Dr. DANIEL H.

GUERRERA COSTA

LOS AMINOACIDOS
Son ácidos orgánicos
Con un grupo Son los principales
Amino en posición Constituyentes de
alta Las proteínas.

LOS AMINOACIDOS

Componentes
Básicos, Son moléculas
estructurales o Sencillas que al
Funcionales de los Unirse dan origen
Péptidos y las A las
Proteínas. Proteínas.
 Los aminoacidos
• Son los “ladrillos” con los que se forman las
proteínas en el organismo
• Cuando nosotros ingerimos proteínas animales
o vegetales, no se absorben como tales, son
degradadas a POLIPEPTIDOS por el acido
clorhidrico en el estómago y las enzimas
digestivas los degradan en a.a en el duodeno y
el intestino delgado.
•Son absorbidos a través de las vellosidades
intestinales.
•La pared no permitirá que pasen moléculas de
gran tamaño, UNA MOLECULA DE PROTEINA
PUEDE CONTENER MAS DE TRESCIENTOS
AMINOACIDOS
Todos los aminoácidos componentes de las
proteínas son alfa-aminoácidos (presentan el
grupo amino y el grupo carboxilo unidos a un
mismo carbono: carbono alfa)
se conocen cientos de aminoácidos diferentes,
pero sólo 20 forman parte de las proteínas
•Los a.a neutros contienen un grupo amino y
un grupo carboxilo,pe glicina
•Los a.a básicos contienen un grupo amino y
más de un grupo carboxilo.
•Los a.a ácidos contienen un grupo amino y
dos grupos carboxilo.
•Se han encontrado 500 amino ácidos en la
naturaleza de los cuales sólo 20 son
utilizados para formar proteínas.
 Estructura
Un amino ácido (aa) está
compuesto de:
De un carbono central Grupo carboxilo
conocido como carbono
enlazado al Cα
alfa

Grupo R:
•Enlazado al Cα.
Grupo amino •Varía en estructura, tamaño y
enlazado al Cα carga eléctrica a través de cada
amino ácido.
• Lo cual confiere propiedades
químicas diferentes en cada aa.
La configuración absoluta de los amino ácidos es especificada en el
sistema L, D basado en la configuración de gliceraldehído de Emil
Fisher.
Los amino ácidos en la configuración L son los que predominan en
naturaleza.
NOMBRE DEL
ESTRUCTURA FUNCION
AMINOACIDO

AMINOACIDOS

APOLARES:
COOH La prolina está involucrada en la producción del colágeno.
N Está también relacionada con la reparación y mantenimiento
PROLINA
H de los músculos y huesos.

SON TRES AMINOACIDOS QUE PARTICIPAN JUNTOS EN LA PRODUCCION DE

H
CH3 ENERGIA MUSCULAR.

LEUCINA MEJORA LOS TRANSTORNOS NEUROMUSCULARES.

CH CH2 C COOH PREVIENEN LA ATROFIA MUSCULAR POSTERIOR A UNA FRACTURA ÓSEA

CH3 NH2 CUANDO HAY INMOVILIZACION TIENEN LA CAPACIDAD DE PREVENIR EL

DAÑO HEPATICO.

participa en la neurotransmisión donde tiene una función

H inhibitoria. Se forma a partir de la serina, otro aminoácido
GLICINA que a su vez se forma desde el ácido pirúvico, o lo que sería
H C COOH lo mismo, desde la glucosa en la etapa anterior al ciclo de
NH2 Krebs. El precursor inmediato de la glicina es la serina, que
se convierte en glicina por la actividad de la enzima serina
hidroximetiltransferasa (SHMT)99+98
 SON TRES AMINOACIDOS QUE PARTICIPAN JUNTOS EN LA PRODUCCION DE ENERGIA
H MUSCULAR.
CH3
CH C COOH MEJORA LOS TRANSTORNOS NEUROMUSCULARES.
VALINA
CH3
NH2 PREVIENEN LA ATROFIA MUSCULAR POSTERIOR A UNA FRACTURA ÓSEA CUANDO HAY

INMOVILIZACION TIENEN LA CAPACIDAD DE PREVENIR EL DAÑO HEPATICO.

H Interviene en el metabolismo de la glucosa.

ALANINA CH3 C COOH La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza

NH2 Como fuente de energía.

