República Bolivariana de Venezuela

Universidad del Zulia

Facultad de Medicina
Escuela de Nutrición y Dietética
Cátedra de Química General para Nutrición

Unidad IV. Sub-Unidad 4.3.

Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez

Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.

Conocer la estructura, clasificación y propiedades fisicoquímicas de los
aminoácidos.

Estudiar la formación del enlace peptídico y la estructura y funciones de

algunos péptidos de importancia biológica.

Describir la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las

proteínas.

Reconocer la importancia de laos aminoácidos y proteínas en la nutrición

humana.

Proteína Aminoácido

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• Aminoácidos: Son las unidades básicas que forman las proteínas. Existen
20 aminoácidos en las proteínas.

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Cuando los cuatro sustituyentes sobre el carbono central son diferentes se dice que el
carbono es asimétrico y permite la existencia de isomeros ópticos.

Existen dos posibles disposiciones de los átomos enlazados al carbono (central), los
ISÓMEROS D y L.

El isomero D, se puede hallar en la naturaleza, pero nunca en proteínas típicas.

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A un pH determinado un aminoácido se presenta casi exclusivamente
en forma de Zwitterion, es decir con las formas iónicas positivas y
negativas en iguales proporciones; ese pH se conoce como Punto
Isoélectrico.

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Estructura de los AMINOÁCIDOS

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AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES APOLARES

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AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES POLARES NEUTRAS

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AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES POLARES BÁSICAS

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AMINOÁCIDO CON CADENAS LATERALES POLARES ÁCIDAS.

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• Péptidos: Son moléculas que se forman cuando se unen de 2 a 10
aminoácidos a través de enlaces peptídicos.

Los péptidos son el resultado de la unión

covalente de aminoácidos mediante un
enlace amida (denominado enlace peptídico).
Los péptidos tienen un número de
aminoácidos pequeño y, a menudo, una
conformación muy flexible en solución.

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Cuando se unen los aminoácidos para formar polipéptidos, el grupo amino (-
NH2) de un aminoácido se une con el grupo carboxilo (- COOH) de otro
aminoácido, mediante una reacción de condensación, formando un enlace
peptídico. Esta unión va acompañada con la eliminación de una molécula de
agua.

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En la nomenclatura sistemática los péptidos son acil aminoácidos, por lo que
se nombran añadiendo la terminación acil, al aminoácido cuyo grupo
carboxilo ha formado el enlace peptídico Ej. Glicilalanina, es diferente de
Alanilglicina.

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Existen muchos péptidos de importancia biológica:

Hormonas como la oxitocina (9 residuos de A-A), estimula la contracción

uterina

Hormona adrenocorticotrópica (39 residuos de A-A), glóbulo anterior de la

pituitaria,

Glutatión (3 residuos), es un agente reductor.

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• Proteínas: Son sustancias orgánicas que contienen carbono,
hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y otros elementos. Están
compuestas por aminoácidos. Son polímeros de los
aminoácidos.

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• Estructura Primaria: Secuencia de los aminoácidos.

Está determinada por el enlace peptídico entre residuos de aminoácidos sucesivos. La

estructura primaria debe dar respuesta a las siguientes interrogantes para que se pueda
comprender la estructura proteica:

1. ¿Qué aminoácido se encuentra en el extremo N-terminal de la cadena polipeptídica

(NH2 -terminal)?
2. ¿Qué aminoácido se encuentra en el extremo C-terminal de la cadena polipeptídica
(COOH-terminal)?
3. ¿Qué aminoácidos se encuentran entre los dos extremos de la cadena, cuál es su
secuencia, y la localización de los puentes disulfuros? (Observe el ejemplo de la
molécula de insulina, en la que se muestran los aminoácidos terminales, la secuencia de
A-A en las cadenas A y B Y la ubicación de los puentes disulfuros).

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• Estructura Secundaria: Disposición de aminoácidos
en el espacio.

Se refiere a ciertas estructuras comunes que se repiten en la molécula

proteica. Se consideran dos tipos de estructuras secundarias la hélice
 y la lámina  plegada.

Hoja β-Plegada
α-Hélice

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• Estructura Terciaria: Plegamientos de las cadenas de
aminoácidos sobre si misma.

