METABOLISMO Y ENZIMAS

METABOLISMO

Es un conjunto de reacciones qumicas que

permiten al organismo transformar la energa
almacenada en los enlaces qumicos de los
nutrientes, en los casos de organismos
hetertrofos, y transformar la energa de la luz
solar en energa qumica til para el ser vivo en
el caso de los auttrofos.
 Se distinguen dos tipos de reacciones qumicas
en el metabolismo:

1. Reacciones Catablicas
2. Reacciones Anablicas
 REACCIONES CATABLICAS

Son todas aquellas reacciones en que un

compuesto es degradado a sustancias ms
simples.
Estas reacciones son de tipo exergnicas, es
decir, cuando ocurren liberan energa.
A+B C + D + ENERGA
 El catabolismo es un proceso metablico de
tipo degradativo. A partir de sustancias
complejas se obtienen sustancias simples.
REACCIONES ANABOLICAS

Son todas aquellas reacciones en que a partir

de sustancias simples se obtienen sustancias
complejas.
Estas reacciones son de tipo endergnicas,
es decir, para que ocurran necesitan de
energa.
A + B + ENERGA C + D
 El Anabolismo es un proceso metablico de
tipo constructivo o de sntesis. A partir de
sustancias simples se obtienen sustancias
complejas.
 El Catabolismos y el Anabolismo son reacciones qumicas que
por separado no pueden ocurrir y en conjunto forman parte de
un reciclado y renovacin de los constituyentes de la clula.

Protenas Carbohidratos Lpidos C

A
T
Aminocidos Monosacridos cidos grasos A
B
O
L
Acetil Co- A
A I

N S

A M

B Aminocidos Monosacridos cidos grasos O

O
L
Protenas Carbohidratos Lpidos
I
S
M
O
 Glucosa Acido Graso Aminoacidos
Transaminacin y
Glucolisis B Oxidacin desaminacin
ATP, NADH

Piruvato NH4, Piruvato,

Acetil co A Urea
acetil coA etc.

Fermentacin NADH

O2 H2O

Etanol, Acido NADH

lctico FADH2 Cadena Fosforilacin
Acido
Ctrico Respiratoria Oxidativa
CO2
ATP
Gluconeogenesis ADP + Pi ATP
Sntesis ac. Grasos y
ATP, NADH aa.

Glucosa Acido Graso Aminocidos

EJEMPLOS

Proceso catablico:

C H O + 6O
6 12 6 2 6CO + 6 H O+ ATP
2 2

Proceso Anablico:
2 piruvato+ 4 ATP+ H O 2 CH O
6 12 6 Reaccin no

equilibrada
 Todas las reacciones que ocurren en el
metabolismo se producen gracias a la
presencia de biocatalizadores tambin
llamadas enzimas.
Son protenas que aceleran las velocidades
de las reacciones, es decir, compatibilizan
los tiempos requeridos para las reacciones
con los que requiere la vida.
 Las enzimas son protenas globulares con formas
tridimensionales complejas que presentan un sitio
activo donde se unen los sustratos ( sustancias sobre
la que acta la enzima).
Muchas enzimas proteicas trabajan con
un colaborador llamado cofactor.
GLOSARIO BIOLGICO
Los cofactores pueden ser inorgnicos como Fe++,
Mg++, Mn++, Zn++ o pueden ser orgnicos donde
pasan a llamarse coenzimas.
Cuando los cofactores o las coenzimas se encuentran
unidos covalentemente al enzima se llaman grupos
prostticos.
El enzima unida a su grupo prosttico, se llama
holoenzima. La parte proteica de un holoenzima
(inactiva) se llama apoenzima.
ACCIN ENZIMTICA
Modelo de la llave y la Modelo del encaje
cerradura inducido.
Sustrato Sustrato

Enzima Enzima

Complejo
Complejo
Enzima-Sustrato
Enzima-Sustrato
ACCIN ENZIMTICA
MTODO DE ACCIN
La sustancia sobre la que acta el enzima se
llama sustrato.
El sustrato se une a una regin concreta del
enzima, llamada sitio activo.
El centro activo comprende :
(1) un sitio de unin formado por los
aminocidos que estn en contacto directo con
el sustrato.
(2) un sitio cataltico, formado por los
aminocidos directamente implicados en el
mecanismo de la reaccin
Una vez formados los productos el enzima
puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin
1.- El enzima y su sustrato 2.- Unin al centro activo 3.- Formacin de productos
CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS

