AMINOÁCIDOS Y

PROTEÍNAS II

Mg. Luis Enrique Morillo

LOGROS DE APRENDIZAJE:

• Caracterizar a los aminoácidos y proyectar su estructura.

• Identificar a los aminoácidos esenciales.

• Resolver problemas estructurales de separación y aislamientos de

aminoácidos en una mezcla.

• Identificar agentes desnaturalizantes.

• Clasificar las proteínas por su estructura y funciones.

AGENDA:

• Aminoácidos y proteínas.
• Fórmula de un aminoácido.
• Aminoácidos esenciales.
• Estructura secundaria.
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria.
• Clasificación de las proteínas.
• Agentes desnaturalizantes de las proteínas.
 REFLEXIÓN DESDE LA EXPERIENCIA

Los aminoácidos (a.a) son las unidades fundamentales de las proteínas y tiene como
mínimo, un grupo amino y un grupo carboxílico (bifuncionales), de bajo peso molecular
(75 - 204) y que pueden obtenerse mediante una hidrólisis de las proteínas. Se han
encontrado unos 100 a.a. de las fuentes naturales; de los cuales 20 a.a. son los que se
presentan con mayor frecuencia en las proteínas (α-aminoácidos proteicos).
• Análisis del contenido de proteína (Método de Kjeldahl).
• Composición centesimal de la proteína.
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Configuración absoluta

Existen aminoácidos (no proteícos) de la serie D, especialmente en las

paredes celulares (tirociclina, penicilinas, gramicidinas, etc).
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES - PÉPTIDOS

Son aquellos a.a. que el organismo no puede sintetizarlos, pero son necesarios
consumirlos en la dieta. Para el organismo adulto son 8 los aminoácidos:
V,L,I,F,W,M,T y K. Para los niños (los 8 anteriores y arginina e histidina).
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES - PÉPTIDOS

Grupo
funcional
en común
AMINOÁCIDOS ESENCIALES - PÉPTIDOS
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS ESENCIALES - PÉPTIDOS
AMINOÁCIDOS ESENCIALES - PÉPTIDOS
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS

Oxitocina: Hormona femenina que estimula la motilidad uterina, especialmente

en el parto.

Vasopresina: Hormona que se presenta en ambos sexos y tienen funciones

antidiuréticas, contracciones de vasos sanguíneos periféricos y aumento en la
presión arterial.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

Las cadenas peptídicas tienden a plegarse, adquieren una disposición

geométrica específica con disposiciones: a) helicoidales y b) de hojas
plegadas, debido a las interacciones de puentes de hidrógeno.

Si la molécula se enrolla de forma helicoidal y cada grupo carbonilo se

puede unir mediante puente de hidrógeno al grupo amino, se le conoce
como hélice α y es la extensión de la cadena peptídica, debido al grado de
ordenamiento espacial. Se estabiliza mediante el puente de hidrógeno (ej.
a-queratina).
HÉLICE α

Estructura propuesta por Pauling y Corey en 1951.

Las cadenas peptídicas tienden adoptar ciertos
ordenamientos moleculares debido a las
interacciones de puentes de hidrógeno entre el
oxígeno del grupo carbonilo y el hidrógeno del grupo
amido de la misma cadena peptídica. Una vuelta
tiene aprox. 3,6 aa.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: HÉLICE α
ESTRUCTURA SECUNDARIA: β-PLEGADA

Las cadenas peptídicas también pueden formar puentes de hidrógeno

alineándose unos al lado de los otras, dando a lugar láminas bidimensionales
(ej. Fibroína de la seda).
ESTRUCTURA SECUNDARIA: β-PLEGADA
ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la forma tridimensional de las proteínas y se produce por la tendencia de ésta

a sufrir dobleces o enrollamiento consigo misma o con cadena semejantes. Se
estabiliza mediante puentes de hidrógenos (1), enlaces disulfuro (3),
interacciones electrostáticas (2) y fuerzas hidrofóbicas (4).
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Grado de asociación de dos o más cadenas de péptidos de la proteína

completa.
La Hemoglobina está formada de cuatro cadenas peptídicas unidas para formar
una proteína globular.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
CLASIFICACIÒN DE LAS PROTEÌNAS

Las proteínas pueden ser clasificadas de acuerdo a:

I. Función biológica.

II. Sus propiedades físicas.

III. Por su composición.

Con frecuencia, las clasificaciones muestran relaciones útiles para

comprender las funciones químicas, físicas y biológicas de las
proteínas individuales.
CLASIFICACIÒN DE LAS PROTEÌNAS

