INSTITUTO POLITCNICO NACIONAL

ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS

BIOLGICAS
QUMICO BACTERILOGO PARASITLOGO
QUMICA BIOORGNICA
Profesores:
Adriana Benavides Macas
Alberta de la Rosa Ibez
Hugo Alejandro Jimnez Vzquez
0
OBJETIVOS
1
INTRODUCCIN
Las protenas son las macromolculas ms
verstiles de los seres vivos y desempean
funciones cruciales en prcticamente todos los
procesos biolgicos.
Funcionan como catalizadores, transportan y
almacenan otras molculas como el oxgeno.
Proporcionan apoyo mecnico y proteccin
inmunolgica, generan movimiento, transmiten
impulsos nerviosos y controlan el crecimiento y
diferenciacin.
Las protenas son polmeros lineales construidos
a partir de monmeros llamados aminocidos,
empalmados unos con otros.

2
AMINOCIDOS
3
Los a aminocidos son compuestos orgnicos que se
combinan para formar protenas.
Los a aminocidos y las protenas son los pilares
fundamentales de la vida.
Los 20 aminocidos
tienen caractersticas
estructurales comnes
Carbono a
Grupo R
Grupo amino
Acido
carboxlico
Difieren en:
Grupos R
Estructura
Tamao
Carga elctrica
4
El tomo de
Carbono a es un
centro quiral.
Los aminocidos son
imgenes especulares no
superponibles
(enantimeros)
pticamente activas, es
decir, pueden hacer girar el
plano de la luz polarizada
con la direccin de rotacin
diferente para los diferentes
enatimeros
AMINOCIDOS
La configuracin
absoluta del centro
quiral puede ser:
L: izquierda
D: derecha
LOS AMINOCIDOS SE
CLASIFICAN SEGN SU GRUPO R
5
PROPIEDADES ACIDO-BASE DE
LOS AMINOCIDOS
Todo aminocido tiene un grupo carboxilo y un grupo amino, y cada grupo
puede existir en forma acida o en forma bsica, dependiendo del pH de la
disolucin en que este disuelto.
La forma acida (esto es, con sus protones unidos a ellos) predomina si el pH
de la disolucin es menor que el pKa del grupo ionizable y que predomina
la forma bsica (esto es, sin sus protones) si el pH de la disolucin es mayor
que el pKa del grupo ionizable.
Los a aminocidos que solo tienen un grupo amino y un grupo carboxilo
cristalizan a partir de soluciones acuosas neutras en forma de especies
totalmente ionizadas llamadas zwitteriones.


7
LOS AMINOCIDOS SE IONIZAN
EN SOLUCIN ACUOSA
PUNTO ISOELCTRICO
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual no tiene carga
neta, es decir, es el pH al cual la cantidad de carga positiva en un
aminocido es exactamente a la cantidad de carga negativa.
Un aminocido tiene carga positiva si el pH de la disolucin es menor que
el pI del aminocido, y tendr carga negativa si el pH de la disolucin es
mayor que el pI del aminocido.
PPTIDOS
Dos molculas de aminocidos pueden
unirse de forma covalente a travs de un
enlace amida sustituido, denominado
enlace peptdico, formando un dipptido.
9
Los pptidos que se encuentran en la
naturaleza varan en su forma, tamao
desde pequeas molculas que contienen
2 o 3 aminocidos hasta macromolculas
con miles de ellos.