ES UN ESTIMULANTE CEREBRAL.
H ESTA RECONOCIDA SU EFICACIA PARA ALIVIAR EL DOLOR.
FENILALANINA SE UTILIZA SIEMPRE QUE SE REQUIERE UN ESPECIAL ALERTA CEREBRAL.
CH2 C COOH
INCREMENTA LOS NIVELES DE ENDORFINA.
NH2 AYUDA A REGULAR EL RITMO CARDIACO.

SON TRES AMINOACIDOS QUE PARTICIPAN JUNTOS EN LA PRODUCCION DE ENERGIA

ISOLEUCINA MUSCULAR.
H
MEJORA LOS TRANSTORNOS NEUROMUSCULARES.
CH3 CH2 CH C COOH PREVIENEN LA ATROFIA MUSCULAR POSTERIOR A UNA FRACTURA ÓSEA CUANDO HAY

CH3 NH2 INMOVILIZACION TIENEN LA CAPACIDAD DE PREVENIR EL DAÑO HEPATICO.

AMINOACIDOS
POLARES: OH H ACTUA COMO FACTOR LIPOTROFICO EVITANDO EL HIGADO GRASO
PARTICIPAN EL FORMACION DEL COLAGENO Y HELASTINA.
CH3 C C COOH
AYUDA A TRANSPORTAR EL FOSFATO EN LAS FOSFOPROTEINAS.

TREONINA H NH2

Este aminoácido es un nutriente cerebral que interviene

H específicamente en la utilización de la glucosa por las células
NH2 del cerebro.
C CH2 CH2 C COOH
Sirve de sustrato energético para células que se dividen
O NH2
GLUTAMINA rápidamente, como enterocitos, linfocitos, reticulocitos,

fibroblastos y células tumorales. Cuando se oxida la glutamina

en el enterocito, se produce alanina, citrulina y prolina, además

La serina, junto con otros aminoácidos, interviene en la
H de amoníaco y CO
desintoxicación 2. organismo, en el crecimiento de tejido
del
SERINA HO muscular, en el metabolismo de las grasas y de los ácidos
CH2 C COOH
grasos.
NH2

H
NH2
ASPARAGINA C CH2 C COOH forma oxaloacetato a partir del aspartato que aparece después
de la reacción en la que, por medio de la asparaginasa, la
O NH2 esparagina es hidrolizada produciendo además amoniaco

H La serina, junto con otros aminoácidos, interviene en la

desintoxicación del organismo, en el crecimiento de tejido
METIOTINA CH3 S CH2 CH2 C COOH muscular, en el metabolismo de las grasas y de los ácidos
grasos.
NH2
AMINOACIDOS H SE UTILIZA CON ÉXITO EN EL HERPES LABIAL.

BASICOS: NH2 (CH2)4 C COOH MEJORA LA FUNCION INMUNITARIA COLABORANDO EN LA

FORMACION DE ANTICUERPOS.
NH2
LISINA MEJORA LA FUNCION GASTRICA.

Interviene en el mantenimiento del equilibrio de nitrógeno y de

H dióxido de carbono. También está implicada en la producción de
hormona de crecimiento, relacionada con el crecimiento de los
ARGININA NH2 C NH (CH2)3 C COOH tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema
nervioso.
NH NH2

H
ES MATERIA PRIMA PARA LA SINTESIS DE VITAMINA B3.
CH2 C COOH
SE UTILIZA CON ÉXITO EN LOS CASOS DE ADAPTACION,
TRIPTOFANO NH2
ESTRÉS, ANCIEDAD, INSOMNIO Y CONDUCTA
N COMPULSIVA.
H

Se encuentra abundantemente en la
N H hemoglobina; se ha utilizado en el tratamiento
CH2 C COOH de artritis reumatoide, enfermedades
HISTIDINA N
H NH2 alérgicas, úlceras y anemia. Su deficiencia
puede causar deficiencias en la audición.
AMINOACIDOS
ACIDOS: está relacionado con el correcto
H funcionamiento del hígado ya que colabora en
ACIDO HO
C CH2 C COOH su desintoxicación. Se combina con otros
O NH2 aminoácidos formando moléculas capaces de
ASPARTICO
absorber toxinas de la corriente sanguínea

H
HO C H2 C COOH La tirosina actúa como neurotransmisor. Está
N H2 relacionado con la síntesis de las
TIROSINA catecolaminas en el cerebro, células
cromafines (de la glándula suprarrenal) y en
los nervios y ganglios del sistema simpático.

