Las protenas , quiz varios de nosotros aun no sabemos ni su funcin ni su estructura mas sin embargo aqu conocers lo que

debes conocer.

Pero Qu son las protenas?

Las protenas son las molculas ms abundantes en el interior de las clulas. Son fundamentales en cuanto a su estructura y funcin, puesto que son los instrumentos moleculares mediante los cuales se expresa la informacin gentica; adems, desempean importantes funciones como la catlisis, la regulacin metablica y los procesos contrctiles. Las protenas son macromolculas que contienen carbono, nitrgeno oxgeno y, casi todas, azufre. En algunas se ha encontrado fsforo, hierro, zinc y cobre (Robinson, 1991). Sus pesos moleculares son muy elevados y mediante la hidrlisis cida dan una serie de compuestos orgnicos sencillos, de bajo peso molecular, llamados aminocidos. El nitrgeno representa entre un 12 y un 19% de la molcula, constituyendo esto la caracterstica principal de una protena. La protena en exceso puede ocasionar problemas de salud.

 Cada tipo de molcula proteica posee una organizacin tridimensional conocida como su conformacin. Segn sea la conformacin, las protenas se dividen en dos tipos: 2.1 Protenas fibrosas Las protenas fibrosas son fsicamente resistentes, insolubles en agua o en soluciones salinas diluidas. Estn formadas por cadenas polipeptdicas ordenadas en paralelo a lo largo de un eje comn lineal, formando fibras o lminas largas. Ejemplos de los elementos bsicos estructurales del tejido conjuntivo son el colgeno de los tendones, la matriz de los huesos, la alfa-queratina del pelo, piel, uas y plumas y la elastina del tejido conjuntivo elstico. 2.2 Protenas globulares Estas protenas estn constituidas por una o varias cadenas polipeptdicas plegadas, adoptando formas esfricas o globulares compactas. Algunas molculas poseen a la vez propiedades fibrosas y globulares (actina, fibringeno) (Braverman,1980). Forman especialmente las protenas de las enzimas, las hormonas y anticuerpos con actividad biolgica (Cheftel et al.,1992).

Conformacin de las Protenas

Clasificacin de las Protenas

Las protenas se dividen en dos grandes grupos basndose en su composicin: Protenas simples Son aquellas que por hidrlisis completa originan slo aminocidos. Contienen un 50% de carbono, 7% de hidrgeno, 23% de oxgeno, 16% de nitrgeno y 0 a 3% de azufre (Robinson,1991). Las protenas simples se dividen en: a) Albminas: son solubles en agua, en soluciones salinas diluidas. Se encuentran ampliamente distribuidas en la materia viviente. b) Globulinas: son solubles en soluciones salinas diluidas y escasamente solubles en agua destilada o insolubles. Constituyen un grupo importante de protenas de amplia distribucin en el reino animal y vegetal. c) Prolaminas: son insolubles en agua, solubles en soluciones acuosas de etanol al 70% y tambin en soluciones acuosas de otros alcoholes de bajo peso molecular. d) Glutelinas: corresponden a unas de las protenas ms pequeas, siendo ricas en arginina y aminocidos bsicos; no contienen azufre y su carcter bsico les permite formar sales, tendencia a unirse con protenas acdicas y a cidos nucleicos. e) Histonas: estas protenas contienen gran cantidad de aminocidos bsicos. Se encuentran combinadas con cidos nucleicos en los ncleos de las clulas somticas de muchos organismos. f) Escleroprotenas: son insolubles en agua y en la mayora de los solventes orgnicos. Forman parte de la estructura corporal como el colgeno y la queratina.

Protenas conjugadas Estas protenas producen por hidrlisis compuestos orgnicos o inorgnicos. La fraccin no aminoacdica se conoce como "grupo prosttico". Este tipo de protenas se puede clasificar de acuerdo a la naturaleza qumica de sus grupos prostticos como: a) Nucleoprotenas: resultan de la asociacin entre una protena de carcter bsico y un cido nucleico. b) Fosfoprotenas: tienen un grupo prosttico correspondiente a una molcula de cido fosfrico. Ejemplos tpicos son: la casena de la leche, la vitelina del huevo y muchas enzimas capaces de asociar reversiblemente molculas de ortofosfato. c) Cromoprotenas: estn formadas por una protena, generalmente una globulina y una estructura coloreada; ejemplo la homocianina, citoctomos y flavoprotenas. d) Lipoprotenas: estn constituidas por una protena y un lpido. Son protenas tpicamente estructurales y se las encuentra como componentes importantes de la membrana celular, mitocondrias, etc. (Yez, 1983; Lehninger,1985).

