Tesis-AndyHinostroza-sin Obersvaciones

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO
UNT
FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL
Determinación de las propiedades funcionales y fisicoquímicas de

aislado proteico liofilizado extraído por solubilización y precipitación
isoeléctrica a partir de bazo de vacuno (Criollo peruano)
(Determination of the functional and physicochemical properties of lyophilized

protein isolate extracted by solubilization and isoelectric precipitation from bovine
spleen (Peruvian Creole))
TESIS
PARA OPTAR EL TÍTULO PROFESIONAL DE:
INGENIERO AGROINDUSTRIAL
AUTOR: Hinostroza Guanilo, Andy Ernest Mathiuk
ASESOR: MSc. Lescano Bocanegra, Leslie Cristina
TRUJILLO – PERÚ
2023
SUSTENTADO Y APROBADO ANTE EL HONORABLE JURADO:
ii
Determinación de las propiedades funcionales y fisicoquímicas de
aislado proteico liofilizado extraído por solubilización y precipitación
isoeléctrica a partir de bazo de vacuno (Criollo peruano)
Sustentado por: Br. Hinostroza Guanilo, Andy Ernest Mathiuk
Aprobado por:
________________________________________
MSc. Gabriela del Carmen Barraza Jauregui

PRESIDENTE
____________________________________
MSc. Julio César Rojas Naccha

SECRETARIO
____________________________________
MSc. Juan Carlos Solano Gaviño

MIEMBRO VOCAL
__________________________________
M.Sc. Leslie Cristina Lescano Bocanegra

ASESOR
iii
DEDICATORIA
A mis padres, hermanos y a mi novia.
por brindarme su apoyo incondicional e inculcarme valores como la responsabilidad y
perseverancia para el logro de mis metas propuestas, por enseñarme a no rendirme nunca
a pesar de la adversidad en el camino y que de situaciones difíciles es donde uno aprende
más.
Andy Hinostroza
iv
AGRADECIMIENTO
A Dios
Por darme salud, fortaleza para seguir por el camino correcto.
A mis Padres
Por la paciencia y el amor incondicional que me brindaron durante este camino, por creer
en mí.
A mi hermana Solange
Por ser mi ejemplo a seguir con sus logros obtenidos.
A mi asesora el Msc. Leslie Cristina Lescano Bocanegra
Por su asesoramiento y apoyo durante el desarrollo del presente trabajo de investigación.
A mi novia Brenda
Por su apoyo, motivación y aliento frente a todo mi proceso.
v
ÍNDICE GENERAL
DEDICATORIA..................................................................................................................ii
AGRADECIMIENTO........................................................................................................iv
RESUMEN...........................................................................................................................vi
ABSTRACT........................................................................................................................vii
I. INTRODUCCIÓN............................................................................................................
II. MATERIALES Y MÉTODOS....................................................................................13
2.1. Materiales...................................................................................................................13
2.2. Obtención de Aislado Proteico de Bazo de vacuno liofilizado.................................13
2.3. Determinación de las propiedades fisicoquímicas y funcionales del aislado
proteico liofilizado............................................................................................................16
2.3.1. Determinación de Humedad...........................................................................….16
2.3.2. Determinación de pH...........................................................................................16
2.3.3. Determinación de Acidez....................................................................................16
2.3.4. Determinación de proteínas.................................................................................17
2.3.5. Determinación de Solubilidad.............................................................................18
2.3.6. Capacidad de Retención de Agua (CRA)............................................................19
2.3.7. Determinación de capacidad de ligamento con grasas (CLG).............................20
2.3.8. Determinación de Capacidad Emulsionante (CE)..................................……….20
2.3.9. Determinación de Capacidad y Estabilidad de Formación de Espuma (CFE)
………………...........................................................................................19
2.3.10. Determinación de hierro ………………………………………………….... 20
2.4. Análisis Estadístico…………………………………………………………….....22
III. RESULTADOS Y DISCUSIÓN.................................................................................23
3.1. Obtención de aislado proteico...................................................................................23
3.2. Determinación de propiedades fisicoquímicas del bazo de vacuno...........................25
3.3. Determinación de Propiedades Fisicoquímicas del Aislado Proteico de Bazo
Vacuno Liofilizado...........................................................................................................26
3.4. Determinación de Propiedades Funcionales del Aislado Proteico de Bazo Vacuno
Liofilizado.........................................................................................................................28
3.5. Análisis Estadístico....................................................................................................36
IV. CONCLUSIONES.......................................................................................................37
V. RECOMENDACIONES...............................................................................................38
VI. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS.......................................................................39
RESUMEN
El objetivo de la investigación fue determinar las propiedades funcionales y

