

DISTANCIA POR RESIDUO

CADENAS ANTIPARALELAS: 5.67 ANGSTROM

CADENAS ANTIPARALELAS: 5.67 ANGSTROM

CADENAS PARALELAS: 5.!4 ANGSTROM

CADENAS PARALELAS: 5.!4 ANGSTROM

CADA CADENA DE UNA CONFORMACION BETA

CADA CADENA DE UNA CONFORMACION BETA
PUE
PUE
DE SER DIBUJADA COMO UNA HELICE CON
DE SER DIBUJADA COMO UNA HELICE CON
! RESIDUOS POR VUELTA
! RESIDUOS POR VUELTA

BETA CO&$OR&ACION
BETA CO&$OR&ACION

BETA CON$OR&ACION
BETA CON$OR&ACION

LOS RESTOS R DE LOS A&INOACIDOS SE

LOS RESTOS R DE LOS A&INOACIDOS SE
UBICAN "ACIA ABA2O % ARRIBA DEL
UBICAN "ACIA ABA2O % ARRIBA DEL
PLANO DE LA "O2A BETA
PLANO DE LA "O2A BETA

PROTEINAS
PROTEINAS
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
PRI&ARIA % CUATERNARIA
PRI&ARIA % CUATERNARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA

ES EL TERCER NIVEL DE ORGANIZA

ES EL TERCER NIVEL DE ORGANIZA
CION DE LA CADENA PROTEICA
CION DE LA CADENA PROTEICA

EL PLEGA&IENTO DEL POLIPEPTIDO

EL PLEGA&IENTO DEL POLIPEPTIDO
GENERA DISTINTAS ESTRUCTURAS
GENERA DISTINTAS ESTRUCTURAS
#UE INTERACTUAN ENTRE SI)
#UE INTERACTUAN ENTRE SI)

SE PRODUCE POR LA INTERACCION

SE PRODUCE POR LA INTERACCION
DE LOS RESTOS R DE LOS AA)
DE LOS RESTOS R DE LOS AA)

LAS INTERACCIONES SON'

LAS INTERACCIONES SON'
IONICAS3 PTE "3 PTE DISUL$URO E
IONICAS3 PTE "3 PTE DISUL$URO E
"IDRO$OBICAS)
"IDRO$OBICAS)

ESTRUCTURA PRI&ARIA %
ESTRUCTURA PRI&ARIA %
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
tuna 1 GDVAKGKKTFVQKCAQCHTVENGGKHKVGPNLWGLFGRKTGQAEGYSYTDANKSKGIVWN
yeast 1 GSAKKGATLFKTRCLQCHTVEKGGPHKVGPNLHGIFGRHSGQAEGYSYTDANIKKNVWDE
rice 1 GNPKAGEKIFKTKCAQCHTVDKGAGHKQGPNLNGLFGRQSGTTPGYSYSTANKAVIWEE
tuna !1 ETLEYLENPKKYIPGTKIFAGIKKKGERQDLVAYLKSATS
yeast !1 NNSEYLTNPKKYIPGTKAFGGLKKEKDRNDLITYLKKACE
rice !1 NTLYDYLLNPKKYIPGTKVFPGLKKPQERADLISYLKEATS
PROTEINAS CON SI&ILAR ESTRUCTURA PRI&ARIA TIENEN
SI&ILAR ESTRUCTURA TERCIARIA

lactate dehydrogenase malate dehydrogenase
COO-
C
H
2
C
O
COO-
COO-
CH HO
CH
2
COO-
3
COO-
CH
CH
HO
COO-
C
CH
3
O + NADH + NAD
+
+ NADH + NAD
+
PROTEINAS DE LA &IS&AS $A&ILIA
PROTEINAS DE LA &IS&AS $A&ILIA
CO&PARTEN DO&INIOS SI&ILARES
CO&PARTEN DO&INIOS SI&ILARES

UNIONES DE LA ESTRUCTURA
UNIONES DE LA ESTRUCTURA
TERCIARIA
TERCIARIA
PUEDEN SER IONICAS3 PUENTE "3 PUENTE DISUL$URO PERO
LA &AS I&PORTANTE ES LA "IDRO$OBICA)

ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
IMPLICA LA ORGANIZACION DE LAS
DIFERENTES SUBUNIDADES QUE COMPONEN
UNA PROTEINA OLIGO O MULTIMERICA
SE ESTABLECEN UNIONES IONICAS, PTE H
PERO NO COVALENTES

4


DESNATURALIZACION
DESNATURALIZACION
PROTEICA
PROTEICA

ES LA RUPTURA DE TODAS LAS ESTRUCTURAS

ES LA RUPTURA DE TODAS LAS ESTRUCTURAS
E3-CEPTO LA PRIMARIA.
E3-CEPTO LA PRIMARIA.

PUEDE SER REVERSIBLE EN ALGUNOS CASOS.

PUEDE SER REVERSIBLE EN ALGUNOS CASOS.