H
HO
tiene gran importancia a nivel del
ACIDO C CH2 CH2 C COOH
O NH2 sistema nervioso central y actúa como
GLUTAMICO
estimulante del sistema inmunológico

formar parte de proteínas de gran

H
importancia biológica como son la taurina
HS CH2 C COOH
y el glutatión. Parece que la taurina
CISTEINA NH2
actúa como neurotransmisor en la retina
y otras zonas del sistema nervioso
central.
Clasificación de los aminoácidos

1. Los aa se dividen de acuerdo al grupo R en:

• Amino ácidos No polares
• Amino ácidos Polares, sin carga
• Amino ácidos Ácidos
• Amino ácidos Básicos
• Amino ácidos aromáticos
-        

Aminoácidos neutros polares.- Cuando su grupo R contiene enlaces

covalentes polares, así, aun sin tener carga eléctrica, sí que presentan
afinidad por el agua.

-Aminoácidos neutros no polares.- Cuando su grupo R sólo contiene

enlaces covalentes apolares, por lo cual son hidrófobos (repulsión por el
agua). Los grupos R pueden ser alifáticos o aromáticos.

-Aminoácidos ácidos.- Cuando su grupo R lleva un grupo ácido, de modo

que con un pH neutro en el medio, los aminoácidos presentan una carga
eléctrica negativa.

-         Aminoácidos básicos.- Cuando su grupo R lleva al menos un grupo

básico (amino), de modo que con un pH neutro en el medio, los
aminoácidos presentan una carga eléctrica positiva.
AMINOÁCIDOS NEUTROS POLARES
ASPARAGINA Asn N
GLUTAMINA Gln Q
TIROSINA Tyr Y
SERINA Ser S
CISTEÍNA Cys C
TREONINA Thr T

AMINOÁCIDOS NEUTROS NO POLARES

GLICINA Gly G
ALANINA Ala A
VALINA Val V
LEUCINA Leu L
ISOLEUCINA Ile I
FENILALANINA Phe F
TRIPTÓFANO Trp W
METIONINA Met M
PROLINA Pro P
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS
ÁCIDO ASPÁRTICO Asp D
ÁCIDO GLUTÁMICO Glu E

AMINOÁCIDOS BÁSICOS
HISTIDINA His H
LISINA Lys K
ARGININA Arg R
AMINOACIDOS AROMATICOS
Todos pueden participar en interaccionar hidrofóbicas. Tienen propiedades
espectroscópicas (absorben luz ultravioleta): Trp absorbe mayormente a
280 nm, Tyr a 274 nm y Phe a 257 nm. En estudios de fluorescencia se
han utilizado para estudiar cambios conformacionales y estructurales de
proteínas.
 2. SEGÚN SU CATABOLISMO

Aquellos
Aquellosque
queoriginan
originancompuestos
compuestosorgánicos
orgánicos
CETOGÉNICOS con grupo cetona
con grupo cetona

Aquellos
Aquellosque
queproducen
producenintermediarios
intermediariosdel
GLUCOGÉNICOS ciclo de Krebs y, por tanto, pueden
del
generar
ciclo de Krebs y, por tanto, pueden generar
glucosa.
glucosa.

Generan
Generantanto
tantocompuestos
compuestoscetogénicos
cetogénicoscomo
como
glucogénicos
MIXTOS glucogénicos

Son compuestos cetogénicos el AcetilCoA y Acetoacetil CoA

que dan acetona y -hidroxibutirato
 No Esenciales Esenciales
Proteína ó alimentos
Proteínasó oalimentos
Proteína alimentos que
contengan a.a. esenciales

Se deshace en a.a.