fisicoquímicas de aislado proteico obtenido a partir de bazo de vacuno. Se utilizó el
método de solubilización y precipitación isoeléctrica, siendo la materia prima bazos
de vacuno machos obtenidos del camal de Salaverry. El bazo de vacuno fué
homogenizado con agua destilada a 4°C en relación 1/9, solubilizado a pH 12.5 con
NaOH 5N para luego ser centrifugado a 10 500 rpm por 20 minutos. El sobrenadante
se precipito a pH 5.5 con HCl 2N, luego fue sometido a centrifugación, el sedimento
fue secado por liofilización y posteriormente molido. Se determinaron las propiedades
fisicoquímicas del aislado proteico en polvo, obteniéndose como resultados en el
producto final una humedad de 6.45%, proteína 80.8%, grasa 4.49%, ceniza 2.15% y
carbohidratos 2.24%, pH de 6.03 y una acidez expresada en % de ácido láctico de
0.73%. Asimismo, se determinaron las propiedades funcionales, obteniéndose una
Solubilidad de 86.3%, CRA 2.53 ml de agua/g de proteína, CLG 2.13 ml de aceite/g
de proteína, CE 1023.33 ml de aceite/ g de proteína, CFE 1.29 ml de volumen ganado,
CEE 90.96% de estabilidad, 115 mg/kg. Concluyéndose que, el aislado proteico de
bazo de vacuno presenta excelentes propiedades fisicoquímicas y funcionales, esto,
nos permite afirmar que podría ser utilizado en la industria alimentaria (embutidos,
carnes trituradas), pastas de panaderías, sopas, salsas, bebidas para deportistas,
confitería, pastelería, heladería y como agente emulsificante para aderezos) y
farmacéutica. Es necesario continuar realizando investigaciones para evaluar sus
características sensoriales, viabilidad comercial y aplicaciones potenciales.
Palabras Clave: Aislado protéico, bazo de vacuno, precipitación/solubilización
proteínas.
vi
ABSTRACT
The objective of the research was to determine the functional and physicochemical
properties of the protein isolate. The solubilization and isoelectric precipitation method
was used, being the raw material male bovine spleens obtained from the Salaverry
slaughterhouse. The bovine spleen was homogenized with distilled water at 4°C in a ratio
of 1/9, solubilized at pH 12.5 with 5N NaOH and then centrifuged at 10,500 rpm for 20
minutes. The supernatant was precipitated at pH 5.5 with 2N HCl, then subjected to
centrifugation, the sediment was dried by lyophilization and subsequently ground. The
physicochemical properties of the powdered protein isolate were determined, obtaining as
results in the final product a humidity of 6.45%, protein 80.8%, fat 4.49%, ash 2.15% and
carbohydrates 2.24%, pH of 6.03 and an acidity expressed in % of 0.73% lactic acid.
Likewise, the functional properties were determined, obtaining a Solubility of 86.3%,
CRA 2.53 ml of water/g of protein, CLG 2.13 ml of oil/g of protein, CE 1023.33 ml of
oil/g of protein, CFE 1.29 ml of volume gained. , EEC 90.96% stability, 115 mg/kg.
Concluding that the protein isolate from bovine spleen has excellent physicochemical and
functional properties, this allows us to affirm that it could be used in the food industry
(sausages, minced meats), bakery pasta, soups, sauces, sports drinks, confectionery,
pastry, ice cream and as an emulsifying agent for dressings) and pharmaceutical. Further
research is needed to evaluate its sensory characteristics, commercial viability, and
potential applications.
Keywords: Protein isolate, bovine spleen, protein precipitation/solubilization.
vii
I. INTRODUCCIÓN
A nivel mundial se investiga sobre fuentes de proteínas novedosas y
sostenibles, las proteínas de diferentes especies de pescado, pollo y macroalgas se
están convirtiendo en un objetivo atractivo. Los subproductos cárnicos son fuente
importante de nutrientes, ricas en proteínas, sin embargo, son poco atractivos para el
consumidor promedio. Como resultado a la necesidad del consumo de proteínas de
alto valor biológico, los investigadores se han centrado en mejorar tanto la
palatabilidad como su funcionalidad.
Las proteínas juegan un papel importante en lo funcional y sensorial, que son
características importantes de varios productos alimenticios. Las proteínas musculares
se dividen en tres categorías principales: proteínas miofibrilares, proteínas del estroma
y proteínas sarcoplásmicas. De éstas, las proteínas miofibrilares constituyen el
componente mayoritario, con aproximadamente el 55 % de ellas. Las proteínas
miofibrilares están formadas por miofibrillas, que es la unidad celular básica de tejido
(Paker et al, 2013)
muscular. . La capacidad de las proteínas miofibrilares solubles
para emulsionar las partículas de grasa y su capacidad de formación de gel al
calentarlos las hace esenciales ingredientes en productos cárnicos triturados

