I.

DEFINICIN:
Son compuestos
cuaternarios formados
por C,H,O,N. Algunas
pueden contener S, P, Fe,
Mg, etc.
Son macromolculas cuyas
unidades monomricas son
molculas simples
denominadas aminocidos.
LAS PROTENAS: las principales
molculas orgnicas en el ser
vivo
500?
2000?
10 000?
?
Qu
tan
grande
es?
II. CARACTERSTICAS
1. Poseen elevado peso molecular.

Su lmite inferior es de
10, 000 Dalton.
La oxihemoglobina
tiene un peso
molecular de 68,000
Da y su frmula es:
C
2932
H
4724
N
828
S
8
Fe
4
O
840
2. Difunden lentamente debido su elevado peso
molecular.
3. La mayora son solubles en agua, otras son
insolubles formando soluciones coloidales.
4. No dializan a travs de membranas
semipermeables.
protenas
Agua, sales, nutrientes
sangre
Misma composicin que el
plasma (menos las protenas)
Clulas
proteinas
5. Tienen un alto grado de
especificidad: las protenas
suelen ser especficas de
cada organismo .
Las protenas poseen casi
infinitas variaciones
estructurales.
No hay dos
organismos que
posean exactamente
las mismas
protenas, incluso
los organismos
gemelos poseen
protenas
ligeramente distintas
, y estas diferencias
son mayores cuanto
menos
estrechamente
emparentados estn
los dos organismos.


Por ejemplo la
hemoglobina del hombre
y del gorila se
diferencian slo en un
aminocido (cadena )
6. Se pueden
desnaturalizar por accin
del calor, alcohol, pH u otras
sustancias.
7. Son anfteros:
disocindose como cidos o
bases segn el pH del
medio.
III. FUNCIONES
1. CATALTICA
Muchas protenas son enzimas, es
decir catalizan reacciones qumicas.


2. ESTRUCTURAL
Forman estructuras protectoras externas.
A nivel tisular:
Queratina (uas, piel, pelo, lana, plumas, picos,
caparazones)
Colgeno (tejido conjuntivo, cartlago)
A nivel celular y molecular:
Lipoprotenas (membrana celular)
Dinena y tubulina (Cilios y flagelos)
Histonas y protaminas (empaquetamiento del
ADN en los cromosomas).
Algunas protenas forman poros en la membrana celular
que dejan pasar selectivamente a ciertas sustancias.
Las protenas cumplen Funcin Plstica, formando la
mayor parte del organismo humano (rganos, huesos,
msculos) despus del agua.

3. TRANSPORTE
Existen protenas especficas que
transportan determinados elementos.
Transportan O
2
:
Hemoglobina en la sangre.
Mioglobina en el msculo.
Hemocianina en la hemolinfa
de crustceos y moluscos.
Transportan Fe
Transferrina
Transportan Cu
Ceruloplasmina
Transportan lpidos
Lipoprotenas: LDL y HDL
Cu

4. RESERVA:
Algunas protenas almacenan sustancias
Ferritina, almacena Fe
Casena, suministra P
5. INMUNOLGICA
A) Reconocimiento celular. Las clulas de defensas
reconocen sustancias extraas basndose en las
glucoprotenas de su superficie celular.
B) Sntesis de anticuerpos: Ciertas clulas
reaccionan ante la presencia de clulas o
molculas extraas sintetizando protenas de
defensa, como las globulinas o anticuerpos.
anticuerpos
macrfago
linfocito B
Herida
en la
piel
6. CONTRCTIL
La interaccin actina-miosina provocan la
contraccin muscular.
Adems cumplen esta funcin la troponina y
la tropomiosina.
7. REGULADORA
Muchas hormonas son protenas o pptidos que
regulan funciones biolgicas.
Insulina: metabolismo de la glucosa
Prolactina: formacin de leche
Oxitocina: contraccin uterina
8. ENERGTICA
Las protenas son la tercera alternativa,
despus de los glcidos y lpidos que el
organismo emplea para obtener energa.
La oxidacin de 1 g. de protena produce
4,1 Kcal.