Estos aa forman otros a.a

Pero nunca a los esenciales.
esenciales
Luego estos
a.a.formado
s forman:
Proteína

Si no nos comemos los a.a. esenciales nunca los vamos a tener en el organismo
-Alanina
A.A. ESENCIALES
-Arginina
-Asparagina -Histidina Leucina Triptófano
-Ácido aspártico -Prolina
Isoleucina Lisina
-Cisteína -Serina
-Glutamina Valina Metionina
-Ácido Glutámico
-Tirosina .
Fenilalanina Treonina
-Glicina
 Funciones
•Son precursores de los péptidos y las
proteínas
• Forman parte de vitaminas
•Son precursores en la síntesis de algunas
hormonas
•Son aminoácidos, algunos antibióticos
(cloramfenicol).
•Algunos son metabolitos intermediarios de
importantes vías metabólicas.
• asimilan los nutrientes
• Intervienen en procesos de coagulación y
de transporte de oxígeno y grasas en la
sangre
•Facilitan la entrada a las células de glucosa,
aminoácidos
•Como parte del sistema inmunológico
inactivan los materiales tóxicos o peligrosos
•Definen la identidad de cada ser vivo pues
son la base de la estructura del código
genético.
 CARACTERISTICAS DE
LOS AA
• Fundamentalmente es la hidrofobicidad de
la cadena lateral (con excepción de G)

•Suelen ocupar el interior de las proteínas

globulares, donde contribuyen a la estructura
global de la proteína debido al efecto
hidrofóbico (“micela proteica”)

•Reactividad química muy escasa

 PROPIEDADES DE LOS
AA
PROPIEDAES FISICAS
• Son sustancias cristalinas, por lo general,
solubles en agua y en soluciones ácidas o
básicas diluidas, muy poco solubles en ,alcohol
e insolubles en éter.
• Poseen un elevado punto de fusión que casi
siempre sobrepasa los 200 - 300 ºC. con
valores por encima de estas temperaturas los
aminoácidos se descomponen
 PROPIEDADES OPTICAS DE
LOS AA
Excepto la glicina, todos los aminoácidos
presentan actividad óptica, son capaces de
desviar el plano de vibración de la luz
polarizada. La actividad óptica de los
aminoácidos se debe a que, al menos el
carbono alfa de estos compuestos (excepto la
glicina) está sustituido de forma asimétrica
con 4 grupos químicos diferentes
 Propiedades eléctricas
• Los aminoácidos deben sus propiedades
eléctricas a la presencia de grupos
• disociables en su molécula: los grupos
carboxilos y aminos:
Estos grupos pueden estar en su forma
disociada o no disociada, según el pH del medio
en que se encuentre disuelto; debido a ello estos
compuestos pueden existir en distintas formas
iónicas. La relación entre la disociación de un
grupo y el pH del medio viene dada por la
fórmula de Henderson-Hasselbach
 Punto isoeléctrico
• Relacionado con el comportamiento eléctrico de
los aminoácidos (PI). EI punto isoeléctrico es el
valor del pH al cual este presenta una carga neta
cero y no es atraída por ningún polo si lo
sometemos a un campo eléctrico.
• a) Neutro:

• b) acido:

• C) Basico:
Se puede inferir la carga eléctrica neta
de un aminoácido al comparar el pH del
medio con el valor de su PI.
 TRANSPORTE DE LOS AA

Los a.a. atraviesan las membranas a

través de mecanismos de
transportadores específicos.

Pueden hacerlo por:

Transporte activo secundario
Difusión facilitada
 DESTINO DE LOS AA
Todos los aminoácidos absorbidos pasan a la sangre y junto
con los aminoácidos que proceden de la degradación de
proteínas corporales forman parte de un ““fondo común” o
“pool”, los cuales tienen diferentes alternativas
metabólicas:
a) Síntesis de nuevas proteínas especificas.
b) Transformación en compuestos no proteicos de
importancia fisiológica.
c) Degradación con fines energéticos.
Los aminoácidos, no se almacenan en el organismo.
Sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis
(anabolismo) y degradación (catabolismo) de proteínas
corporales, es decir del balance nitrogenado).
El N se excreta por orina y heces
 CA T A BO LIS M O D E LO S
A M IN O Á CID O S
 En los animales cuyo consumo de proteínas en la alimentación supera
a las necesidades existentes para la síntesis de proteína y otras
biosíntesis, el exceso de nitrógeno se degrada en su mayor parte y los
esqueletos carbonados se metabolizan en el ciclo del ácido cítrico.
 Las reacciones de transaminación contribuyen a la degradación de
los aminoácidos, con la eliminación del grupo α- amino para dar el α-
cetoácido correspondiente.
 El proceso neto es la desaminación del aminoácido al cetoácido
correspondiente más amoniaco.
 Una vez eliminado el nitrógeno, el esqueleto carbonado puede
procesarse hacia la oxidación en el ciclo cítrico o puede utilizarse para
la biosíntesis de hidratos de carbono dependiendo del estado
fisiológico del organismo.
Los 20 aminoácidos
convergen
a sólo 7 metabolitos
distintos:

