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Aminoácidos y proteínas
Los aminoácidos contienen dos grupos funcionales: un grupo amino
(-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) en su estructura. También
presentan un grupo R el cual puede variar segun el aminoácido en el
carbono alfa.
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Aminoácidos raros: aquellos que no se clasifican en el grupo
de los 20 y tienden a ser NO esenciales.
Taurina: se adiciona a las
bebidas energetizantes, en
suplementos para ganar
masa muscular y en alimento
para perros /gatos.
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Los aminoácidos, proteinas y acidos nucleicos se pueden separar
segun su carga, punto isoelectrico, tamaño y movilidad aplicando
un campo electrico, esta técnica analítica es llamada
electroforesis:
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Separación de AA y proteinas
AMINOÁCIDOS:
PREPARACIÓN
Aminación reductiva: imita al proceso biológico. Se da en
presencia de un alfa cetoacido con amoniaco, con posterior
reducción en presencia de H2/Pd. Se obtiene la mezcla
racémica D,L que debe separarse por resolución de
enantiomeros
Ejemplo:
Síntesis desde alfa haloacidos:
Inicia con la reacción Hell Volhard Zelinsky en donde se adiciona
un bromo al carbono alfa del acido carboxílico, después el bromo
es reemplazado por la adición de exceso de amoniaco (SN2). Se
obtiene la mezcla racémica D,L que debe separarse por
resolución de enantiomeros
Ejemplo:
Síntesis de Gabriel de aminoácidos:
Sintesis de Strecker: Un aldehído reacciona con amoniaco
dando una imina, que es atacada por un ion cianuro dando un
alfa amino nitrilo, el cual se puede protonar en medio acido para
dar un ácido carboxílico, completando la síntesis. Ejemplo para
obtener alanina racémica.
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Mecanismo Síntesis de Strecker:
AMINOÁCIDOS:
REACCIONES
Esterificación: requiere de un exceso de alcohol y catálisis en
medio acido. Los ésteres son usados como protección. La
hidrolisis acida regenera el acido después de hacer síntesis para
desproteger.
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Reacción con Ninhidrina:
Usada a manera de identificación de aminoácidos separados
por cromatografía o electroforesis.
Se forman manchas de color purpura cuando reaccionan con
los aminoácidos.
PROTEÍNAS:
GENERALIDADES
Enlaces peptídicos
Formación de enlaces peptídicos: dos formas de unir alanina y
serina. Ala-Ser es diferente de Ser-Ala. El orden del factor
importa.
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Proteínas: se clasifican en varios tipos
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Proteínas: estructura secundaria
Corresponde al arreglo 3D de ciertas regiones en la proteína,
debido al enlace entre el grupo N-H de amida con el grupo C=O
de otra. Se clasifican en hélice alfa, hoja plegada beta y hebras
aleatorias
Hélice alfa
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Proteínas: estructura terciaria
Corresponde a segmentos de hélices alfa con segmentos de
hebras aleatorias en los puntos donde la hélice se dobla.
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Proteínas: estructura cuaternaria
Corresponde a la forma adoptada cuando dos o mas cadenas
de polipéptidos plegados se unen formando uno mas complejo.
Ej: canales de potasio o grupo hemo en la sangre.
Proteínas: hidrólisis
Se presenta la ruptura de enlaces peptídicos por tratamiento
en medio acido, básico, o ante ciertas enzimas como la
pepsina (jugos gástricos), o la tripsina/quimotripsina
(intestinos)
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Proteínas: desnaturalización