QUÍMICA ORGÁNICA

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
TEMA 21

• AMINOÁCIDOS
• PROTEÍNAS
 Logro de aprendizaje

Al finalizar la sesión el estudiante explica las estructuras

funcionales de las proteínas con acierto
 Veamos el video
¿Por qué los
aminoácidos son
considerados
unidades
estructurales de las
proteínas?

https://youtu.be/FYWOEN_8hic
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
 EL AMINOÁCIDO
La fórmula general de un aminoácido es
átomo carbono α
H

NH2 C COOH grupo carboxilo

grupo amino

R
grupo cadena lateral

R es uno de los 20 diferentes cadenas laterales.

A pH 7 tanto el grupo amino como el carboxilo están ionizados

H
+ 
NH3 C COO
R
 COOH

H 2N C H

TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE

FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS
Formación de un péptido
 CLASIFICACIÓN
ALIFÁTICOS

NO POLARES

AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA

aa CON GRUPOS ÁCIDOS

POLARES CON CARGA

CON N BÁSICO

10
• Una pequeña parte de una proteína
mostrando cuatro aminoácidos.
Cada aminoácido es unido
al siguiente por un enlace
covalente, uno de los cuales
es mostrado en amarillo. Una
proteína también es referido
como polipéptido. Las cadenas
laterales de los
aminoácidos son
mostrados en rojo y los átomos
de un aminoácidos (ácido
glutámico) son mostrados en
una caja gris
 NO POLARES ALIFÁTICOS
O O O

H2N CH C OH H2 N CH C OH H2N CH C OH

H CH 3 CH CH 3

GLICINA ALANINA Ala VALINA

CH 3
Gli Val

O O O

H2 N CH C OH H2N CH C OH C OH

CH 2 CH CH 3

HN
CH CH 3 CH 2

CH 3 CH 3

LEUCINA ISOLEUCINA PROLINA

Leu Ile Pro
16
 NO POLARES AROMÁTICOS
O
O
O
H2N CH C OH
H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH 2
CH 2
CH 2

HN

FENILALANINA
Phe OH
TRIPTOFANO
TIROSINA Trp
Tyr

17
 POLARES SIN CARGA
O O O

H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH

CH 2 CH OH CH 2

OH CH 3 SH
SERINA TREONINA CISTEÍNA
Ser Tre Cys
O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH 2 CH 2
CH 2
CH 2 CH 2
C O
METIONINA ASPARRAGINA
S C O
Met NH 2 Asn
GLUTAMINA
CH 3 NH 2 Gln
18
 BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)
O O
O O O
H2N CH C OH H2N CH C OH H2N CH C OH
H2N CH C OH H2N CH C OH
CH 2 CH 2 CH2
CH 2 CH 2
CH 2 CH 2
N
CH 2 CH 2 C O CH 2
NH
CH 2 NH
OH C O
NH 2 C NH HISTIDINA ACIDO GLUTÁMICO
Hys OH
NH 2
Glu
LISINA ÁCIDO ASPÁRTICO
Lis ARGININA Asp
Arg

19
 PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
pK1
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO
pK2
-NH2 + H+ -NH3+
BASE

pK1 pK2

ZWITTERIÓN

20
 Punto isoeléctrico
• A pH ácido: prevalece la especie con carga +
• A pH básico: prevalece la especie con carga –
• Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)
PI = pK1 + pK2 para un aa neutro
2
• Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga
neta del aminoácido es cero.
21
 Propiedades químicas
• Formación de enlaces PEPTÍDICOS:

Enlace peptídico : enlace amida

 AA1 AA2 AA3 AA4
enlaces peptídicos

extremo extremo
amino libre carboxilo libre
“N terminal” “C-terminal”
 PUENTES DI SULFURO
• Formación de enlaces disulfuro (PUENTES
DISULFURO)

O O O O

C OH C OH C OH C OH

H 2N CH + H2N CH H2N CH H2N CH

H2C SH 2 SH2 CH 2 H2C S S CH 2

CISTINA
 OTRAS PROPIEDADES QUÍMICAS
REACCIÓN DE UN AMINOÁCIDO CON NINHIDRINA
COMPUESTOS COLOREADOS

La ninhidrina es un reactivo común para visualizar las

manchas o bandas de los aminoácidos que se han separado
por cromatografía o electroforesis.

