Mecanismo y control de

la actividad enzimtica
 Mecanismo de accin

Una vez que el sustrato se une al sitio activo, los grupos

funcionales de las cadenas laterales de los aminocidos
vecinos pueden funcionar como catalizadores cido
bsicos.
Los cofactores participan dada su cercana en el
intercambio de grupos activos.
Los iones metlicos facilitan la fijacin del sustrato y el
cofactor.
Se forman complejos metlicos con metales:
con puente de sustrato.
con puente enzimtico.
con puente metlico.
 Catlisis de la fructosa difosfato

Lys356
Arg352
+
P +
6

2
+ Arg307
Glu327 - O
P
Hys392 +

His258
Arg257
 Regulacin de la actividad
enzimtica
Para que la vida se sostenga en condiciones de equilibrio es necesario
que el metabolismo se ajuste con precisin a las necesidades de los
tejidos.
El equilibrio metablico se obtiene regulando la actividad enzimtica
mediante el cambio de la :
cantidad de enzima presente.
cantidad de otros productos.
eficacia de la actividad enzimtica.
Adems el flujo de metabolitos impide que se haga efectivo la cualidad
de reaccin qumica reversible, por cuanto no hay posibilidad de
acumulacin de un producto especfico.
 La cantidad de
enzima depende de...

Equilibrio entre velocidad de sntesis y degradacin de la

enzima.
Presencia de inductores en el medio de cultivo de la clula.
Enzimas inducidas
Enzimas constitutivas (independientes del sustrato)
Presencia de catabolitos que reprimen la actividad de una
enzima en particular.
Sntesis de enzimas como proenzimas sin actividad cata-
ltica.
 Enzimas alostricas
Aquellas que son reguladas
mediante la presencia de efectores
en un sitio alostrico ( no ligado al
sitio cataltico de la enzima).
Las enzimas alostricas muestran 95%
una cintica sigmoidea de
saturacin con el sustrato.
Cintica sigmoidea que supone
existencia de un umbral de activa-
cin por debajo del cul la enzima
es insensible a pequeas variacio- 20%
nes de sustrato, mientras que por
encima pequeos cambios de sus-
10 20
trato producen efectos drsticos.
[S]mM
 Modificaciones covalentes
En algunas enzimas la
regulacin depende de
modificaciones estructurales E OH
reversibles, como la unn
covalente con un grupo Prot. ATP
fosfato.
Fosfatasa Prot.
El proceso obtiene el fosfato Pi Quinasa
del ATP y es dependiente del
aporte de energa del mismo.
Las formas fosforilada y no E O-
fosforilada son diferentes
(una activa y otra inactiva) y O-P=O
dependen de la presencia de O-
fosforilasas y fosfatasas.