FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Clasificacion

 Holoproteínas: las holoproteínas son aquellas que están

compuestas exclusivamente por aminoácidos. se clasifican
en dos grandes grupos ( Fibrosas y Globulares)

 Heteroproteínas: las heteroproteínas en su composición

presentan una parte proteica formada por aminoácidos
(grupo proteico), y otra porción no proteica denominada
grupo prostético (ayudador). Dependiendo de la naturaleza
química del grupo prostético, se clasifican en
cromoproteínas, nucleoproteínas, glucoproteínas,
fosfoproteínas y lipoproteínas.
 Clasificación según su estructura (forma)

 Proteínas globulares. Tienen una forma más o menos

esférica, generalmente son solubles en agua o en
disoluciones salinas diluidas

 Ejemplo Albumina
 Proteínas fibrilares

 Con forma alargada; generalmente son insolubles en agua

y son las responsables de la mayor parte de las
estructuras fijas de los organismos.
 Fibras de tejido conectivo-colageno
 Ligamentos tendones-elastina
 Pelo, lana, cuernos,uñas-Queratina.
 Proteina muscular: Miosina-actina
 Responsables coagulacion: fibrinogeno.
 Clasificación según las funciones que desempeñan

 Estructural: Las proteínas son el principal material de

construcción de los seres vivos, formando parte de casi
todas sus estructuras

 Almacén de Aminoácidos: Algunas proteínas constituyen

una fuente de reserva de aminoácidos (no de energía), lo
que permite la síntesis de proteínas fundamentalmente
durante los procesos embrionarios.
 Transporte: Hay proteínas que se unen reversiblemente a
un ligando y lo transportan de un lugar a otro del
organismo.

 Ejemplo la hemoglobina y la mioglobina que transportan

oxigeno, la primera en la sangre y la segunda en el interior
de las células musculares
 FUNCIÓN DE RESERVA

 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina

de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de
la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el
futuro desarrollo del embrión.
 Recepción y transmisión de señales ejemplo, los
receptores hormonales de la membrana plasmática.

 Hormonal: Varias hormonas son sustancias peptídicas

como la insulina y la somatropina (hormona del
crecimiento.)
 Enzimas

 La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen

lugar gracias a la presencia de un catalizador de
naturaleza proteica específico para cada reacción.
Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas.
Contráctil

Las proteínas
forman parte
esencial de los
sistemas
contráctiles, que
producen
movimientos.
Por ejemplo la
miosina y la
actina en la
contracción
muscular.
 Defensa y protección: Los anticuerpos o
inmunoglobulinas son proteínas que reconocen y se
combinan específicamente con sustancias extrañas o
antígenos, presentes en virus, bacterias y células de otros
organismos; de este modo el antígeno queda bloqueado y
no puede ejercer su acción.

 Coagulación: Hay una serie de proteínas plasmáticas que

intervienen en la coagulación sanguínea.
 Clasificación basada en la solubilidad

 El grado de solubilidad de las proteínas varía en función de

diversos factores: pH, concentración salina, temperatura.

 En general las proteína globulares son solubles en agua

debido a los radicales R que están colocados en la
superficie de la proteína y que establecen enlaces por
puente de Hidrógeno con el agua.

 Como las moléculas proteicas son muy grandes

(partículas de 10 -4 a 10 -6 ) originan dispersiones
coloidales .
1. Albuminas. Solubles en soluciones salinas diluidas y en
agua Ej. Alfa lactoalbumina de la leche, ovoalbumina del
huevo.
2. Globulinas: poco solubles en agua y solubles en
soluciones salinas. Ej: miosina del musculo, globulina
del plasma.
3. Histonas : solubles en soluciones salinas, alto contenido
de aminoácidos básicos proteínas unidas a ácidos
nucleicos, no coagulación con calor.
4. Glutelinas: Insolubles en agua y en alcohol solubles en
alcalis y acidos debiles Ej: Gluten trigo.

5. Prolaminas solubles en alcohol al 70% zeina del maiz y

gliadina del trigo

6. Escleroproteinas : insoluble en la mayoria de solventes

fibrosas
 Especificidad

 Las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada

especie biológica posee algunas proteínas que las otras
especies no tienen.
 Incluso proteínas que presentan la misma función y una
estructura tridimensional muy semejante suelen tener una
secuencia peptídicas algo diferentes en los distintos
organismos.
 La especificidad proteica se observa incluso entre
individuos de una misma especie.
 Desnaturalización

 La desnaturalización proteica consiste en la perdida de la

configuración espacial característica, que es la que tienen
en estado nativo, es decir, la determinada por las
condiciones celulares, adoptando una configuración al azar
lo que conlleva a una perdida de la función biológica.
 En la desnaturalización se alteran los enlaces que
estabilizan las estructuras secundarias, terciaria y
cuaternaria con lo que cambian los plegamientos propios
de la molécula que adopta una conformación al azar.
 Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos
(detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica).
 Factores

 Variaciones de presión y temperatura y determinadas

radiaciones electromagnéticas (agentes físicos).
 Variaciones de pH, así como los cambios en concentración
salina o determinadas sustancias química como la urea
(agentes químicos)
 La desnaturalización puede ser reversible si al
desaparecer el factor desnaturalizante la proteína recupera
su conformación nativa y por lo tanto su función biológica.
 Otros factorse

 El amasado, homogenización , bombeo.