9. MANTENIMIENTO DE LA VOLEMIA Y
HEMOSTASIA.
Protenas especiales mantienen
constante el volumen sanguneo.
A) Ejercen presin
onctica o
coloidosmtica:
albumina.
EFECTO DONNAN
B) Coagulacin: trombina y fibringeno.
10. AMORTIGUADORA
Son sustancias buffers o tampones, debido
a que pueden neutralizar cidos y bases,
regulando el pH sanguneo.
-
-
-
-
-
AMINOCIDOS
Son cidos orgnicos que poseen un radical amino.
Pueden ser , , , ..aminocidos de acuerdo a si el
grupo amino se une al C 1,2,3 a partir de COOH.





Acido orgnico
Alfa ( ) aminocido
- C - C - OH H
R
H
O
- C - C - OH H
R
NH
O
2
Grupo cido
(grupo carboxilo)
grupo amino (grupo bsico)
UN AMINOCIDO
A) Propiedades de los
aminocidos
1. Son slidos,
cristalinos, incoloros, no
voltiles, solubles en
agua e insolubles en
disolventes orgnicos no
polares.
2. Presentan actividad
ptica (excepto la
glicina) ya que poseen
carbonos asimtricos.
C
COO
H
CH
3

+
NH
3

C
COO
H
CH
3

+
NH
3

D-Alanina
L-Alanina
Los aminocidos pueden adoptar configuracin D (grupo amino a la
derecha) o L (grupo amino a la izquierda)
3. Comportamiento qumico: en disoluciones acuosas
pueden ionizarse doblemente formado iones
dipolares llamados: zwiteriones.
-
+
Aminocido
simple (neutro)
In dipolar o
zwiteron
Los iones dipolares son sustancias anfotricas; pueden
donar o recibir protones. Por tanto , son capaces de comportarse
como cidos o bases.
B) Clasificacin de los
aminocidos
Existen cerca de 300 aminocidos en la naturaleza,
pero solo unos 20 forman parte de las protenas . Se
clasifican en dos grupos:

A. ESENCIALES : Aminocido que no se pueden
sintetizar en el organismo, por lo que se deben ingerir
en la dieta. son ocho en el adulto y diez en el nio .
La arginina y la histidina solo se sintetizan en el
adulto .
B. NO ESENCIALES : Aminocidos que si pueden
ser sintetizados en el organismo.
ESENCIALES NO ESENCIALES
Valina
Leucina
Treonina
Triptfano
Metionina
Isoleucina
Fenilalanina
Lisina
Histidina *
Arginina*
Alanina
Ac. asprtico
Ac. glutmico
Asparragina
Cisteina
Glicina
Glutamina
Tirosina
Prolina
Serina
* Son semiesenciales, ya que en el adulto si se sintetiza.
Enlace peptdico
Enlace que une dos aminocidos de forma
covalente.
Ocurre por reaccin entre dos aminocidos a
travs de sus radicales carboxilo (COOH) y
amino (NH2).





- COOH + OH - COOH OH
R
NH
2
R
HNH
- CONH - CH - COOH + H O CH
R
NH
2
R
enlace peptdico
Aminocido Aminocido
2
Dipptido
Una PROTEINA se define como aquella
molcula que:
Posee ms de 100 aminocidos, o
Tiene peso molecular mayor de 10 000 Dalton.