El enlace peptdico es el enlace covalente
ms importante que une aminocidos en
los pptidos y protenas.
El residuo aminocido del final de
un pptido tiene un grupo:
amino libre- amino terminal
carboxilo- carboxilo terminal
MECANISMO: FORMACIN DE UN
ENLACE PEPTDICO.
10
LOS PPTIDOS TIENEN RELACIONES
QUMICAS CARACTERSTICAS
11
Los pptidos experimentan
reacciones qumicas que son
caractersticas de sus grupos
funcionales:
Los grupos amino, carboxilo libres y
los grupos R.
La hidrlisis de los enlaces
peptdicos es un paso
necesario en la
determinacin de la
composicin en los
aminocidos de las protenas.
PROTENAS
12
Las protenas proporcionan estructura, catalizan reacciones celulares y llevan a cabo
una multitud de tareas
Se clasifican de acuerdo a su funcin biolgica
Enzimas Son las protenas ms variadas y altamente
especializadas, son las que tienen actividad cataltica. Todas las
reacciones qumicas de las biomolculas orgnicas estn
catalizadas por enzimas.
Protenas de transporte Las protenas de transporte del plasma
sanguneo fijan y transportan molculas o iones especficos de un
rgano a otro. En las membranas plasmticas e intracelulares de
todos los organismos estn presentes otros tipos de protenas
transportadoras, ests protenas estn adaptadas para fijar
glucosa, aminocidos u otras sustancias y transportarlas a travs
de la membrana.
13
Protenas nutrientes y de reserva Las semillas de muchas
plantas almacenan protenas nutrientes requeridas para el
crecimiento de las semillas en germinacin.
La ovoalbmina, principal protena de la clara de huevo.
Protenas contrctiles o mviles Algunas protenas confieren
a las clulas y orgnulos la capacidad de contraerse,
cambiar de forma o moverse.
Protenas estructurales Muchas protenas actan como
filamentos de soporte, para conferir fuerza o proteccin a
las estructuras biolgicas. El principal componentes de los
tendones y cartlagos es la protena fibrosa de colgeno,
que posee una resistencia a la tensin.
14
Protenas reguladoras Algunas protenas ayudan a regular la actividad
celular o fisiolgica, entre ellas se encuentran las hormonas.
Protenas de defensa Muchas protenas defienden a los organismo
contra la invasin por otras especies o los protegen contra las heridas.
Los anticuerpos, son protenas especializadas fabricadas por los
linfocitos, pueden reconocer y neutralizar bacteria, virus o protenas
invasoras de otras especies.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTENAS
15
Cada protena tiene una funcin qumica
o estructural especfica, lo que sugiere que
cada protena posee una estructura
tridimensional nica
1. La estructura tridimensional de una protena viene
determinada en primer lugar por su secuencia de
aminocidos.
2. La funcin de una protena depende de su
estructura tridimensional.
3. La estructura tridimensional de una protena es
nica
4. Las fuerzas que que estabilizan la estructura
tridimensional especfica de una protena son
interacciones no covalentes.
ESTRUCTURA PRIMARIA
16
Incluye todos los enlaces covalentes entre
aminocidos unidos por enlace peptdicos y la
localizacin de los puentes disulfuro
Por convencin el orden de escritura es siempre
desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo
final
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Las cadenas polipptidicas se pueden plegar en estructuras regulares como
la hlice alfa, la hoja plegada beta.
En 1951 Linus Pauling y Robert Corey propusieron 2 estructuras peridicas
llamadas hlice a y la hoja plegada B

17
LA CONFORMACIN DE UNA
PROTENA EST ESTABILIZADA POR
INTERACCIONES DBILES
18
Puente de Hidrgeno atraccin electroesttica resultante
en entre el tomo de oxgeno de una molcula de agua
y el hidrgeno de otra.

Interacciones inicas son interacciones electroestticas
que se producen entre tomos o grupos cargados.

Interacciones hidrofbicas Fuerzas que mantienen juntas
las regiones apolares de las molculas, ests se forman
para alejarse de las interacciones con el agua.

Fuerzas de van der Waals Cuando 2 tomos no cargados
se encuentran muy cerca, las nubes electrnicas que los
rodean se influyen mutuamente. Se crea un dipolo
electrico transitorio, que induce un dipolo opuesto
tambin, entonces los dos dipolos se atraen dbilmente.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
19
Una hlice alfa es una apretada hlice formada por una cadena polipeptdica, se va enrollando
en espiral sobre si misma debido a los giros que se producen en torno al carbono- de cada
aminocido.

La cadena polipeptdica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden
por fuera de la hlice.

El grupo carboxilo (CO) de un aminocido se une por puente hidrgeno al grupo amino (NH) de
otro aminocido.

De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura central se encuentra unido por puente
hidrgeno.
20
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
21
Las lminas beta son el otro tipo de estructura secundaria.

Es la conformacin mas extendida posible en las cadenas polipeptdicas
Se encuentra extendida en zig-zag
Paralelas con la misma orientacin amino-carboxilo en el polipptido
Antiparalelas con orientaciones opuestas
Paralela Antiparalela
ESTRUCTURA TERCIARIA
22
La estructura terciaria esta representada por los super plegamientos y enrrollamientos de la
estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geomtricas muy complicadas que se
mantienen por enlaces fuertes y otros dbiles.
ESTRUCTURA TERCIARIA
23
Desde el punto de vista funcional, esta estructura
es la ms importante pues, al alcanzarla es
cuando la mayora de las protenas adquieren su
actividad biolgica o funcin.

