Aminoácidos y

Proteínas

Dra. Janeth Salgado

Bioquímica Medicina
FCM-UNAH
 α-AMINOÁCIDOS (aa): estructura

 Unidad estructural básica de

las proteínas
 El grupo amino esta unido al
C- α , el C contiguo al grupo
carboxilo.
α
 Al C- α también esta unido un
H y una cadena lateral R
 Se han descrito mas de 100 aa
pero solo 20 de ellos participan
en la síntesis de proteínas.
(están codificados en los
genes)

2Aminoácidos y
AMINOÁCIDOS: estructura

 Los aa difieren entre si por

el grupo R (grupo
sustitutivo).
 R: adjudican diferentes
propiedades a cada uno
de los aa y determinan su
función biológica.

3Aminoácidos y
 AMINOÁCIDOS: estructura

 A pH fisiológico el pKa de los grupos amino y carboxilo

de los aa es aproximadamente 2 y 10 respectivamente.
 El grupo –COOH pierde un protón y el grupo amino
capta u protón para dar la forma Zwitterion.(in vivo)

4Aminoácidos y
 Estructura de los aminoácidos

 Por su estructura, los aa se ionizan en solución acuosa de manera

que pueden funcionar como ácidos y como bases (anfoliticos).

 Los aa que poseen un g. amino y un g. carboxilo (Gly, Leu, Ile) se

convierten en iones dipolares (Zwitteriones).

 Estos iones en slns acuosas son eléctricamente neutros y no

emigran ni se someten a campos eléctricos.

 La ionizacion de un aa depende del pH de la solución.

 Punto isolectrico: pH en el cual la molécula no tiene carga neta

5Aminoácidos y
Estereoquímica de los aa
 Se presentan en dos formas
isomericas, imágenes
especulares no superponibles.
 Los isomeros de la serie L
poseen el grupo alfa amino a la
izquierda.
 Los aa que se encuentran en las
proteínas son de la serie L y
tienen mayor participación
metabólica celular.
 Los aa de la serie D participan
en las paredes celulares
bacterianas.
 Todos los aa excepto la Gly
pueden existir en las formas D y
L.
6Aminoácidos y
 Nomenclatura de los aa
Alanina Ala A Leucina * Leu L

Arginina+ Arg R Lisina* Lys K

Asparragina Asn N Metionina* Met M

Ac. Asp D Fenilalanina* Phe F

Aspartico
Cisteina Cys C Prolina Pro P

Glutamina Gln Q Serina Ser S

Ac. Glu E Treonina* Thr T

glutamico
Triptofano* Trp W
Glicina Gly G
Tirosina Tyr Y
Histidina + His H
Valina* Val V
Isoleucina* Ile I

Tres letras
+: Esencial en la niñez
Una letra
*: Esencial durante toda la vida 8Aminoácidos y
 AMINOÁCIDOS

Clasificación

Propiedades químicas de
las cadenas laterales

1. Cadenas alifáticas
2. Cadenas con hidroxilo o azufre
3. Aromáticos
4. Básicos
5. Ácidos y sus amidas

9Aminoácidos y
 Aminoácidos con cadenas laterales alifáticos

 El grupo R se extiende más y se hace más hidrófobo.

 Los aminoácidos hidrófobos se encuentran
normalmente en el interior de las moléculas proteicas.

10Aminoácidos y
 Aminoácidos con cadenas laterales
hidroxilo o azufre

 Cadenas laterales son débilmente polares

 Son en general más hidrófilos que sus análogos
alifáticos
 La metionina es bastante hidrófoba
 Puede producirse una oxidación entre pares de
cadenas laterales de cisteína para formar un enlace
disulfuro (cistina)

11Aminoácidos y
 Aminoácidos básicos

 Llevan grupos básicos en sus

cadenas laterales.
 Existen a valores de pH
próximos a la neutralidad
 La histidina es el menos básico
de los tres
 Son muy polares
 Suelen hallarse normalmente
en las superficies exteriores de
Histidina
las proteínas
Lisina
Arginina

12Aminoácidos y
 Aminoácidos ácidos y sus amidas
 Son los únicos aminoácidos que llevan cargas negativas a pH 7.
 Están acompañados por sus amidas, la asparagina y la glutamina.
- Tienen cadenas laterales sin carga, aunque son claramente polares,
también son hidrófilos y tienden a encontrarse en la superficie de las
moléculas de proteína, en contacto con el agua.

