Aminoacidos Los aminocidos son compuestos orgnicos que se combinan para formar protenas.

Los aminocidos y las protenas son los pilares fundamentales de la vida.Cuando las protenas se digieren o se descomponen, los aminocidos se acaban. El cuerpo humano requiere de muchos aminocidos para: Descomponer los alimentos. Crecer. Reparar tejidos corporales. Llevar a cabo muchas otras funciones corporales Caractersticas qumicas cido-bsicas: Comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, se denominan sustancias anfteras. Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea 6,1. Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn. pticas:Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico, lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrgiro no quiere decir que tenga configuracin D.Todos los aminoacidos proteicos son L-aminoacidos. Qumicas: Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin, etc Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin., Las que afectan al grupo R. CLASIFICACIN Aminocidos esenciales: Los aminocidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los alimentos. Los nueve aminocidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y valina.

Aminocidos no esenciales: "No esencial" significa que nuestros cuerpos producen un aminocido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Estos aminocidos son: alanina, asparagina, cido asprtico y cido glutmico.

Aminocidos condicionales: Los aminocidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrs. Ellos abarcan: arginina, cistena, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral: Neutros polares, polares o hidrfilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y). Neutros no polares, apolares o hidrfobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Cistena (Cys, C), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptfano (Trp, W). Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E). Con carga positiva, o bsicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).

Aromticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares). Los Ocho (8) Esenciales

Isoleucina: Funcin: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formacin y reparacin del tejido muscular. Leucina: Funcin: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular. Lisina: Funcin: Es uno de los ms importantes aminocidos porque, en asociacin con varios aminocidos ms, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos del sistema inmunolgico y sntesis de hormonas. Metionina: Funcin: Colabora en la sntesis de protenas y constituye el principal limitante en las protenas de la dieta. El aminocido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular. Fenilalanina: Funcin: Interviene en la produccin del Colgeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y tambin en la formacin de diversas neurohormonas. Triptfano: Funcin: Est inplicado en el crecimiento y en la produccin hormonal, especialmente en la funcin de las glndulas de secrecin adrenal. Tambin interviene en la sntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajacin y el sueo. Treonina: Funcin: Junto con la con la L-Metionina y el cido Asprtico ayuda al hgado en sus funciones generales de desintoxicacin. Valina: Funcin: Estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno. PROTEINAS Caractersticas qumicas

Los prtidos o protenas son biopolmeros, estn formadas por gran nmero de unidades estructurales simples repetitivas (monmeros). Debido a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas.Por hidrlisis, las molculas de protena se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena. Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, y casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa, por trmino medio, 16% de la masa Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especifica los 20 aminocidos "estndar" ms la selenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos estables. Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones). Estructura Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma. Presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su

funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos.Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente. Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional: La estructura primaria es la forma de organizacin ms bsica de las protenas. Est determinada por la secuencia de aminocidos de la cadena proteca, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados por medio de enlaces peptdicos. Las cadenas laterales de los aminocidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convencin, (coincidiendo con el sentido de sintesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal. La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacdicos cercanos de la cadena polipeptdica. Se adopta gracias a la formacin de enlaces de hidrgeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminocidos cercanos en la cadena. Hlice alfa: En esta estructura la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue. Hoja plegada beta: Cuando la cadena principal se estira al mximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada estructura beta Giros beta: Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta, a menudo estn conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido. Hlice de colgeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del colgeno, protena presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rgida. Lminas beta o lminas plegadas: algunas regiones de protenas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios. Todos los enlaces peptdicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo as gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformacin simple formada por dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acorden.

LA ESTRUCTURA TERCIARIA de las protenas es el modo en el que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio. Es la disposicin de los dominios en el espacio es decir esta adquiere forma tridimensional de manera precisa como en las proteinas globulares.La estructura terciaria posee cantidades variables de helices-alfa y beta y otras con una estructura flexible que puede cambiar al azar (random coil).La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el interior y los polares hacia el exterior. La estructura cuaternaria es la disposicin espacial de las distintas cadenas polipeptdicas de una protena multimrica, es decir, compuesta por varios pptidos. Comprende la gama de protenas oligomricas, es decir aquellas protenas que constan con ms de una cadena polipptida, en la cual adems puede existir un comportamiento de 1 alosterismo segn el mtodo concertado de Jacques Monod. La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que, asociadas, conforman un ente, un multmero, que posee propiedades distintas a la de sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, tambin pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cistena situados en cadenas distintas.