Muchas protenas tienen estructura terciaria
globular caracterizadas por ser solubles en
disoluciones acuosas, como las enzimas.

No todas las protenas llegan a formar
estructuras terciarias. En estos casos mantienen
su estructura secundaria alargada dando lugar
a las llamadas protenas filamentosas, que son
insolubles en agua y disoluciones salinas siendo
por ello idneas para realizar funciones
esquelticas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
24
Muchas protenas estn constituidas por ms de una cadena polipeptdica, se conocen con el
nombre de protenas oligmeras y a cada cadena como protmero.

La estructura cuaternaria se refiere al modo en el que encajan unas cadenas polipeptdicas con
otras.

La estructura cuaternaria se mantiene gracias a interacciones de tipo dbil entre cadenas laterales
de aminocidos pertenecientes a las distintas cadenas (puentes de hidrgeno, uniones
electrostticas, fuerzas de van der Waals).

Las cadenas polipeptdicas encajan unas en otras perfectamente como consecuencia de su
configuracin tridimensional.

Las distintas subunidades tienen capacidad de autoensamblaje, es decir, reasociarse de manera
espontnea.

No todas las protenas se pliegan espontneamente a medida que se sintetizan. En muchas
protenas el plegamiento est facilitado o asistido por la accin de otras protenas llamadas
chaperonas y chaperoninas
25
HEMOGLOBINA formada por
cuatro cadenas polipeptdicas
iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA
HIDRLISIS DE UNA PROTENA
26
La hidrlisis de protenas es la ruptura de la estructura primaria, es decir la ruptura
de la secuencia de una protena.
La hidrlisis de las protenas termina por fragmentar las protenas en a
aminocidos.

Existen 3 tipos de hidrlisis :

Hidrlisis cida: Se basa en la ebullicin prolongada de la protena con
soluciones cidas fuertes (HCl y H
2
SO
4
). Este mtodo destruye completamente el
triptfano y parte de la serina y la treonina.

Hidrlisis bsica: Respeta los aminocidos que se destruyen por la hidrlisis
anterior, pero con gran facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza NaOH
BaOH

Hidrlisis enzimtica: Se utilizan enzimas proteolticas cuya actividad es lenta y a
menudo incompleta, sin embargo no se produce racemizacin y no se destruyen
los aminocidos; por lo tanto es muy especfica.
DESNATURALIZACIN DE UNA
PROTENA.
Cuando la protena no ha sufrido
ningn cambio en su interaccin
con el disolvente, se dice que
presenta una estructura nativa.

La destruccin de la estructura
terciaria de una protena altamente
organizada se llama
desnaturalizacin. Todo lo que
rompa los enlaces que mantienen la
forma tridimensional de la protena
har que se desnaturalice (SE
DESDOBLE). Como esos enlaces son
dbiles, las protena se
desnaturalizan con facilidad. La
conformacin totalmente aleatoria
de una protena desnaturalizada se
llama espiral aleatoria.

27
FORMAS DE DESNATURALIZAR A
LAS PROTENAS
Un cambio de pH desnaturaliza a las protenas por que cambia las cargas
de muchas de sus cadenas laterales. Con eso se interrumpen las
atracciones electrostticas y los puentes de hidrogeno.
Los disolventes orgnicos desnaturalizan a las protenas al romper las
interacciones hidrofobias.
Tambin se pueden desnaturalizar las protenas con calor o con agitacin.
Las dos cosas aumentan el movimiento molecular, que puede alterar las
fuerzas de atraccin. Un ejemplo bien conocido es el cambio que se
produce en la clara de huevo cuando se calienta o se bate.
Interacciones de estabilizacin que son las responsables de la estructura
terciaria de una protena.
AMINOCIDOS PRINCIPALES DE
LA GRENETINA
Grupos R alifticos

Grupos R aromticos

Grupos R polares sin
carga

30
Tirosina

Glicina
Prolina
Alanina
Valina
Leucina
Glutamina
Grupos R cargados
positivamente

Arginina


























AMINOCIDOS PRINCIPALES DE
LA ALBMINA
31
Grupos R polares sin
carga

Treonina
Grupos R cargados
positivamente

Lisina

Histidina
Grupos R aromticos

Fenilanina Triptofano
Metionina
REACCIN XANTOPROTECA
32
Determina la presencia de protenas en una
muestra.
Esta reaccin se debe a la presencia de un grupo
fenilo con un grupo activante en la molcula
proteica.
Los complejos de la molcula proteica que son
de importancia son la tirosina y el triptfano.
La fenilalanina no reacciona en las condiciones
que se realiza en el laboratorio.
La reaccin Xantoproteca se puede considerar
como una sustitucin electroflica aromtica, de
los residuos de triptofano de las protenas por el
acido ntrico que reacciona.
QU CRITERIO SE UTILIZA PARA
DETERMINAR SI LA PRUEBA RESULTA
POSITIVA O NEGATIVA?