 Capacidad amortiguadora del pH

 Carácter anfótero: se pueden comportar como ácidos o

como bases liberando o captando protones del medio.

 De esta forma pueden neutralizar las variaciones del pH

que se produzcan en el medio acuoso donde se
encuentren.
APLICACIONES ALIMENTARIAS
 PROPIEDADES FUNCIONALES
PROPIEDAD FUNCION

Hidratación Solubilidad, dispersión, absorción de agua,

espesantes, gelificantes, viscosidad

Estructural reológica Elasticidad , cohesión, gelificacion , formación

de fibra.

Sensorial Color, olor, sabor y textura

Superficie Emulsificacion, espumante, formación

complejos lipo- proteína-
Proteínas con mayores propiedades gelificantes:

• Miofibrilares: textura de numerosos productos cárnicos (carnes

reestructuradas, emulsión de salchichas, cocidos)

• Micelas de caseínas: preparación de cuajadas y quesos, leches

fermentadas y postres lácteos (gelificar  coagular)

• Lactosuero: buenas propiedades a Tº 70-80ºC. (postres lácteos,

yogures, requesón)

• Clara de huevo: presentan las mejores propiedades gelificantes

 Formación de pastas proteicas:

• Proteínas del gluten: amasamiento + agua + Tº ambiente 

masa viscoelástica  propiedades especiales  base de la
PANIFICACIÓN.
• Gran capacidad de absorción de agua + poca solubilidad  Gran
cantidad de Aa con tendencia a formar puentes de hidrógeno y
pocos Aa ionizables, con lo que se disminuye la solubilidad.
• Diferencia entre tipos de harina: distinta proporción de las
proteínas del gluten:
• Gluteinas  elasticidad y cohesión
• Gliadinas  fluidez, extensibilidad y expansión
 Propiedades surfactantes:

• Las emulsiones y espumas alimenticias son sistemas dispersos de

dos fases inmiscibles entre si e inestables, a menos que hayan
sustancias en la interfase que disminuyan la tensión superficial y
eviten la coalescencia de las gotas dispersas

• Para que una proteína tenga buenas características espumante

y/o emulsionantes:
 Buena hidrofobicidad de superficie, Alto grado de flexibilidad.
 No hay correlación entre las propiedades emulsionantes y
espesante
 Las Emulsiones:

• Son sistemas dispersos de dos líquidos poco solubles.

• Las proteínas con mejores propiedades emulsionantes son aquellas

que presentan una gran solubilidad, una estructura disociada y
desplegada y una buena hidrofobicidad ( los caseinatos).

• Las proteínas globulares que poseen una estructura estable y gran

hidrofobicidad de superficie (proteínas del lactosuero, lisozima,
ovoalbúmina) son emulsionantes mediocres a menos que puedan
desplegarse mediante algún tratamiento sin perder la solubilidad.
 Espumas alimenticias: (Merengue, nata batida pan y otro productos)

 Son dispersiones de gas en una fase continua líquida o semisólida,

formada por las llamadas laminillas.

 Una distribución uniforme y un tamaño reducido de las burbujas de

gas, dan lugar a un alimento suave y ligero, con mayor intensidad de
aroma.

 Las proteínas alimenticias que presentan buenas propiedades

espumantes son la clara de huevo, hemoglobina, gelatina, proteínas
del lactosuero y proteínas de trigo, entre otras.
 Fijación de aromas

• Las proteínas son compuestos inodoros pero susceptibles de

captar aromas, lo que puede resultar beneficioso en aquellos
alimentos en los que se pretende modificar el sabor

• Sin embargo, puede ser perjudicial cuando se quiere modificar la

textura mediante la adición de proteínas y mantener el sabor
original.
 Conclusiones

 Las proteínas pueden ser clasificadas por su forma , su grupos

prostéticos.

 La desnaturalización de las proteínas esta marcada por variables como

ºT , presión, pH, concentración de soluciones.

 Cada especie posee proteínas diferentes de las otras especies y el

grado de diferencia depende de su parentesco evolutivo.

 Durante la manufactura, el almacenamiento la preparación de los

alimentos para el consumo estos se someten a diversos procesos que

pueden provocar efectos benéficos o dañinos.
 Localización o
Tipos Ejemplos función
Ácido-graso- Cataliza la síntesis de
Enzimas sintetosa ácidos grasos.
Reserva Ovoalbúmina
Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la
sangre.
Protectoras en Anticuerpos Bloquean a sustancias
la sangre extrañas.
Insulina Regula el metabolismo de
Hormonas la glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos,
pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de las
fibras musculares