1. Piruvato
2. Oxalacetato
3. Fumarato
4. Succinato
5. α-ceto-glutarato
6. Acetil-CoA
7. Acetoacetil-CoA
 Destino del grupo nitrogenado:
Desaminación Oxidativa

Separación del grupo nitrogenado.

 Reacción reversible por lo que el amonio puede unirse al
α-cetoglutarato para formar glutamato nuevamente,
utilizando como coenzima NADPH+
 Excreción del Exceso de
Nitrógeno
 El exceso de nitrógeno se excreta en una de las siguientes formas:

* Amoniaco (ión amonio)

NH3 , Amoniaco
* Urea
NH4+, Ión Amonio
* Ácido úrico.
Urea

Ac.
úrico
 El principal producto de desecho del metabolismo del nitrógeno
en los animales terrestres lo constituye la urea (compuesto
hidrosoluble)
 CICLO DE LA UREA

Definición

Órgano
involucrado
Ruta metabólica cíclica
que transforma el
amoniaco de los
aminoácidos en urea.
Hígado
Lugar

Excreción
Riñones Mitocondria -
Citosol
 El metabolismo de los aminoácidos concluye con su
catabolismo y formación de sustancias factibles de ser
excretadas como la urea.
 La biosíntesis de este metabolito final encierra cuatro
etapas:
1. Transaminación
2. Desaminación Oxidativa
3. Transporte de amoniaco
4. Ciclo de la urea.
Ciclo de la Urea y Ciclo Cítrico
AMINOÁCIDOS CON ACTIVIDAD
BIOLÓGICA
Los a.a o sus derivados actúan
como mensajeros químicos:
Glicina, Glutamina (GABA), Triptofano
(5- HT y Melatonina).

Los a.a son derivados de

moléculas que tiene nitrógeno
Bases nitrogenadas de los ácidos
nucleicos

Intermediarios metabólicos
(formación de la urea)
Glicina, Citrulina y Ornitina
AA QUE
CONFORMAN
LAS PROTEINAS
ALGUNOS AA IMPORTANTES QUE NO SE
ENCUENTRAN EN LAS PROTEINAS
Apolares neutros; dado su carácter hidrofobico estos a.a
participan en el mantenimiento de la estructura
tridimensional de la proteínas.
Cadena R hidrocarbonadas dos tipos: Aromáticos
(hidrocarburos, cíclicos- instaurados). Absorción de la
luz.
Alifaticos o alcanos; (no aromaticos, metanos).
OH; parcialmente polares y S: enlaces disulfuro (fig)
Polares neutros: grupos funcionales capaces de formar
enlaces de H. (OH)(fig).
Aminoácidos ácidos: conservan sus cadenas laterales un
grupo carboxilato -.
Aminoácidos básicos: a un pH fisiológico llevan una carga +
por lo que forman enlaces ionicos con los a.a ácidos.
Cada proteína está formada por bloques de construcción
denominados aminoácidos. Los a.a son moléculas anfoteras;
es decir, pueden actuar como ácidos o bases. Los a.a
poseen varias funciones biológicas importantes, además de
su función primaria como componentes de las proteínas.
•Las a.a se clasifican de acuerdo con su capacidad para
interaccionar con el agua. Utilizando este criterio pueden
distinguirse cuatro clases: apolares, polares, ácidos y
bases.
•La mayoría de los a a.a contienen un C asimétrico y en
consecuencia tienen enantiomeros L y D. En las proteínas
solo se encuentran enantiómeros L.
•La variedad de las cadenas laterales en los a.a permiten
que las proteínas gocen de una gran versatilidad en cuanto
a estructura.
• Todas las proteínas son polipéptidos
• Los polipéptidos son polímeros formados por a.a
unidos por enlaces peptidicos. El orden de los a.a en
el Polipéptido se denomina secuencia de a.a. Los
puentes disulfuro, formados por la oxidación de
cisteína, son elementos estructuras en polipéptidos y
proteínas.
• El enlace peptidico es casi planar y esta favorecido
por la forma trans.
• El enlace peptidico es metaestable. Las proteínas se
hidrolizan en solución acuosa cuando esta presente
un catalizador.
 Aminoácidos L y D

