AMINO ACIDOS

CLASE 6
WAPO
AMINO ACIDOS
 LOS AMINO ACIDOS (aa) SON UNIDES MONOMERICAS O SILLARES
ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS Y SE OBTIENEN A PARTIR DE LA
HIDRÓLISIS ACIDA, ALACALINA O ENZIMATICA DE LAS PROTEINAS

EN LA NATURALEZA EXISTEN APROXIMADAMENTE 300 AMINO ACIDOS

DIFERENTES, SE ENCUENTRA SOLO 20 DE ELLAS EN LA PROTEINAS DE LOS
TEJIDOS DE LSOS SERES VIVOS (VEGETALES O ANIMALES)

EL PRIMER AMINO ACIDO DESCUBIERTO FUE LA GLICOLA QUE SE OBTUVO A PARTIR

DE LA GELATINA EN 1820 POR BRACONNOT Y EL ULTIMO AMINO ACIDO FUE
DESCUBIERTO FUE LA TREOMINA EN 1935, POR ROSE HIDROLIZANDO FIBRINA.
 EL AMINOACIDO

La formula general de un aminoácido es

átomo carbono α
H
grupo carboxilo
grupo amino NH2 C COOH
R
grupo cadena lateral

R es uno de los 20 diferentes cadenas laterales.

A pH 7 tanto el grupo amino como el carboxilo están
ionizados
H
+ NH3 C COO 
R
TIPOS DE AMINOACIDOS

• AMINOACIDOS PROTEINICOS

• * AMINO ACIDOS NO PROTEICOS

Los aminoácidos proteínicos son 20, universales o codificados que se
encuentran en todas las proteínas de los animales, vegetales, micro
organismos, en tal razón ellos se consideran la clave genética, estos se
unen por enalces peptidicos.
 Aminoácidos no proteicos: son aminoácidos que se encuentra en la
naturaleza, también se pueden encontrar en el tejido vegetal o animal,
pero nunca se encuentra formando las proteínas de las células, se
encuentran en forma libre y cumplen funciones especificas dentro el
metabolismo vegetal o animal.

• Citrulina • 3-monoyotiroxina
• Ornitina • Sarcosina. Componente antimetabolico de
• Homoserina dopa actiomicina
• Taurina • Bateina componete de la remolacha
• Tiroxina • Cucurbitina se halla semilla de la calabaza anti
• Homocisteina helmiticas
• Acido arginosuccinico • Lantionina, musculo de langosta, proteína de
lana
• Histamina, derivado de la histidina,
vasodepresor
• Alicina, ajos, propiedades anti-bacterianas,
fungicas, tumorales, etc.
 CLASIFICACION

LAS PROTEINAS PREENTES PUEDEN CLASIFICARSE DE VARIAS MANERAS, NO EXISTE UNA

REGLA GENERAL

SEGÚN SU POLORIDAD SE CLASIFICAN SEGÚN HARPER,

CLASIFICACION DE LOS L-ALFA LOS AMINOACIDOS PRESENTES EN LAS PROTEINAS CON
BASE ES SU RELATIVA HIDROFILICIDAD (TENDENCIA ASOCIARSE CON EL AGUA) O
HODROFOBOCIDAD (TENDENCIA ASOCIARSE A UN AMBIENTE NO POLAR EN LUGAR DE
AGUA)

• HIDROBOBOS • HIDROFILOS
• Alanina • Ac. Aspartico, Ac. Glutanico
• Fenilalanina • Arginina
• Isoleucina • Asparagina
• Leucina • Cisteina
• Prolina • Glicina
• Tirosina • Glutamiana
• Triptofano • Histidina
• Valina • Lisina, Serina, treomina
 Aspecto nutricional

Según esta modalidad, son :

ESENCIALES, CRITICOS, O INDISPENSABLES

NO ESENCIALES, NO CRITOCOS, O DISPENSABLES

Los esenciales, los organismos vivos no los pueden producir

veloz mente, tiene que venir vía ingesta
LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES • Los diez aminoácidos
ARGININA esenciales.

FENILALANINA
Estos aminoácidos no
HISTIDINA pueden ser sintetizados
ISOLEUCINA por las células animales
y deben ser
METIONINA suministrados por la
LEUCINA dieta
LISINA

VALINA
TREONINA
TRIPTOFANO
Enzimas requeridas para la síntesis de los amino ácidos a partir de
intermediarios anfibióticos.

