• Nutrición: Autótrofa y Heterótrofa-

• Enzimas: Propiedades, Estructura, Factores que

afectan la actividad enzimática.
 Nutrición

• Son procesos que realizan los organismos

vivos con la incorporación de sustancias que
son necesarias para el crecimiento,
renovación de los tejidos gastados y la
obtención de energía útil para cumplir con las
funciones vitales.
• La finalidad de la nutrición es la conservación
de los seres vivos
 Fases de una Nutrición.-

Cualquiera tipo de nutrición va a comprender

las siguientes fase:
• Digestión
• Circulación
• Respiración
• Excreción
• Digestión. Comprende las actividades desde la
ingestión de los alimentos, su transformación y
absorción por la sangre de sustancias útiles y la
liberación de sustancias tóxicas. Metabolismo
• Circulación.-transporta los nutrientes a las células.
• Respiración.-aporta el oxígeno para la liberación
de la energía que el organismo necesita para vivir
• Excreción.-Elimina las sustancias desechables
 Clases de Nutrición:
 

• NUTRICION AUTOTROFA.-
La realizan los organismos vivos que son capaces
de sintetizar sus propios alimentos y que no
dependen de otro organismo vivo para vivir. Entre
ellos se encuentran las plantas y los organismos
más simples que solamente necesitan agua, CO2,
sales inorgánicas y una fuente de energía para
formar sus alimentos. MODALIDADES.- a) Quimio
sintéticos y b) Fotosintéticos
FOTOSINTETICOS, son organismos vivos que para formar sus
alimentos utilizan la luz solar, como fuente de energía.
Mediante la fotosíntesis., transforma la energía luminosa en
energía química y moléculas de ATP.
QUIMIOSINTéTICOS , son organismos vivos que para
formar sus alimentos utilizan sustancias inorgánicas como
fuente de energía. Por ejemplo bacterias: Nitrobacter,
Sulfobacterium y Ferrobacterium.
 Nutricion Heterótrofa.-
• Propia de los organismos vivos (Heterotrofos) que no
sintetizan sus propios alimentos y necesitan de materia
orgánica para alimentarse y dependen de otros organismos
para vivir. propia de los animales, hongos, y de muchas
bacterias

- Los heterotrofos tienen que vivir a expensa de organismos

autótrofos o de materia orgánica viva o en descomposición.
- los organismos heterótrofos son consumidores de los
alimentos que elaboran los productores.
 Modalidades :
 

•a) Holozoica.- Es propia de todos los animales

herbívoros, carnívoros y omnívoros que dependen de
un organismo autótrofo y consiste en comer,
alimentos solidos, digerir y asimilar.
•b) Saprofítica.- propia de los organismos que se
desarrolla en cuerpos de animales y vegetales en
descomposición o productos de deshechos y que
absorben sus alimentos directamente a través de la
membrana celular

•c) Parasítica.- Es propia de algunos animales y plantas

que desarrollan en líquidos y tejidos vivos y que
obtienen sus alimentos por ingestíon de partículas
sólidas o por absorción de moléculas orgánicas a
través de sus paredes celulares
 ENZIMAS. Concepto

• Son sustancias proteicas que se forman en las

células vivas. Su función es regular la velocidad y
especificidad de una reacción química sin
modificar el punto final de la reacción y sin
consumirse durante la misma.
• Las enzimas participan las reacciones de todos los
procesos vitales: respiración, crecimiento,
contracción, conducción nerviosa, digestión,
fotosíntesis etc.
 NOMENCLATURA.-

• Algunas enzimas reciben el nombre del sustrato donde

actúan añadiendo a su raíz la terminación "asa" por
ejemplo lactasa, sacarasa lipasa, deshidrogenasa.
• Otras enzimas reciben nombres como pepsina, tripsina.
• Otras enzimas reciben el nombre según su grupo activo
por ejemplo enzimas cúpricas, enzimas de hierro-
porfirinas.
• Otras enzimas reciben el nombre según la reaccion
donde intervienen. Oxido reduccion
 Grupo Accion ejemplos
Catalizan reacciones de oxido reducción. Tras la Dehidrogenasas
acción catálica quedan modificados en su grado de
oxidación por lo que debe ser transformados antes de Aminooxidasa
volver a actuar de nuevo.
1. Oxidoreductasas Deaminasas
Catalasas
 
Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de Transaldolasas
2. Transferasas ciertas moléculas)a otras sustancias receptoras. Transcetolasas
Suelen actuar en procesos de interconversiones de
azucares, de aminoácidos, etc Transaminasas
Glucosidasas

Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente Lipasas

3. Hidrolasas obtención de monómeros a partir de polímeros. Suele Peptidasas
ser de tipo digestivo, por lo que normalmente actúan
en primer lugar Esterasas
Fosfatasas
Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de Isomerasas de
ellas sus isómeros de función o de posición. Suelen azúcar
4. Isomerasas actuar en procesos de interconversion
Epimerasas
Mutasas
Realizan la degradación o síntesis (entonces se Aldolasas
llaman sintetasas) de los enlaces denominados fuertes
5. Liasas sin ir acoplados a sustancias de alto valor energético. Decarboxilasas
Realizan la degradación o síntesis de los enlaces Carboxilasas
fuertes mediante el acoplamiento a sustancias ricas en
6. Ligasas energía como los nucleosidos del ATP Peptidosintetasas
 ESTRUCTURA.
• Algunas enzimas están formadas solo por proteínas como por
ejemplo la pepsina.
• Otras tienen dos partes una de las cuales es proteínas y se llama
apoenzima y otra no proteica se llama coenzima o cofactores
• La apoenzima y la coenzima separadas carecen de actividad catalítica,
su actividad solo es posible cuando se junten ambos elementos a este
conjunto se le llama Holoenzima.
• Las coenzimas en su estructura contienen algunas vitaminas como
por ejemplo tiamina, niacina, riboflavina, piridoxina etc.
• Los cofactores son por lo regular iones metálicos u otros iones. Por
ejemplo Mg++(Glucosa) Cl- (amilasa), ion Cobre.
Estructura de la triosafosfato isomerasa . Conformación en forma de diagrama de cintas rodeado
por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficiente enzima
involucrada en el proceso de transformación de azúcares en energía en las células.
 PROPIEDADES.-

a) Especificidad.- varían en el grado de su especificidad por ejemplo Proteasas

participan en la hidrólisis de todas las proteínas. La Amilasa actúa degradando al
almidón y glucógeno y la Ureasa solo hidroliza a la urea.
b) Poder catalítico.- es muy alto y en algunas es extraordinario por ejemplo la
catalasa logra el desdoblamiento de unas 5 millones de moléculas del peróxido
de hidrogeno por minuto a cero grado
c) Solubilidad.- La mayoría de la enzimas son solubles en agua o en soluciones
salinas diluidas a excepción las que se encuentran en las mitocondrias que son
insolubles en agua
d) Precipitación.- pueden precipitarse añadiendo cantidades suficiente de alcohol,
sales metálicos (sulfato de cobre y cloruros de mercurio)
e) Sensibilidad a la Temperatura.- pueden ser afectados por la temperatura pero
tan solo entre ciertos límites por ejemplo La sacarasa a 0ºC es imperceptible su
acción. Su acción se acelera hasta los 40ºC, pero de 41ºC a 50ºC, su actividad se
disminuye y si la temperatura se aumenta se inhibe totalmente
 FACTORES QUE AFECTAN A LA ENZIMA

1.- Temperatura.- Por lo general las enzimas del

cuerpo humano y de muchos organismos vivos
a 50ºC a 60ºC se inactivan, y es irreversible, por
lo tanto todos los organismos vivos mueren por
una breve exposición a temperaturas altas. Las
enzimas no son inactivadas por la congelación,
las reacciones se dan muy lentas, pero la
actividad catalítica reaparece si la temperatura
vuelve a su normalidad
2. Concentración de Hidrogeniones (pH).- son
sensibles a los cambios del pH. La pepsina
actúa en medio muy ácido, contrario a la
tripsina que actua muy bien en pH alcalino
(8,5). La mayor parte de enzimas intracelulares
tienen pH óptimos en medios neutros.
• Concentración de la Enzima.- la intensidad de la
reacción es directamente proporcional a la
cantidad de la enzima presente

• Concentración del Sustrato.- la intensidad de la

reaccion es directamente proporcional a la
cantidad de sustrato. Constante de Michaellis
La cinética de Michaelis-Menten

Describe la velocidad de reacción de muchas

reacciones enzimaticas.
Recibe este nombre en honor a Leonor Michaelis y
Maude Menten.
El modelo sólo es válido cuando la concentración del
sustrato es mayor que la concentración de la
enzima, y para condiciones de estado estacionario,
es decir, cuando la concentracion del complejo
enzima-sustrato es constante.
 Determinación de constantes
Para determinar la velocidad máxima de
una reacción enzimática, la concentración
de sustrato ([S]) se aumenta hasta alcanzar
una velocidad constante de formación de
producto. Esa es la velocidad máxima (Vmax)
de la enzima. En ese momento, los sitios
activos de la enzima están saturados con
sustrato.
Diagrama de velocidad de reacción y
constante de Michaelis-Menten
 Velocidad de reacción
La velocidad V indica el número de moléculas del
sustrato que se convierten en producto por segundo.
Con concentraciones crecientes de sustrato[S], la
enzima va acercándose asintóticamente a su velocidad
máxima Vmax, pero nunca la alcanza. Por esta razón, no
hay un valor de [S] determinado para la Vmax. De todas
formas, se puede definir un parámetro característico
de la enzima empleando la concentración de sustrato
a la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima
(Vmax/2).
 Constante de Michaelis
Es imposible medir exactamente la concentración de
sustrato que da Vmax, sin embargo las enzimas pueden
caracterizarse a traves de la concentración de sustrato a
la cual la velocidad de reacción es la mitad de la
velocidad máxima. Esta concentración de sustrato se
conoce como constante de Michaelis-Menten (KM).
Las enzimas que exhiben una cinética de Michaelis-
Menten simple esta constante representa la constante
de disociacion del complejo enzima-sustrato (ES) (o la
inversa de la afinidad entre enzima y sustrato).
Valores bajos indican que el complejo ES está unido muy
fuertemente y raramente se separan sin que el sustrato
reaccione para dar producto.
Muchas Gracias
josechapilliquen@yahoo.es