Proteinas

Ing. Edwin H. Valle

Bioquímica I
 Del griego
Proteios=Primero

Son compuestos de masa molar elevada,

formados por cadenas de aminoácidos
Definición

Son polímeros formados por la unión mediante

enlaces peptídicos, de unidades de menor
masa molecular llamadas aminoácidos.
 Biomoléculas
Macromoléculas más abundantes
(biopolímeros) en los animales

Proteínas

Específicas Formadas hasta

por 20
Moléculas aminoácidos
específicas para
cada especie,
que marcan la
individualidad de
cada ser vivo
 Transporte
Movimiento
Reserva
De gases o
Desarrollo embrionario, lípidos Células
ovoalbúmina, caseína, musculares
gliadina del trigo
Funciones
Estructural
Hormonal
Tejido estructural
las hormonas son Inmunológica de los animales
proteínas

Homeostática Enzimática
Anticuerpos
Mantienen el Catalizadores
equilibrio osmótico biológicos
 Las proteínas son usadas por nuestro organismo
para construir los tejidos estructurales

Huesos
Músculos
Piel
Pelo

Además de la creación y reparación de tejidos,

las proteínas también tienen la función de regular
los fluidos corporales como la orina y la bilis.
 A pesar de existir
una gran cantidad
de nitrógeno
en la tierra

No es aprovechable
se encuentra para llenar las
en forma elemental necesidades
en la atmósfera biológicas del ser
(N2) humano y algunos
animales.
 Pueden producir estos
nutrimientos a partir de
moléculas sencillas como:
 Para la síntesis de sus proteínas
y ácidos nucleicos y otras sustancias
nitrogenadas solo puede utilizar
La función básica de
las proteínas es el
desarrollo y
mantenimiento del
cuerpo.
Además de carbono, hidrógeno y oxígeno, todas las
proteínas contienen nitrógeno.
En general su composición química es:
Carbono 53%
Hidrógeno 7%
Oxígeno 23%
Nitrógeno 16%
Azúfre1%
Fósforo menos de 1%
Funciones biológicas:
Regeneración y formación de tejidos
Comunicación (nervios)
Regulación metabólica (hormonas)
Catálisis bioquímica (enzimas)
Defensa (anticuerpos)
Transporte de oxígeno (hemoglobina)
Formación de tejido nuevo y
mantenimiento del tejido desarrollado
 De origen animal
Fuentes
de De origen vegetal
proteínas
Otras
PROTEINAS DE ORIGEN ANIMAL

Peces,
Mariscos,
Crustáceos
Moluscos
Carne de Bovino
Carne de Cerdo
Carne de Pollo

Carne de Pavo
Ovinos y caprinos
 Leche
y sus
derivados
Huevos
PROTEINAS DE ORIGEN VEGETAL

MAIZ ARROZ
TRIGO LEGUMINOSAS
PASTOS
OTRAS:
 AMINOACIDOS
Son las unidades estructurales de las proteínas
Los aminoácidos son la base de todo proceso vital
ya que son absolutamente necesarios en todos los
procesos metabólicos.
Los aminoácidos confieren a la célula no sólo su
estructura, sino que también son responsables del
transporte y el almacenamiento de toda clase de
nutrientes de vital importancia.
 AMINOACIDOS
Son ácidos carboxílicos, que se caracterizan por
tener en el carbono 2 de la molécula un grupo
funcional amino

Fórmula General
Se conocen más de 140 aminoácidos, que se
encuentran en distintos tejidos de origen animal y
vegetal, así como en microorganismos.
De éstos sólo 20 funcionan como monómeros
constituyentes básicos de las proteínas.
Se caracterizan por ser alfa-aminoácidos, es decir el
grupo amino se encuentra en posición alfa respecto
al grupo carboxilo.
 CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

Pueden clasificarse de acuerdo a la polaridad de sus

cadenas laterales de la siguiente forma:

No polares
Polares y neutros
Ácidos
Básicos
Aminoácidos con grupo R no polar

Nombre Abreviatura Fórmula condensada

H
Glicina Gli
H-C-COOH
NH2

H
Alanina Ala CH3- CH-COOH

NH2
 CH3
Valina Val
CH-CH-COOH
CH3
NH2

CH3
Leucina Leu CH-CH2-CH-COOH
CH3
NH2

CH3
Isoleucina Ile
H3C-CH2-CH-CH-COOH
NH2
 -CH2-CH-COOH
Fenilalanina Fen
NH2

NH
Prolina Pro CH-COOH
H2 C
C CH2
H2
Aminoácidos con un grupo polar R, polar pero neutro