NUTRICIONAL ESENCIALES NUTRICIONALMENTE NO

ESENCIALES
NOMBRE N. de enzimas NOMBRE N. de enzimas
Arg. 7
His 6 Ala 1
Tre 6 Asp 1
Met 5 ( 4 compartidas) Asn 1
Lis 8 Glu 1
Ile 8( 6 compartidas) Gln 1
Val 1 (7 compartidas) Pro 3
Leu 3 (7 compatidas) Ser 3
Fen 10 Gli 1
Tri 5 (8 compartidas) Cis 2
Tir (Y) 1
TOTAL 59
TOTAL 15
 POR SU REACCION QUIMICA

AMINOACIDOS ACIDOS Asp - D Glu - E

AMINOACIDOS BASICOS Arg - R Lis K His H

AMINOACIDOS NEUTROS

Fen - F, Tir – Y, Trp W;

Pro P; Gln Q; Asn N;
Met M; Cis C; Tre T; Ser S;
Iso I; Leu L; Val V; Ala A; Gli G
 Familia de aminoácidos

Los aminoácidos comunes son agrupados

de acuerdo a si su cadena lateral son
• Ácidos
• Básicos
• Polar no cargados
• No polares
Estos 20 aminoácidos son nombrados por
abreviaciones de tres o una letra
 CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS, POR SU CARACTERISTICA, ELLOS SE
CLASIFICAN EN 7 GRUPOS

Con cadenas laterales

alifaticas

G
A
V
L
I
(M)
CON CADENAS LATERALES QUE TIENE
GRUPOS HIDROXILO

OH

T
CON CADENAS LATERALES QUE CONTIENE ATOMOS DE
AZUBRE
CON CADENAS LATERALES QUE CONTIENEN GRUPOS ACIDOS O SUS
AMIDAS
AA- ACIDOS D - E AA- AMIDAS N Q
 AA SIN CADENAS
LATERALES QUE
CONTIENEN GRUPOS
BASICOS

H
 AA QUE CONTIENE
ANILLOS AROMATICOS

W
IMINOACIDOS

PROLINA

Pro

P
 Clasificación la polaridad de la cadena lateral de los
aminoácidos se clasifican en cuatro grupos

A. Aminoácidos apolares o hidrófobos, sin menos solubles en agua que los AA

polares. La hibdrofofobicidad aumenta con la longitud de la cadena lateral .

Ala, Leu, Ile Fhe, Pro, Trp, Val

b. Aminoácidos polares sin carga (hidrofilicos) Tienen grupos funcionales neutros y

polares capaces de formar enlaces hidrogeno con otras moléculas como el agua

Ser, Tre Tir, Cis, Asn, Gln

c. Aminoacidos cationados, cargados positivamenyte a pH cercano 7.

Lis, Arg, His

d. Aminoacidos anionicos, cargados negativamente en la cadena lateral

proximos a pH 7.

Ac. Asp
Ac. Glu
DESTINO DE LOS ESQUELETOS DE CARBONO DE LOS ALFA
AMINO ÀCIDOS COMUNES

GLUCOGENO LIPIDOS GLUCOGENO Y

“GLUCOGENICOS” “CETOGENICOS” LIPIDOS
“GLUCOGENICOS Y
CETOGENICOS”

Ala Pro Leu Ile

Arg Met Lis
Asp Ser Fen
Cis Tre Trp
Gli Val Tir
Glu
His
 Ópticas.

Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (exceptuando la

glicina) por lo cual presentan isómeros. Uno de ellos se denomina D y el
otro L. Salvo algunas exepciones, los aminoácidos en la naturaleza se
encuentran en su forma L (grupo amino a la izquierda)

Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda (levógiro)

o hacia la derecha (dextrógiro) el mismo número de grados que su
esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga
configuración D. La configuración D o L depende de la posición del grupo
amino (L si está a la izquierda según la representación de Fisher)
Estereoisómeros de los α-aminoácidos
•Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).

Las que afectan al grupo amino (desaminación).
Las que afectan al grupo R.
 Propiedades

Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier
aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan
sustancias anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta cero está en
su punto isoeléctrico.

Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga

neta será cero

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

 IONIZACION Y EQUILIBRIO PROTONICO DE AMINO
– ACIDO
ANFOTERO - ZWISTTERION - HIBRIDO

Anfótero es la molécula que contiene un radical base y otro ácido,

pudiendo así actuar bien como ácido, o bien como base, según el medio en
que se encuentre, como sucede con los aminoácidos.

Son también anfóteros por naturaleza los iones intermedios de

los ácidos polipróticos.
Las sustancias clasificadas como anfóteras tienen la
particularidad de que la carga eléctrica de la parte
hidrofílica cambia en función del pH del medio.

Actúan como bases en medios ácidos y como ácidos en

medios básicos, para contrarrestar el pH del medio.Los
tensioactivos que son anfóteros poseen una carga
positiva en ambientes fuertemente ácidos, presentan
carga negativa en ambientes fuertemente básicos, y en
medios neutros tienen forma intermedia híbrida, Ion
Mixto.
Los aminoácidos presentan cargas. Los aminoácidos pueden captar o ceder
protones al medio, dependiendo del pH de la disolución en la que se
encuentren. Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se
comportan como una base. Si la disolución es básica, ceden protones y se
comportan como un ácido. Por tener este comportamiento, se dice que los
aminoácidos son anfóteros.
El grupo carboxilo y el amino , pueden disociarse dependiendo el pH del
medii
 PUNTO ISOELECTRICO

El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aminoácido

presenta una carga neta igual al cero.

Es el pH en el cual predomina la forma dipolar de un amino acido

y no porta carga neta por lo tanto no se mueve en un campo
eléctrico
 SE PUEDE CALCUALR DE LA SIGUIENTE FORMULA:

PI = ½ (pK1 (COOH) + pK2 (NH2))

El pI de un aminoacido se encuentra casi siempre de

un rango de pH 10 a2
pK.- La ionizacion de los amino acidos es similar a la de
cualquier otra molecula ionizable y popr lo tanto sigue la
ecuacion de HENDERSON – HESSELBALCH-

pH = pK + log ( Aceptor protones (basea))

-------------------------------------
(dador protones (acido)

(COO-) (H+)
pK1 = ------------
(COOH)

(NH2) (H+)
pK2 = -----------------
(NH3)
 LOS VALORE DEL PI SE MIDEN CASI SIEMPRE
ESPERIMENTALMENTE DETERMINANDO EL VALOR DE
Ph en que los amino ácidos ni se mueven en un campo
eléctrico
• Curva de titulacion de la glicina
• Curva de titulacion del acido glutanico
Curva de titulacion de la
histidina
 IDENTIFICACION DE
AMINOACIDOS

Los aminoacidos pueden se cuantificados por

electrofloresis, enfoque isoelectrico,
cromatrografia de intercambio ionico.
 PEPTIDOS

Los péptidos y las proteínas se forman por la unión de

aminoácidos, mediante un enlace llamado enlace
peptídico
Enlace peptídico

Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer

aminoácido y el grupo amina (-NH2) del segundo aminoácido.
La característica principal de este enlace radica en que no permite el giro de
los elementos unidos por él, por lo que es un enlace rígido. La rigidez de
este enlace se debe a que los electrones del doble enlace, que posee el
carbono del grupo carboxilo con el oxígeno, se moviliza hacia la unión
entre el carbono carboxilo y el nitrógeno del grupo amina.
• Enlace pectidico de dos amino acidos
 Los péptidos
Los péptidos son moléculas formadas por aminoácidos unidos
por enlace peptídico. El número de aminoácidos puede oscilar
entre dos y cien; más de cien aminoácidos se considera una
proteína. Incluso, si el número de aminoácidos es menor que
cien, pero el peso molecular es mayor que 5.000 Daltons, la
molécula sería una proteína.