33
Positiva

La prueba da resultado
positivo en aquellas protenas
con:

Aminocidos portadores de
grupos aromticos

Da un compuesto color
amarillo a pH cido
La adicin de base fuerte hace que el color se
torne ms oscuro hacia anaranjado.
REACCIN DE PRECIPITACIN
34
El enlace disulfuro es un enlace covalente que
se produce cuando dos grupos sulfhidrlo (SH)
reaccionan para formar un puente disulfuro (SS)

Los residuos de cistena pueden formar
puentes disulfuro
Pueden unir 2 cadenas peptdicas o una sola
para formar un anillo

QU CRITERIO SE UTILIZA PARA DETERMINAR SI LA
PRUEBA RESULTA POSITIVA O NEGATIVA?

Positiva

La prueba resulta positiva
en los enlaces peptdicos
que contengan residuos
de cistena

REACCIN DE BIURET
35
La producen los pptidos y las protenas, pero no
los aminocidos, ya que se debe a la presencia
del enlace peptdico (- CO- NH -) que se destruye
kkal liberarse los aminocidos
Cuando una protena se pone en contacto con
un lcali concentrado (NaOH KOH), se forma
una sustancia compleja denominada Biuret.
La reaccin se basa en la formacin de
un complejo de coordinacin entre los
iones Cu2+ y los pares de electrones no
compartidos del nitrgeno que forma
parte de los enlaces peptdicos
El Cu, en un medio fuertemente alcalino, se une con
los enlaces peptdicos formando un complejo de
color violeta (Biuret) cuya intensidad de color
depende de la concentracin de protenas.
QU CRITERIO SE UTILIZA PARA
DETERMINAR SI EL MISMO RESULTA
POSITIVO O NEGATIVO?

36
El Hidrxido de sodio no participa en la reaccin,
pero proporciona el medio alcalino necesario
para la reaccin tenga lugar.
Positiva

El reactivo, de
color azul vira a
violeta en
presencia de
protenas

Se refiere a que
se ha detectado
presencia de
enlaces
peptdicos
Negativa

El reactivo vira
a rosa cuando
se combina con
polipptidos de
cadena corta

REACCIN CON NINHIDRINA
La ninhidrina es un reactivo comn para la visualizacin de manchas o
bandas de aminocidos que se han separado por electroforsis o
cromatografa. Cuando la ninhidrina reacciona con los grupos amino de un
aminocido, uno de los productos es un anin violeta oscuro estabilizado
por resonancia llamado prpura de Ruhemann. La ninhidrina produce este
mismo colorante purpura sin importar la estructura del aminocido original.
La cadena lateral del aminocido se pierde como un aldehdo.
QU CRITERIO SE UTILIZA PARA
DETERMINAR SI LA PRUEBA RESULTA
POSITIVA O NEGATIVA?

Positiva

La prueba da resultado positivo
en aquellas protenas con:

a aminocidos con un grupo
amino primario produciendo
una coloracin purpura.

La prolina que tiene un grupo
amino secundario reacciona
diferente dando lugar a una
coloracin amarilla.
REACCIN CON CIDO NITROSO
Las aminas primarias reaccionan con cido nitroso, mediante el ion
nitrosonio, para formar los cationes diazonio que tienen la estructura R-N-N.
Este procedimiento se llama diazotizacin de una amina. Las sales de
diazonio son productos tiles obtenidos de las reacciones de las aminas con
acido nitroso. El mecanismo para la formacin de la sal de diazonio
comienza con un ataque nucleoflico sobre el ion nitrosonio para formar una
N-nitrosoamina.
Esta reaccin nos ayuda a identificar los grupos amino libres mediante la
cantidad de nitrgeno liberado.