La ninhidrina produce el mismo colorante púrpura,

independientemente de la estructura del aminoácido original.
La cadena lateral del aminoácido se pierde en forma de
aldehído. La ninhidrina se puede utilizar en la detección de
huellas dactilares dado que existen trazas de aminoácidos en
las secreciones de la piel
LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES
ARGININA

FENILALANINA
• Los diez aminoácidos
HISTIDINA esenciales.

ISOLEUCINA
Estos aminoácidos no
METIONINA pueden ser sintetizados
por las células animales
LEUCINA y deben ser
suministrados por la
LISINA dieta
VALINA

TREONINA

TRIPTOFANO
 PÉPTIDOS
• Polímeros de aminoácidos
( <50 aa)
• Dipéptido: 2 aa
• Tripéptido: 3 aa
• Tetrapéptido: 4 aa
• Pentapéptido: 5 aa Extremo N-terminal: comienzo de la
cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena
 NOMENCLATURA

• Se nombran desde el extremo N-terminal

al C-terminal, usando la terminación il,
excepto para el último aa.
• Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

28
 PEPTIDOS

• EJEMPLOS:
• OXITOCINA: hormona que estimula la contracción del
útero.
• GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias a
la Insulina.
• ANTIBIÓTICOS

• GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones

Redox de la célula.

29
 PROTEÍNAS
Biopolímeros de aminoácidos, indispensables para la
procesos vitales de los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S

30
 SIMPLES
Por su naturaleza CONJUGADAS
química

FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE LAS GLOBULAR
PROTEINAS
Por la forma que adopta

ENZIMAS
PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
Por su función Biológica DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
 PROPIEDADES DE LAS
PROTEÍNAS

• PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto

isoeléctrico.

• SOLUBILIDAD:
• Forman dispersiones en agua

32
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTEÍNAS
Las proteínas tienen 4 niveles
de organización:
• ESTRUCTURA PRIMARIA

• ESTRUCTURA
SECUNDARIA

• ESTRUCTURA TERCIARIA

• ESTRUCTURA
33 CUATERNARIA
 ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a:
• La identidad de aminoácidos.
• La secuencia de aminoácidos.
• La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
34 •Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Interacciones entre aa que se encuentran
próximos en la cadena.
• La cadena no es lineal, adopta formas en el
espacio.
• Los aa interaccionan por puentes H.
• Tipos de estructuras secundarias:
• HÉLICE ALFA
• HOJA PLEGADA BETA

35
HELICE ALFA

• Los grupos R de los aa se

orientan hacia el exterior.
• Se forman puentes de H entre
el C=O de un aa y el NH- de
otro que se encuentra a 4
lugares.
• Ej: queratina.
 HOJA PLEGADA BETA
• Los grupos R se orientan hacia
arriba y abajo
alternativamente.
• Se establecen puentes H entre
C=O y NH- de aa que se
encuentran en segmentos
diferentes de la cadena.
• Ej. Fibroína (seda)
ESTRUCTURA TERCIARIA
• Una cadena con estructura secundaria
adquiere una determinada disposición en el
espacio por interacciones entre aa que se
encuentran en sitios alejados de la cadena.
• Proteínas globulares: se pliegan como un
ovillo.
• Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado.
• Ej: mioglobina
 DESNATURALIZACION

PERDIDA DE LAS
ESTRUCTURAS CUATERNARIA,
TERCIARIA Y SECUNDARIA
DE UNA PROTEINA

¡NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA

PRIMARIA!
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Surge de la asociación de
varias cadenas con
estructuras terciarias.
• Intervienen las mismas
interacciones que en la
estructura terciaria.
SECCIÓN DE REFERENCIA
Desnaturalización de proteínas
“Proceso generalmente
irreversible mediante el
cuál la proteína pierde su
estructura 2º, 3º y 4º,
careciendo de
importancia biológica”
Agentes:
Físicos: Químicos:
Calor solventes orgánicos
Radiaciones soluc. de urea conc.
Grandes presiones sales