D de dextrogiros L de levogiros

Todos los aminoácidos biológicamente activos son L-α-

aminoácidos, pues sólo ellos pueden formar parte de
las proteínas.
Composicion de las proteinas
en cuanto a AA
Para determinar la cantidad de cada
aminoacido en una proteina es preciso
empezar por someterla a hidrólisis, con
acidos, álcalis o enzimas, según el
aminoácido que vaya a determianrse. La
hidrólisis acida, en ausencia de aire, es el
metodo que se prefiere de ordinario
 METODOS PARA LA
IDENTIFICACION DE AA
METODOS QUÍMICOS. El primer método, y
desde el punto de vista cuantitativo el método
mas burdo, consiste en aislamiento directo de
los aminoácidos o de sus derivados, a base de
diferencias en sus solubilidades.
METODOS MICROBIOLOGICOS. Muchos
microorganismos proliferan en medios
francamente simples y cuya composición puede
variarse a voluntad. Estos microorganismos
requieren a menudo determinados aminoácidos
(aminoácidos esenciales) para su crecimiento.
METODO DE DISOLUCIÓN ISOTOPICO.
Este método puede ser extraordinariamente
exacto, pero requiere de aminoácidos
puertos marcados isotópicamente, es muy
laborioso y a veces, como en el caso de
isótopos estables, requiere del uso de equipo
de ensayo costoso (espectrómetro de
masas).
ANÁLISIS CROMATOGRAFICO. Con
mucha diferencia, el método mas útil y mas
preciso para determinar la cantidad de cada
aminoácido en un hidrolizado de proteína es
la separación de los aminoácidos en una
columna de adsorbente, seguida por la
elusión consecutiva de cada ácido (Stein y
Moore).
METODO DE SANGER. Las proteínas pueden ser
caracterizadas por un análisis ulterior de los
residuos N y C-terminal. La mayoría de las proteínas
tienen dos extremos: un amino (N-terminal) y un
carboxilo (C-terminal).

METODO DE EDMAN En este procedimiento se

utiliza el reactivo fenilisotiocianato, que marca y
libera tan solo el residuo N-terminal sin destruir el
resto de la proteína. El aminoácido del N-terminal
liberado se puede aislar e identificar; el derivado
del aminoácido se conoce como una
feniltiohidantoina.
 Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un
enlace peptídico.
El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el
grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando
lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

Entonces, para formar

péptidos los aminoácidos se
van enlazando entre sí, por
medio de un enlace péptidico,
formando cadenas de longitud
y secuencia variable.
> Dipéptidos: formado por
2 aminoácidos.
> Tripéptidos : formado
por 3 aminoácidos.
> Tetrapéptidos : formado
por 4 aminoácidos.
> Oligopéptidos : si tiene
menos de 10 aminoácidos.
> Polipéptidos : si tiene
más de 10 aminoácidos.
 GRUPOS DE AA

Los Proteicos: pueden ser codificables o universales y

modificados o particulares.

Los codificables son los que permanecen como tales en las

proteínas y son 20, 8 de ellos esenciales para la vida
humana y 2 semiesenciales, los 10 aminoácidos que deben ser
incorporados al organismo
en la alimentación y especialmente cuando más los necesita en
situación de disfunción o enfermedad.

Los modificados, en cambio, son resultado de modificaciones

químicas posteriores a la síntesis de proteínas.
Los Aminoácidos No Proteicos:
se encuentran sobre todo en
las plantas superiores, no
forman parte de las
Dos aminoácidos no esenciales:
proteínas y se dividen a su
se forman a partir de otros
vez en 3 grupos: esenciales, cisteína a partir de
D-aminoácidos: D-alanina, D- metionina, y tirosina a partir de
glutámico, D-fenilalanina. fenilalanina.

