ENZIMAS

MARCELA GAVIRIA

CIENCIAS DE LOS ALIMENTOS

GATO DUMAS – COLEGIO DE GASTRONOMÍA
 HISTORIA
De las enzimas
Son etapas de un
DESCUBRIMIENTO - Funciones
proceso científico
- Estructura Química
iniciado en el siglo XIX
- Estudio sistemático
(19)
 HISTORIA
ESTUDIOS DE LA DIGESTION – 1700..

• LOUIS PASTEUR – 1800 

Explicación a la fermentación alcohólica. De la levadura
(ocurría por la acción catalizadora de sustancias especiales
contenida en la células de la levadura.

Fueron denominadas ENZIMAS,

del griego “En Zumé”,  “en la levadura”

• EDUARDO BUCHNER 1800 – 1900

Machaco las celulas de la levadura en un mortero separó y
filtro su liquido intracelular. Luego lo mezclo con un
sustrato azucarado y obtuvo la fermentación con alcohol
etílico.

CONLCUSIÓN:
SE DEMOSTRÓ QUE LA ACTIVIDAD CATALICA SE DEBIA A
SUSTANCIAS QUÍMICAS, LAS ENZIMAS, Y QUE PODIAN
SEPARARSE Y ESTUDIARS.E

- 30 años más de estudios hasta que la enzimología se

 ¿QUÉ SON?
 MOLECULAS de naturaleza PROTEÍCA
producidas por las células que ayudan a que las
reacciones químicas ocurran con mayor rapidez en
condiciones fisiológicas, sin verse alterada ellas
misma en el proceso global.

 Son catalizadores que aceleran las reacciones

bioquímicas del metabolismo.
◦ Catalizador: [sustancia] Que acelera o retarda una
reacción química sin participar en ella.
 La mayor parte de los catalizadores biológicos son
enzimas.
EJEMPLO:
Interruptor de luz que sin suministrar energía ni
ser capaz de generar luz, es indispensable para
que ambos elementos se puedan comunicar y
 ¿QUÉ SON?
 Una de las principales funciones de las enzimas en la

 es
la de romper grandes moléculas en partes
pequeñas para

 que puedan ser digeridas y convertidas en energía.

 Las
sustancias sobre las cuales actúan reciben el
nombre genérico de SUSTRATOS; la especificidad de
RESUMEN
 Tienen una función esencial en los organismos vivos
donde aceleran reacciones.

 DAÑAN catalizadores “venenos”.

Presentes en nuestro alrededor y creados en su mayoría
por el ser humano.

EJ: Polución ambiental, contaminantes químicos,

fertilizantes, aditivos.

Reducen sensiblemente la capacidad de los

catalizadores para generar las miles de reacciones que
les son propias
 Ya sea en el o en una
Romper almidones: amilasas,
Transformar las proteínas: proteasas.

Las enzimas más utilizadas en la Las proteasas, están encargadas de dividir

panificación son algunas moléculas de proteínas
• las alfa-amilasa provocando una masa más blanda y por
• la beta -amilasa (también consiguiente facilitando la elaboración de
conocidas como diastasas) determinados productos (generalmente
de pastelería donde no se requiere un
molécula de almidón  gluten muy desarrollado).
maltosa o glucosa 
Alimento levaduras Además, al cortar cadenas proteicas se
liberan aminoácidos que al reaccionar
con los azúcares durante la cocción son
los responsables de algunas sustancias
aromáticas liberadas (Reacción de
Maillard).
Características Generales
 Aumentan la velocidad de las reacciones
químicas en las que participan.

 Aunque participan en el proceso de la

reacción no se modifican por ésta, no forman
parte de los productos finales ni se
desgastan en el proceso.

 Loscatalizadores disminuyen la energía de

activación, aumentando la velocidad del
proceso pero no afectan la constante de
equilibrio de una reacción.
 La principal ventaja de las enzimas frente a los
catalizadores inorgánicos es que actúan en
condiciones suaves de pH y temperatura, con una
gran eficiencia y, además, de forma muy específica.
 Modelo CERRADURA- Modelo AJUSTE
LLAVE INLCUIDO
Principios
• Propuesto: Emil Fischer • Propuesto: Daniel
(bioquímico alemán 1894) Koshland 1958)
• Es un perfeccionamiento
• El lugar activo de la del modelo anterior.
enzima ajusta el sustrato • Tanto la enzima como el
de la misma manera que sustrato sufren una
una cerradura a una llave, distorsión o un cambio
por lo tanto debe haber en su estructura al
complementariedad. unirse.
• Continua siendo el
modelo más aceptado
para la catálisis
enzimática.
 Función Enzimática
Une el sustrato o los sustratos
Reduce la energía del estado de
transición