Serina Ser HO-CH2-CH-COOH

NH2

Treonina Tre HO
H3C-CH-CH-COOH
NH2

Cisteína Cis HS-CH2-CH-COOH

NH2
 S-CH2-CH-COOH
Cistina (Cis)2
NH2

S-CH2-CH-COOH
NH2

H3C-S-CH2-CH2-CH-COOH
Metionina Met
NH2

Triptófano Trp C-CH2-CH-COOH

NH2
CH
NH
 Tirosina Tir
HO -CH2-CH-COOH
NH2

HN CH-COOH
Hidroxiprolina Hipro
H2 C CH2

CH

OH
Aminoácidos Ácidos

Ácido Asp O
aspártico
C-CH2-CH-COOH
HO NH2

Ácido Glu O
Glutámico C-CH2-CH2CH-COOH
HO NH2
 Aminoácidos Básicos

Lisina Lis
H2N-CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
NH2

Arginina Arg H2N-C-NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOH

NH NH2

HC C-CH2-CH-COOH
Histidina His
N NH

CH
 Clasificación de los Aminoácidos de acuerdo a su
composición:

Clasificación Nombre Abreviatura

Monoamino monocarboxilico Glicina Gli

Alanina Ala

Valina Val

Leucina Leu

Isoleucina Ile

Hidroxiamino monocarboxílico Serina Ser

Treonina Tre
 Monoamino Ácido aspartico Asp
dicarboxilico
Ácido glutámico Glu

Asparagina Asp

Glutamina Gln

Diamino Lisina Lis

monocarboxílico
Hidroxilisina

Arginina Arg

Azufrados Cisteína Cis

Metionina Met
Cíclicos Fenilalanina Fen

Tirosina Tir

Triptófano Trp

Histidina His

Prolina Pro

Hiidroxiprolina Hypro
 Propiedades Generales de los
Aminoácidos

Configuración: la glicina es el único aminoácido

cuyo carbono alfa no es asimétrico, razón por la
que todos los aminoácidos, excepto ésta, pueden
existir como D o L. El compuesto de referencia es
el D-gliceraldehído.
El grupo amino toma el lugar del hidroxilo.

H
Glicina
H-C-COOH
NH2
 HO O
HO O
C
C
H -C- NH2
H2N-C-H
R
R
Aminoácido D
Aminoácido L

Los azúcares naturales, pertenecen a la serie D,

en tanto que todas las proteínas animales y
vegetales que se conocen se componen de
aminoácidos L
Estructura iónica dipolar:

Los aminoácidos son sólidos cristalinos, incoloros, no

volátiles que funden con descomposición a
temperaturas mayores de 200oC.
Son solubles en agua e insolubles en solventes
orgánicos no polares.
Las propiedades de los aminoácidos se asemejan a
las de las sales inorgánicas que a las de las aminas o
ácidos orgánicos.
Los aminoácidos contienen grupos ácidos COOH y
básicos NH2 en la misma molécula, por lo que puede
proponerse una reacción de neutralización
intramolecular, formando una sal:

H O H O
R-C-C R-C-C
OH O-
N N
H H H H
H
 Por composición

Clasificación Forma
de las
Solubilidad
proteínas
Función biológica
 De acuerdo a su composición

Clasificación Propiedades Ejemplo

Simples Contiene solo Insulina

aminoácidos

Contiene una fracción

Conjugadas
no proteica
Metaloproteínas Pigmentos hemoglobina
Gluocoproteínas Contiene Hidratos de carbono mucina
Fosfoproteínas Contiene fósforo caseína
Lipoproteínas Contiene lípidos Lipovitelina (huevo)
Nucleoproteínas Contiene Ácidos nucleicos Virus, genes
Clasificación de las proteínas por forma:

Propiedades Ejemplo

Esféricas Albúmina de
Globular u ovoides huevo

Forman fibras de tejido Colágeno

Fibrosa conectivo
Ligamentos y tendones, Elastina
Pelo, lana, uñas, cuernos Queratina
Proteína muscular Miosina y actina
 Clasificación de las proteínas por solubilidad