alfa-aminoácidos no
proteicos: L-ornitina, L-
citrulina, creatina, Los aminoácidos esenciales
homoserina, homocisteína. más problemáticos son:
por lo general
omega-aminoácidos: beta-
triptófano,
alanina , ácido gamma-
lisina y metionina.
aminobutírico o GABA.
ALTERACIONES DE
LOS AMINOACIDOS
EN EL ORGANISMO
REQUERIMIENTOS DIARIOS DE
AA (mg por Kg. De peso)
 Productos naturales que contienen
las cantidades medias de
aminoácidos
Cantidades en gramos
Almendras (1 taza) 1.00 gr.
Semillas de girasol crudas (1 taza) 1.28 gr.
Arroz Integral (1 taza) 0.47 gr.
Cebada (1 taza) 0.90 gr.
Semillas de Ajonjolí (1 taza) 0.89 gr.
Pan integral (1 rebanada) 0.14 gr.
Spaghetti Harina Integral (1 taza) 0.65 gr.
Todos los demás vegetales (1 taza) 0.27 gr
 Productos animales que contienen
las cantidades medias de
aminoácidos
Cantidades en gramos
Leche (1 taza) 0.29 gr.
Una clara de huevo 1.63 gr.
Huevo completo (aminoácidos limitantes) 0.70 gr.
Pescado (1/4 libra) 0.21 gr.
Hígado (1/4 libra) 0.78 gr.
Queso blanco (1/4 taza) 0.26 gr.
Carne de vacuna (1/2 libra) 1.49 gr.
Carne de cerdo (1/4 libra) 0.69 gr.
Pavo (1/4 libra) utilización muy limitada de aminoácidos. gr.
Pollo (1/4 libra) 0.95 gr.
Cordero (1/2 libra) 1.54 gr.
 CANTIDAD MEDIA DE AA QUE
NECESITAMOS AL DIA

Para saber la cantidad media de aminoácidos que

necesitamos al día, se multiplica el peso corporal
en kilos (1000 gramos) 0.12 %.
La libra americana es de 450 gramos. Si el peso
son 146 libras multiplica por 450 gramos y luego
los divide por 1000 da el peso en kilos.
Ejemplo: una persona que pesa 146 libras
americanas, lo multiplicado por 450 gramos es
igual a 65700 y lo dividimos por 1000 es igual a
65.70 kilos.
146 x 450 = 65.700 gramos
65.700 - 1000 = 65.70 kilos.
TRASTORNOS DE AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son los componentes de

las proteínas, pero cuando hay un exceso
de ellos son muy tóxicos. En estas
enfermedades, algunos de ellos no se
pueden degradar; la toxicidad resultante
puede ser crónica o aguda.
Las alteraciones en su metabolismo se
producen por la ausencia de origen
genético de las enzimas que intervienen en
él.
  
Incidencia
aproximada(por Defecto enzima defectuosa síntomas y fenotipo
Condición cada 100,000
nacimientos)
Médica
Albinismo 3 síntesis de melanina Tirosina3- Falta de pigmentación; pelo
a partir de tirosina monooxigenasa blanco piel rosa
(tirosinasa)
Alcaptonuria 0.4 Degradación homogenistato1 Pigmentación obscura de la
de tirosina ,2-dioxigenasa orina; desarrollo tardío de
artritis
Argininemia 0.5 Síntesis de urea arginasa Retraso mental
Acidemiaargino 1.5 Síntesis de urea Arginosuccinat Vómito y convulsiones
succinica oliasa
Deficiencia de 0.5 Síntesis de urea CPS I Letargo *, convulsiones,
la CPSI muerte temprana
Homocistinuria 0.5 Degradación Cistationbeta- Desarrollo defectuoso
demetionina sintasa de  huesos, retraso mental
Enfermedad de 0.4 Isoleucina, leucina Complejo deshi Vómito, convulsiones,
orina de jarabe yvalina drogenasa de retraso mental, muerte
demaple+ alfa-ceto ácidos temprana
de cadena
ramificada
Acidemiametilm 0.5 Conversión Metilmalonil- Vómito, convulsiones,
alonica depropionil- CoAmutasa retraso mental, muerte
CoA asuccinil-CoA temprana
fenilcetonuria 8 Conversión Fenilalaninahidr Vómito neonatal, retraso
de fenilalanina atiro oxilasa mental
sina
 ALCAPTONURIA
ALBINISMO ARGININEMIA

