Aminoácidos

Los aminoácidos constituyen las unidades estructurales de

las proteínas.
Éstas son las macromoléculas con mayor grado de
variabilidad estructural, que desempeñan las funciones
más diversas; muchas son enzimas, otras intervienen en el
transporte de diferentes sustancias y constituyen los
receptores de diversos ligandos; algunas forman los
anticuerpos, varias son hormonas.
Estos biopolímeros cumplen, además, muchas otras
funciones disímiles.
Millones de aminoácidos

En los sistemas biológicos existen alrededor de 300

aminoácidos

Son 20 los aminoácidos que conforman las unidades

estructurales de los péptidos y las proteínas

El primer aa descubierto fue la asparagina en 1806 y

el ultimo fue la treonina en 1938
• Los aminoácidos que un organismo no puede
sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados
con la dieta se denominan aminoácidos esenciales; y
aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman
aminoácidos no esenciales.

• Para la especie humana son esenciales ocho

aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina,
triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (además
puede añadirse la histidina como esencial durante el
crecimiento, pero no para el adulto)
 Aminoácidos

• Unidades fundamentales de las

proteínas
• Presentan por lo menos un grupo
carboxílico y un grupo amino
El enlace peptídico es
un enlace covalente y
se establece entre el
grupo carboxilo
(-COOH) de un
aminoácido y el grupo
amino (-NH2) del
aminoácido contiguo
inmediato, con
desprendimiento de
una molécula de
agua.
 COOH COOH
H N- C - H
3 H - C - NH3 
R R
L-aminoácido D-aminoácido

Algunos antibióticos y
Proteínas en peptidos presentes
encontradas En en bactérias
humanos
 Disposición espacial del péptido
El carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con
distancias y ángulos fijos.
Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
Disposición espacial del péptido
 Configuración cis- y trans- del enlace peptídico

Dado el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico, podemos

encontrar dos conformaciones en de dicho enlace, las conformaciones cis- y
trans-. En la conformación trans- los dos carbonos alfas de residuos
adyacentes se situan en diferente lado del enlace peptídico, en esquinas
opuestas del rectángulo formado por el grupo peptídico, mientras que en la
conformación cis- están en el mismo lado del enlace peptídico y se sitúan por
tanto más cerca uno del otro.
 El punto isoeléctrico

El punto isoeléctrico de un aminoácido es el valor del

pH al cual éste presenta carga neta cero y no es atraído
por ningún polo, si se le somete a la acción de un
campo eléctrico. La especie iónica predominante en el
PI será la de Ion dipolar.
El punto isoeléctrico se calcula diferente según el tipo de
aminoácido como se muestra a continuación:
 DESTINO DE LOS AMINOACIDOS
• Todos los aminoácidos absorbidos pasan a la sangre y junto
con los aminoácidos que proceden de la degradación de
proteínas corporales forman parte de un ““fondo común” o
“pool”, los cuales tienen diferentes alternativas metabólicas:

a) Síntesis de nuevas proteínas especificas.

b) Transformación en compuestos no proteicos de
importancia fisiológica.
c) Degradación con fines energéticos.

• Los aminoácidos, no se almacenan en el organismo.

• Sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis
(anabolismo) y degradación (catabolismo) de proteínas
corporales, es decir del balance nitrogenado).
• El N se excreta por orina y heces
Catabolismo de los aminoácidos:
Todos los aminoácidos, cualquiera sea su
procedencia, pasan a la sangre y se
distribuyen a los tejidos, sin distinción de su
origen.

Este conjunto de a.a. libres constituye un

“fondo común” o “pool”, al cual se recurre
para la síntesis de nuevas proteínas o
compuestos derivados.
 ORIGEN UTILIZACION
Síntesis de
Absorción en proteínas
intestino

Síntesis de
Degradación de
AMINOACIDOS Compuestos no
proteínas
nitrogenados

Síntesis de Urea
NH3
aminoácidos Producción de
Energía
acetoácidos glucosa

Cuerpos
cetónicos
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
• Los aminoácidos, no se almacenan en el
organismo.
• Sus niveles dependen del equilibrio entre
biosíntesis y degradación de proteínas
corporales, es decir el balance entre
anabolismo y catabolismo (balance
nitrogenado).
• El N se excreta por orina y heces
CATABOLISMO DE AMINOACIDOS

• La degradación se inicia por procesos que

separan el grupo a amino.

• Estos procesos pueden ser reacciones de

transferencia (transaminación) o de
separación del grupo amino (desaminación)
 Destino del amoníaco

NH4 + (NH3 es TÓXICO)

Puede convertirse en 1) urea (orina)
2) glutamina

Aminotransferasa Glutamato deshidrogenasa

 TRANSAMINACIÓN
Es la transferencia reversible de un grupo amino a
un acetoacido, catalizada por una transferasa o
aminotransferasa, utilizando piridoxal fosfato
como cofactor

El a.a. se convierte en acetoácido y el a-

cetoácido en el aminoácido correspondiente.