(Zhao et al., 2021a)
. El papel que cumplen las proteínas musculares de la carne es muy
importante, es por ello que éstos compuestos orgánicos siguen siendo estudiados y
cada vez se encuentran nuevas propiedades funcionales en ellas.
Las miofibrillas están compuestas predominantemente por miosina y actina.
así como proteínas reguladoras como tropomiosina, troponina y actininas. La miosina,
la principal proteína miofibrilar, consta de dos polipéptidos de 220 kDa denominados
1
miosina pesada cadenas (MHC). Cada MHC está unido de forma no covalente a dos
(Matak et al., 2015a)
de 18 a 25 kDa cadenas ligeras (LC) Las proteínas
miofibrilares tiene un punto isoeléctrico de 5,50. La temperatura y el pH influyen en
la solubilidad de proteínas miofibrilares. Varias unidades de Miosina forman el
miofilamento grueso asimismo sucede con la actina y forman el miofilamento
delgado, en estado de contracción, ambos miofilamentos se unen y forman el

(Chen et al, 2016)
complejo actomiosina durante la contracción y relajación muscular .
Según investigaciones realizadas en diferentes especies animales, en general, las
proteínas miofibrilares de animales terrestres son térmicamente más estables que las
proteínas aisladas de fuentes de mariscos. Cuando las proteínas miofibrilares se aíslan
de especies acuáticas de agua fría (por ejemplo, krill antártico), son térmicamente
menos estables que las especies de aguas cálidas (por ejemplo, carpa asiática). Las
proteínas miofibrilares exhiben propiedades funcionales. que son contribuyentes
críticos a la calidad final del producto alimenticio. Estas propiedades funcionales
dependen de la especie de origen (terrestres vs. peces de agua fría frente a peces de
agua tibia, etc.), edad, frescura, y otros parámetros.
El método de solubilización isoeléctrica (ISP aplicados en las proteínas
musculares permiten aumentar la capacidad de retención de agua y dureza de
gelificación. En análisis realizados SDS-PAGE (electroforesis en gel de
poliacrilamida con dodecilsulfato sódico) demostraron que el tratamiento ISP altera el
comportamiento reológico dinámico de las proteínas, presentándose mayor rigidez en

(Qi et al., 2016)
lugar de elasticidad. Según el estudio realizado por logró una mayor
propiedad de gelificación en el tratamiento por solubilización a pH 11.0 y esto le
permitió proponer que este método incrementaría el valor económico de (PSE)
mejorando su capacidad de gelificación.
2
Con la finalidad de mejorar las funcionalidades de las proteínas de pollo
(PSE), se comprobó que el pH de recuperación más alto disminuye significativamente
el rendimiento de recuperación (P<0.05). las proteínas extraídas por método álcali
demostraron una red porosa más firme que las extraídas por método acido. Las
proteínas recuperadas con pH 6.2 en acido mostraron una estructura más ordenada, sin
embargo, también tuvieron pérdida de cocción significativamente menor.

