Ciencia y Tecnología

AMINAS

Prof: RAFAEL LUYO

 NOS PREPARAMOS PARA CELEBRAR
NUESTRO 56° ANIVERSARIO EN TIEMPOS DEL
COVID - 19

VALOR DEL MES DE AGOSTO:

RESPETO
 ÁREA: C y T
COMPETENCIA
Diseña y construye soluciones
tecnológicas para resolver
problemas de su entorno.
NIVEL: SECUNDARIA GRADOS: 4TO
CAPACIDAD DESEMPEÑO
Diseña la alternativa de solución Representa alternativas de solución
tecnológica para la formulación molecular de las
sustancias que interviene en un
compuesto químico, Describe la
secuencia de pasos y sus
características de estructura.

LISTA DE COTEJO
CAPACIDAD C B A
Diseña la alternativa de Desarrolla en su cuaderno, - Divide los porcentajes - Divide los cocientes
solución tecnológica ppt o word los pasos: con el peso atómico de obtenidos con el
cada elemento menor de ellos.
- Realiza la lectura del químico. - Ordena cada elemento
problema y describe los químico con su
pasos a seguir de manera respectiva cantidad de
verbal. átomos.
• Las aminas son considerados como derivados alquilados del
amoníaco (NH3 ).
• Las aminas: Son derivados del amoniaco en donde se a
enlazado al átomo de nitrógeno uno, dos o los tres grupos
alifáticos o aromáticos. De acuerdo con esto se clasifican
como:
 Aminas primarias (un grupo alifático o arilico).
 Secundarias (dos grupo alifático o arilico).
 Terciarias (tres grupo alifático o arilico).

Amina aromática Amina aromática

primaria secundaria
 : grupo alquilo + amina

Común: Se nombran añadiendo al nombre del radical hidrocarbonado el sufijo

"amina". En las aminas secundarias y terciarias, si un radical se repite se utilizan
los prefijos "di-" o "tri", si los radicales son diferentes se nombran en orden
alfabético.
 Nomenclatura de aminas
Regla 1. Las aminas se pueden nombrar como derivados de alquilaminas o alcanoaminas. Veamos algunos ejemplos.

Regla 2. Si un radical está repetido varias veces, se indica con los prefijos di-, tri-,... Si la amina lleva radicales diferentes, se nombran
alfabéticamente.

Regla 3. Los sustituyentes unidos directamente al nitrógeno llevan el localizador N. Si en la molécula hay dos grupos amino sustituidos se
emplea N,N'.

Regla 4. Cuando la amina no es el grupo funcional pasa a nombrarse como amino-. La mayor parte de los grupos funcionales tienen prioridad
sobre la amina (ácidos y derivados, carbonilos, alcoholes)
 : Alcanamina
N. IUPAC: Cuando en las aminas primarias el grupo amino no
forma parte de la cadena principal se nombran como derivadas del
hidrocarburo correspondiente, indicando la posición del grupo
amino en la cadena carbonada cambiando la “o” final del
hidrocarburo por prefijo “amina”.

2-pentanamina

Aminas secundarias y terciarias: Los sustituyentes unidos directamente al

nitrógeno llevan el localizador N.
Si en la molécula hay dos grupos amino sustituidos se emplea N,N’

N, N-Dimetilpentanamina N, N-Dimetil-1, 5-pentandiamina

LAS AMINAS BIOLÓGICOS ACTIVAS

Funciones en los organismos vivos como:

 Biorreguladores
Neurotransmisores en
mecanismos de defensa
 En muchas otras funciones.
Debido a su alto grado de actividad
biológica muchas aminas se emplean
como medicamentos.
 La adrenalina y la noradrenalina son dos hormonas
 Secretadas en la médula de la glándula adrenal.
 Liberadas en el torrente sanguíneo cuando un animal se siente en peligro.
La adrenalina
 Causa un aumento de la presión arterial y de las palpitaciones, lo que
prepara al animal para la lucha.
La noradrenalina
 Causa un incremento de la presión arterial y está
implicada en la transmisión de los impulsos nerviosos.
La dopamina y la serotonina son neurotransmisores.
 Se encuentran en el cerebro.
 Los niveles anormales de dopamina se asocian con muchos desórdenes.
Psiquiátricos, incluyendo la enfermedad de Parkinson.
La esquizofrenia se debe a la presencia de niveles anormales de serotonina en el cerebro.
La acetilcolina es una molécula pequeña e iónica y por tanto altamente soluble en
agua.
– Son liberadas por la membrana pre-sináptica en grupos de 104 moléculas.
– Se difunden en la región de contacto entre las prolongaciones nerviosas de dos
neuronas adyacentes y dando lugar a la transmisión del impulso nervioso de
una célula nerviosa a otra.
Los alcaloides son un grupo importante de aminas biológicamente
activas.
 Son biosintetizadas por algunas plantas para
protegerse de insectos y otros animales depredadores.
Aunque en medicina se utilizan algunos alcaloides,
principalmente como analgésicos.
 Todos son tóxicos.
 Causan la muerte si se ingieren en grandes cantidades.

