Estructura de los aminocidos

A.ESTRUCTURA FUNDAMENTAL
(UNA AMINA Y UN ACIDO) Los aminocidos se denominan as por tener un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Adems tienen un tomo de hidrgeno y un grupo distintivo, el radical (R), unidos al mismo tomo de carbono: el carbono .

B.IONIZACION DE AMINOACIDOS

El estado de ionizacin de un aminocido vara de acuerdo al pH.

Los aminocidos tienen curvas de titulacin caractersticas .

Propiedades de los aminocidos: acido-base

Los aminocidos presentan distintos estados de ionizacin dependiendo del pH:

Cuando el pH es cido, en el medio abundan los protones y todos los grupos funcionales estn saturados de H+: la carga del aminocido (sin tener en cuenta el radical) es (+)

A medida que el pH se va neutralizando, la [H+] va disminuyendo y el/los grupos cidos van perdiendo primero los protones, conservndolos el grupo amino (bsico). El aminocido adquiere el estado de ion dipolar, con dos extremos con cargas opuestas.

Cuando la [H+] se hace mnima, el medio adquiere carcter bsico. En este punto, el grupo amino pierde un H y el aminocido adquiere carga (-)

El Punto Isoelctrico

El punto isoelctrico de un aminocido es el pH en el cul el aminocido no tiene carga neta (estado de ion dipolar si el radical no tiene carga) y no migra en un campo elctrico.

C.LOS AMINOCIDOS COMUNES

Las protenas de bacterias, hongos, plantas y animales estn constituidas a partir de las mismas 20 unidades o monmeros: los aminocidos. Los 20 aminocidos se diferencian en: tamao, forma, carga, capacidad de formar puentes de hidrgeno o reactividad qumica del - R. Para la denominacin de los aminocidos se usan las tres primeras letras de su nombre comn, por ejemplo glicina, Gli, alanina Ala, etc.

D.QUIRALIDAD EN LOS AMINOACIDOS

 Quiralidad

es la propiedad que tienen ciertas molculas de poder existir bajo dos formas que son imgenes especulares la una de la otra, es decir, una es la imagen reflejada en un espejo de la otra.

El Enlace de Peptdico
La

formacin del enlace de peptdico es una reaccin de condensacin que lleva a la polimerizacin de aminocidos en los pptidos y las protenas.

El enlace peptdico es un enlace entre el grupo amino (NH2) de un aminocido y el grupo carboxilo (COOH) de otro aminocido. Los pptidos y las protenas estn formados por la unin de aminocidos mediante enlaces peptdicos. El enlace peptdico implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

Los Pptidos

Los pptidos se forman por la unin de los aminocidos mediante covalentes de tipo amida llamados enlaces peptdicos: Pptido: hasta 50 aminocidos Oligopptido: pptido pequeo < 20 aminocidos Polipptido: pptido grande entre 20-50 aminocidos Protenas: pptido > 50 aminocidos

Caractersticas del enlace peptdico

El enlace peptdico tiene algunas propiedades muy importantes para la estructura de las protenas Es ms corto y rgido que un enlace C-N simple Geometra esencialmente plana. Los tomos que participan en el enlace (C, O, N, H) estn en el mismo plano

LA JERARQUIA DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminocidos. Estructura secundaria, que provoca la aparicin de motivos estructurales. Estructura terciaria, que define la

estructura de las protenas compuestas por un slo polipptido. Estructura cuaternaria, si interviene ms de un polipptido.

Estructura primaria

Representacin de la estructura proteica a tres niveles: arriba, el primario, compuesto por los aminocidos; en el centro, el secundario, definido por las estructuras en alfa hlice, beta lmina y semejantes; y abajo el terciario, que detalla todos los aspectos volumtricos.

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura primaria de la protena

La estructura primaria es la forma de organizacin ms bsica de las protenas. Est determinada por la secuencia de aminocidos de la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados por medio de enlaces peptdicos. Las cadenas laterales de los aminocidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convencin, (coincidiendo con el sentido de sintesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxiterminal.

Estructura primaria de la protena

Estructura secundaria de la protena

La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento regular local entre residuos aminoaciditos cercanos de la cadena polipeptdica. Se adopta gracias a la formacin de enlaces de hidrgeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en las uniones peptdicas de aminocidos cercanos en la cadena. Estos tambin se los encuentra en forma de espiral aplana.

Estructura secundaria de la protena

Estructura terciaria de la protena

La estructura terciaria de las protenas es el modo en el que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio. Es la disposicin de los dominios proticos en el espacio. La estructura terciaria posee cantidades variables de helices-alfa y beta y otras con una estructura flexible que puede cambiar al azar (random coil). En la estructura terciaria, generalmente los aminocidos apolares se sitan hacia el interior de la protena y los polares hacia el exterior.

Estructura terciaria de la protena

Estructura cuaternaria de la protena

La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas aminoacidas que gracias a su unin realizan el proceso de la disjuncin, dando as un resultado favorable ante las protenas ya incrementadas. A travs de la organizacin proteica cuaternaria se forman estructuras de gran importancia biolgica.