(Zhao et al., 2019)
. En conclusión, la mejor opción de recuperación se logró a pH de 6.2 alcalino
como mejor método para la mejora de la calidad de gelificación de las proteínas
cárnicas.
Ngui et al. (2021) , estudiaron el efecto del pH y la temperatura en las
propiedades fisicoquímicas y funcionales del aislado de proteína de frijol Bambara.
Los resultados del estudio indican que el pH y la temperatura tienen un efecto
significativo en las propiedades fisicoquímicas y funcionales del aislado de proteína
de Bambara. Se encontró que la solubilidad de la proteína aumentó con el aumento del
pH y la temperatura. Además, se demostró que la capacidad de formación de gel de la
proteína mejoró a pHs más bajos y temperaturas más altas. Concluyéndose que el
aislado de proteína de Bambara puede ser útil como ingrediente alimentario en
diferentes aplicaciones, pero es importante considerar la influencia del pH y la
temperatura en sus propiedades fisicoquímicas y funcionales. En particular, los
resultados sugieren que el aislado de proteína de Bambara podría ser adecuado para su
uso como agente gelificante en alimentos debido a su capacidad de formación de gel
mejorada a pHs más bajos y temperaturas más altas.
Wang et al. (2020) investigan las propiedades funcionales y las posibles
aplicaciones del colágeno obtenido del bazo de vacuno. El colágeno del bazo de
3
vacuno fue extraído mediante tratamiento enzimático y posterior purificación.
Evaluaron la capacidad de formación de geles, la solubilidad en agua, la actividad
antioxidante y la capacidad de unión de metales pesados. También se discuten las
posibles aplicaciones del colágeno del bazo en la industria alimentaria y farmacéutica.
Los resultados mostraron que el colágeno del bazo de vacuno presentaba una alta
capacidad de formación de geles y una buena solubilidad en agua, lo que indica su
potencial para su uso como agente gelificante y emulsionante en la industria
alimentaria. Además, el colágeno del bazo de vacuno mostró una alta actividad
antioxidante y capacidad de unión de metales pesados, lo que sugiere su posible uso
como agente quelante de metales pesados en la industria farmacéutica. Concluyéndose
que el colágeno del bazo de vacuno tiene un gran potencial como ingrediente
funcional en la industria alimentaria y farmacéutica.
Wang et al. (2019) estudiaron el efecto de los ciclos de congelación y
descongelación en las propiedades fisicoquímicas y funcionales de aislado proteico de
bazo de vacuno. Obtuvieron aislado proteico de bazo de vacuno mediante extracción
con ácido y purificación con cromatografía de intercambio iónico, y evaluaron las
propiedades fisicoquímicas y funcionales del aislado proteico después de someterlo a
diferentes ciclos de congelación y descongelación. Se evaluaron propiedades como el
contenido de proteína, el perfil de aminoácidos, la solubilidad, la capacidad de
retención de agua, la capacidad emulsificante y la estabilidad térmica. Los resultados
indicaron que los ciclos de congelación y descongelación tuvieron un impacto
significativo en las propiedades fisicoquímicas y funcionales del aislado proteico de
bazo de vacuno. En particular, se encontró que la solubilidad y la capacidad
emulsificante disminuyeron después de tres ciclos de congelación y descongelación,
mientras que la capacidad de retención de agua se mantuvo estable. Además, se
4
observó que el perfil de aminoácidos del aislado proteico de bazo de vacuno se
mantuvo constante después de los ciclos de congelación y descongelación.
Li et al. (2018) compararon las propiedades fisicoquímicas y funcionales del
colágeno obtenido de bazo de vacuno y de piel de vacuno. El colágeno fue extraído de
ambos tejidos mediante tratamiento enzimático y posterior purificación. Luego, se
analizaron las propiedades fisicoquímicas, como el contenido de proteínas, el perfil de
aminoácidos, la capacidad de hidratación y la morfología estructural mediante
microscopía electrónica. También se evaluaron las propiedades funcionales,
incluyendo la capacidad de formación de geles, la solubilidad en agua y la actividad
antioxidante. Los resultados mostraron que el colágeno del bazo y la piel de vacuno
presentaban similitudes en términos de composición de aminoácidos y capacidad de
hidratación. Sin embargo, se encontraron diferencias significativas en cuanto a la
morfología estructural y propiedades funcionales. En particular, el colágeno del bazo
tenía una estructura de fibras más finas y una mayor capacidad de formación de geles,
mientras que el colágeno de piel presentaba una mayor solubilidad y actividad
antioxidante. Concluyéndose que el colágeno del bazo de vacuno puede ser una fuente