El filósofo griego Sócrates fue envenenado con coniina (cicuta).

Los casos benignos de intoxicación por alcaloides pueden
producir.
 Alucinaciones
 Efectos psicológicos que se asemejan a la tranquilidad o a
la euforia.
El histrionicotoxina se encuentra en la piel de unas ranas que
habitan en la selva amazónica colombiana.
 Provoca la muerte por parálisis de los músculos
respiratorios.
• El átomo de nitrógeno de la molécula de amoniaco contiene un
par de electrones libres, de manera que la forma de esta
molécula, considerando en ella al par de electrones no
enlazantes, es tetraédrica ligeramente distorsionada
(piramidal).

• El par aislado de electrones no enlazantes ocupa una de los

vértices del tetraedro. El ángulo del enlace H-N-H del amoniaco
es de 107 (y tanto la forma de la molécula como el valor
anterior se pueden explicar admitiendo una hibridación sp3 en
el átomo de nitrógeno.

• El par electrónico libre provoca una compresión del ángulo que

forman entre sí los orbitales híbridos sp3, reduciéndolo de
109(a 107(grados).
 Las aminas, al igual que el amoníaco.
Son polares porque el momento dipolar del par aislado de electrones se suma a los
momentos dipolares de los enlaces C-N y H-N.

Las aminas primarias y secundarias tienen enlaces N-H que les permiten formar
puentes de hidrógeno. Las aminas terciarias, como no tienen enlace N-H, no
pueden formar este tipo de enlaces intermoleculares. Sin embargo, pueden
aceptar puentes de hidrógeno con moléculas que tengan enlaces O-H o N-H.

Las aminas primarias y secundarias tienen enlaces N-H que les permiten .
 Forman puentes de hidrógeno entre sus moléculas.
Las aminas terciarias, como no tienen enlace N-H,
 Las fuerzas intermoleculares son dipolo-dipolo.
• Todas aminas, incluso las aminas terciarias,
las
puentes de hidrógeno
forman con el agua. Por esta razón, las aminas de
baja masa molecular (hasta 6 átomos de carbono) son
relativamente solubles en agua y en alcoholes.
• Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el
enlace N-H está menos polarizado que el enlace O-H. Por lo tanto,
las aminas primarias y secundarias forman puentes de
hidrógeno más débiles que los alcoholes de masas molares
semejantes y por tanto tienen puntos de ebullición menores
que los de los alcoholes análogos.

• Las aminas terciarias, que no pueden formar puentes de

hidrógeno, tienen temperaturas de ebullición más bajos que los
de las aminas primarias o secundarias de masas molares
semejantes.
• No obstante las aminas poseen temperaturas de ebullición
mayores que las de los hidrocarburos de masa molar
semejante ya que estos últimos son apolares y las fuerzas de
interacción intermoleculares son muy débiles.
5) Propiedad característica de las aminas: Olor
La propiedad más característica de las aminas es su olor a pescado
descompuesto. Algunas diaminas son especialmente pestilentes y
sus nombres comunes describen correctamente sus olores.

La putrescina o putresceína (NH2(CH2)4NH2), más exactamente 1,4-diaminobutano,

es una diamina que se crea al podrirse la carne, dándole además su olor
característico.
Está relacionada con la cadaverina; ambas se forman por la descomposición de los
aminoácidos en organismos vivos y muertos.
La putrescina es producida en pequeñas cantidades por las células vivas gracias a
la acción de la ornitina-descarboxilasa

La cadaverina (C5H14N2), también conocida como 1,5-diaminopentano,

pentametilenodiamina, pentano-1,5-diamina es una diamina biogénica que se
obtiene por la descomposición del aminoácido lisina. Se encuentra principalmente
en la materia orgánica muerta, y es responsable en parte del fuerte olor a
putrefacción.
 Aminoácidos

Introducción
Son moléculas con un grupo amino en carbono adyacente al grupo carboxilo, ( carbono α)
a excepción de prolina e hidroxiprolina).
 Químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula,