QU CRITERIO SE UTILIZA PARA
DETERMINAR SI LA PRUEBA RESULTA
POSITIVA O NEGATIVA?

Positiva

La prueba da resultado positivo
en aquellas protenas con:

Aminocidos libres
produciendo liberacin o
desprendimiento de gases en
forma de gases.
ACCIN REGULADORA DE
AMINOCIDOS
Los aminocidos en disolucin acuosa, muestran un comportamiento
anftero, es decir pueden ionizarse dependiendo del pH.

El grupo a-amino y el grupo a-carboxilo pueden protonarse o
desprotonarse dependiendo del pH del medio:
1) El grupo a-carboxilo se protona a un pH alrededor de 2 (en este valor de
ph el grupo amino se encuentra protonado).
2) El grupo a-amino se desprotona a un pH alrededor de 9.




CROMATOGRAFIA EN PLACA FINA
La propiedad fsica en la que se
basa la separacin depende del
material solido y del disolvente
que se escoja como fase mvil.
Dependiendo de sus polaridades,
los aminocidos tienen diferentes
afinidades la fase mvil (eluyente)
y la estacionaria (placa) y en
consecuencia ascienden en la
placa con distinta rapidez.
Mientras mas polar sea el
aminocido se adsorbe con mas
fuerza a la placa, que es
relativamente mas polar. Los
aminocidos menso polares
ascienden por la placa con una
mayor rapidez porque presentan
mas afinidad por la fase mvil
(eluyente).


Los aminocidos mas polares son los que tiene cadenas laterales con carga; los
siguientes en polaridad son los que tiene cadenas laterales que pueden formar
puentes de hidrogeno, y los menos polares son aquellos con cadenas laterales de
hidrocarburos. Para aminocido con cadena lateral de hidrocarburo, mientras
mayor sea el grupo alquilo, el aminocido es menos polar.
47
ACETATO DE PLOMO

HIDROXIDO DE SODIO CARBON ACTIVADO

P.M.: 379.34 g/mol P.M. 40.01 g/mol P.M. 12.01 g/mol
Punto de ebullicin: 100C

Punto de ebullicin: 1390 C Punto de ebullicin:4827 C
Punto de fusin: 75 C

Punto de fusin: 318 C Punto de fusin: 3550 C
Solubilidad:443 g/l (20 C) Solubilidad: Soluble en agua y tambin en
alcoholes como metanol y etanol.

Solubilidad: No es soluble.

P.Toxicolgicas
Tumorigeno,mutageno, efectos
reproductivos.

P.Toxicolgicas
Ingestin: quemaduras severas de boca,
garganta y estmago.
Inhalacin: irritacin en el tracto
respiratorio.
Contacto: irritacin, y severas
quemaduras.

P.Toxicolgicas
Ingestin: nocivo de baja toxicidad
Inhalacin: irritaciones en el tracto respiratorio
Contacto: irritaciones y enrojecimiento.





C
48
ACIDO CLORHIDRICO

CIDO NTRICO
(HNO3)
FENOLFTALEINA:
P.M.:36.46 g/mol P.M. 63.02 g/mol. P.M.:318.32 g/mol
Punto de ebullicin:48.72 C.

Punto de ebullicin:86 C.
Punto de fusin: 66 C. Punto de fusin: 42 C. Punto de fusin: 258C 262C
Solubilidad: Es soluble en agua,
desprendindose calor.

Solubilidad: Completamente miscible en
agua.

Solubilidad: Insoluble en agua; soluble en
alcohol.

P.Toxicolgicas
Inhalacin: El gas causa dificultad para
respirar, tos e inflamacin y ulceracin de
nariz, trquea y laringe.
Contacto con la piel: Causa quemaduras
serias, dermatitis y fotosensibilizacin.
Ingestin: Produce corrosin de las
membranas mucosas de la boca, esfago y
estmago.


P.Toxicolgicas
Inhalacin: Problemas para respirar,
irritacin del tracto respiratorio y dolor del
trax.
Contacto con la piel: Causa quemaduras
severas, la piel adquiere un color amarillo y
se presenta dolor y dermatitis.
Ingestin: Salivacin, sed intensa, dificultad
para tragar, dolor y shock. Se producen
quemaduras en boca, esfago y estmago,
hay dolor estomacal y debilitamiento.

