ENZIMAS

Ms. GLADYS MARITZA AVILA CARHUALLANQUI

 ENZIMAS
Los enzimas son protenas que catalizan
reacciones qumicas en los seres vivos. Los
enzimas son catalizadores, es decir,
sustancias que, sin consumirse en una
reaccin, aumentan notablemente su
velocidad. No hacen factibles las reacciones
imposibles, sino que solamente aceleran las
que espontneamente podran producirse.
Ello hace posible que en condiciones
fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin
catalizador requeriran condiciones
extremas de presin, temperatura o pH.
 ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS
ENZIMAS
Prcticamente todas las reacciones
qumicas que tienen lugar en los seres vivos
estn catalizadas por enzimas. Los enzimas
son catalizadores especficos: cada enzima
cataliza un solo tipo de reaccin, y casi
siempre acta sobre un nico sustrato o
sobre un grupo muy reducido de ellos. En
una reaccin catalizada por un enzima:
 La sustancia sobre la que acta el enzima se
llama sustrato.
El sustrato se une a una regin concreta del
enzima, llamada centro activo. El centro activo
comprende: (1) un sitio de unin formado por
los aminocidos que estn en contacto directo
con el sustrato y (2) un sitio cataltico, formado
por los aminocidos directamente implicados
en el mecanismo de la reaccin.
Una vez formados los productos el enzima
puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin.
Sustrato

Enzima
 Los enzimas, a diferencia de los
catalizadores inorgnicos catalizan
reacciones especficas. Sin embargo hay
distintos grados de especificidad. El
enzima sacarasa es muy especfico: rompe
el enlace b-glucosdico de la sacarosa o de
compuestos muy similares. As, para la
enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato
natural, mientras que la maltosa y la
isomaltosa son sustratos anlogos.
 El enzima acta con mxima eficacia sobre
el sustrato natural y con menor eficacia
sobre los sustratos anlogos. Entre los
enzimas poco especficas estn las
proteasas digestivas como la quimotripsina,
que rompe los enlaces amida de protenas y
pptidos de muy diverso tipo.
 CLASIFICACION DE LOS ENZIMAS
Para la clasificacin de los enzimas se ha
adoptado un sistema recomendado por la
Comisin Internacional de Enzimas (IEC). Este
sistema divide a los enzimas en seis grandes
clases y subclases, conforme al tipo de
reaccin que cataliza. A cada enzima se le
asigna un nombre recomendado, adecuado
para su uso diario, un nombre sistemtico
que identifica el tipo de reaccin que cataliza
y un numero de identificacin de cuatro
dgitos .
 Por ejemplo, la deshidrogenasa alcohlica es
identificada en los reportes cientficos como
alcohol: NAD oxidorreductasa, E.C. 1:1:1:1.
En la nominacin de una enzima se menciona:
Primero al substrato,
Seguido del tipo de reaccin que se hace terminar en
asa.
E.C. se refiere a la Comisin de enzimas.
El primer nmero 1 se refiere a la clase 1 (oxido-
reductasas);
El segundo, al tipo de grupo oxidado (1=alcohol);
El tercero, al agente oxidante (1=NAD+)
El cuarto, a la reaccin especifica (1=deshidrogenasa
alcohlica)
Clases de Enzimas:

1. Oxidorreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas
Enzimas:

N Clase Tipo de reaccin que Ejemplo

catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De xido reduccin Peroxidasa
(transferencia de e-) Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
Reduccin: ganancia de electrones

Oxidacin: prdida de electrones

La Oxidacin y la Reduccin son reacciones acopladas (REDOX)

 1. Oxido-reductasas
(Reacciones de oxido-reduccin)

Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

Enzimas:
N Clase Tipo de reaccin que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De xido reduccin (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas

2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas

Transaminasas
 2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales)

grupos aldehdos
Succinato Deshidrogenasa
grupos acilos
grupos glucosilos Citocromo c oxidasa.

grupos fosfatos (kinasas)

 Enzimas:
No. Clase Tipo de reaccin que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De xido reduccin (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas

Hidrlisis, con Pirofosfatasa

3 Hidrolasas transferencia de grupos Tripsina
funcionales del agua Aldolasa
 3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrlisis)

Transforman polmeros en monmeros.