Estructura terciaria de la protena

Protenas complejas

Glucoprotenas. Compuestas por aminocidos y glcidos. Destaca la ovomucina (huevo). Fosfoprotenas. Compuestas por aminocidos y fsforo. Destacan la casena (leche) y la ovovitelina (yema del huevo). Cromoprotenas. Compuestas por aminocidos y un metal. Destaca la hemoglobina (sangre).

Desnaturalizacin

Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalizacin de las protenas a la prdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija.

Estado nativo

Estado desnaturalizado

La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena:

cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusin una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos del interior aparecen en la superficie prdida de las propiedades biolgicas

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

ENZIMAS
Las enzimas son protenas altamente especializadas que tienen como funcin la catlisis o regulacin de la velocidad de las reacciones qumicas que se llevan a cabo en los seres vivos.

TIPOS DE ENZIMAS

Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reduccin, las que implican la ganancia (o reduccin) o prdida de electrones (u oxidacin). Las ms importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molcula a otra. Ej.: quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molcula. Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH. Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces. Isomerasas: convierten los sustratos ismeros unos en otros. Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energa de la ruptura del ATP. Ej: polimerasas

CONTROL ENZIMATICO
Una

estratejia comun para impedir que las encimas ejerzan sus efectos cataliticos donde no se les nececitan es secretarlas en formas inactivas mas grandes que se conocen como zimgeno.

ANTICUERPOS

Los anticuerpos son protenas producidas por los linfocitos B (clulas B), parte del sistema inmune. En el cuerpo, los anticuerpos se adjuntan con las molculas blanco (los antgenos) que se encuentran presentes en objetos extranjeros que entran al cuerpo, como el polen o las bacterias.

antgeno
Sustancia extraa al organismo capaz de

estimular el sistema inmunitario. Puede tratarse de protenas, polisacridos, glucoprotenas o sustancias ms complejas como lpidos, cidos nucleicos o microorganismos. Slo una pequea parte del antgeno, el llamado determinante antignico, es el responsable de estimular el sistema inmune y unirse al anticuerpo.

Poliomielitis
es

una enfermedad contagiosa, tambin llamada parlisis infantil, afecta principalmente al sistema nervioso. La enfermedad la produce el virus poliovirus. Se llama infantil porque las personas que contraen la enfermedad son especialmente los nios entre cinco y diez aos.

Hormonas polipeptdicas
Las

hormonas peptdicas son una clase de pptidos que son secretados en el torrente circulatorio y tienen una funcin endocrina en el animal vivo. Tambin encontramos "hormonas proteicas", que desempean tambin una funcin endocrina.

Hormona

Determinacin de la estructura protenica

La

estructura primaria de una estructura se puede determinar qumicamente, en tanto que las estructuras secundaria, terciarias o cuaternarias tienen que depender de tcnicas instrumentales como cristalografa de rayos x.

Composicin de aminocidos

aminocidos

Los aminoacidos son acidos carboxilicos que poseen un grupo amino. bajo ciertas condiciones, el grupo amino de una molecula y el grupo carboxilico de una segunda pueden reaccionar uniendo a los dos aminoacidos por un enlace amida. Los enlaces amida entre aminoacidos se conocen como enlaces peptdicos, y el producto de la formacion de un enlace peptdico entre dos aminoacidos se llaman dipptido.

Secuencia de aminoacidos

Las protenas pertenecen al tipo de molculas denominadas polmeros, es decir, estn compuestas de una sucesin de fragmentos menores. Ms especficamente, son polmeros lineales, compuestos de una secuencia no ramificada de fragmentos que son, en el caso de las protenas, los aminocidos. Pese a ser cadenas lineales, se pliegan sobre s mismas para adquirir una estructura tridimensional que condiciona su estructura y funcin.

Degradacin de Edman
es

un mtodo de secuenciacin de aminocidos en un pptido. En este mtodo, el residuo amino terminal se etiqueta y se separa del pptido sin afectar a los enlaces peptdicos entre los otros residuos.

Fragmentacin de la cadena
La

degradacion de edman tiene limitaciones en terminos de la longitud de cadena cuiya secuencia puede determinar satisfactoriamente asi como de los tipos de aminoacidos de los cuales se pueden formar derivados sin dificultad.

Sntesis orgnica de polipptidos

Es la produccin de pptidos, compuestos orgnicos en los que numerosos aminocidos se encuentran unidos mediante enlaces peptdicos, llamados tambin enlaces amida. El proceso biolgico de produccin de polipptidos (protenas) se conoce como biosntesis de protenas.

Consideracin generales
La

unin de dos o ms aminocidos (AA) mediante enlaces amida origina los pptidos. En los pptidos y en las protenas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptdicos y son el resultado de la reaccin del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminacin de una molcula de agua

Sntesis en estado solido

La sntesis de pptidos en solucin, tambin conocida como el mtodo clsico, fue la tcnica utilizada para elaborar pptidos hasta la aparicin de la sntesis de pptidos en fase slida (ver ms adelante), la cual ha venido a sustituir al mtodo clsico en casi todos los laboratorios, esto debido a que en cada ciclo de la sntesis en solucin deba aislarse y purificarse el pptido obtenido,

MUCHAS

GRACIAS