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las Proteínas, que cumplen
funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y
constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos.
 Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida
 Estructura general de los aminoácidos

Generalmente son 20 aminoácidos diferentes son los componentes

esenciales de las proteínas.
 Aminoácidos.
Clasificación en base a la funciones fisiológica
 Esenciales
 No esenciales
Aminoácidos esenciales: son los que, no pueden ser sintetizados o no en la calidad
necesaria, por lo que tienen que ser absorbidos y sintetizadosdeben ser aportados en la
dieta o en el caso contrario pueden producirse trastornos en la salud
Aminoácidos no esenciales: pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otro a.a.
A continuación se da una lista de los aminoácidos esenciales y no esenciales.
AMINOACIDOS AMINOACIDOS NO
ESENCIALES ESENCIALES

Fenilalanina Glicina
Isoleucina Lisina Serina
Metionina Treonina Asparagina
Valina Triptófano Tirosina
Leucina Arginina
Cistina
Histidina
Acido aspártico
Acido glutámico
Citrulina
Ornitina
Prolina
Alanina
• El ser humano puede sintetizar, a partir de otros
aminoácidos, 11 de los 20 aminoácidos que forman las
proteínas.
• Los otros 9 se llaman aminoácidos esenciales y deben ser
obtenidos de la dieta, como: carne, leche, huevos, etc.

Los aminoácidos esenciales y sus fuentes

vegetales

Frijoles y Leguminosas Maíz y otros

otras y cereales cereales
leguminosas

Isoleucina Valina Triptófano

Lisina Histidina Metionina
Treonina
Fenilalanina
Leucina
 Los aminoácidos no esenciales son también imprescindibles para
la salud pero pueden ser sintetizados en el cuerpo por los
aminoácidos esenciales.
• Un consumo inferior al óptimo de aminoácidos esenciales aumenta
las necesidades del organismo de aminoácidos no esenciales.
Funciones de ambos: intervienen en la formación
 Hormonas
 Enzimas
 Neurotransmisores (mensajeros químicos)
 Anticuerpos
 Transportadores de nutrientes.
Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes
celulares.

Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo
sintetiza 16, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a
partir del conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio
cuerpo.
Estudiosrecientes han demostrado que los
aminoácidos son efectivos en la lucha contra
 La diabetes
 Depresión
 Osteoporosis
 Infartos de miocardio
 Los trastornos metabólicos en lípidos
 La impotencia
 Inmunodeficiencia
 Pero también en combate contra el
el envejecimiento (Anti-
edad)
 La caída del cabello.
 Clasificación

Clasificación de los aminoácidos: por el número de grupos carboxilo o

amino que tengan en su estructura:

1-Aminoácidos
ácidos
2-Aminoácidos
neutros
3-Aminoácidos
básicos

Los aminoácidos ácidos : Son aquellos que poseen dos o más

grupos carboxixlos ejemplo. ácido aspártico

Los aminoácidos neutros: Poseen igual número de grupos

carboxilicos y aminos. Ejemplo. La valina.

Los aminoácidos básicos: Poseen dos o más grupos amino en

sus estructuras. Ejemplo: La Lisina.
Aminoácidos

Extremo N-terminal: comienzo de la cadena

Extremo C-terminal: fin de la cadena
 Propiedades Fiscas
Su estructura real es iónica. El grupo carboxilo pierde un protón, formando un ion carboxilato y el grupo
amino se protona para dar un ion amonio.

H3O H3O
H3 N CH COOH H3 N CH COO H2N CH COO
R HO R HO R
Catión Zuitterion Anión
Punto isoeléctrico
pH en el punto isoeléctrico = pI = ½(pk1+pk2)

H3 O H3 O
H3O COO H2N CH
H3N CH H3N CO H3 N
CH (CH )O H CH (CH ) H COO
(CH 2)
COOH 2 3 2
H O O
(CH2)3 O COO 3 3

COOH H COO COO

 Propiedades Físicas
 Son sustancias cristalinas
 Casi siempre de sabor dulce
 Tienen carácter ácido como propiedad básica
 Actividad óptica
 Configuración relativa “L”
La naturaleza dipolar de los a. a. les confiere algunas propiedades
poco usuales, como las siguientes:
 Puntos de fusión arriba de 200°C: Ej. Glicina= 262°C.
 Son solubles en agua.
Momentos dipolares (µ ): mucho mayores que los ácidos o las aminas simples. Ej.
Glicina µ= 14 D; Propilamina µ= 1.4 D; Ácido propanoico µ= 1.7 D

