Clase 5

Introducción al
metabolismo celular
Temario
Nociones de bioenergética. La célula como transformadora de energía. Las fuentes y la
dinámica de la materia y la energía. Reacciones endergónicas y exergónicas. Reacciones
acopladas. Los procesos celulares que generan
energía química. Catabolismo y anabolismo. El ATP como molécula integradora.
Clasificación de los seres vivos en bases a sus estrategias metabólicas. Papel de los
organismos autótrofos y heterótrofos (sólo generalidades, ya que metabolismo energético
se discutirá en el Bloque Temático 2).
Enzimas: Definición, características y clasificación. Cofactores: Factores que modifican la
actividad enzimática. Inhibición. Regulación.

Objetivos de las actividades

- Discutir las principales estrategias que utilizan los organismos para obtener la energía
necesaria para su mantenimiento, crecimiento y reproducción.
- Discutir las características generales que tiene el metabolismo celular y su relación con
las reacciones que ocurre in vitro.
- Discutir la importancia de las enzimas en el metabolismo y otras actividades biológicas.
Identificar los distintos factores que modifican la actividad enzimática.
- Mostrar la diversidad metabólica que presentan los organismos que habitan el planeta y
cómo se interrelacionan.
 BIOENERGÉTICA: Flujo de Energía en las Células

La energía es necesaria para que ocurran las reacciones químicas

implicadas en la formación de los componentes moleculares y
propulsar las diversas actividades .

Toda forma de vida depende de la continua disponibilidad de energía.

La vida en la Tierra depende directa o indirectamente de la luz del Sol:

Los organismos fotótrofos (plantas, algas, cianobacterias) son capaces
de captar energía luminosa por medio de pigmentos fotosintéticos,
almacenando la energía en forma de moléculas de glucosa.
Los restantes organismos (quimiótrofos) obtienen su energía oxidando
principalmente hidratos de carbono y/o lípidos.
La materia fluye en forma cíclica entre organismos fotótrofos y quimiótrofos.
Durante la respiración aerobia los quimiótrofos toman nutrientes
orgánicos que oxidan a dióxido de carbono y agua, que son devueltos al
ambiente. Estas moléculas se convierten nuevamente en materia prima para
que los organismos fotótrofos, a través del proceso de fotosíntesis,
fabriquen nuevas moléculas orgánicas devolviendo oxígeno al entorno.
La fotosíntesis, que tiene lugar
en los cloroplastos de
organismos fotótrofos eucariotas,
consume energía solar para
generar glucosa a partir de
compuestos inertes como el dióxido
de carbono y el agua.

La respiración aerobia que

tiene lugar en las mitocondrias
oxida la glucosa (y otros
nutrientes) a dióxido de carbono
y agua para producir energía
química.
 Clasificación basada en la combinación de la forma de
nutrición y obtención de energía

Fuente de Carbono
INORGÁNICO ORGÁNICO
FOTOAUTÓTROFO FOTOHETERÓTROFO
SOL (Plantas, Algas, (Procariotas)
Fuente de Energía

Cianobacterias)

Reacciones Químicas QUIMIOAUTÓTROFO QUIMIOHETERÓTROFO

A)  oxidación de (Procariotas) (Hongos, Animales,
compuestos Procariotas)
inorgánicos reducidos A B
como NH3, NO2-, H2
B)  oxidación de 
moléculas orgánicas
 Primera Ley de la Termodinámica
Principio de conservación de la Energía

La energía es transformada pero no creada o destruida.

La energía del Universo permanece constante.

Los sistemas biológicos son sistemas abiertos.

En un organismo vivo la energía disipada por este es

igual a la ganada por su entorno y viceversa.
 Segunda ley de la termodinámica
Dirección de los procesos naturales
Existe una dirección hacia la cual cualquier sistema que
esté fuera del equilibrio tiende a desplazarse.
Al hacerlo se disipa energía
Energía útil = Energía total - Energía disipada
Energía disipada= T x Entropía

Se requiere energía para mantener las estructuras.

Los organismos consiguen ganar orden interno a
expensas de generar desorden en su ambiente.

(S final sistema + S final entorno) - (S inicial sistema + S inicial entorno)

>0
Reacciones Químicas en los Seres Vivos
R P
La cantidad de energía intercambiada en la reacción recibe el
nombre de entalpía H.
Las reacciones pueden ser exotérmicas o endotérmicas.

Energía libre de Gibbs (G)

Energía útil = ∆ G = ∆ H – T ∆ S

Permite estimar si una reacción será o no espontánea.