SE PUEDE REALIZAR POR METODOS FISICO O

SE PUEDE REALIZAR POR METODOS FISICO O
QUI-MICOS
QUI-MICOS

METODOS FISICOS:
METODOS FISICOS:

CALOR CALOR

METODOS QUIMICOS:
METODOS QUIMICOS:

ACIDOS ACIDOS

SULFUTO DE AMONIO SULFUTO DE AMONIO

DETERGENTES (SDS) DETERGENTES (SDS)

HIDRLISIS PROTEICA
HIDRLISIS PROTEICA

IMPLICA LA RUPTURA DE TODAS LAS ES-

IMPLICA LA RUPTURA DE TODAS LAS ES-
TRUCTURAS INCLUSIVE LA PRIMARIA
TRUCTURAS INCLUSIVE LA PRIMARIA

SE PRODUCE LA SEPARACION DE LOS AA

SE PRODUCE LA SEPARACION DE LOS AA

SE PUEDE REALIZAR POR METODOS QUI-

SE PUEDE REALIZAR POR METODOS QUI-
MICOS:
MICOS:

ACIDOS FUERTES ACIDOS FUERTES

ENZIMAS (TRIPSINA, PEPSINA, ETC.) ENZIMAS (TRIPSINA, PEPSINA, ETC.)

APLICACIONES CLINICAS
APLICACIONES CLINICAS

UREMIA: CONCENTRACION DE UREA EN

UREMIA: CONCENTRACION DE UREA EN
SANGRE.
SANGRE.

VALOR NORMAL: 2-!" MG #

VALOR NORMAL: 2-!" MG #

SE FORMA EN EL HIGADO A PARTIR DEL

SE FORMA EN EL HIGADO A PARTIR DEL
GRUPO AMINO DE LOS AMINOACIDOS,
GRUPO AMINO DE LOS AMINOACIDOS,
PASA A SANGRE Y SE ELIMINA POR VIA
PASA A SANGRE Y SE ELIMINA POR VIA
RENAL.
RENAL.

HIPERUREMIA: IMPLICA FALLA RENAL

HIPERUREMIA: IMPLICA FALLA RENAL

HIPO UREMIA: IMPLICA FALLA HEPATICA

HIPO UREMIA: IMPLICA FALLA HEPATICA

APLICACIONES CLINICAS
APLICACIONES CLINICAS

CREATININEMIA:CONCENTRACION DE
CREATININEMIA:CONCENTRACION DE
CREATININA EN SANGURE
CREATININA EN SANGURE

VALOR NORMAL: ."-$." MG #

VALOR NORMAL: ."-$." MG #

SU RANGO DEBIERA DEPENDER DE LA MASA

SU RANGO DEBIERA DEPENDER DE LA MASA
CORPORAL
CORPORAL

SE FORMA A PARTIR DE LA CREATINA

SE FORMA A PARTIR DE LA CREATINA
DEL MUSCULO, PASA A SANGRE Y SE
DEL MUSCULO, PASA A SANGRE Y SE
ELIMINA POR RI%ON.
ELIMINA POR RI%ON.

HIPERCREATININEMIA: IMPLICA FALLA

HIPERCREATININEMIA: IMPLICA FALLA
RENAL
RENAL

CUESTIONARIO
CUESTIONARIO
QUE SON LOS AMINOACIDOS Y QUE FUNCIONES CUMPLEN , QUE SON LOS AMINOACIDOS Y QUE FUNCIONES CUMPLEN ,
COMO SE CLASIFICAN , COMO SE CLASIFICAN ,
COMO SE UNEN ENTRE SI PARA FORMAR PEPTIDOS O PROTEINAS , COMO SE UNEN ENTRE SI PARA FORMAR PEPTIDOS O PROTEINAS ,
QUE SON LAS PROTEINAS Y CUALES SON SUS FUNCIONES , QUE SON LAS PROTEINAS Y CUALES SON SUS FUNCIONES ,
COMO SE CLASIFICAN LAS PROTEINAS , COMO SE CLASIFICAN LAS PROTEINAS ,
EN QUE NIVELES SE ORGANIZA LA ESTRUCTURA DE UNA PROTEINA Y CUALES EN QUE NIVELES SE ORGANIZA LA ESTRUCTURA DE UNA PROTEINA Y CUALES
SON LAS UNIONES CARACTERISTICAS DE CADA UNO , SON LAS UNIONES CARACTERISTICAS DE CADA UNO ,
CUAL ES LA DIFERENCIA ENTRE DESNATURALIZACION E #IDROLISIS PROTEICA , CUAL ES LA DIFERENCIA ENTRE DESNATURALIZACION E #IDROLISIS PROTEICA ,
QUE ES LA UREA- A PARTIR DE QUE SE FORMA- CUAL ES SU NIVEL NOR-MAL Y QUE ES LA UREA- A PARTIR DE QUE SE FORMA- CUAL ES SU NIVEL NOR-MAL Y
QUE CAUSAS PUEDEN PRODUCIR AUMENTO O DISMINUCION EN SANGRE , QUE CAUSAS PUEDEN PRODUCIR AUMENTO O DISMINUCION EN SANGRE ,
QUE ES LA CRETININA- A PARTIR DE QUE SE FORMA- CUAL ES SU NIVEL NORMAL QUE ES LA CRETININA- A PARTIR DE QUE SE FORMA- CUAL ES SU NIVEL NORMAL
Y QUE CAUSAS PUEDEN PRODUCIR SU AUMENTO EN SANGRE , Y QUE CAUSAS PUEDEN PRODUCIR SU AUMENTO EN SANGRE ,