13Aminoácidos y
 Aminoácidos aromáticos

 Presentan cadenas laterales aromáticas.

 La fenilalanina junto con los aa alifáticos (val, leu, ile),
es uno de los aa más hidrófobos.
 La tirosina y el triptófano también presentan un
carácter ligeramente hidrófobo

14Aminoácidos y
 Aminoácidos modificados

 Algunos aa son modificados (cadenas laterales) postranscripción.

Por ejemplo:
- Fosfoserina (síntesis de serina a partir de 3-fosfoglicerato)
- 4-hidroxiprolina: colágeno
- δ-Hidroxilisina: colágeno
- Acido γ-carboxiglutámico: estructura de la osteocalcina (10-25% prot
no colágena del hueso ) dependiente de Vit K

15Aminoácidos y
 FORMACION DE PEPTIDOS Y
POLIPEPTIDOS

 Los aa se unen o polimerizan por medio de enlaces

peptídicos: la unión química entre el grupo α-carboxil de un
aa con el grupo α-amino de otro aa, con la liberación de
una molécula de agua.
 La rx + importante de los aa es la formación de un enlace
peptídico ya que este enlace carece de carga a cualquier
pH de interés fisiológico.
 Es un enlace covalente por formación de un enlace amida

16Aminoácidos y
Enlace peptídico y formación de péptidos

DIPEPTIDO

17Aminoácidos y
 PEPTIDOS Y POLIPÉPTIDOS

 Las cadenas que contienen unos pocos residuos de aa se

denominan oligopéptidos:
- 2 aa dipéptido
- 3 aa tripeptido…
 Si la cadena es muy larga se llama polipéptido.
 Grupo amino que no ha reaccionado en un extremo (amino
terminal o N-terminal)
 Grupo carboxilo sin reaccionar en el otro extremo
(carboxilo terminal o C-terminal)

18Aminoácidos y
 Enlace peptídico y formación de péptidos

TETRAPEPTIDO

Cada vez que se añade un aa a la cadena, debe eliminarse una molécula de

agua.

19Aminoácidos y
 Estabilidad y formación del enlace peptídico

 En un entorno acuoso este proceso no esta favorecido

termodinámicamente.
 El enlace peptídico es metaestable.
 Las proteínas se hidrolizan en disolución acuosa cuando
esta presente un catalizador
 La formación del enlace peptídico precisa el acoplamiento
de la reacción de síntesis con la hidrólisis de compuestos
de fosfato de energía elevada (ATP). (activación de los aa)

20Aminoácidos y
 Actividad biológica:
Péptidos

1. Péptidos vasoactivos: angiotensina II,

bradicinina, calidina
2. Hormonas: oxitocina, vasopresina,
somatostatina, TRH, GRH, ACTH, insulina,
glucagón, gastrina, secretina, colecistoquinina,
VIP (péptido intestinal vasoactivo)
3. Neurotransmisores: encefalinas, sustancia P

21Aminoácidos y
 PROTEINAS: polipéptidos de secuencia definida

 Cada proteínas tiene un orden definido de residuos de aa.