Es decir, el grupo amino no se elimina sino se

transfiere a un a-cetoácido para formar otro
aminoácido.
Todos los a.a. excepto lisina y treonina, participan
en reacciones de “transaminacion” con piruvato,
oxalacetato o a cetoglutarato.

a.a.(1) + acetoácido(2) a.a.(2) + acetoácido (1)

Alanina + acetoglutarato piruvato + glutamato

A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con

acetoglutarato, obteniéndose glutamato como
producto
 Transferencia del grupo amino, generalmente del glutamato, a un
α-cetoácido, con formación del correspondiente aminoácido más el
derivado α-ceto del glutamato, que es el α-cetoglutarato
 • La Aspartato
aminotransferasa cataliza
en ambos sentidos la
reaccion.

• El acetoglutarato es el
aceptor del grupo
amino, cedido por el
aspartato.
TRANSAMINACION
 La dirección en la que se produce una determinada
transaminación está controlada por las concentraciones
intracelulares de sustratos y productos.
 Por lo tanto las transaminaciones no sólo pueden utilizarse
para síntesis de aminoácidos sino también para la degradación de
los AA que se acumulan en una cantidad superior a la necesaria.
La mayoría de las transaminasas utilizan glutamato/α-
cetoglutarato como uno de los pares amino/ceto implicados.
 DESAMINACIÓN

• El grupo amino del glutamato, puede ser

separado por desaminacion oxidativa
catalizada por la glutamato deshidrogenasa,
utilizando NAD y NADP como coenzimas.
• Se forma acetoglutarato y NH3
• La mayoría del NH3 producido en el
organismo se genera por esta reacción
• La glutamato deshidrogenasa se encuentra en la
matriz mitocondrial.

• Es una enzima alosterica activada por ADP y

GDP e inhibida por ATP y GTP.
• Cuando el nivel de ADP o GDP en la célula es
alto, se activa la enzima y la producción de
acetoglutarato, alimentará el ciclo de Krebs y se
generará ATP
 VIAS METABOLICAS DEL NH3

Fuentes de NH3 en el organismo:

a) Desaminación oxidativa de glutamato

b) Acción de bacterias de la flora intestinal
 VÍAS DE ELIMINACION DEL NH3

• La vía mas importante de eliminación es la

síntesis de urea en hígado

• También se elimina NH3, por la formación

de glutamina
 PROTEINAS
Son Biomoléculas Formadas básicamente Por C, H,
N y O.
Además, pueden contener azufre y en algunos tipos
de proteínas H, Mg y Cu entre otros elementos.
La estructura de las proteínas se estabiliza por
diferentes tipos de enlaces como los covalentes,
puentes de H, en laces salinos y fuerzas de Van Der
Waals.
En casi todos los procesos que ocurren en las células
están presentes las proteínas (del griego protos, que
significa primero o más importante)

Los péptidos y las proteínas son polímeros (del griego

poli muchos, meros parte) de aminoácidos unidos por
enlace peptídico. Cada aminoácido que forma parte de
una cadena peptídico se le denomina residuo pues ha
perdido un átomo de hidrógeno de su grupo amino y
una porción hidroxilo de su grupo carboxilo, o uno de
los 2 si ocupan los extremos de la cadena
 AMINOÁCIDOS
Las proteínas están formadas por
monómeros que se llaman
aminoácidos, si se unen varios
aminoácidos y se estructuran
forman las proteínas.
Los aminoácidos son compuestos
orgánicos que tienen un grupo
carboxílico y un grupo amino.
En función de donde se
encuentre el carbono amino
entonces se llaman aaa, baa,
gaa.
Tienen características ópticas, y
carácter anfótero. Es decir que
puede actuar como base o
como ácido
 AMINOACIDOS EN EL CUERPO HUMANO
En el cuerpo humano existen
20 aminoácidos
esenciales, de los cuales 8
no pueden ser sintetizados
por el organismo a si que
los tenemos que
incorporar al organismo a
traves de los alimentos.
Entre los aminoácidos se
van a unir por el enlace
peptídico, que se establece
entre el OH del grupo
carboxílico del aa1 y el H
del aa2 y el resultado es un
dipeptido mas H2O.
Union peptidica
 ESTRUCTURACIÓN DE
PROTEÍNAS

Podemos distinguir 5 niveles de estructuración

en las proteínas; la estructura primaria, la
estructura secundaria, estructura terciaria,
estructura cuaternaria y estructura quinaria.
ESTRUCTURA DE LOS PEPTIDOS
Como el enlace peptídico se establece entre el grupo a -carboxilo de un
aminoácido y el grupo a -amino del siguiente, los residuos de los extremos
tendrán: uno, el grupo amino no comprometido en el enlace, y el otro, el
carboxilo. Por convenio, el residuo aminoacídico que tiene el grupo amino
libre (N-terminal) suele escribirse a la izquierda y el que posee el grupo
carboxilo libre (C-terminal), a la derecha.
•Primaria: Secuencia de aminoácidos en un péptido/proteína
•Secundaria: Arreglos estables de aa. que dan lugar a patrones
estructurales
•Terciaria: Enrollamiento/plegamiento (folding) 3D

•Cuaternaria: Cuando está formada x más de una cadena