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1.-FUNCION ENZIMTICA
Las enzimas son biocatalizadores, quienes permiten la produccin de las reacciones metablicas Son especificas para cada reaccin
La superficie celular alberga un gran nmero de protenas encargadas del reconocimiento de seales qumicas llamados receptores los que son de muy diverso tipo . Existen receptores , por ejemplo Hormonales de neurotransmisores de anticuerpos de virus de bacterias
Son aquellas que forman parte de citoesqueleto, de matriz extracelular, citoplamticas, de membrana etc.
Protenas de citoesqueleto
motilidad de los seres vivos estn relacionadas con las protenas. As, la contraccin del msculo resulta de la interaccin entre dos protenas, la actina y la miosina. El movimiento de la clula mediante cilios y flagelos est relacionado con las protenas que forman los microtbulos.
Protenas simples Solo estan formadas por proteina Protenas conjugadas Estan fromadas por proteina mas un grupo no proteico llamado grupo prosttico III. Segn estructura global: Protenas fibrosas y protenas globulares
Protenas conjugadas
Aminocidos
Son las unidades estructurales que constituyen las protenas. Algunos de ellos son proteicos (estn en las protenas) y otros son no proteicos (no estn presentes en ellas). A partir de ahora nos referiremos exclusivamente a los aminocidos presentes en las protenas de los seres vivos. Estos, como indica su nombre, tienen dos grupos funcionales caractersticos: el grupo carboxilo o grupo cido (-COOH), y el grupo amino (-NH2).
En la frmula general R representa el resto de la molcula. R puede ser desde un simple H, como en el aminocido glicina, a una cadena carbonada ms o menos compleja en la que puede haber otros grupos aminos o carboxilo y tambin otras funciones (alcohol, tiol, etc.).
Las protenas de los seres vivos slo tienen unos 20 aminocidos diferentes.
Aminocidos: estructura
Grupo amino (protonado)
COO H 3N
Cadena Lateral variable
C H R
Carbono a
aminocidos esenciales
La mayora de los aminocidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Son los llamados aminocidos esenciales
Los aminocidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminocidos esenciales son diez: Treonina, Lysina, Arginina, Histeina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Phenilalanina y Trirosina
El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre un tomo de carbono y un tomo de nitrgeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamao y estabilidad de las molculas proteicas. Los estudios de Rayos X de las protenas han llevado a la conclusin de que el enlace C-N del enlace peptdico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de l.
ENLACE PEPTIDICO
Cuando se unen dos aminocidos mediante un enlace peptdico se forma un dipptido. A cada uno de los aminocidos que forman el dipptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo. A uno de estos grupos se le podr unir otro aminocido formndose un tripptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formar un polipptido. Cuando el nmero de aminocidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una protena. 2 aa 3 aa de 4 a 10 aa de 10 a 100 aa ms de 100 aa Dipptido Tripptido Oligopptido Polipptido Protena
Toda cadena polipeptdica tendr en uno de sus extremos un aminocido con el grupo amino libre. Este ser el aminocido amino terminal (H). En el otro extremo quedar libre el grupo carboxilo del ltimo aminocido, aminocido carboxilo terminal (-OH). Toda cadena proteica tendr por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y un -OH. Ejemplo:
H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.
PEPTIDOS
Muchas sustancias naturales de gran importancia son pptidos; por ejemplo: ciertas hormonas, como la insulina, producida por clulas del pncreas, regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que est formada por dos cadenas de 21 y 30 aminocidos unidas por puentes disulfuro la encefalina (5 aminocidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensacin de dolor las hormonas del lbulo posterior de la hipfisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del tero durante el parto tambin son pptidos algunos antibiticos como la gramicidina.
Estructura secundaria: Plegamiento bsico de la cadena debido a enlaces de hidrgeno entre grupos -CO- y -NHde la unin peptdica: hlices, lminas y giros Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la protena
Estructura cuaternaria: Asociacin de distintas subunidades, siendo cada una un polipptido.
Estructura primaria
5-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3 3-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5
DNA RNA
Protena
5-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3
Lys.Gly.Ser.Gln.His.Leu.Val C
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Mioglobina
Fibringeno
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
- Disminucin drstica de la solubilidad de la protena, acompaada frecuentemente de precipitacin - Prdida de todas sus funciones biolgicas
- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas
Estado nativo
Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I. Fsicos
1. Calor 2. Radiaciones
II. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la protena: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH 4. Reactivos de grupos -SH
Renaturalizacin
Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es reversible.
El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacin.
La estructura primaria la que contiene la informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracin.
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacin de protenas, ya que no todas la protenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta.
En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la prdida total de la solubilidad, con lo que la protena precipita. La formacin de agregados fuertemente hidrofbicos impide su renaturalizacin, y hacen que el proceso sea irreversible.
1. Autoensamblamiento
La protena se pliega sin ninguna otra ayuda 2. Ensamblamiento dirigido La protena se pliega gracias a la accin de otras protenas
PROTENAS
ESTRUCTURA
20 (segn R)
se distinguen
FUNCIONES
CLASIFICACIN Colgeno
Ej
Aminocidos
Contrctil
Estructural
Fibrosas
unidos por
Enlace peptdico
formando
Albminas Globulinas
Defensa
Transporte
Pptidos o protenas
tienen
Cromatina Casena
Organizacin estructural
Secuencia de aminocidos a hlice es la
Ej.
Cromoprotenas
Ej.
Hemoglobina
Proteoglucanos
E. secundaria
Conformacin b
Glucoprotenas
Ej.
E. terciaria
HDL, LDL
E. cuaternaria