 Son polipéptidos largos: Mb humana tiene 153 aa.
 Hay proteínas que son similares pero NO idénticas
 Las proteínas evolucionan, lo hacen mediante cambios
conservadores y no conservadores:
- Conservadores: conservan la naturaleza de la cadena
lateral. Por ejem Asp por Glu
- No conservadores: pueden tener consecuencias graves.
Ejm Asp por Ala

22Aminoácidos y
 PROTEÍNAS

Componentes Transportadores
Estructurales de
Colágeno Sustancias
tela de arana Hb FUNCIONES
Respuesta Contracción
Hormonas Inmunitaria Muscular
Insulina Coagulación Actina y miosina
sanguínea

Componentes
Catalizadores de
de rxs qq esqueleto
Enzimas intracelular

23Aminoácidos y
 Clasificación de las proteínas

 Desde un punto de vista químico, existen dos grandes grupos de

proteínas:
1. Proteínas simples: formadas exclusivamente por a-aminoácidos,
como es el caso de la ubiquitina, una proteasa intracelular formada
por 53 AA.
2. Proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena
polipeptídica un componente no aminoacídico llamado grupo
prostético, que puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico o
simplemente un ión inorgánico.
 La proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se
llama apoproteína.
 La proteína unida a su grupo prostético es funcional, y se llama
holoproteína (holoproteína = apoproteína + grupo prostético).
 Son proteínas conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los
citocromos, etc.
24Aminoácidos y
 Clasificación

 En cuanto a su forma molecular, podemos distinguir:

1. Proteínas globulares: la cadena polipeptídica aparece enrollada
sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos
esférica y compacta. Ejm: Mioglobina y Hemoglobina
2. Proteínas fibrosas: tienen funciones estructurales.
 Proteínas de la piel, tejido conjuntivo y el pelo, la seda.
 Son siempre alargadas
 Son menos abundantes que las globulares
 Ejm: queratina, colágeno, elastina, fibroina

25Aminoácidos y
Niveles de organización estructural de las proteínas

Estructura 1`
(secuencia de aa)

Estructura 2` Estructura 4
Plegado de la Asociación de
cadena polipéptica varias cadenas
(local) polipeptídicas
Estructura 3`
Nivel de plegado superior
(global)

26Aminoácidos y
 Estructura primaria

 Acomodamiento de las cadenas de aa (orden secuencial de aa),

estabilizado por enlaces peptídicos, puentes disulfuros (cisteína). Al
alterar este orden también se altera el tipo, las propiedades de la
proteína.
 Esta determinada por un gen concreto.
 Ejm: Insulina, vasopresina, colecistoquinina, gastrina, secretina (Hh
del sistema digestivo)

27Aminoácidos y
Estructura secundaria

 Se encuentran con > frecuencia

son la hélice α, la lamina β y la
hélice 310
28Aminoácidos y
 Estructura 2º
 Son rearreglos especiales originados por el
establecimiento de puentes de H entre los grupos
q conforman los enlaces peptídicos de los aa
cercanos.
 alfa hélice: es un ordenamiento helicoidal en el
que el g. R de los aa se orienta hacia el exterior
de la hélice.
- Se estabiliza por la formación de puentes de H
entre los componentes del enlace peptídico de aa
cercanos en la estruct 1 de la proteína.
- Ejm: proteínas fibrosas: colágeno, alfa queratina.

 β laminar:
- El esqueleto se ordena en forma de zigzag.
- Los grupos R de aa se orientan en direcciones
opuestas con un patrón alternante y hacia afuera
- se estabiliza por puentes de H.
- Los aa no tienen que estar próximos en la
estructura 1
- Típica de proteínas fibrosas: fibroina (seda)

29Aminoácidos y
 ESTRUCTURA TERCIARIA

 Las proteínas globulares no solo

poseen estructuras 2` sino que,
además, también se pliegan
formando estructuras terciarias
compactas.
 Es una modificación en el espacio.
 Es el plegamiento tridimensional
total de la cadena de una proteína.
 Se forma una proteína tridimensional
 Esta conformación facilita la
solubilidad en agua y así realizar
funciones de transporte, enzimáticas,
hormonales, etc. Ejm: mioglobina