Son menos ácidos que los ácidos simples y menos básicos que las aminas simples.
RCOOH Pka= 5; RNH2 Pkb= 4; H3N-CHR-COO- Pka=10 y Pkb=12

Son anfóteros (pueden actuar como ácidos y como bases), la forma predominante del
aminoácido dependerá del pH de la solución
Solución Básica: NH2-CHR-COO- y Solución ácida: H3N-CHR-COOH

En solución básica, el grupo amonio se desprotonara para formar un grupo amino libre. En
solución ácida, el grupo carboxílico se protonara para formar un grupo carboxilo libre.
 Reacciones de los aminoácidos
1) Reacciones en las que se pone de manifiesto el carácter ácido.
2) Reacciones en las que se pone de manifiesto el carácter básico.

H2N CH2 COO- + H2O

Na+Glicinato de sodio

NaOH
O
CuCO3
O H CH2 COOH C HN
2
C 2 COOH H2 CH2 COO- Cu
2+ +
l 2
N H N
Glicinato de cobre CO2
Benzoil glicina
HC
l

H3N CH2 + Cl-

COOH
4) Formación de Péptidos
Polímeros de aminoácidos de peso molecular menor a 6000 daltons
( <50 a.a)
Clasificación
• Dipéptido: 2 aa
• Tripéptido: 3 aa
• Tetrapéptido: 4 aa
• Pentapéptido: 5 aa
Los péptidos se forman por la unión de aminoácidos mediante un enlace
peptídico, enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento
de una molécula de agua.
ejemplo
4. Formación de Péptidos

Extremo C-terminal: comienzo de la cadena

Extremo N-terminal: fin de la cadena

Tripéptido H NH CH CO NH CH CO NH CH COOH
R1 R2 R3
Ser-Gli-Tir-Ala-Leu

NOMENCLATURA
• Se nombran desde el extremo N-terminal al C-
terminal, usando la terminación il, excepto
para el último aa.
• Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína
 PEPTIDOS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA
Ejemplos:
GLUTATIÓN:
glu-cys-gli
– Participa en reacciones redox de la célula.
– Tripéptido esencial para el funcionamiento de los
glóbulos
rojos
 VASOPRESINA Y OXITOCINA
 Ambos son nonapeptidos.
 Sintetizadas en el hipotálamo y secretadas por la neurohipófisis a la circulación general.
Oxitocina y vasopresina (ADH) Se segregan unidas a proteínas transportadoras específicas:
- Neurofisinas
- Oxitocina:
 OXITOCIN
A
Péptido formado de nueve aminoácidos cuya función principal esta relacionada con las
contracciones uterinas (coito, parto)
 Lactancia (reflejo succión -contracción de las c.mioepiteliales-salida leche)

VASOPRESINA
Vasopresina (ADH): Hormona
Péptido que produce contracciones de los vasos sanguíneos periféricos y un
aumento de la presión arterial
Son moléculas muy grandes compuestas de cadenas largas
de aminoácidos, conocidas como cadenas polipeptídicas.

 A partir de sólo veinte aminoácidos se puede sintetizar una inmensa

variedad de diferentes tipos de moléculas proteínicas, cada una de
las cuales cumple una función altamente específica en los sistemas
vivos.
 ¿QUE SON PROTEÍNAS ?
Son biomóleculas formadas básicamente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
 Conservan su actividad biológica solamente
en un intervalo relativamente limitado de pH
y de temperatura.
 Las unidades monoméricas son los
aminoácidos y el tipo de unión que se
establece entre ellos se conoce como enlace
peptídico.
1. El estómago (pepsina)

2. Intestino delgado (proteasas pancreáticas)

3. El borde en cepillo de los enterocitos (peptidasas de

membrana)

4. En el citoplasma de los enterocitos (peptidasas

citosólicas)












Clasificación por su función biológica
Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la
elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectirna presente en la membrana de los
eritrocitos.
Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxígeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina,
ácidos grasos en el caso de la albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos.
Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, entre las que se consideran los anticuerpos
(inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulina de la sangre, las proteínas denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación
de virus en células infectadas e inducir resistencia a la infección viral en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de
coagulación.
Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina.
Proteínas como factores de crecimiento: Su función consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la división celular. Como ejemplo se
puede citar la hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas.
Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas. Dentro de las células son variadas y se
encuentran en cantidad considerable para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre otras se consideran las enzimas proteolíticas cuya
función es la degradación de otras proteínas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc.
Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o tejidos que estén constituyendo de
desplazarse, contraerse, relajarse razón por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Las proteínas más
conocidas de este grupo son la actina y la miosina.
Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. Si se encuentran en la membrana plasmática, son las
encargadas de captar las señales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas de los organelos, permiten
su interacción. Sin embargo, no son proteínas exclusivas de membrana ya que algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo más típico de
éstas son los receptores de las hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos
funcionan gracias a la presencia de estas proteínas.
Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana, comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya función se
basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía. Como
ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria.
 FIBROSAS