∆ G < 0: reacción exergónicas
∆ G > 0 : reacción endergónicas

∆ G < 0 = espontánea
METABOLISMO
 ENZIMAS
Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de ARN catalítico
(“ribozimas”), todas las enzimas son proteínas altamente especializadas que
funcionan como catalizadores de las reacciones de los sistemas biológicos.
Tienen un gran poder catalítico, muy superior al de los catalizadores
inorgánicos.
Poseen un elevado grado de especificidad respecto a sus sustratos, aceleran
reacciones químicas específicas y funcionan en soluciones acuosas en
condiciones muy suaves de temperatura y pH.
Tienen masas moleculares que van desde doce mil hasta más de un millón de
daltons (12 a 1000 kDa). Algunas enzimas requieren un componente químico
adicional (cofactor) para desarrollar su actividad. El cofactor puede ser uno o
varios iones inorgánicos tales como Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+, o un complejo
orgánico o metalo-orgánico denominado coenzima.
Su estudio tiene una importancia práctica enorme, no sólo en farmacología,
sino también en la industria química, en el tratamiento de los alimentos
(enzimas tiernizantes de la carne), en la agricultura, e incluso en las actividades
diarias tales como la limpieza (proteasas y lipasas que degradan proteínas y
grasas, respectivamente, que son incorporadas a los detergentes).
 La función de una enzima es aumentar la velocidad de una reacción.
En su forma estable, cualquier molécula (tal como S o P) contiene una
cantidad de energía. El equilibrio entre S y P refleja la diferencia de la
energía de sus estados basales. En la figura, la energía de P es < a la de
S, con lo que se favorece la degradación de S y la formación de P. Este
equilibrio no es afectado por la actividad de la enzima. Las enzimas no
modifican los equilibrios de reacción.

Existe un punto en el que la

caída hacia el estado S o P es
igualmente probable. Es lo que
se denomina el estado de
transición. Es un momento
molecular fugaz en el que la
vuelta al estado inicial del
sustrato o la generación de un
producto son igualmente
probables. La diferencia entre
los niveles de energía del
estado basal y del estado de
transición se denomina
energía de activación.
Los catalizadores (como las enzimas)
aumentan las velocidades de reacción
disminuyendo la energía de activación.
¿Cómo funcionan las enzimas?

El rasgo distintivo de una reacción catalizada enzimáticamente

es que tiene lugar dentro de un hueco de la molécula de la
enzima denominado sitio activo. La molécula sobre la que
actúa la enzima y que se fija en el sitio activo se denomina
sustrato. El complejo enzima-sustrato es de importancia
central en la acción de las enzimas.
 La energía requerida para
disminuir la energía de
activación es el resultado de
interacciones débiles entre
el sustrato y la enzima
(puentes de hidrógeno,
interacciones iónicas,
hidrofóbicas y de van der
Waals) que se denomina
energía de fijación.
La necesidad de múltiples
interacciones débiles para impulsar
la catálisis es una de las razones
para que las enzimas sean tan
grandes. La enzima ha de aportar
grupos funcionales para las
interacciones iónicas, puentes de
hidrógeno y debe posicionar estos
a b grupos de forma precisa para que
la energía de fijación en el estado
Hexoquinasa libre (a) y unida a la glucosa (b) de transición pueda ser óptima.
Actividad enzimática

Las enzimas tienen un

pH óptimo o un intervalo
de pH en el que la
actividad es máxima.

El incremento de la temperatura
produce un incremento de la
actividad enzimática, pero al
llegar a determinados valores
de temperatura la enzima
comienza a desnaturalizarse y
se produce el efecto inverso.
 Inhibición enzimática
La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de
la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente.
La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible.
Los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y
modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los
aminoácidos necesarios para la actividad enzimática.
Los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente.

Muchos medicamentos son inhibidores

enzimáticos. La validez de un inhibidor
enzimático medicinal está determinada por su
especificidad (no se une a otras proteínas) y
su potencia (la mínima concentración
necesaria para inhibir a una enzima). Una
alta especificidad y potencia asegura que el
medicamento va a tener pocos efectos
secundarios y por tanto una baja toxicidad. Proteasa del HIV y ritonavir (inhibidor)
INHIBICION COMPETITIVA
INHIBICION NO COMPETITIVA
 REGULACIÓN
ALOSTÉRICA
+

Es un tipo de regulación de las enzimas por el

que la unión de una molécula en un sitio
diferente del sitio activo (sitio alostérico)
modifica las condiciones de unión del sustrato
a la enzima, pudiendo ser una molécula
ACTIVADORA o INHIBIDORA.

-
• Un caso muy común de regulación del metabolismo
mediante enzimas alostéricas es la la inhibición por
el producto final.

• El producto final de una ruta metabólica inhibe

alostéricamente a la enzima que cataliza la primera
reacción de dicha ruta, interrumpiendo así su propia
síntesis cuando ésta ya no es necesaria.

• Este tipo de control es muy rentable para la célula, ya

que no se interrumpe solamente la síntesis del
producto final sino la de todos los intermediarios.