UNSAAC BIOQUIMICA

Mgt. Yolanda Callo Choquevilca

callyo23@hotmail.com
 Concepto
• Es la ciencia que se encarga del conocimiento
de los seres vivos, entendiendo sus mecanismos
moleculares y analizando la aplicación de la
Química y la Física al estudio de las funciones
celulares.
• Es decir el estudio de los organismos vivos en
términos moleculares.
 Composición elemental de los seres vivos

Los seres vivos están compuestos por átomos y

moléculas, organizados de una manera muy específica,
aún cuando los seres vivos son tan diversos, la
composición química y los procesos metabólicos de todos
ellos son similares.
 ELEMENTOS
BIOGÉNICOS

Secundarios :
Primarios: C, H,
Na, K, Cl, Mg,
O, N, P, S
Ca

Oligoelementos: Fe, Co, Ni,

Cr, Cu, Mo, Zn, Mn, Se, As, B,
F, I , V, Si.
 Funciones de los bioelementos
• Estructurales: C, H, O, N, P, S
• Osmótica: Na, K, Cl, Mg
• Catalíticas: Fe, Cu, Zn, Mo, Mn,…..
• Otras : I ( hormonal)
 BIOMOLECULAS
• Inorgánicas: CO2, NH3 , H2O, HCO3-, H2PO4-,
HPO4=
Aminoácidos,
monosacáridos,
Sillares : ácidos grasos,
nucleótidos
• Orgánicas

Proteínas, polisacáridos,
• Biomacromolécula s
lípidos, ácidos nucleicos
•
 Componentes moleculares de una
célula de E.coli.
• Componente % del peso total
• Agua 70
• Proteinas 15
• DNA 1
• RNA 6
• Carbohidratos 3
• Lípidos 2
• Sillares e intermediarios 2
• Iones inorgánicos 1
BIOMOLÉCULAS INFORMATIVAS: ácidos nucleícos y proteínas
BIOMOLÉCULAS NO INFORMATIVAS: Lípidos y carbohidratos
 INTERACCIONES MOLECULARES DE
IMPORTANCIA BIOLÓGICA.
• ENLACES PUENTE HIDROGENO
• FUERZAS DE VANDER WAALS
• FUERZAS HIDROFOBICAS
• PUENTES DISULFURO
• ATRACCIONES IONICAS
 ENLACE PUENTE HIDROGENO

Es una atracción débil que existe

entre un átomo de hidrógeno con
otro átomo electronegativo ,
como : O , N o X (halógeno) que
posee un par de electrones
libres.
•Muchos de estos enlaces son
más fuertes que un enlace
covalente.
•Participan en la estabilización de
la estructura secundaria de las
proteínas y ácidos nucleicos.
•Facilitan la solubilidad de
muchas biomoléculas polares.
 ADN
PROTEINAS

PROTEINAS
 FUERZAS DE VANDER WAALS
Estas fuerzas débiles son muy cohesivas, se forman cuando las moléculas
están muy próximas, por ejemplo entre un ión y una molécula apolar.
La proximidad del ión provoca una distorsión en la nube electrónica de la
molécula apolar que convierte (de modo transitorio) en una molécula
polarizada. En este momento se produce una atracción entre el ión y la
molécula polarizada.
 FUERZAS HIDROFÓBICAS

Atracciones entre
moléculas
anfipáticas:
Fosfolípidos
Acidos grasos
Aminoácidos
apolares
 PUENTE DISULFURO
Es un enlace covalente formado por
dos grupos sulfihidrilo (-SH), cada uno
de ellos perteneciente a un residuo del
aminoácido cisteína, se unen para
formar un puente disulfuro, pueden
estar dentro de una misma cadena o
entre diferentes cadenas
polipeptídicas.

INMUNOGLOBULINAS
 ATRACCIONES IONICAS

--COO- +
3HN ---
Aminoácidos de carácter iónico, que forman parte de la secuencia de
aminoácidos de proteínas pueden generar atracciones responsables de la
estabilización de la estructura terciaria de las proteínas.

Atracciones
iónicas
 AGUA
Por la disposición de sus
átomos, el agua es una
molécula polar.
Debido a esa polaridad,
tiene la facilidad de formar
muchos puentes hidrogeno,
constituyendo la masa acuosa.

Representa aproximadamente el
60- 75 % del peso de un ser vivo.

Su actividad fisiológica , esta

muy relacionada a sus
propiedades fisicoquímicas.
“No existe proceso vital que pueda
concebirse independientemente de la
participación directa o indirecta del
agua”
Propiedades de interés biológico

•Elevada constante dieléctrica: Debilita las atracciones

electrostáticas, facilitando la disolución de sales.
•Elevado calor de vaporización : 540 cal/g , Permite regular las
variaciones de T, a través de la evaporación.
•Elevado calor específico : 1 cal/ºC-g, permite almacenar cierta
cantidad de energía , sin alterar la T, de los seres vivos.
•Elevada tensión superficial: Sus moléculas están fuertemente
cohesionadas, que solo moléculas tensoactivas, es capaz de
romper esta cohesión.
• Baja capacidad de ionización :Sólo un reducido número de
moléculas de agua sufre disociación, generando iones positivos
(H+) e iones negativos (OH-), una molécula de cada 10.000.000 ,
considerándose electrolito debil.
 IMPORTANCIA BIOLÓGICA
1. Debido a su elevada constante dieléctrica, y su bajo grado de ionización, el
agua es el mejor medio donde puedes ocurrir las reacciones bioquímicas , el
entorno acuoso permite mayor movilidad molecular.
2. Por su facilidad de formar muchos enlaces puente hidrógeno entre sus
moléculas, generan una elevada cohesión molecular, así el agua confiere
estructura, volumen y resistencia a las células y tejidos.
3. Al tener un alto calor específico y un alto calor de vaporización el agua es un
material idóneo para mantener constante la temperatura, absorbiendo el
exceso de calor o cediendo energía si es necesario.
AGUA METABOLICA