Cuando el proceso catalítico se ha

completado, la enzima debe ser capaz de
liberar el producto o los productos y volver
a su estado original para estar preparada
para un nuevo ciclo de catálisis.
Coenzimas
 Una proteína puede requerir la ayuda de alguna otra
molécula pequeña de naturaleza no proteica para
llevar a cabo la reacción .
 Las moléculas que se unen a las enzimas con este fin
se denominan coenzimas.
 Como las enzimas, las coenzimas
◦ no se modifican de manera irreversible durante la catálisis; o
bien
◦ no se modifican o bien
◦ se regeneran.
 Cada coenzima tiene una función química concreta
 Las coenzimas provienen de las
vitaminas y minerales, por
modificaciones sencillas en la
estructuras de las vitaminas.
De ahí la importancia de ELLAS..

Tienen una función coenzimatica.

(es decir, unirse a una enzima para
que pueda ser capaz de llevar la
reacción. Si hay deficiencia en las
vitaminas, muchas reacciones no
pueden llevarse a cabo).
Factores que afectan actividad
enziática
 Temperatura.El aumento de T° ocasiona un
aumento en la velocidad de las
moleculas de la enzima y del
sustrato.
Asi puede aumentar la posibilidad
de ocurrir una colision molecular
entre ellas formandose mayor
cantidad de complejo enzima-
sustrato.

Entre 0 a 42° la V de reacción es

proporcional a la tempretra.
Las Enzimas tienen T° optima para
su trabajo y esta en humanos en
los 37° - 37.5

Si supera esta temperatura se

desnaturaliza y deforma el sistio
activo y evita la union del sustrato
Factores que afectan actividad
enzimática

Cambios en el PH pueden afectar

 PH. la unión y ruptura de enlaces y
desnaturalización.

El PH optimo depende del tipo de

enzimas

EJ:
Intracelulares 7.
Digestivas es 1-6 (pepsida)
para la cavidad oral es de 8 a 12.
(amilasa).
INHIBIDORES
Def: Reducen o detienen
actividad catalítica de enzima,
bloqueando o distorsionando el
sitio activo
• COMPETITIVA • NO COMPETITIVA • MIXTA
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
SEGÚN LA REACCIÓN CATALIZADA
• El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la
reacción química que cataliza, con la palabra terminada en -asa.

 Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; 

 alcohol deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza
que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; 

• La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha

desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas
basada en los denominados Números EC. De este modo,
cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro
números precedidos por las letras "EC". El primer número
clasifica a la enzima según su mecanismo de acción.
 • A continuación se indican las seis grandes clases
de enzimas existentes en la actualidad:
EC1 Oxidorreductasas
Alcohol deshidrogenasa
EC2 Transferasas
Obtención de energía del
organismo
EC3 Hidrolasas
Se añade agua para romper el
enlace
EC4 Liasas
Rompen enlaces remueven
grupos sin agua
Se da en la glicolisis para
obtener energía.
Catalizan reacciones de oxidorreducción.
Precisan la colaboración de las coenzimas
de oxidorreducción
Catalizan transferencias de grupos
funcionales de una molécula a otra
Catalizan reacciones de hidrólisis con la
consiguiente obtención de monómeros a
partir de polímeros. Actúan en la digestión
de los alimentos, previamente a otras
fases de su degradación. La palabra
hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis
→ 'disolución'
Catalizan eliminaciones de un grupo o
adición de un grupo a un doble enlace, u
otras rupturas que implican un
reordenamiento electrico.
PEPTIDASAS
AMILASA
Mezcla enzimática segregad
las levaduras
 Experimento
Agua oxigenada (peróxido de hidrogeno)

Una papa
Un vaso
Un fosforo

Resultado:
Van apareciendo unas burbujas blanquecinas. Son una evidencia
de que se esta descomponiendo el agua oxigenada. Las burbujas
representan el oxigeno.
Sucede porque la enzima PEROXIDASA presente en la papa (y
seres vivos) actúa como catalizador para acelerar la reacción