LA INFORMACIN QUE CONTIENE LA SECUENCIA DE

AMINOCIDOS DICTA EL MODO EN QUE LA PROTENA SE

PLIEGA EN SU ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL, LA CUAL A SU
VEZ DETERMINA LA FUNCIN DE LA PROTENA

CONFORMACIN PROTEICA:
DISPOSICIN ESPACIAL DE LOS TOMOS DE UNA PROTENA

La cadena de aminocidos se encuentra parcialmente enrollada en

regiones de estructura regular. A este plegado regular local se
denomina ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estas regiones se pliegan a su vez formando una estructura
compacta especfica. Este nivel superior de plegado es la
ESTRUCTURA TERCIARIA

MIOGLOBINA
(153 aa)

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern.

Addison Wesley 2002

LAS PROTENAS POSEEN 4 NIVELES DE ORGANIZACIN

ESTRUCTURAL:
PRIMARIA: Secuencia de aminocidos. Enlaces covalentes
(enlaces peptdicos y localizacin de puentes disulfuro)
SECUNDARIA: Plegado local (no incluye cadenas laterales)
TERCIARIA: Plegado global
CUATERNARIA: Asociacin de cadenas
2 NIVELES ESTRUCTURALES ADICIONALES:
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
DOMINIO

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS REGULARES

Diferentes tipos de
hlices (Hlice )

Dos tipos de lmina

plegada (Lmina )

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern.

Addison Wesley 2002

DISPOSICIN EN HLICE-
El esqueleto
polipeptdico se
encuentra enrollado
alrededor del eje
longitudinal de la
molcula
Los grupos R de los
aminocidos
sobresalen hacia el
exterior
Es dextrgira
Tiene 3,6 residuos/vuelta
Tiene 1,5 Amstrong (0,15 nm) entre vuelta y vuelta

ESTABILIZACIN DE LA HLICE-
Enlaces de hidrgeno paralelos al eje: entre el O del
carbonilo (C=O) y el H de la amida (NH) del 4 residuo
hacia adelante de la hlice (n y n + 4) 3,613
Interacciones entre cadenas laterales
Estabilizan:
Aminocidos aromticos prximos (3-4)
Aminocidos pequeos sin carga (Ala, Leu)
Desestabilizan:
Grupos R voluminosos
Secuencias con densidad de carga del mismo signo
Prolina (es rara)

PUENTES DE HIDRGENO PARA UNA HLICE

Bioqumica Stryer, Berg y Tymoczko Ed.

Revert, S.A. 2003

PATRONES DE ENLACES DE HIDRGENO PARA 4 HLICES

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern.

Addison Wesley 2002

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern.

Addison Wesley 2002

Protena principalmente en hlice

Bioqumica Stryer, Berg y

Tymoczko Ed. Revert, S.A. 2003

DISPOSICIN EN LMINA PLEGADA U HOJA

El esqueleto de la cadena polipeptdica se encuentra
extendido y dispuesto en zig-zag
FUERZAS QUE LA ESTABILIZAN
Puentes de hidrgeno intercatenarios entre cadenas
distintas o regiones alejadas de una misma cadena que
se pliega
Se establecen de forma perpendicular al eje de la cadena

Bioqumica Mathews, van

Holde y Ahern. Addison
Wesley 2002

Las cadenas implicadas forman una hoja o plano

plegado como un acorden
Los grupos R de los aminocidos sobresalen de la
estructura en direcciones opuestas, alternando arriba y
abajo

AMINOCIDOS QUE FAVORECEN LAS

ESTRUCTURAS
Secuencias con restos poco voluminosos (Gly, Ala)

TIPOS DE LMINA
PARALELAS: las cadenas estn en el mismo sentido
ANTIPARALELAS: las cadenas estn en sentido inverso

CODOS O GIROS
Se encuentran en lugares en que la cadena polipeptdica cambia
bruscamente de direccin
Suelen conectar segmentos de hoja plegada antiparalela,
permitiendo la formacin de hojas mediante inversin repetida de la
cadena polipeptdica
Forma un giro cerrado (180)
Participan 4 aminocidos (el 1 y el 4 unidos por enlaces de
hidrgeno)
Suelen contener Gly y Pro
Suelen encontrarse en la superficie de las protenas