prometedora de colágeno con propiedades funcionales específicas para su uso en la
industria alimentaria y de la salud. Además, las diferencias en las propiedades
funcionales entre el colágeno del bazo y de la piel podrían tener implicaciones en la
elección de la fuente de colágeno para aplicaciones específicas.
Shi et al. (2017) en el estudio sobre la solubilización y precipitación
isoeléctrica de proteínas de diferentes especies de pescado, aves y crustáceos.
Evaluaron la eficiencia del proceso de separación de proteínas y en la medición de los
rendimientos obtenidos durante la solubilización y precipitación de las proteínas. Los
5
resultados mostraron que la eficiencia de la separación de proteínas varió dependiendo
de la especie de origen y de las condiciones de procesamiento. Se encontró que la
carpa y la menhaden fueron las especies con los mayores rendimientos de proteína
solubilizada, mientras que la carne de pollo y el krill tuvieron rendimientos más bajos.
En el estudio demostraron que los rendimientos de proteína precipitada fueron más
bajos que los de proteína solubilizada para todas las especies evaluadas. Sin embargo,
se encontró que la calidad de las proteínas precipitadas era buena, lo que sugiere que
el proceso isoeléctrico de solubilización y precipitación podría ser una alternativa
prometedora para la obtención de proteínas de alta calidad a partir de estos recursos
alimenticios. En general, los resultados del estudio indicaron que la solubilización y
precipitación isoeléctrica de proteínas de pescado, aves y crustáceos puede ser un
proceso eficiente para la obtención de proteínas de alta calidad.
Wang, et al. (2017) , determinaron que los aislados de proteína de carpa
común tienen una alta cantidad de proteínas y aminoácidos esenciales, lo que los
convierte en una fuente prometedora de proteína de alta calidad y presentaron buena
solubilidad y capacidad de formación de espuma. Asimismo, evaluaron la
digestibilidad de los aislados de proteína de carpa común, encontrándose que los
aislados de proteína de carpa común tienen una alta digestibilidad y una rápida
liberación de aminoácidos durante la digestión, Los resultados del estudio
demostraron que el proceso de cambio de pH puede ser una técnica eficaz para la
recuperación y el procesamiento de proteínas de subproductos de pescado, como la
carpa común.
Zhao et al. (2016) , estudiaron la técnica de solubilización/precipitación
isoeléctrica para mejorar las propiedades de gelificación de proteínas aisladas de la
6
carne de pechuga de pollo pálida, blanda y exudativa (PSE), demostrando que la
solubilización/precipitación isoeléctrica es efectiva para aumentar la capacidad de
gelificación de las proteínas aisladas de la carne de pollo PSE, lo que es importante ya
que estas proteínas suelen presentar una pobre capacidad de gelificación debido a su
desnaturalización parcial durante el procesamiento. Concluyendo que la
solubilizacion/precipitación isoeléctrica mejoró significativamente la capacidad de
gelificación de las proteínas aisladas de la carne de pollo PSE. En general, el artículo
destaca la importancia de la técnica de solubilización/precipitación isoeléctrica para
mejorar las propiedades de las proteínas de baja calidad y mejorar su funcionalidad en
aplicaciones alimentarias.
Furlán et al. (n.d.) , comparan las propiedades funcionales de dos
concentrados proteicos obtenidos por ultrafiltración en diferentes condiciones. Los
resultados indicaron que los concentrados proteicos obtenidos por ultrafiltración
tienen propiedades funcionales similares, independientemente de las condiciones
operativas utilizadas en su producción. En particular, se demostró que ambos
concentrados proteicos tienen una buena capacidad de solubilidad y emulsión, y que
su capacidad de espumado era moderada. Además, se encontró que las propiedades
funcionales de los concentrados proteicos eran sensibles a la concentración de
proteína y al pH del medio de dispersión, lo que sugiere que estas propiedades podrían
ser ajustadas según las necesidades de aplicación. En conclusión, los resultados del
estudio indican que la ultrafiltración es una técnica efectiva para obtener concentrados
proteicos con propiedades funcionales similares y ajustables, lo que los hace útiles en
una amplia gama de aplicaciones alimentarias y no alimentarias.
Bowker & Zhuang (2015) evaluaron la capacidad de retención de agua
7
(CRA) de la carne de pechuga de pollo y la relación con la desnaturalización de las
proteínas. La CRA es importante porque afecta la calidad sensorial y la textura de la
carne. Los resultados mostraron que la CRA se redujo a medida que aumentó la
