la estructura para los péptidos, poli péptidos y proteínas Los alfa-aminoacidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar péptidos. Un tripéptido (Alanina – cisteína - valina) tiene tres L-alfa – aminoácidos unidos por dos enlaces peptídicos. Los alfa-aminoacidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar péptidos. Un tripéptido (Alanina – cisteína - valina) tiene tres L-alfa – aminoácidos unidos por dos enlaces peptídicos. - + Los grupos amino y carboxilo que intervienen en los enlaces peptídicos no pueden ionizarse, por lo tanto las propiedades acido – base están determinadas por los grupos amino y carboxilo terminales y por los grupos ionizables de las cadenas laterales
(𝐶𝑂𝑂𝐻 − 𝑁𝐻2 − 𝑆𝐻)
Cuando el numero, estructura y orden de todos los residuos de aminoácidos en un péptido o polipéptido se conocen, su estructura primaria ha sido determinada. Los péptidos se designan como derivados de su aminoácido carboxilo terminal. Las bacterias, animales y vegetales contienen péptidos y polipéptidos de peso molecular bajo (3 a 100 residuos de aminoácidos). La mayor parte de las hormonas polipeptídicas de los mamíferos contienen solo enlaces peptídicos. Los antibióticos polipeptídicos elaborando por hongos contienen aminoácidos D y L así como otros aminoácidos no presentes en las proteinas (tirocidina, gramicidina S, polipéptidos cíclicos que contienen fenilalanina y el aminoácido no proteico ornitina) El enlace peptidico (amida) no esta cargado a cualquier pH de interes fisiologico. Por lo que la formacion de peptidos a partir de aminoacidos a pH de 7,4. Para nombrar a los peptidos y polipeptidos se empieza con el nombre del primer aminoacido que conforma la cadena y que tiene el grupo 𝑁𝐻 2 intacto (N-terminal).
Por ejemplo un dipéptido formado por glicina y la
alanina, tendrá el nombre Glicil – alanina; un tripeptido formado por tirosina, prolina y cisteína, tendrá el nombre tirosil, prolil – cisteina. Consideremos una cadena peptidica formada por tres El orden lineal de residuos de aminoácidos en la cadena peptídica o polipeptídica constituye su estructura primaria. Cuando se conoce el numero, estructura química y orden de todos los residuos de aminoácidos en una cadena peptídica o polipeptídica se ha determinado su estructura primaria. Los péptidos bradicinina y caladina, se diferencian, solamente en un aminoacido en la cadena, ambos son agentes hipotensores que actuan sobre el musculo liso y son liberados por proteínas plasmáticas especificas por medio de proteolisis. La argiotensina I, es un decapéptido que es producto de la acción de la renina producida en personas hipertensas, este decapéptido es convertido en una octapéptidopor la enzima convertidora angiotensina y se llama angiotensina II. La occitocina provoca la contracción de los músculos lisos especialmente uterino, por lo que se emplea frecuentemente en obstetricia para iniciar el trabajo de parto.