P.Toxicolgicas
Inhalacin: Puede provocar irritacin en las
vas respiratorias.
Ingestin: A l ingerir grandes dosis
puede provocar trastornos gastrointestinales.
Contacto con los ojos: Puede causar
irritacin y ardor
Contacto con la piel: Puede causar irritacin
y enrojecimiento de la piel.


HCI




49

NINHIDRINA NITRITO DE SODIO SULFATO DE COBRE

P.M.:178.15 g/mol P.M.:69 g/mol P.M.:159,6 g/mol
Punto de ebullicin: 652.78 C

Punto de fusin: 250 258 C

Punto de fusin: 271C Punto de fusin: 150 C
Solubilidad: En agua 20 g/l a 20 C Solubilidad: 45% en agua.


Solubilidad:31.6 g / 100 ml de agua


P.Toxicolgicas
Ingestin: Irritacin de las mucosas en la
boca, garganta, esfago y tracto estomago
intestinal.
Inhalacin: Tos, insuficiencia respiratoria,
irritacin de las mucosas.
Contacto con la piel: Provoca irritacin
cutnea.
Contacto con los ojos: Provoca irritacin
ocular grave.

P.Toxicolgicas
Inhalacin: Irritacin en el tracto respiratorio
Ingestin: puede bajar la presin sangunea,
dolor de cabeza, nauseas, vmitos.
Contacto con los ojos: Puede daar la
cornea, dificultar la visin y causar
conjuntivitis.
Contacto con la piel: Irritacin no muy
severa.

P.Toxicolgicas
Inhalacin: Causa irritacin del tracto
respiratorio pudiendo resultar en
ulceraciones y/o perforaciones del mismo.
Contacto con la piel: Es irritante y corrosivo
sobre la piel. Puede causar quemaduras
severas si no se lava a tiempo.
Ingestin: Provoca irritacin severa en el
sistema digestivo dolor abdominal, nauseas,
vomito y diarrea. Puede causar hemorragias
en el tracto-digestivo.






50

VALINA GLICINA ALANINA

P.M.:117.15 g/mol P.M.:75,07 g/mol P.M.:159,6 g/mol
Punto de fusin: 315C


Punto de fusin: : 232-236 C Punto de fusin: 295-297 C
Solubilidad: 5.70 g/100 g en agua a 20 C;
insoluble en solventes neutrales comunes.
Solubilidad: 250 g/l en agua a 20C


Solubilidad:166.5 g/l a 25C en agua


P.Toxicolgicas
Ingestin: Irritacin de las mucosas en la
boca, garganta, esfago y tracto estomago
intestinal.
Inhalacin: Tos, insuficiencia respiratoria,
irritacin de las mucosas.
Contacto con la piel: Provoca irritacin
cutnea.
Contacto con los ojos: Provoca irritacin
ocular grave.

P.Toxicolgicas
Sustancia no toxica.

P.Toxicolgicas
En la piel: No produce irritaciones.
En el ojo: No produce irritaciones.
Tras inhalacin No produce irritaciones.
Sensibilizacin: No se conoce ningn efecto
sensibilizante.






51
FENILALANINA
P.M.:165.19 g/mol
Punto de ebullicin:
Punto de fusin: 279 283 C

Solubilidad: Agua soluble (1:35),etanol
ligeramente soluble, cloroformo ligeramente
soluble, ter ligeramente soluble.

P.Toxicolgicas
Sustancia no peligrosa.