Como ejemplo de proteínas fibrosas tenemos :

1. α
 GLOBULARES

Se pliegan en forma esférica o globular

ESTRUCTURAS CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES

 Solubles en agua
 Menores pesos moleculares que las fibrosas
 Poseen varios tipos de estructura secundaria
Su función principa

Ejemplos de proteínas globulares.

holoproteínas
heteroproteínas
-Las Albúminas de huevo
-Las Globulinas
-Las Escleroproteínas
-Las Protaminas
-Las Histonas
-Colágeno
-Insulina
-oxitocina
GLOBULARES
HOLOPROTEÍNAS
* Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
*Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina
(huevo),
lactoalbúmina (leche)

* Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,

tirotropina
* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas y
otras.
Estructura básica de las hemoproteínas o
cromoproteínas
 Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se
encuentran en las membranas celulares.
 Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su
estructura azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las
inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el
colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos
(glucosaminoglicanos).
 Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido
nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los
virus.
 Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más
iones metálicos que no constituyen un grupo hem. Por
ejemplo algunas enzimas.
 Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen
en su estructura un grupo hem . Ejemplo: Hemoglobina,
Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.
 Ejemplos

MIOGLOBINA
• Es una proteína conjugada (hemoproteína) formada por:
• Fracción proteica: globina
• Fracción no proteica (grupo prostético)
– Porción orgánica: grupo HEM
– Porción inorgánica: átomo de Fe+2.
• Función: transporte de O2 en el músculo
 HEMOGLOBINA
• Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.
• Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)
– 2 cadenas  y 2 cadenas  adulto
– 2 cadenas  y 2 cadenas  (feto)
• Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.
• Formas:
– Oxihemoglobina
– Carboxihemoglobina
– Metahemoglobina: Fe+3
• Las proteínas tienen 4 niveles de organización:
 ESTRUCTURA PRIMARIA
• Hace referencia a:
• La identidad de aminoácidos.
• La secuencia de aminoácidos.
• La cantidad de aminoácidos.
• La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
• Los aa se unen por enlaces PEPTÍDICOS.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Interacciones entre aa que se
encuentran próximos en la cadena.
• La cadena no es lineal, adopta formas en
el espacio.
• Los aa interaccionan por puentes H.
• Tipos de estructuras secundarias:
 1. HELICE ALFA
• Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.
• Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4
lugares.
• Hay 3.6 aa por vuelta.
• Ej: queratina.
 2. HOJA PLEGADA BETA
• Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente.
• Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en
segmentos diferentes de la cadena.
• Ej. Fibroína (seda)

3. Espiral al Azar
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos
que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras
moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus
propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.
Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura
cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede
obtener.

Tipos de estructura terciaria

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

 Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es
mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la
fibroína de la seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices α u
hojas β) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan
sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
 2. Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no
existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente
esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice
α hoja β, acodamientos y estructuras supersecundarias.

Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se
establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen.
Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no
covalentes.
Los enlaces covalentes pueden deberse a
1) La formación de un puentes disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a
2) La formación de unenlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un aa.
dicarboxílico (Glu o Asp).
Los enlaces pueden ser de cuatro tipos:
3) Fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto
4) Puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de aa polares
5) Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares
6) Fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura
terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y entre
los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que
exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los aa.
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de
las cadenas laterales de los aminoácidos
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata
de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.

• Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias.

• Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.
RESUMEN
 Desnaturalización de proteínas
Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior
(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un
polímero estadístico.

• Factores que influyen:

Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones soluc. de urea conc.
Grandes sales
presiones 89
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de

la proteína, acompañada frecuentemente
de precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades

hidrodinámicas
 Desnaturalización-Hidrólisis
• Desnaturalización de una proteína: pérdida de la
conformación nativa y de sus propiedades originales (ej.
coagulación por calor de las proteínas de la clara del
huevo).
• Hidrólisis de una proteína: escisión en aminoácidos (ruptura de un
enlace covalente por adición de agua).
DESNATURALIZACIÓN TÉRMICA DE LA RIBONUCLEASA
Molécula desnaturalizada
Molécula nativa

Desnaturalización

Renaturalizació
n