JBE DEMAPLE

HOMOCISTINURINA FENILCETONURIA
ACIDEMIA
SUPLEMENTO DE
AMINOACIDOS
USO CLINICO
Cisteina/Glutation: Estudios
recientes muestran la
aplicación de la
administración de cisteina
frente a la intoxicación por
plomo o por otros metales.
Posee un efecto
neutralizante de la toxicidad
inducida por quimioterapia y
radioterapia de indicación
oncológica. Revierten las
cataratas. En un estudio, la
administración oral de
glutation revirtió el cáncer
hepático avanzado en ratas.
El efecto combinado
cisteina/glutation es eficaz
en el tratamiento de las
alteraciones capilares.
Arginina: Al igual que
metionina, taurina y glicina,
reduce los niveles de
colesterol. La administración
de 6 gramos de arginina
induce reducciones del
colesterol superiores al 10%.
Parece ser que este efecto
está potenciado cuando se
asocia una dieta rica en
arginina y pobre en lisina. Los
suplementos de arginina son
eficaces en el manejo de
muchas condiciones
patológicas así como para el
mantenimiento de la salud
general.
Tirosina: Su Histidina: La administración
administración de histidina a pacientes con
reemplazando a la codeína, artritis reumatoide severa se
anfetamina y metadona, acompaña de mejorías en la
utilizadas en la enfermedad; de hecho, se ha
desintoxicación de la demostrado que los pacientes
adicción a la heroína, ha con esta patología poseen
mostrado un efecto niveles deficitarios de este
realmente beneficioso aminoácido.
Fenilalanina: Indicado Acido aspártico: Junto con la
como antidepresivo y fenilalanina, el ácido aspártico
analgésico. Su es componente de los
administración en el edulcorantes artificiales más
síndrome premenstrual y novedosos. Parece tener un
en la enfermedad de efecto protector frente al
Parkinson potencia los daño inducido por las
beneficios de la radiaciones. Se siguen
acupuntura y de la investigando otras posibles
estimulación transdérmica. aplicaciones.
Taurina: Junto con el
GABA, forman parte de las
moléculas con acción
inhibidora sobre el tejido
cerebral, por tanto es
eficaz como anticonvulsivo y
ansiolítico; los resultados de
los estudios preliminares
sugieren su utilidad en el
tratamiento de algunas
formas clínicas de epilepsia.
Usos clínicos: Litiasis biliar,
prolapso de válvula mitral,
hipertensión arterial,
hiperbilirrubinemia,
fotosensibilidad y diabetes
Metionina: Por su capacidad
de estimular la síntesis de
dopa, es eficaz en el manejo
de la enfermedad de
Parkinson. Posee un efecto
protector frente a las
radiaciones. Su administración
es beneficiosa en los
pacientes adictos a la heroína
así como en aquellos pacientes
sometidos a tratamiento por
adicción a barbitúricos o
anfetaminas.
Treonina: Eficaz en el tratamiento de alteraciones
espásticas con componente genético y de la esclerosis
múltiple. Se ha descrito que puede incrementar los niveles
de glicina (286, 289). Se continua investigando.

Glicina: Aminoácido, que por su efecto sedante, puede ser

efectivo en el manejo terapéutico de episodios maniaco-
depresivos, espasticidad y epilepsia. También se dispone de
datos preliminares de su acción beneficiosa sobre
patologías como gota, miastenia, distrofia muscular e
hipercolesterolemia.
Alanina: Interviene en la
regulación del metabolismo Estudios recientes
de la glucosa. Las realizados en animales de
determinaciones realizadas experimentación,
tanto en pacientes con muestran que la terapia
diabetes como en pacientes con alanina contribuye a
con hipoglicemia la disolución de cálculos
demuestran que los niveles renales
sanguíneos de alanina son Valina/Leucina/Isoleucina:
proporcionales a los de Aminoácidos con efecto
glucosa. Se trata de un estimulante sobre la síntesis
factor fundamental en los proteica con la peculiaridad
procesos de reproducción que favorecen la
linfocitaria, repercutiendo reutilización de aminoácidos
positivamente sobre la con la consecuente
inmunidad en general. reducción en la destrucción
de proteínas endógenas.
Por ahora con esto es suficiente
a leer e incorporar