Propiedades Ejemplo

Solubles en agua y soluciones Alfa-lactalbúmina

Albúminas salinas diluidas Ovoalbúmina del huevo
Poco solubles en agua, solubles en Miosina (músculo)
Globulinas soluciones salinas Globulina (plasma
Alto contenido de aminoácidos Proteínas unidas a ácidos
Histonas
básicos nucleicos
Insolubles en agua y alcohol, Gluten de trigo
Glutelinas solubles en álcalis y ácidos débiles
Solubles en 70% de alcohol Zeína del maíz,
Prolaminas
Gliadina del trigo
Escleroproteínas Insolubles en la mayoría de Proteínas fibrosas
solventes
 Clasificación de las proteínas de acuerdo a su
función:

Clasificación Propiedades Ejemplo

Estructurales Forman parte estructural del Colágeno, elastina

cuerpo Queratina, miosina
Enzimas Catalizan reacciones biológicas Lipasas, amilasa,
sacarasa
Hormonas Mensajeros químicos Insulina

Proteínas dañinas, generadas Toxina botulínica

Toxinas por microorganismos
Proteínas protectoras Alfa-globulina de la
Anticuerpos elaboradas por el organismo sangre
Transporte de O2 a pulmones y
Transporte de O2 Mioglobina
tejidos, almacén O2, músculo
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

La estructura primaria de una proteína se refiere al

número y secuencia de los aminoácidos en la(s)
cadena(s) polipeptídica(s).

La estructura primaria de las proteínas es una

propiedad controlada genéticamente.
Por conveniencia la estructura se representa
comenzando con el aminoácido cuyo grupo amino
está libre (extremo N-terminal), al otro extremo se le
denomina extremo C-terminal.
 La hidrólisis parcial de las proteínas produce
moléculas más pequeñas llamadas péptidos.

 Los péptidos están formados por aminoácidos

unidos por enlaces entre el grupo carboxílico
de una molécula y el grupo amino de la otra,
acompañado por la liberación de una molécula
de agua.

 A este tipo de enlace se le llama enlace

peptídico
 Los péptidos formados por dos, tres y cuatro
aminoácidos se llaman de acuerdo al número de
aminoácidos en la cadena: dipéptidos,
tripéptidos y tetrapéptidos.
Las moléculas formadas por cinco a 35
aminoácidos se les denomina polipéptidos
y a las moléculas más grandes se les
denomina proteínas.
Una proteína puede estar formada por
una o más cadenas polipeptídicas, por
ejemplo, la insulina contiene dos
cadenas polipeptídicas (una de 21 y
otra de 30 aminoácidos
El aprovechamiento biológico de las proteínas,
también depende de la estructura primaria, porque
las enzimas del tracto gastrointestinal tienen un alto
grado de especificidad que se debe a algunos
enlaces peptídicos y al no encontrarlos no actúan
sobre la molécula
Nombre de la proteína No. Aminoácidos

Tripsinógeno 229
Carboxipeptidasa A 307

Insulina 51
Hemoglobina humana
Alfa 141
Beta 145
Estructura Secundaria de las Proteínas