30Aminoácidos y
ESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA TERCIARIA

Esta conformación se mantiene estable gracias a la

existencia de enlaces entre los radicales R de los
aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
 Los puentes de hidrógeno
 Interacciones de Van der Waals
 Los puentes eléctricos entre aa de carga diferente
llamados también “atracciones electrostáticas”
 Las interacciones hidrófobas formación de un núcleo
hidrofobico o interface hidrofobico
 El puente disulfuro
32Aminoácidos y
 Estructuras de las proteínas globulares

 La mayoría de las proteínas

están formadas por mas de
un dominio;
 Dominio: región compacta,
plegada localmente, de la
estructura 3`.
 Los principales patrones de
plegado:
1. Los producidos alrededor de
un empaquetamiento de
hélices alfa
2. Los construidos sobre un
entramado de estructuras
laminas beta

33Aminoácidos y
 Estructura 4º
 Es el nivel mas complejo de
organización.
 Se refiere a interacciones no
covalentes que unen varias cadenas
polipeptidicas en una sola molécula.
Ejm: la hemoglobina q tiene 4
cadenas.
 Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de
subunidades.
 El número de subunidades
(cadenas) varía desde dos como en
la hexoquinasa, cuatro como en la
hemoglobina, o muchos como la
cápsida del virus de la poliomielitis,
que consta de 60 unidades
proteicas.
34Aminoácidos y
 Niveles de estructura proteica

Estructura cuaternaria
 Homotípicas: asociación
de cadenas
polipeptídicas idénticas o
casi idénticas
 Heterotipicas:
interacciones entre
subunidades con
estructuras muy distintas

35Aminoácidos y
 Propiedades

 Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de

orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija
 La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
1. Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
2. Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del
interior aparecen en la superficie
3. Pérdida de las propiedades biológicas

ESTADO NATIVO ESTADO

36Aminoácidos y
DESNATURALIZADO
 DESNATURALIZACION

 Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se

llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos
(calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza
iónica).
 Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es
reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva
mediante cambios en:
(1) la polaridad del disolvente
(2) la fuerza iónica
(3) el pH
(4) la temperatura

37Aminoácidos y
ENZIMAS: catalizadores
biológicos

CATÁLISIS Y CONTROL DE LAS

REACCIONES BIOQUIMICAS
 ENZIMAS

1. Conceptos generales
2. Clasificación
3. Cinética enzimática
4. Inhibición enzimática
5. Enzimas alostéricas
6. Catálisis enzimática
7. Efectos de la temperatura, pH, cofactores
8. Regulación enzimática

39Aminoácidos y
 Conceptos generales

 Son catalizadores típicos: acelerar la velocidad de una rx sin ser

consumidas en el proceso
 Son estructuralmente reciclables
 Incrementan las velocidades de rx en un orden de 108 a 1014 veces.
 Son catalizadores biológicos
 Algunas requieren cofactores o grupos prostéticos
 La actividad enzimática es regulable
 Con excepción de un pequeño grupo de moléculas de ARN, todas
las enzimas son proteínas.

40Aminoácidos y
 Conceptos generales

 Algunas poseen isoenzimas, enzimas que catalizan la misma

reacción pero presentan diferencias en 1 o más aminoácidos
de su estructura primaria.
En una reacción catalizada por un enzima:
 La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
 El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada
centro activo.
 Una vez formados los productos la enzima puede comenzar
un nuevo ciclo de reacción

41Aminoácidos y
 ESPECIFICIDAD DE LAS
ENZIMAS
 Especificidad óptica: actúan sobre un determinado
isómero. Ejem: serie L (aa) o serie D (CH)

 Especificidad de grupo: algunas actúan sobre un grupo

determinado de moléculas. Ejem: enzimas que digieren las
proteínas.