Son muy especificas

Actan a temperatura ambiente
Aumentan la velocidad de una reaccin
entre un milln a un trilln de veces.
Trabajan en condiciones de acidez
particulares.
ESPECIFICIDAD
Las enzimas son capaces de detectar el ms mnimo
detalle de su sustrato reconociendo a parientes muy
similares y rechazndolos.
 Como protenas, poseen una conformacin
natural ms estable que las dems
conformaciones posibles. As, cambios en la
conformacin suelen ir asociados en
cambios en la actividad cataltica. Los
factores que influyen de manera ms directa
sobre la actividad de un enzima son:
pH

temperatura
PH PTIMO
Los enzimas poseen grupos
qumicos ionizables (carboxilos
COOH y amino -NH2) en las
cadenas laterales de sus
aminocidos. Segn el pH del
medio, estos grupos pueden
tener carga elctrica positiva,
negativa o neutra. Como la
conformacin de las protenas
depende, en parte, de sus
cargas elctricas, habr un pH
en el cual la conformacin ser
la ms adecuada para la
actividad cataltica. Este es el
llamado pH ptimo
La mayora de los enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH. Desviaciones de pocas dcimas
por encima o por debajo del pH ptimo pueden
afectar drsticamente su actividad.
TEMPERATURA
En general, los aumentos de temperatura
aceleran las reacciones qumicas: por cada
10C de incremento, la velocidad de
reaccin se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley
general. Sin embargo, al ser protenas, a
partir de cierta temperatura, se empiezan a
desnaturalizar por el calor. La temperatura a
la cual la actividad cataltica es mxima se
llama temperatura ptima
INHIBICIN ENZIMTICO
Las enzimas pueden ser inhibidas reversible o
irreversiblemente.
 Inhibicin irreversible:

Este tipo de inhibidores forman un enlace covalente con

las enzimas cerca del centro activo. Un ejemplo son los
gases nerviosos, como el fluorofosfato de diisopropilo
(DFP) que forma un complejo con la enzima
acetilcolinesterasa. Los animales envenenados con este
gas quedan paralizados, debido a la imposibilidad de
transmitir adecuadamente los impulsos nerviosos.

* Otra inhibicin irreversible puede provocarse por la

denaturacin de la enzima por un aumento considerable
de la temperatura.
INHIBICIN REVERSIBLE
Inhibicin competitiva.
Es cuando el inhibidor
compite con el substrato
por la unin con el centro
activo de la enzima. Este
tipo de inhibicin puede
reducirse si se aumenta la
concentracin de
substrato.
E + I = E I en competencia
con la reaccin normal
E +S = ES
Inhibicin no competitiva:
El inhibidor y el sustrato no
se relacionan
estructuralmente pero se
unen por otros puntos de
sus molculas, este tipo de
inhibicin no pueden
anularse con
concentraciones altas del
sustrato.
E + I = EI=X
CLULA EUCARIONTE

Glicolisis
Organismos aerbicos

Cadena Transportadora de
Electrones

Ciclo de Krebs
GLUCOLISIS

Es el proceso inicial de la oxidacin de la

glucosa, se produce en el citosol en ausencia
de oxgeno.
Un conjunto de 10 enzimas catalizan
reacciones que degradan la molcula de
glucosa (6 carbonos) a dos molculas de
piruvato (3 carbonos).
GANANCIA NETA GLUCLISIS

Glucosa + 2NAD + 4 ADP +Pi

2 NADH,H +2 ATP + 2 Piruvatos

ORGANISMOS AERBICOS
En organismos aerbicos el piruvato pasa a acetil-
coenzima A, donde ingresa a la mitocondria
especficamente al ciclo de Krebs.
El ciclo de Krebs tiene la funcin de generar
molculas potencialmente energticas que generaran
ATP en la cadena transportadores de electrones,
stas molculas son el NADH y FADH a partir de FAD y
NAD
2 piruvatos = 4 NADH + 2 FADH + 2 ATP
NADH

NADH

FADH

NADH
NADH

ATP

NADH
RESUMEN
BALANCE ENERGTICO FINAL
N de ATP formados N de NADH N de FADH2
formados formados

Glucolisis 2 2

Oxidacin del 2
piruvato

Ciclo cido ctrico 2 6 2

TOTAL MOLCULAS 4 10 2

TOTAL ATP 4 30 4

38 ATP