temperatura de cocción. Además, se encontró una fuerte conexión entre la CRA y la
desnaturalización de las proteínas. Demostraron que la desnaturalización de las
proteínas de la carne de pechuga de pollo fue influenciada tanto por la temperatura de
cocción como por el pH de la carne. La desnaturalización de proteínas fue mayor a pH
más bajos y temperaturas más altas. En general, los resultados del estudio sugieren
que la capacidad de retención de agua de la carne de pechuga de pollo está
relacionada con la desnaturalización de las proteínas. Además, la temperatura de
cocción y el pH de la carne pueden influir significativamente en la desnaturalización
de las proteínas y, por lo tanto, en la calidad de la carne.
Matak et al. (2015a) , realizaron una revisión sobre: Aislados de proteínas
recuperados por solubilización/precipitación isoeléctrica a partir de subproductos de
alimentos musculares como componente de alimentos nutracéuticos. Es una revisión
que evalúa el uso de proteínas recuperadas por solubilización/precipitación
isoeléctrica a partir de subproductos de alimentos musculares como componente de
alimentos nutracéuticos. Manifiestan que el uso de subproductos de alimentos
musculares para la recuperación de proteínas es una alternativa prometedora para la
producción de proteínas de alta calidad y bajo costo. La proteína recuperada mediante
el proceso de solubilización/precipitación isoeléctrica tuvo una alta pureza proteica y
una baja cantidad de grasas y carbohidratos. Las proteínas recuperadas también
tuvieron una composición de aminoácidos similar a la de las proteínas de referencia.
Además, las proteínas recuperadas mostraron propiedades funcionales favorables,
incluyendo una buena capacidad de solubilidad, emulsificación y capacidad de
8
formación de espuma. El estudio destaca que el uso de proteínas recuperadas por
solubilización/precipitación isoeléctrica de subproductos de alimentos musculares
tiene un gran potencial para su uso como ingredientes en alimentos nutracéuticos.
Estos alimentos pueden proporcionar una fuente de proteínas de alta calidad y bajo
costo que pueden ser beneficiosas para la salud.
Xiong (2014), en el artículo sobre la funcionalidad de las proteínas se enfoca
en la importancia de la funcionalidad de las proteínas en los alimentos. La
funcionalidad de las proteínas se refiere a su capacidad para contribuir a las
características físicas y químicas de los alimentos, incluyendo la textura, la
emulsificación, la capacidad de retención de agua y la gelificación. El artículo explora
las diferentes propiedades funcionales de las proteínas, como la solubilidad, la
capacidad de emulsificación y la estabilidad térmica. También se discuten los factores
que pueden afectar la funcionalidad de las proteínas, incluyendo la fuente de proteína,
el procesamiento y las condiciones de almacenamiento destacando la importancia de
la selección de proteínas adecuadas para diferentes aplicaciones alimentarias y las
posibles interacciones entre diferentes proteínas en los alimentos.
Chomnawang & Yongsawatdigul (2013), evaluaron la influencia del pH y la
concentración de ácido en la recuperación de proteínas de las espinas y la cabeza de la
tilapia. Los resultados mostraron que el cambio de pH a valores más bajos y la
concentración de ácido tuvieron un efecto positivo en la recuperación de proteínas,
asimismo se evaluó la composición de aminoácidos y la calidad funcional de las
proteínas recuperadas. Se encontró que las proteínas recuperadas tenían una
composición de aminoácidos similar a la de la proteína de la tilapia cruda. Además,
las proteínas recuperadas tienen una buena solubilidad y capacidad de emulsificación,
9
lo que las hace potencialmente importantes como ingredientes alimentarios.
Concluyendo que el método de cambio de pH es un método efectivo para la
recuperación de proteínas de subproductos de tilapia. Las proteínas recuperadas tienen
propiedades funcionales adecuadas para su uso en aplicaciones alimentarias.
Marmon et al. (2012) investigaron cómo la precipitación y el pH final
derivan de las propiedades químicas y de gelificación de la proteína obtenida a través
del proceso de solubilización/precipitación isoeléctrica de la carne de pechuga de
pollo blanda y exudativa. El estudio encontró que la proteína obtenida por este
proceso tuvo una mayor concentración de proteína y menor contenido de grasa en
comparación con la proteína de la carne de pechuga de pollo cruda. Además, la
precipitación de la proteína tuvo un efecto positivo en la estabilidad de la proteína y
en la capacidad de gelificación. Se encontró que el pH final de la proteína también