42Aminoácidos y
 Clasificación

En función de su acción catalítica específica, los enzimas

se clasifican en 6 grandes grupos o clases:
 Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
 Clase 2: TRANSFERASAS
 Clase 3: HIDROLASAS
 Clase 4: LIASAS
 Clase 5: ISOMERASAS
 Clase 6: LIGASAS

43Aminoácidos y
 Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

 Reacciones de oxidación- reducción . Ejm: oxidasas,

deshidrogenasas, reductasas, peroxidasas

44Aminoácidos y
 Clase 2: TRANSFERASAS

 Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del

hidrógeno) de un sustrato a otro. Ejm: transcarboxilasas,
transmetilasas, transamilasas

45Aminoácidos y
 Clase 3: HIDROLASAS

 Catalizan las reacciones de hidrólisis: (rupturas

hidroliticas. Ejm peptidasas, fosfatasas,
estearasas.

lactosa + agua ↔ glucosa + galactosa

46Aminoácidos y
 Clase 4: LIASAS

 Formación de dobles enlaces por eliminación de un grupo

qq o adición de grupos a dobles enlaces. Ejem: aldehido
liasas, descarboxilasas, deshidratasas, desaminasas,
sintasas

47Aminoácidos y
 Clase 5: ISOMERASAS

 Catalizan la interconversión de isómeros: rearreglos de

átomos dentro de una molécula. Son ejemplos la
fosfotriosa isomerasa, fosfoglucosa isomerasa,
epimerasas, mutasas

48Aminoácidos y
 Clase 6: LIGASAS

 Reacciones en las que se unen dos moléculas

 Formación de enlaces qq, utilizando ATP u otros
nucleótidos como fuente de energía. Ejem:
polimerasas, sintetasas

49Aminoácidos y
 NOMENCLATURA

50Aminoácidos y
 Sitio o centro activo de una
enzima
 Lugar de la estructura proteica donde se da la
interacción con el sustrato (3 lugares).
 Es una estructura dinámica y transitoria.
 Hay dos modelos sobre la forma en que el
sustrato se une al centro activo de la enzima:
1. Modelo llave – cerradura
2. Modelo del ajuste inducido

51Aminoácidos y
 Modelo llave cerradura

 Propuesto por el bioqq alemán E.

Fisher 1884
 Plantea una interacción relativamente
rígida entre los 2 componentes.
 La enzima permanece sin
transformaciones estructurales ni
funcionales
 Supone que la estructura del sustrato
y la del sitio activo son
complementarias

52Aminoácidos y
 Modelo del ajuste inducido

 Propuesto por D. Koschland en 1958

 La enzima sufre un cambio conformacional
(al interactuar con el S) que permite una
relación mas estrecha entre ambos
 Es el mas aceptado actualmente
 Cuando se logra la interacción E-S en por lo
menos 3 puntos se ve favorecida la rx
 La E y el S sufren cambios conformacionales
 Al final de la rx la E recupera su estructura
original

53Aminoácidos y
 MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS: conceptos
importantes

 Energía libre de Gibbs (ΔG): cantidad de energia capaz de realizar

un trabajo durante una reaccion a T` y P` cte.

 Energía de activación (Ea): barrera energética por encima de la cual

una molécula de un producto intermedio debe pasar para que se
lleve a cabo una reacción.

 Estado de transición: es un estado que posee mayor cantidad de E

libre que los reactantes y que los productos.