52
PARTE EXPERIMENTAL
Preparacin de soluciones
53
I. HIDRLISIS DE GRENETINA
(SOLUCIN A).
1g de
Grenetina
10 mL de
HCL
200 mL
Calentar por 35 min
* Adicionar 0.5 g de
carbn activado
*Continuar calentando por
2 min
*Filtrar
10 mL de H2O
destilada
54
MECANISMO
DE HIDRLISIS
55
II. SOLUCIN NEUTRALIZADA DE
HIDROLIZADO DE GRENETINA
(SOLUCIN B)
Tomar 5.0 mL de
la solucin A
Neutralizar con:
10%
Neutralizar
Filtrar
NOTA: Utilizar la solucin B para
efectuar
* Cromatografa
* Prueba de Ninhidrina
* Accin reguladora de
aminocidos
56
III. SOLUCIN DE GRENETINA SIN
HIDROLIZAR (SOLUCIN C).
0.5 g de
Grenetina
20 mL de H2O
destilada
57
IV. SOLUCIN DE ALBMINA
(SOLUCIN D).
Preparar una solucin de
Albmina.
Agitar la clara de huevo por
10 segundos.
Agregar 100 mL
de agua
Agitar
Filtrar en manta de
cielo.
NOTA: Utilizar el filtrado
(solucin D) para
efectuar las siguientes
pruebas.
58
59
1) REACCIN XANTOPROTECA
60
Tubo 1 Tubo 2
2 mL de grenetina
Hirolizada
(Sol. A)
2 mL deAlbmina
(Sol. D)
5 mL de HNO3
a cada tubo
Calentar a bao
Mara y observar
coloracin
Enfriar
Agregar
NaOH hasta
un pH
bsico
SUSTITUCIN
ELECTROFLICA
AROMTICA
61
2) REACCIN DE PRECIPITACIN
62
2 mL de
grenetina
hidrolizada
(Sol. A)
2 mL de
albmina
(Sol. D)
2 mL de agua
destilada
Agregar a cada
tubo 5 mL de
NaOh y 1.0 mL de
Acetato de Plomo
Calentar a ebullicin
Observar
3) REACCIN DE BIURET
63
Tubo 1
Tubo 2 Tubo 3
Tubo 4
Tubo 5
Tubo 6
Testigo
*0.5 mL Agua
destilada
*0.5 mL de NaOH
*0.5 mL grenetina
sin hidrolizar (Sol. C)
*0.5 mL de NAOH
* 0.5 mL de
albmina (Sol. D)
* 0.5 mL de
grenetina
hidrolizada (Sol. A)
* 0.5 mL de NaOH
* 0.5 mL albmina
* 0.5 mL de NaOH
* 0.5 mL de grenetina
hidrolizada (Sol. A)
A cada tubo
agregar 2 mL de
CuSO4 al 2%
Concluir
4)REACCION CON NINHIDRINA
0.5 mL
de agua
destilada
0.5 mL de sol
de grenetina
hidrolizada
Solucin B
0.5 mL de sol de
grenetina sin
hidrolizada
Solucin C
0.5 mL de sol. De
albumina Solucin
C
0.5 mL de sol.
al 1% de un
aminoacido
patrn.
Agregar a cada tubo 0.5 mL de sol. De
ninhidrina al 3% y calentar a bao Mara
Observar y concluir
5)REACCIN CON ACIDO
NITROSO
HCI
+
2 mL hidrolizado
de grenetina
Solucin B
HCI
+
2 mL grenetina
sin hidrlolizar
Solucin C
HCI
+
2 mL sol. De
albumina
Solucin D
HCI
+
Tubo testigo
sin proteina
Enfriar
+
1mL de sol.
acuosa de
NaNO2
Observar y
concluir
5) ACCION REGULADORA
2mL de
hidrolizado de
grenetina a Ph
neutro Solucin
B
+
Sol. Indicadora
de rojo Congo.

2mL de agua
destilada
+
Sol. Indicadora
de rojo Congo
Agregar gota a
gota HCI 0.1
hasta un
cambio de
coloracin.
Agregar gota
a gota HCI 0.1
hasta un
cambio de
coloracin.
5) ACCION REGULADORA
2mL de
hidrolizado de
grenetina a Ph
neutro Solucin
B
+
Fenolftalena
0.1%.

2mL de agua
destilada
+
Fenolftalena
0.1%.
Agregar gota a
gota NaOH 0.1
hasta un
cambio de
coloracin.
Agregar gota a
gota NaOH 0.1
hasta un
cambio de
coloracin.
6) CROMATOGRAFIA EN PLACA
FINA
Hidrolizado de
grenetina neutra
Solucin B
Patrn
de a. a
1
Patrn
de a. a
2
Mezcla de
alcohol
terbutilico-
agua 3:1
Eluir el
cromatograma y
secar en estufa
Revelar con
ninhidrina y
determinar los
valores de Rf.
BIBLOGRAFIA
69
Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer.Bioqumica. 6 Edicin.
Revert.2009.Pag. 25-37.
LEHNINGER, David L. Nelson, Michael M. Cix, Principios de Bioqumica, 2
edicin, Ediciones Omega. Pag. 110-200
WADE, Leroy.Qumica Orgnica. Volmen 2. 7 Edicin. Editorial
PearsonEducacion.Mxico.2011.Pag.755-756;1010-1011;1169,1177.
YURKANIS BRUICE,Paula. Qumica rganica. 5 Edicin. Editorial
PearsonEducacion.Mxico.2008.1017-1030;1052-1058.