Ejemplos de péptidos metabólicamente importantes son la insulina, el

glucagón, la oxitocina o la vasopresina
• FORMULA DE UN TRIPEPTIDO
• TETRAPEPTIDO
• NOMENCLATURA
• Una pequeña parte de una
proteína mostrando cuatro
aminoácidos. Cada
aminoácido es unido al
siguiente por un enlace
covalente, uno de los
cuales es mostrado en
amarillo. Una proteína
también es referido como
polipéptido. Las cadenas
laterales de los
aminoácidos son
mostrados en rojo y los
átomos de un aminoácidos
(ácido glutámico) son
mostrados en una caja gris
EL NOMBRE DE LOS POLOPEPTIDOS SE PUEDE ESCREIBIR DE LA SIGUIENTE
MANERA

Glu – Ala- Lis – Gli – Tir – Ala

E A K G Y A

CUANDO SE ALTERA LA POSISCION DE ALGUN AMINOACIDO QUIMICAMENTE ES

IGUAL PERO FISIOLOGICAMENTE ES DIFERENTE

Ala- Lis – Gli – Tir – Ala – Glu

A K G Y A E
 POLIPEPTIDOS IMPORTANTES BIOLOGICAMENTE

En los animales superiores llama la atención el hecho de cómo unos pocos

AA que no presentan actividad alguna en forma aislada son capaces de
desencadenar respuestas biológicas tan intensas. Los péptidos se
producen generalmente mediante la hidrólisis de proteínas precursoras,
aunque en hongos y bacterias existen sistemas de síntesis peptídica no
ribosómica, en los cuales los AA son activados a través de una vía diferente.

Entre las funciones biológicas más importantes que realizan

los péptidos podemos destacar las siguientes:
 AGENTES VASOACTIVOS

El agente hipertensor más potente que se conoce es la

angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante la
hidrólisis de una proteína precursora que se llama
angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora.

Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen actividad

vasodilatadora). Uno de los mejor conocidos es la
bradiquinina, un nonapéptido que se origina mediante la
hidrólisis de una proteína precursora que se llama
quininógeno. En la figura inferior se omiten los dobles
enlaces de la bradiquinina.
 HORMONAS

Las hormonas son señales químicas que ejercen su acción sobre órganos y
tejidos situados lejos del lugar donde se han sintetizado. Muchas hormonas
tienen estructura peptídica, como por ejemplo la oxitocina (nonapéptido que
provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula
mamaria),.

La vasopresina (nonapéptido que induce la reabsorción de agua en el riñón),

La somatostatina (tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona

del crecimiento).

La insulina y el glucagón son proteínas producidas por el páncreas y

que regulan el metabolismo de los azúcares.
 NEUROTRANSMISORES

Los neurotransmisores son señales químicas producidas

en un terminal nervioso presináptico, y que a través de un
receptor específico ejercen su acción sobre la neurona
post-sináptica.

Son neurotransmisores peptídicos las encefalinas

(pentapéptido), las endorfinas (pentapéptido)y la
sustancia P (undecapéptido).
 ANTIBIÓTICOS
La valinomicina y la gramicidina son dos péptidos cíclicos con acción
antibiótica. Los dos contienen aminoácidos de la serie D, además de
otros aminoácidos no proteicos.

La valinomicina es un ionóforo: es capaz de transportar iones potasio

(en color verde en la figura) a través de las membrana biológicas.
•BACITRACINA.- Tiene funciòn antibiótica, se encuentra Basillus leche-
niformis. Basillus subtilis.

•TIROCIDINA.- Antibiotico es producido por B. brevis

•PENEICILINA.- Antibiótico, es producido por los hongos penicilum notatum

•FALOIDINA.- Toxico, hongo venenoso “Amanitaphaloides”

•ACTIOMICIONA.- Inhibe la división celular a nivel ARN, es producido

Streptomices
• actinomicenter.

•AC. PANTOPTENICO.- Vitamina, forma parte del coenzima A, lo encontramos,

en los cereales, huevo.
•ARSENITA.- Activa a la enzima miosin ATPasa, lo encontramos en tejido
muscular de las aves, reptil y peces
• CAMOSINA.- FORMADO POR 2 AMINO ACIDOS, LA FUNCION ES PARECIDA
A LAS HISTAMINAS, DEPRESOR DE LA PRESION SANGUINEA, BUFFER DEL Ph
MUSCULAR, SE ENCUENTRA EN EL MUSCULO DE LOS VESTEBRADOS-

•CALIDINA Y BRADICININA.- Hipotensor del musculo liso del corazón. Se

encuentra en el veneno de las víboras, su acciòn es en las proteinas
plasmaticas, por proteolisis.
COFACTORES
ENZIMÁTICOS

El glutation (H-g-Glu-Cys-Gly-OH)es un
tripéptido que actúa como cofactor en algunas
reacciones redox.