Actan sobre: enlace ster
enlace glucosdico
enlace peptdico
enlace C-N
 Enzimas:
No. Clase Tipo de reaccin que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De xido reduccin (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrlisis, con transferencia de grupos funcionales Pirofosfatasa
del agua Tripsina
Aldolasa

4 Liasas Lisis de un substrato, (Sintasas)

generando un doble enlace,
o Descarboxilasa
Adicin de un substrato a un pirvica
doble enlace de un 2o.
substrato
 4. Liasas
(Adicin a los dobles enlaces)

Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N
 Enzimas:
N Clase Tipo de reaccin que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De xido reduccin (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrlisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un doble (Sintasas)
enlace, o Descarboxilasa pirvica
Adicin de un substrato a un doble enlace de
un 2o. substrato
(Sintasa)

Transferencia de grupos en Mutasas

5 Isomerasas el interior de las molculas Epimerasas
para dar formas ismeras Racemasas
 5. Isomerasas
(Reacciones de isomerizacin)
Enzimas:
No. Clase Tipo de reaccin que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De xido reduccin (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrlisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un doble (Sintasas)
enlace, o Descarboxilasa pirvica
Adicin de un substrato a un doble enlace
de un 2o. substrato
(Sintasa)
5 Isomerasas Transferencia de grupos en el Mutasas
interior de las molculas para Epimerasas
dar formas ismeras Racemasas
6 Ligasas Formacin de enlaces C-C, C-
S, C-O y C-N. Mediante Sintetasas
reacciones de condensacin,
acopladas a la ruptura del ATP
 6. Ligasas
(Formacin de enlaces, con aporte de ATP)

Entre C y O Entre C y S
Entre C y N Entre C y C
1. Oxidorreductasas
Subclases:
Oxidasas: Transfieren dos electrones del
donante al oxigeno formndose H202 como
en el caso de la glucosa oxidasa.
Oxigenasas: Catalizan la incorporacin de
dos tomos de oxigeno a un solo substrato.
Como en el caso de oxidacin del catecol a
acido cis, cis mucnico.
 Hidroxilasas: Incorporan un tomo del
oxigeno molecular en el substrato y el otro
tomo de oxigeno aparece en el agua.
Peroxidasas: Utilizan como oxidante H202 en
vez de oxigeno.
Catalasa: Transforma 2 molculas de H202 en
dos de agua con desprendimiento de
oxigeno.
2. Transferasas
Subclases:
Aminotransferasas o transaminas:
Transfieren un grupo amino de un
aminocido a un -ceto acido para formar
otro aminocido y otro -ceto cido
Quinasas: Transfieren un grupo fosforilo del
ATP a un grupo alcoholico o amonio.
Glucosiltransferasa: Transfiere glucosa
activada a los extremos en crecimiento del
glucgeno.
 PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS
Las propiedades de los enzimas derivan del
hecho de ser protenas y de actuar como
catalizadores. Como protenas, poseen una
conformacin natural ms estable que las
dems conformaciones posibles. As, cambios
en la conformacin suelen ir asociados en
cambios en la actividad cataltica. Los
factores que influyen de manera ms directa
sobre la actividad de un enzima son:
pH
Temperatura
Cofactores
 EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMTICA
Los enzimas poseen grupos qumicos
ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol
-SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de
sus aminocidos. Segn el pH del medio, estos
grupos pueden tener carga elctrica positiva,
negativa o neutra. Como la conformacin de
las protenas depende, en parte, de sus cargas
elctricas, habr un pH en el cual la
conformacin ser la ms adecuada para la
actividad cataltica. Este es el llamado pH
ptimo.
 La mayora de los enzimas son muy sensibles a
los cambios de pH. Desviaciones de pocas
dcimas por encima o por debajo del pH ptimo
pueden afectar drsticamente su actividad. As,
la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de 2, la
ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH
10; como ligeros cambios del pH pueden
provocar la desnaturalizacin de la protena, los
seres vivos han desarrollado sistemas ms o
menos complejos para mantener estable el pH
intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos.
 EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMTICA
En general, los aumentos de temperatura
aceleran las reacciones qumicas: por cada
10C de incremento, la velocidad de reaccin
se duplica. Las reacciones catalizadas por
enzimas siguen esta ley general. Sin embargo,
al ser protenas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por
el calor.
 La temperatura a la cual la actividad
cataltica es mxima se llama temperatura
ptima. Por encima de esta temperatura, el
aumento de velocidad de la reaccin
debido a la temperatura es contrarrestado
por la prdida de actividad cataltica debida
a la desnaturalizacin trmica, y la
actividad enzimtica decrece rpidamente
hasta anularse.
 EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMTICA
A veces, un enzima requiere para su
funcin la presencia de sustancias no
proteicas que colaboran en la catlisis: los
cofactores. Los cofactores pueden ser
iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++,
Zn++ etc. Casi un tercio de las enzimas
conocidos requieren cofactores.
 Cuando el cofactor es una molcula
orgnica se llama coenzima. Muchos de
estos coenzimas se sintetizan a partir de
vitaminas.
 Cuando los cofactores y las coenzimas se
encuentran unidos covalentemente a la
enzima se llaman grupos prostticos. La
forma catalticamente activa de la enzima,
es decir, la enzima unida a su grupo
prosttico, se llama holoenzima. La parte
proteica de un holoenzima (inactiva) se
llama apoenzima.