I. Por sus funciones:

CLASIFICACIÒN DE LAS PROTEÌNAS

I. Por sus funciones:

a) Fibrosas.
b) Globulares.
a) Fibrosas: Constituidas por cadenas poli-peptídicas ordenadas de forma
paralelas a lo largo de un eje, formando fibras o láminas largas. Son
resistentes. Las cadenas peptídicas se mantienen unidas mediante puentes
de hidrógenos. Se encuentran en el tejido conjuntivo de los animales. Son
insolubles en agua y soluciones alcalinas diluidas.
α-Queratinas, β-Queratina, Colágeno, Elastina.
α-Queratinas: Alto contenido de cistina, posee numerosos puentes de
hidrógeno y tienen una gran cantidad de aminoácidos corrientes. Ejemplos:
cuernos y uñas (duros y quebradizos, con 22% de cistina) Piel, pelo y lana
(blandos con 14% de cistina).
CLASIFICACIÒN DE LAS PROTEÌNAS

β-Queratina: No tiene cistina ni cisteína, pero son ricas en aminoácidos de

cadenas laterales pequeñas. Ejemplos fibras hiladas de arañas y gusanos
de seda, escamas, garras de reptiles, picos de pájaros.

b)Globulares: Cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, adoptan

formas esféricas o globulares compactas. Se estabilizan mediante puentes
de hidrógeno. Generalmente solubles en agua y en soluciones débilmente
ácidos y básicos. Ejemplo: enzimas, albúminas histonas, protaminas,
prolaminas, insulinas, anticuerpos, etc.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

II. Por su composición:

a) Proteínas simples: Son aquellos que por hidrólisis producen solamente

aminoácidos.

b) Proteínas conjugadas: Proteínas que por hidrólisis producen

aminoácidos y compuestos orgánicos o inorgánicos. Estos compuestos no
proteicos son llamados grupos prostéticos.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

b) Proteínas conjugadas:
 Fosfoproteínas: Proteínas combinadas con el ácido fosfórico (caseina).
 Cromoproteínas: Proteínas combinadas con pigmentos. En este grupo se
encuentran la hemoglobina, la parte proteica es la globina y el grupo
prostético es la hemina o hematina . Este grupo prostético tiene la función
de fijar una molécula de oxígeno.
AGENTES DESNATURALIZANTES DE LAS PROTEÍNAS

Rompe los enlaces de hidrógeno al hacer que las moléculas

vibren de forma muy violentas. Produce una desnaturalización
irreversible.

Produce vibraciones violentas de las moléculas, lo cual rompe

los enlaces de hidrógeno.

Opera probablemente de manera muy similar a la acción del

calor.
AGENTES DESNATURALIZANTES DE LAS PROTEÍNAS

Hace que las moléculas que tienen fórmula globular se

alarguen y después se enreden (batir clara de huevo a punto
de merengue).

Probablemente afectan los enlaces de hidrógeno y los puentes

salinos.

Rompen los enlaces de hidrógeno y los puentes salinos.

AGENTES DESNATURALIZANTES DE LAS PROTEÍNAS

Puede interferir con los enlaces puente de hidrógeno debido a

que estos disolventes pueden también formar este tipo de
enlaces. Desnaturalizan rápidamente las proteínas de las
bacterias.

Los cationes se combinan con los grupos SH y forman

precipitados (todas estas sales son venenosas).

https://www.youtube.com/watch?v=BHZ4vtO4Pa0
ESQUEMA DE LA DESNATURALIZACIÓN
ONDULADO PERMANENTE

Uno de los componentes químicos del cabello son las proteínas, las cuales se
hayan constituidas de cadenas polipeptídicas unidas por enlaces disulfuro
debido al tipo de aminoácidos que lo constituyen.

¿Cómo se ondula el cabello?

Para ondular el cabello se emplea una loción que contiene

un agente reductor como el ácido tioglicólico, esta loción
onduladora rompe los enlaces disulfuro de los polipéptidos.
ONDULADO PERMANENTE
 APLIQUEMOS LO APRENDIDO
SECCIÓN DE REFERENCIA
SECCIÓN DE REFERENCIA
INTEGREMOS LO APRENDIDO
SECCIÓN DE REFERENCIA
INTEGREMOS LO APRENDIDO
ACTIVIDAD ASINCRÓNICA
GRACIAS POR SU ATENCIÓN

Mg. Luis Enrique Morillo