41
SECCIÓN DE REFERENCIA

DESNATURALIZACION

DENATURACION IRREVERSIBLE

1. CALOR:
ROMPE TODAS LAS
INTERACCIONES DEBILES.

2. pH EXTREMOS:
CAMBIA LA CARGA DE LOS
RADICALES DE AMINOACIDOS IONIZABLES,
ALTERANDOSE LOS ENLACES EN QUE PARTICIPAN.
 PROTEÍNAS

ESTRUCTURA FUNCIONES CLASIFICACIÓN

Colágeno
20 se distinguen
Aminoácidos Ej
(según R)
Contráctil Estructural Fibrosas

unidos por Actina/Miosina

Enlace Enzimática Receptores

peptídico Albúminas
Ej.
Globulares
formando
Defensa Transporte Globulinas
Péptidos o
proteínas
Hormonal
tienen Ej.
Nucloproteínas Cromatina

Organización
Ej.
estructural Fosfoproteínas Caseína

Secuencia de es la
E. primaria Ej.
aminoácidos Cromoproteínas Hemoglobina
Proteinas
 hélice conjugadas
Proteoglucanos
definida por

E. secundaria Ej.
Glucoproteínas
Conformación 
FSH, TSH...

Plegamiento
espacial
E. terciaria Ej.
Lipoproteínas HDL, LDL

Proteínas sólo en
oligoméricas
E. cuaternaria
Apliquemos lo aprendido

Trabajo colaborativo:

Desarrollan situaciones problemáticas en

equipos, participan en la resolución
compartiendo en la pizarra a sus demás
compañeros.

Tiempo estimado: 20 minutos

Apliquemos
TÍTULO lo aprendido
Ejercicio 1: Determine los puntos isoeléctricos de los siguientes aminoácidos a
partir de los valores de pKa:

Aminoácido pka pka pka

α-COOH α-NH3+ Cadena Lateral
Alanina 2.34 9.69 -
Lisina 2.18 8.95 10.79
Ácido glutámico 2.19 9.67 4.25
Apliquemos
TÍTULO lo aprendido
Ejercicio 1: Determine los puntos isoeléctricos de los siguientes aminoácidos a
partir de los valores de pKa:

Aminoácido pka pka pka

α-COOH α-NH3+ Cadena Lateral
Alanina 2.34 9.69 -
Lisina 2.18 8.95 10.79
Ácido glutámico 2.19 9.67 4.25
TÍTULO
Ejercicio 2 Brinde el nombre del siguiente péptido

TÍTULO
Apliquemos
TÍTULO lo aprendido
Ejercicio 2 Brinde el nombre del siguiente péptido
Apliquemos
TÍTULO lo aprendido
Ejercicio 3: Relacione cada figura con los niveles estructurales de las proteínas

a) b)

c) d)
Comprobamos lo aprendido

• ¿Qué aprendimos hoy?

• A partir del trabajo colaborativo qué beneficios pudiste

recoger en la resolución de los problemas propuestos?

Actividad Virtual

Cuestionario 6:
-Aminoácidos y proteínas
-Resuelve el cuestionario online.
-Se trabajará esta actividad de manera individual.
-Duración: 1 hora
 REFERENCIAS
SECCIÓN DE REFERENCIA

• www.ucasal.net/templates/unid.../aminoacidos_y_proteinas.ppt
• mazinger.sisib.uchile.cl/.../ap/.../r2002823169aminoacidos.ppt
• 132.248.103.112/.../24%20Aminoácidos,%20péptidos%20y
%20proteínas.ppt
• https://www.u-cursos.cl/medicina/2009/1/TOBIOLO1/.../210904
• miaula.org/biologia/proteinas/proteinas.ppt