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Metabolismo de aminoácidos

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UNVERSIDAD DE CARABOBO FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD. ESCUELA DE MEDICINA “DR.

WITREMUNDO TORREALBA” DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA UNIVERSIDAD DE CARABOBO

Metabolismo de aminoácidos
Prof. Angélica Jiménez Alumna: Albanela Terán La Morita, 26/07/12

el glutamato puede aceptar un segundo grupo amonio para generar glutamina en la reacción catalizada por la glutamina sintetasa. situada en las mitocondrias. La enzima de los animales utiliza NAD+ como principal cofactor. lo que concuerda con un papel principal de esta enzima en la generación de energía. Papel de la glutamato deshidrogenasa. 7. Regulación del catabolismo de aminoácidos.Explicar cómo se lleva a cabo la regulación de la degradación de aminoácidos. pero también puede emplear NADP+.Obj. En las células animales la enzima actúa bien en la dirección de síntesis o bien en la dirección catabólica. aportando α-cetoglutarato al ciclo del ácido cítrico.. . En los animales la glutamato deshidrogenasa es un hexámero de subunidades idénticas. es probable que predomine la función catabólica. la síntesis de α-cetoglutarato se inhibe por el ATP o el GTP. Tanto si se forma por acción de la glutamato deshidrogenasa como si se forma por transaminación. Así la enzima está activada en situaciones de baja carga energética. La glutamato deshidrogenasa cataliza la aminación reductora del αcetoglutarato: La reacción es reversible. La enzima se controla alostéricamente. y es estimulada por el ADP o GDP. La regulación del catabolismo de aminoácidos se regula a nivel de las reacciones catalizadas por la glutamato deshidrogenasa y la glutamina sintetasa.

La retroinhibición acumulativa comporta la acción de 8 retroinhibidores específicos.Esta enzima se denomina específicamente sintetasa. De hecho el glutamato y la glutamina son dos de los aminoácidos libres más abundantes de las células cerebrales. o bien. Cada uno de los 8 compuestos produce sólo una inhibición parcial. la formación de estos aminoácidos puede causar depleción de α-cetoglutarato. interfiriendo de esta forma en el ciclo del ácido cítrico y la generación de energía. los nucleótidos de purina y pirimidina. glicina). el triptófano. histidina. en especial en el cerebro. glutamina. El ATP fosforila el carbono δ del glutamato para dar un anhidro de carboxilo-ácido fosfórico. carbamoil fosfato. La actividad de la glutamina sintetasa está regulada por dos mecanismos diferentes pero acoplados: 1) regulación alostérica mediante retroinhibición acumulativa y 2) una modificación covalente de la enzima producida mediante una cascada reguladora. productos finales metabólicos de la glutamina (triptófano. ya que la reacción acopla la formación del enlace con la energía liberada por la hidrólisis del ATP. en lugar de sintasa. y los aminoazúcares. La reacción de la glutamina sintetasa se produce a través de un intermediario acil fosfato. Esto tiene . en combinación. y la histidina). glucosamina-6-fosfato. CTP y AMP) o bien indicadores de algún otro tipo del estado general del metabolismo de los aminoácidos (alanina. Estos 8 inhibidores son. que sufre un ataque nucleófilo por el nitrógeno del amoníaco para dar el producto amida. el grado de inhibición aumenta hasta el extremo de que una mezcla de los 8 produce un bloqueo casi completo. En los animales. pero. la glutamina sintetasa es un elemento clave en la desactivación tóxica del amoníaco que se forma por el catabolismo de los aminoácidos. El nitrógeno amida se utiliza en la biosíntesis de varios aminoácidos (como el glutamato.