 Es evidente que la forma de la molcula proteica es el resultado de una alta estructuracin interna que ha sido motivo de muchos estudios fsico-qumicos, especialmente por Linus Pauling (1955) y sus colaboradores. Como resultado de estas investigaciones, fue posible asignar a las protenas cuatro niveles de estructura: Nivel 1. Estructura primaria Esta estructura est conformada por la secuencia lineal de los aminocidos, esto es, por el orden en que se encuentran ellos al unirse entre s mediante enlaces peptdicos. Las distintas cadenas peptdicas de una molcula tienen un aminocido C-terminal, portador de un grupo carboxilo (Braverman, 1980; Cheftel,1992). Las distintas cadenas polipeptdicas que forman parte de la molcula proteica suelen estar unidas por puentes dislfuro de restos de cistina (aminocido azufrado). Estos puentes son inestables a la mayor parte de las condiciones hidrolticas y sufren fcilmente numerosas reacciones de reorganizacin. Actualmente se conoce la estructura primaria de numerosas protenas (hormonas, enzimas) y su conocimiento ha significado un valioso aporte, ya sea para la interpretacin del mecanismo de accin de estas protenas o para la realizacin de su sntesis qumica.

Estructura de las Protenas

Utilizamos 200 msculos para dar un solo paso.

 Nivel 2. Estructura secundaria Linus Pauling (1955) observ que si se haca pasar un haz de luz polarizada por una solucin de protenas, se produca una desviacin en el plano de la luz polarizada. Este fenmeno fue interpretado de la siguiente manera: la unin entre los aminocidos mediante el enlace peptdico para formar la estructura primaria, no forma una estructura lineal en el espacio, sino que va describiendo un giro sobre s mismo, adquiriendo una forma helicoidal (alfa-hlice) y es tpica de las protenas globulares. Se han descrito aproximadamente 3.6 restos de aminocidos por tipo de estructura fibrosa. El alfa-hlice de una protena est sustentado por la formacin de puentes de hidrgeno entre el grupo carboxilo de un residuo de aminocido (proveniente del grupo carboxilo antes de la formacin del enlace peptdico) y el grupo imino (- NH -) del tercer residuo del aminocido siguiente en la estructura primaria. Si bien el puente de H en s es una interaccin muy dbil, la formacin de un gran nmero de estas interacciones en la estructura aminoacdica proporciona estabilidad al alfa-hlice. Nivel 3. Estructura terciaria Las protenas deben estabilizarse respecto a su estructura, adoptando la forma termodinmica ms estable. Esta estructura se forma por plegamiento de la cadena aminoacdica, de manera que se establezca el mayor nmero de interacciones aminoacdica-aminocido y aminocido-solvente. La protena adopta una forma globular caracterstica, donde los radicales de aminocidos son capaces de interaccionar con el solvente quedando hacia afuera y los radicales de aminocidos hidrfobos quedan hacia el interior de la estructura de la protena. La estructura terciaria resulta, por lo tanto, del plegamiento de la cadena polipeptdica y estabilizada a travs de diversos tipos de uniones.


Nivel 4. Estructura cuaternaria Muchas protenas terciarias ya formadas son capaces de unirse entre s, formando una estructura cuaternaria. Las interreacciones que permiten la formacin de este tipo de estructura son similares a aquellas que intervienen en la estabilizacin de la estructura terciaria. Cada estructura proteica que integra una estructura cuaternaria constituye una sub-unidad, de modo que una protena formada por dos sub-unidades (de igual o diferente estructura), constituye un dmero, y una de tres unidades un trmero. En muchos casos las protenas con estructura cuaternaria son fcilmente disociadas en sus subunidades por agentes capaces de terminar con las interreacciones que forman esta estructura, que la presentan protenas de mucha importancia biolgica, como la hemoglobina (Robinson,1991; Cheftel et al.,1992).

Unidades estructurales de las protenas

Los aminocidos Los aminocidos derivan de la frmula general: y se han descrito 20 de ellos; son cidos alfa aminocarboxlicos, en los cuales el grupo carboxilo y el amino estn unidos al carbn alfa (Yez et al.,1983). En las protenas, los aminocidos estn unidos mediante el enlace peptdico; -CO-NH, es decir el grupo carboxilo de un aminocido forma un enlace con el grupo amino de un segundo aminocido, con eliminacin de una molcula de agua (Lehninger, 1985; Belitz et al.,1985). Las protenas cuando se hidrolizan con cidos minerales o por medio de enzimas, se descomponen liberando los aminocidos. Durante la digestin de las protenas por el hombre y los animales, los enlaces peptdicos son atacados rpidamente en el estmago y en el intestino delgado por las enzimas proteolticas especficas del estmago y del pncreas, que catalizan esta reaccin, de manera que los aminocidos y los pptidos pequeos liberados pasan a la sangre de la vena porta, principalmente desde el intestino delgado. En cuanto al punto de vista nutricional, las necesidades no son de protenas, sino de aminocidos, que el hombre y los animales utilizan para la biosntesis de las enzimas, protenas estructurales y compuestos no proteicos, como los cidos nucleicos. El cido del

estmago es capaz de disolver una hoja de afeitar.