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Temperatura y Acción Enzimática
Las Enzimas
• son más activas a una
temperatura óptima
(usualmente 37 °C en
humanos).
• muestrna poca actividad
a temperaturas bajas.
• pierden actividad a altas
temperaturas ya que
ocurre la denaturalización.
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pH y Acción Enzimática
Las Enzimas
• son más activas a un
pH óptimo.
• contienen grupos R
de aminoácidos con
cargas apropiadas al
pH óptimo.
• pierden actividad a
pH bajo o alto ya que
la estructura terciaria
se destruye.
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Valores Optimos de pH
Las enzimas en
• El cuerpo tienen un pH óptimo de aprox. 7.4.
• Ciertos órganos operan a valores de pH más bajos o
más altos que el pH óptimo.
Salinidad .-
La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en
consecuencia pueden interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los
cuales pueden formar parte del sitio activo de la misma. En estos
casos, al igual que con el pH, la actividad enzimática se verá afectada
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Concentración de Substrato
• la velocidad de reacción
aumenta (a concentración
de enzima constante).
• la enzima eventualmente
se satura, alcanzando su
máxima actividad.
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Concentración de activadores
enzimáticos
Algunas de las enzimas requieren la
presencia de otros elementos para
funcionar mejor, estos pueden ser
cationes metálicos inorgánicos como:
Mg2+
En raras ocasiones, también se
Mn2+
necesitan aniones para la actividad
Zn 2+
enzimática, por ejemplo: el anión
Ca2+ cloruro (CI-) para la amilasa. Estos
pequeños iones se denominan
Co2+
cofactores enzimáticos.
Cu 2+
Na+
K+,
etc.
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Concentración del producto
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Repaso
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Solución
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Inhibición de Enzimas
Los Inhibidores
• son moléculas que causan una pérdida de actividad
catalítica.
• Previene que los substratos se acomoden en los
sitios activos de la enzima.
E+S ES E+P
E+I EI no P
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Inhibición Competitiva
Un inhibidor competitivo
• tiene una estructura que
es similar a la del
substrato.
• compite con el substrato
por el sitio activo.
• su efecto se puede
revertir aumentando la
concentración del
substrato.
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Inhibición No Competitive
Un inhibitor no competitivo
• tiene una estructura que es
muy diferente a la del
substrato.
• distorciona la forma de la
enzima, lo cual altera la
forma del sitio activo.
• previene el enlace del
substrato.
• Su efecto no se puede
revertir añadiendo más
substrato.
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Repaso
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Solución
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