la PII. La adenililación y la desadenililación de la glutamina sintetasa comportan una serie de cascadas reguladoras. Este residuo de tirosina se encuentra muy cerca del lugar catalítico. ya que asegura que la acumulación de del producto final de una ruta no desactiva el aporte de un sustrato (glutamina) necesario para otras rutas.) de PII la cataliza una tercera enzima.). La forma molecular de la PII (uridililada o desuridililada) determina si el complejo cataliza la adenililación (“adenylylation” en la fig. la uridilil transferasa (UT). mientras que la adenililación parcial produce una inactivación también parcial. A la retroinhibición acumulativa se superpone un modo de regulación que implica la modificación covalente de la enzima. El producto PII-UMP. reacciona con la AT para estimular su . La adenililación inactiva el lugar catalítico adyacente. Ambas reacciones están catalizadas por la misma enzima: un complejo adenilil transferasa (AT) y una proteína reguladora. La uridililación (“uridylylation” en la fig.sentido desde el punto de vista metabólico. Una molécula enzimática con los 12 lugares (la glutamina sintetasa es un dodecámero) adenililados es completamente inactiva.) o desadenililación (“desadenylylación” en la fig. que transfiere un residuo UMP a un lugar específico de la molécula PII. La glutamina sintetasa se regula por adenililación: un residuo de tirosina específico de la enzima reacciona con el ATP para formar un éster entre el grupo hidroxilo fenólico y el fosfato AMP resultante.

y así muchos otros exponen diferentes teorías acerca de la conformación de este grupo de aminoácidos.. menos activa. Glicina (Gly). Valina (Val). Y a la inversa. . Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. glicina y glutamina. y se inhibe por la glutamina (Gln). Asparagina (Asn). Prolina (Pro). Fenillalanina (Phe). se acumula α-cetoglutarato. excepto en momentos de enfermedad y estrés. Triptófano (Trp). Calidad de las proteínas que se consumen. la forma PII que no contiene UMP se acumula y activa la actividad de adenililación de la adenilil transferasa. Los aminoácidos condicionalmente esenciales por lo general no son esenciales. Cisteina (Cys). Serina (Ser). Esto hace que se acumule la forma de glutamina sintetasa que contiene AMP. Glutamina (Gln). Aminoácidos esenciales y no esenciales. Lisina (Lys).). La relación [α-cetoglutarato] / [glutamina] es crucial par determinar si la uridililación se favorece o se inhibe. La actividad de la UT se estimula.). Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. Metionina (Met). a su vez. y si el ATP es también abundante. Treonina (Thr). cuando los aportes de nitrógeno activado son bajos. La desuridililación de la PII-UMP la cataliza una enzima diferente. se estimula la actividad de la glutamina sintetasa mediante el mecanismo inverso. cuando el aporte de nitrógeno activado (glutamina) es alto.Diferenciar a los aminoácidos según la capacidad del organismo humano para su biosíntesis. Glutamato (Glu). Isolucina (Ile). Los aminoácidos esenciales son: Histidina (His). Arginina (Arg). por el ATP y el α-cetoglutarato (“αKetoglutarate” en la fig. La forma de PII que no contiene UMP convierte la AT en un enzima adenililizante. Otros autores afirman que este grupo de aminoácidos esta formado por la arginina. 8. Aspartato (Asp). y son la arginina y la histidina. Estos son: Tirosina (Tyr). Alanina (Ala). su ulterior biosíntesis se corta. Estas cascadas reguladoras proporcionan un mecanismo de respuesta que garantiza que. Los aminoácidos no esenciales pueden ser sintetizados por el organismo a partir de productos intermedios del ciclo del ATC y otras vías metabólicas. Leucina (Leu).desadenililación de la glutamina sintetasa (“glutamine synthetase” en la fig.

. cantidad y digestibilidad. Una proteína con alto valor biológico tendrá en su estructura todos los aminoácidos esenciales en cantidad para satisfacer las necesidades.La calidad proteica se define por el número de aminoácidos esenciales que contenga dicha proteína. La proteína vegetal tiene menor valor biológico que la proteína animal. . Precursores para la síntesis de aminoácidos no esenciales.Nombrar los precursores a partir de los cuales se sintetizan los aminoácidos no esenciales. 9.

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