Se refiere a la ordenación regular y periódica de las

proteínas en el espacio, a lo largo de su eje o
dirección.
Se estabiliza por interacciones electrostáticas,
puentes de hidrógeno, interacciones hidrófobas y
dipolo-dipolo.
Linus Pauling y Robert Corey
postularon que algunas proteínas
poseen forma de espiral (forma de
hélice), como un resorte enrollado
alrededor de un cilindro imaginario.
El resorte puede ser derecho o
izquierdo, en el caso de las
proteínas, como contienen sólo
aminoácidos L, siempre es derecha.
Cada vuelta o espira consta de 3.6
aminoácidos y sus radicales R
quedan orientados hacia el exterior
del eje central.
Otro tipo de estructura secundaria
es la conformación beta que se
presenta en las queratinas y otras
proteínas fibrosas, en ésta cada
polímero adopta una conformación
en zigzag extendida, de tal manera
que pueden existir varias moléculas
alineadas en forma paralela (en la
misma dirección de N terminal a C
terminal) o en forma antiparalela (en
direcciones opuestas).
Un tercer tipo de estructura secundaria se encuentra
en las hélices del colágeno, que le confiere una alta
rigidez y resistencia a la piel, cartílagos, etc. de los
vertebrados, debido a su elevado contenido de prolina
e hidroxiprolina
Finalmente cuando no existen restricciones para que
la proteína rote libremente (puentes de hidrógeno)
ésta adquiere varias conformaciones al azar que sólo
están controladas por el pH, temperatura.
Algunos polipéptidos como la caseína que, debido a
su secuencia de aminoácidos, no desarrollan una
estructura secundaria definida por lo que algunos
autores las consideran como desnaturalizadas en
estado natural.
Estructura terciaria
Se refiere al modo en que la cadena polipeptídica se
curva o se dobla tridimensionalmente para producir
una estructura estrechamente plegada y compacta,
característica de las proteínas globulares.
Estructura cuaternaria
Esta estructura no
necesariamente existe en todos
los polipéptidos y se refiere a la
asociación de dos o más
cadenas (iguales o diferentes) a
través de uniones no
covalentes, el ejemplo más
común es la actimiosina del
músculo, que resulta de la
unión de la actina con la
miosina.
 Desnaturalización de proteínas

Todo cambio que altere la configuración tridimensional

única de una molécula de proteína, sin causar una
ruptura simultánea de los enlaces peptídicos.

Cambios drásticos. en la
Destrucción de las
naturaleza física y bioquímica
estructuras secundaria y
de las moléculas
terciaria de las
proteínas,
Tipos de desnaturalización
Agentes físicos
energía
cinética
Calor y
radiación
ultravioleta
coagulación
Agentes químicos

Solventes
orgánicos
(alcohol etílico,
destrucción de
alcohol
enlaces
isopropílico)
intermolecular
Alcohol al 70%
es de
penetra la pared
hidrógeno celular
Alcohol al 95%
coagula la
proteína de l
superficie
celular
Ácidos o
bases
Destruyen los
enlaces salinos
Coagulación de la
proteína,
Si el tiempo de
contacto es
prolongado se
produce la ruptura
de los enlaces
peptídicos
Sales de iones
metálicos
pesados
Destruyen los
(Hg+, Ag+
enlaces salinos
PB+2):
y disulfuro

Precipitación de la
proteína
 Reactivos
alcaloides
(ácido pícrico
los aniones picrato
y ácido
y tanato se
tánico):
combinan con los
grupos amino
cargados
positivamente y Precipitación
rompen los de la
enlaces salinos proteína
 Pruebas Coloridas para Proteínas

Nombre de la Ingredientes Criterio Color Observaciones

Prueba del reactivo para producido
prueba
positiva
Nihidrina Nihidrina Grupo NH2 Azul El NH3, aminas
libre primarias,
aminoácidos,
péptidos y
proteínas dan
positivo
Biuret NaOH, Dos Violeta Tripéptidos
CuSO4 dil. enlaces polipéptidos y
peptídicos proteínas dan
positivo
Xantoproteica HNO3 conc. Aminoácidos Amarillo Proteínas que
con anillo de contienen
benceno triptófano, tirosina
y fenilalanina dan
positivo
Millón Hg(NO3)2 Tirosina Rojo Todo compuesto
Hg(NO2)2 fenólico también
da positivo
Hopkins-Cole Acido Triptófano Anillo Todo compuesto
glioxílico y violeta que posea un
H2SO4 conc. anillo sindólico da
positivo.
Sakaguchi Alfa-naftol Arginina Rojo Todo compuesto
guanidilo da
positivo
 PROTEÍNAS DE ALGUNOS ALIMENTOS

Composición global del huevo (excluyendo la cáscara)

Componente Huevo entero Yema % Clara %

%

Agua 74.9 49.0 87.8

Proteínas 12.9 16.0 10.9
Carbohidratos 0.4 0.6 0.2
Lípidos 11.5 30.6 0.2
Cenizas 0.7 2.0 0.3
Análisis aproximado de la mayoría de carnes:

Componentes %

Agua 70

Proteínas 20

Grasa 6

Sustancias nitrogenadas no 1.5

proteicas
Carbohidratos y sustancias no 1.5
nitrogenadas
Sales inorgánicas 0.7