Es la estructura tridimensional
plegada de la cadena polipeptídica,
que da origen a una conformación
globular. La estabilización de la
estructura terciaria requiere
además de los enlaces de
hidrógeno, de enlaces covalentes
de disulfuro, enlaces salinos
(iónicos), enlaces hidrofóbicos
(apolares), fuerzas de van der a) enlace salino
b) enlace de hidrógeno
Waals. c) interacción hidrofóbica
d) enlace disulfuro
e) interacciones de van der Waals

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• Estructura Cuaternaria: Unión de varias cadenas
polipeptídicas (protómeros).

Está determinada por el ordenamiento de las subunidades de

polipéptidos para formar una súper estructura, que se mantiene
unida mediante fuerzas electrostáticas débiles no covalentes. Esta
estructura está presente si la proteína tiene más de una cadena de
polipéptido (PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS).

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Estructura de las PROTEÍNAS

Estructura Cuaternaria de la Hemoglobina

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• Según su Conformación:

- Enzimas - Colágeno
Proteínas Globulares - Citocromos
Proteínas Fibrosas - Queratina

• Según su Contenido de Aminoácidos Esenciales:

Proteínas Completas Proteínas Incompletas

Alto valor biológico (Ovoalbúmina) Bajo valor biológico (Proteínas vegetales)

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 Queratina
Colágeno

Ovoalbúmina
Hemoglobina
Apoproteínas
Transferrina

Insulina

Anticuerpos

Citoplasma

Pepsina
Tripsina
Ciclina

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 DIVERSIDA FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS
Estructurales Queratina, fibroina, colágeno, elastina, mucoproteínas, glucoproteínas.
Biocatalizadores.
Proteasas, ribonucleasas, amilasas, lipasas.
Enzimas
Ficina(higo), papaína( lechosa), Bromelina(piña) huraína (Jabillo).

Regulan el metabolismo, Eg, insulina.

Hormonas

Proteínas formadas en respuesta a un antígeno. Eg., gamma globulinas

Anticuerpos

Actina y miosina de los músculos

Contráctiles

Ovoalbúmina, ferritina, caseína, gliadina, faseolotoxina (Phaseolus vulgaris).

Reserva

Hemoglobina, citocromos, mioglobina.

Leghemoglobina en nódulos de
Transporte
leguminosas (Fabaceae), ferrodoxina de los cloroplastos.

Ricina (Ricinus communis), Toxina difterica, toxina botulínica.

Veneno de alacranes o escorpiones, tienen neurotoxina, cardiotoxina,
lecitinasa, hialuronidasa.
Veneno de coral (Micrurus corallinus) tiene colinesterasa, hialuronidasa, L-
Toxinas
aminoácido oxidasa y otras.
Cascabel (Crotalus durissus terrificus). Tiene colinesterasa, hialuronidasa,
desoxiribonucleasa, lecitinasa y otras.

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Es la pérdida o destrucción de la estructura terciaria de una proteína,
en la que la proteína pasa de una forma plegada o enroscada a una
forma desenroscada o desplegada.

Los principales agentes desnaturalizantes son:

a) Altas temperaturas, provocan la coagulación. Eg.

Huevo cocido.
b) Cambios bruscos de pH.
c) En el laboratorio se pueden usar altas
concentraciones de guanidina o urea (4-8 M), que
rompen enlaces de hidrógeno.

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 La proteína es un nutriente importante
que forma los músculos y huesos y
suministra energía.

Puede colaborar con el control del

peso, dado que ayuda a que la persona
se sienta llena y satisfecha con las
comidas.

Las proteínas más saludables son las más pobres, lo que significa que tienen la
menor cantidad de grasas y calorías.

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 Importante!

* Valor biológico de las proteínas.

100%!!!

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 TRANSCRIPCIÓN
http://www.youtube.com/watch?v=G_rkdevhop4&NR=1

TRADUCCION O SINTESIS DE PROTEINAS

http://www.youtube.com/watch?v=FNqmh4PoMPQ&feature=player_detailpage

TRANSCRIPCIÓN Y TRADUCCION

http://www.youtube.com/watch?v=fC_h0zWM1us&feature=player_detailpage

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