54Aminoácidos y
 Perfil energético de una reacción espontánea Perfil energético de una reacción catalizada

 La acción de los catalizadores consiste en disminuir la Ea

 Las enzimas disminuyen la Ea aun mas que los catalizadores
inorganicos.
 La actuación de la enzima permite:
1. Que los sustratos se unan a su centro activo con una orientación óptima
para que la reacción se produzca.
2. Modifica las propiedades químicas del sustrato unido a su centro activo,
debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros
nuevos
55Aminoácidos y
CINETICA
ENZIMATICA
 CINETICA ENZIMATICA

 Estudio cuantitativo de la catálisis enzimática

 Velocidad de reacción: cambio en la concentración de
sustratos o productos por unidad de tiempo.
 Las enzimas son catalizadores biológicos

57Aminoácidos y
 Cinética enzimática: orden de la reacción

Los principios generales de las reacciones químicas se aplican también a las

reacciones enzimáticas

 En una reacción de primer orden la velocidad de formación de los productos es

directamente proporcional a la concentración del sustrato.
 Una reacción de segundo orden es aquella en la que la velocidad de formación del
producto depende:
1. de la concentración de dos sustratos (como en una reacción de condensación)
2. del cuadrado de la concentración de un único sustrato (reacción de dimerización)
 En una reacción de orden cero, la velocidad de formación del producto es
independiente de la concentración de sustrato.

58Aminoácidos y
 Cinética enzimática

 Teoría general de la acción enzimática: la E

se combina con su S para formar el complejo E-
S (unión reversible) luego este se rompe: por un
lado se libera la E y por el otro se origina el
Producto

Factor limitante

59Aminoácidos y
 Cinética de Michaelis - Menten

 El efecto de la [S] en la velocidad de reacción se rige

por la siguiente ecuación matemática:

 V: vel inicial de la reacción

 Vmax: vel máxima que puede alcanzar la rx
 Km: cte de Michaelis
 [S]: concentración de sustrato

60Aminoácidos y
 Ecuación de Michaelis Menten

 Vmax: punto en que no importa la

cantidad de S, la velocidad de rx
no aumenta mas.
 Punto de saturación de la E:
corresponde a la cantidad de S
donde se alcanzo la Vmax
 Km: [S] a la cual se alcanza la
mitad de la Vmax
 Km: es un parámetro de la afinidad
de la enzima por su sustrato.

61Aminoácidos y
 INHIBICIÓN ENZIMATICA

 Medio importante para regular las rutas

metabólicas

 Tx clínicos se fundamentan en la inhibición

enzimática

 Permite diseñar técnicas bioquímicas

62Aminoácidos y
 Clases de inhibidores

 Inhibición reversible:
1. Competitivos

2. Acompetitivos

3. No competitivos

 Inhibición Irreversible: venenos enzimáticos

63Aminoácidos y
 Inhibidores competitivos
 Se unen de forma reversible a la enzima libre para formar complejo EI
 El S y el I compiten por el mismo lugar en la enzima
 La actividad de la enzima ↓
 El efecto puede invertirse: ↑ la [ S ]
 Reducen la afinidad de la enzima por el S
 Tienen una estructura semejante al S

64Aminoácidos y
 Inhibidores competitivo

Succinato deshidrogenasa

65Aminoácidos y
 Inhibidores acompetitivos

 Se unen al complejo ES
 La adición de mas S a la rx= ↑ a la velocidad de rx
 Se observa en las rxs en las que se unen mas de un sustrato

66Aminoácidos y
67Aminoácidos y
 Inhibidores No competitivos

 Se unen tanto a la E como al complejo ES

 Se unen a un sitio diferente del lugar activo de la E
 Modificación de la conformación de la E (impide la
formación del producto)
 No afectan a la unión del sustrato
 Se invierte parcialmente= ↑ la [ S ]

68Aminoácidos y
Inhibición no competitiva

69Aminoácidos y
 Inhibición irreversible

 Se unen covalentemente a la
enzima
 Inhibición con metales pesados
como Hg y Pb
 Anemia por envenenamiento
por Pb: unión del Pb a los
grupos –SH de la
ferroquelatasa (inserción de
Fe+2 en el hemo)

70Aminoácidos y
Inhibición irreversible

71Aminoácidos y
 Enzimas alostéricas

 Son proteínas con varias subunidades

 Su actividad es afectada por moléculas efectoras que se unen a
otros lugares alostéricos o reguladores
 Catalizan pasos reguladores claves de las rutas bioquímicas
 Representación de la velocidad de rx son sigmoideas

72Aminoácidos y
 Catálisis

 Efectos de proximidad y tensión

 Efectos electrostáticos
 Catálisis acidobásica
 Catálisis covalente

73Aminoácidos y
 La actividad optima de la enzima
depende de:
 Temperatura
 pH
 Presencia de cofactores
[ S ]
[ E ]

74Aminoácidos y
 Efecto de los cofactores

 Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores para su función.

 Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc.
 Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima.
 Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas

75Aminoácidos y
 Función de los Cofactores

 Alterar la estructura tridimensional de la enzima

 Intervenir como otro sustrato

76Aminoácidos y
77Aminoácidos y
78Aminoácidos y
 Efecto de la Tº

 Los aumentos de temperatura

aceleran las reacciones
químicas

 La temperatura a la cual la
actividad catalítica es máxima
se llama temperatura óptima

79Aminoácidos y
 Efecto del pH

 Según el pH del medio, los grupos R de

las enz pueden tener carga eléctrica
positiva, negativa o neutra.

 Hay un pH en el cual la conformación

será la más adecuada para la actividad
catalítica. Este es el llamado pH óptimo.

 La mayoría de los enzimas son muy

sensibles a los cambios de pH.
(amortiguadores fisiológicos)

80Aminoácidos y
 Modificación de la [S]

 Es la menos compleja.
 Ocurre al ↑ o ↓ la [S]
 Bajas [S] es indicador de
disminución de la actividad
enzimática
 Fig sup: velocidad de rx
enzimatica a 6 diferentes [S]

81Aminoácidos y
 Modificación de la [E]

 Es mas compleja: requiere la síntesis de novo de enzimas

(inducción enzimática)
 La síntesis proteica requiere tiempo y mucha energía
 Cuando la [S] aumenta por encima de ciertos valores y si aparecen
nuevos sustratos (antes ausentes) se deben sintetizar nuevas
enzimas.
 La inducción enzimática es estimulada por hormonas (larga
duración)
 Represión enzimática: disminución de la síntesis de enzimas
** de acuerdo a las necesidades celulares

82Aminoácidos y
 Regulación enzimática

 Mantenimiento de un estado ordenado

 Conservación de energía

 Respuesta a las variaciones ambientales

83Aminoácidos y
 El control se realiza por:

1. Control genético
2. Modificación covalente
3. Regulación alostérica
4. Activación de zimógenos

84Aminoácidos y
 Control genético

 Inducción enzimática
 Represión enzimática

85Aminoácidos y
 Modificación covalente

 La actividad enz puede ↑ o ↓ por a adición covalente de un grupo químico

a la enzima
 Es transitoria y reversible
 Con mayor frecuencia: g. fosfatos, g. metilo y la adenosina
 Adición o remoción de g. qq funcionan como mxs de control

Elementos de la Enzima no fosforilada es Enzima fosforilada es

reacción inactiva activa
86Aminoácidos y
Modificación covalente

87Aminoácidos y
 Activación de zimógenos

 Las enz son sintetizadas como moléculas inactivas llamadas zimógenos o

proenzimas.
 Para activarse, los zimógenos sufren un ataque hidrolítico que origina la liberación
de uno o varios péptidos
 Si estas enzimas se sintetizasen directamente en forma activa destruirían la propia
célula que las produce

88Aminoácidos y
 Regulación alostérica
 Las enz reguladas por
alosterismo existen en dos
estados:
1. T o tenso
2. L o laxo
 Hay 2 tipos de reguladores
alostericos:
1. Efectores o activadores
alostericos
2. Inhibidores alostericos
 Ciertas sust se unen en
sitios diferentes del sitio
activo (sitio alosterico)
 Ejm: ATP, NADH, citrato, etc.

89Aminoácidos y