Nombre Nde Aa Importancia Biolgica
Carnosina
Glutatin
Endorfinas
Angiotensina II
Bradikinina
Ocitocina
Vasopresina
Gramicidina
Gastrina
Insulina
2
3
5
8
9
9
9
10
17
51
Regula en pH intramuscular
Coenzima de varias enzimas
Analgsico endgeno
Hipertensor arterial
Potente hipertensor
Causa contraccin del tero
Hormona antidiurtica
Antibitico
Estimula secrecin de HCl
Hormona pancretica.
Principales pptidos
IV. ESTRUCTURA PROTEICA
Las protenas estn formadas por cadenas
polipeptdicas. Segn como se dispongan en
el espacio pueden tener estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Los cuatro niveles de estructura proteica
A. ESTRUCTURA PRIMARIA
Determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena
polipeptdicaes, es decir informa sobre cuantos aminocidos hay
de cada clase y en que orden se encuentran.
Es determinada genticamente.
Enlace implicado: PEPTDICO
B. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se refiere a la disposicin de la estructura primaria
en el espacio.
Enlace implicado: PUENTES DE HIDRGENO
entre aminocidos cercanos.
Existen tres tipos de estructura secundaria: , ,
.
1. Hlice : La cadena polipeptdica toma
una disposicin helicoidal. Se debe a la
formacin de puentes de hidrgeno entre el
NH
2
de un aminocido y el COOH de otro,
distante de l tres aminocidos.
ALFA HLICE
2. Hoja plegada : Los puentes de hidrgeno se
forman entre los aminocidos cercanos de dos cadenas
polipeptdicas paralelas.
Puentes de
hidrgeno
HOJA BETA PLEGADA
3. Al azar (): Los segmentos de la cadena se
disponen sin adoptar forma definida.
C. ESTRUCTURA TERCIARIA
Informa sobre la forma que adopta en el espacio la
protena completa (forma como la cadena
polipeptdica se dobla y enrolla entre s).
ENLACES IMPLICADOS:
Dbiles (no covalentes):
Fuerzas electrostticas
Fuerzas hidrofbicas,
Puentes de hidrgeno
Atracciones polares
Puentes salinos
Fuerzas de Van der Walls
Fuertes (covalentes)
Puentes disulfuro
Estructura terciaria de una protena
La actividad enzimtica y la
antigenicidad dependen de la
estructura terciaria.
Conformaciones ms
frecuentes: globulares y
filamentosas.
D. ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Informa sobre las relaciones espaciales entre las cadenas
polipeptdicas.
No la poseen todas las protenas. Se observa en las
protenas formadas por 2 ms cadenas polipeptdicas.
Enlaces implicados
Fuerzas hidrofbicas
Fuerzas
electrostticas
Enlaces no covalentes
Las protenas con estructura cuaternarias son llamadas
OLIGOMRICAS y cada uno de sus componentes de
estructura terciaria se denominan PROTMEROS.
Los cuatro niveles de estructura proteica
RESUMEN:
DESNATURALIZACIN DE UNA
PROTENA
Es la alteracin de las caractersticas
biolgicas de una protena debido a cambios
de el medio: pH, temperatura , iones, presin,
electricidad, detergentes, metales pesados,
etc. que alteran su estructura cuaternaria,
terciaria y secundaria pero no la primaria.
Al desnaturalizarse una protena pierde su
actividad biolgica.
Los humanos sintetizan 12 de los 20 aminocidos
esenciales a partir de intermediarios anfibolicos de la
glucolisis y el ciclo de Krebs, de los 12 que se
sintetizan nueve se forman de intermediarios
anfibolicos y tres ( cistena, tirosina e hidroxilisina)
La regulacin de las vas biosintticas aminoacdicas
se lleva a cabo mediante diversos mecanismos. El eje
de la regulacin en la clula parte de la determinacin
de las necesidades. Se ha de considerar que una
parte de los aminocidos necesarios para la sntesis
proteica (alrededor de las 3/4 partes) se recuperan de
los formados en la degradacin de protenas, y tan
slo el resto deben incorporarse con la dieta o en
ltimo extremo, ser sintetizados de nuevo.
La retrorregulacin o regulacin feed-back es un sistema
comn en las vas biosintticas de los aminocidos, de tal
forma que el producto final bloquea la enzima inicial de la
ruta, detenindose el proceso cuando la demanda del
producto disminuye y su concentracin aumenta. En rutas
divergentes, se requiere el aumento de concentracin de
todos los productos finales para bloquear la primera
enzima, en un tipo de regulacin denominado inhibicin
concertada. En rutas compartidas, la regulacin ha de
estar muy bien coordinada para evitar la detencin de la
sntesis de un aminocido escaso debido a la
sobreproduccin de otro. Para evitar estas situaciones, la
clula dispone de varias estrategias de inhibicin
concertada que aseguran la perfecta coordinacin de las
sntesis necesarias.

NITROGENO DE LOS AMINOACIDOS




UREA
Enzimas que participan : proteasas y petidasas



PROTEINAS AMINOACIDOS
BIOSINTESIS DE LA UREA
PROCESOS BIOPQUIMICOS QUE
INTERVIENEN