Documentos de Académico
Documentos de Profesional
Documentos de Cultura
Cox
LEHNINGER
PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY
Quinta Edición
CAPÍTULO 4
La Estructura 3D de Proteínas
Quimotripsina
La conformación de una proteína o su estructura 3D es
descrita por su estructura secundaria, terciaria, y cuaternaria.
Cada proteína tiene una estructura 3D que refleja su función.
La estructura proteíca se estabiliza por múltiples interacciones
débiles. Las interacciones hidrofóbicas son los principales
contribuyentes para estabilizar la forma globular de muchas
proteínas solubles; las enlaces de hidrógeno y las interacciones
iónicas se optimizan en las estructuras termodinámicas mas estables.
Los enlaces covalentes en el esqueleto polipéptidico confieren
restricciones a la estrcutrua. El enlace péptido tiene caracter de
doble enlace lo que mantiene al grupo péptido consistente en 6
átomos en una configuración rígida y planar. El enlace N—Cα y el
Cα –C pueden rotar para definir los ángulos dihyedrales φ y ψ,
respectivamente.
Estructura Secundaria
Estructura Secundaria:
(Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, Lys, Arg, His)
y
Paralela
Antiparalela
Antiparalela
Triose phosphate isomerase
Conecta los dos extremos de segmentos
adyacentes en la antiparalela β
UV
Pelo
Colágeno
Proteína fibroína: seda y tela de arañas
Estructura Terciaria:
arreglo 3D de la cadena de aminoácidos
Mioglobina
Grupo Heme
Estructura 3D de hemoglobina
Estructura cuaternaria:
cuatro cadenas polipéptidas
Estructura Cuaternaria
El arreglo tridimensional de las subunidades separadas de una
proteína se conoce como su estructura cuaternaria.
Interacciones entre las subunidades individuales son estabilizadas
por las mismas interacciones debiles, nocovalentes, que estabilizan
lad estructuras secundarias y terciarias.
Ejemplo bien conocido: Hemoglobina
Cápsidas
virales
BSE: Bovine Spongiform Encephalopathy;
Sindrome de Creutzfeldtjakob