100 g. 100 g.
100 g. Lipidos Carbohidratos Proteínas

Oxidación Oxidación Oxidación

metabólica metabólica metabólica

55 g, de 41 g, de
107 g de agua
agua
agua
REQUERIMIENTO DE AGUA POR KILO / DIA

ADULTO 35 mL por K de peso corporal / dia

NIÑO 50 mL / K / dia

LACTANTE 150 mL/ K / dia

ACTIVIDAD DEL AGUA EN ALIMENTOS

La actividad del agua es probablemente el parámetro más

importante en el campo de la conservación de alimentos ya
que es un indicador del crecimiento microbiano de los
alimentos y de la velocidad de deterioro.
Se define como la relación que existe entre la presión de
vapor de un alimento dado en relación con la presión de
vapor del agua pura a la misma temperatura.
aw = P/P0 = % HR/ 100
Sus valores son de 0 a 1
Una definición más sencilla sería la cantidad de agua libre que
hay en un alimento, es decir, la cantidad de agua disponible
para reaccionar químicamente con otras sustancias y provocar
el crecimiento microbiano.
.
 SISTEMAS AMORTIGUADORES
Impiden variaciones bruscas de pH

Son mezclas de ácidos débiles y sus bases conjugadas o bases débiles y

su ácido conjugado

Acido debil Base conjugada pK Kw

Acido láctico Lactato 3.86 1,38x10-4
Acido acético CH3COO- 4,76 1,74x10-5
Acido carbónico HCO3- 6.37 4,27 x10-7
Acido fosfórico H2PO4- 2,14
HPO42- 6,86
PO43- 12,4
ECUACION DE HENDERSON Y HASSELBACH

pH = pKa + log A -/ HA

La capacidad amortiguadora se hace efectiva entre los

rangos ± 1 ,del valor de pH a amortiguar res pecto al
valor del pK del ácido.

La máxima capacidad amortiguadora se muestra

cuando pH = pK
Variación del pH de una solución amortiguadora
acetato ( CH3COO- / CH3COOH ) al adicionar un
ácido y una base
 SISTEMAS AMOTIGUADORES BIOLOGICOS

1.- Sistema fosfato: HPO42- / H2PO4- 4/ 1

2.- Sistema bicarbonato : HCO3 -/ H2CO3 20/ 1 o 19/1
3.- Sistema hemoglobinato :HBO2- / HHBO2 pK = 6,62
4.- Aminoácidos y proteínas
CAPACIDAD DE DISOCIACIÓN DEL GRUPO IMIDAZÓLICO DEL AMINOÁCIDO HISTIDINA
AMINOACIDOS Y PROTEINAS
 Estructura de un aminoácido
Grupo carboxilo
Grupo amino (disociado)
(protonado)

-
COO
+
H 3N C H
R
Carbono a
Cadena
lateral
 CLASIFICACION •Alifaticos
•Asufrados
•Hidroxilados
•Aromáticos
Naturaleza química del •Básicos
grupo R •Acidos
•Amídicos
•imínicos

•Apolares
Polaridad del grupo R Con carga
•Polares
Sin carga
Importancia nutricional •Esenciales
•No esenciales

Relación con el código genético •Codificables

•No codificables
Como parte de las proteínas Proteicos y no proteicos
 ALIFATICOS

Gly (G) Ala (A)

Val (V)

Leu (L) Ile ( I)

ASUFRADOS

HIDROXILADOS

Cys (C)
Met (M)
Ser (S)

Thr (T)
 AROMATICOS BASICOS

Arg (R)

Phe (F) Tyr (Y) Lys (K) His (H)

Trp (W)

ACIDOS AMIDICOS IMINICOS

Asp (D) Glu (E) Asn (N)

Pro (P)
Gln (Q)
Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales
Met, Val, Leu, Ile, Phe,
Trp, Thr, Lis , His, Arg Gli, Ala, Tyr, Asp, Asn, Glu, Gln, His,
Pro, Cys
Aminoácidos proteicos y no proteicos
Proteicos : 20 L-α aminoácidos No proteicos
Hidroxiprolina Colágeno
Hidroxilisina Triyodotironina (Tyr)
Histamina (His)
Desmosina
Elastina Serotonina ( Trp)
Isodesmosina
Dopamina (Tyr)
Miosina
N-metil lisina Ornitina (Lis)
Actina Acido γ-carboxiglutamico
Metil histidina
( Glu)
γ- aminobutírico
 AMINOACIDOS CODIFICABLES Y NO CODIFICABLES

Codificables : 20 L-α- aminoácidos

No codificables : Derivados de los codificables
Ejm. OH-Pro , N-metil-Lis , β- Ala
 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

1.- ESTEREOISOMERIA
COOH CHO

H 2N C H HO C H L-Gliceraldehido
C- asimetrico CH2OH
(α )
R
COO- COO-
+
H 3N C H H C NH3+
CH3 CH3
L- alanina D- alanina
La Gly es la excepción a la estereoisomeria
Las proteínas están constituidas únicamente por L-α- aminoácidos
2.- Propiedad ácido -base
H+

pH ácido pH básico

OH-