tuvo un efecto significativo en las propiedades de gelificación de la proteína. A un pH
final más bajo, la proteína tuvo una mayor capacidad de gelificación y un mayor
contenido de proteína. Además, la proteína obtenida a un pH final más bajo tuvo una
mayor capacidad de retención de agua, lo que se tradujo en una mejor calidad de la
textura del gel. Concluyeron que el proceso de solubilización/precipitación
isoeléctrica puede ser una estrategia efectiva para la obtención de proteínas de alta
calidad a partir de carne de pollo blanda y exudativa. Además, el pH final de la
proteína puede ser un factor importante para ajustar las propiedades de la proteína y
mejorar la calidad de la textura del gel.
Zhao et al. (2021b) , encontraron que el procedimiento mediante el cual se
realiza el cambio de pH tuvo un efecto significativo en la solubilidad de la sal y la
microestructura de las proteínas. Después del procesamiento, las proteínas de arenque
10
tuvieron una mayor solubilidad en sal, lo que indica un cambio en la carga de la
superficie proteica. Además, se observaron cambios significativos en la
microestructura de las proteínas, con la formación de agregados más grandes y una
estructura más densa y compacta. El estudio también evaluó la composición de
aminoácidos y la calidad funcional de las proteínas después del procesamiento de
cambio de pH. Se encontró que las proteínas procesadas tenían una composición de
aminoácidos similar a la de las proteínas de referencia, pero presentaron cambios
significativos en su capacidad de formar gel y emulsiones. Concluyeron que el
procesamiento de cambio de pH puede tener un efecto significativo en la solubilidad
de la sal y la microestructura de las proteínas de arenque. Los cambios en la calidad
funcional de las proteínas pueden tener implicaciones importantes para su uso en
aplicaciones alimentarias.
Shaviklo et al. (2012) determinaron que la proteína de carbonero es rica en
aminoácidos esenciales y tiene una composición de aminoácidos similar a la de otras
proteínas de pescado. La proteína de carbonero presentó beneficios funcionales,
incluyendo una buena capacidad de solubilidad, emulsificación y capacidad de
formación de propiedades de espuma. El estudio también evaluó las propiedades
térmicas y la estabilidad de la proteína de carbonero. Se encontró que la proteína de
carbonero tenía una temperatura de gelificación alta y una buena estabilidad térmica a
diferentes pH y concentraciones de sal. Concluyéndose que la proteína de saithe es
una fuente prometedora de proteína de alta calidad para su uso en aplicaciones
alimentarias por tener propiedades funcionales y térmicas favorables y es estable a
diferentes condiciones de procesamiento.
El objetivo planteado en el trabajo de investigación fue determinar las
propiedades funcionales y fisicoquímicas de las proteínas extraídas por solubilización
11
y precipitación isoeléctrica de bazo de vacuno. Aportando información científica
sobre la utilización de subproductos del sacrificio de los animales para la recuperación
de proteínas contribuyendo de esta manera a la reducción de residuos y a la
sostenibilidad de la industria alimentaria por lo que el aislado protéico de bazo de
vacuno puede ser utilizado como insumo o suplemento nutricional para satisfacer las
necesidades proteicas de la población en la elaboración o enriquecimiento de diversos
productos alimenticios logrando.
12
II. MATERIALES Y MÉTODOS
2.1. Materiales
Se utilizaron 12 unidades de bazo de vacuno (Criollo peruano), que tenían un
peso aproximado de diez kilogramos, éstos fueron obtenidos de vacunos machos
beneficiados en el camal San Francisco ubicado en la carretera a Salaverry.
Posteriormente las muestras fueron trasladadas al Laboratorio de Tecnología de PAI de la
Facultad de Ciencias Agropecuarias de la UNT.
Los reactivos químicos utilizados en la experimentación NaOH 5N y HCl 2N
fueron formulados y elaborados en el Laboratorio de Análisis por Instrumentación de la
Facultad de Ciencias Agropecuarias. El BSA (albumina de suero bovino) fue adquirido de
la empresa Merck Peruana SA (Lima, Perú).
Se realizó la caracterización del bazo de vacuno, obteniéndose la siguiente
composición proximal: Humedad, 79%, Proteínas, 19.16%, Grasa, 1.20%, Ceniza 0.10%,
Carbohidratos, 0.54%, pH 6.35, Acidez, 0.03%
2.2. Obtención de Aislado Proteico de Bazo de vacuno liofilizado
El aislado proteico fue obtenido utilizando como referencia la metodología

(Tian et al, 2017)
usada por , con algunas modificaciones. Se realizaron tres repeticiones
para la obtención del aislado, iniciando cada una de ellas con el lavado de cuatro unidades
de bazo de vacuno con abundante agua, retirando la grasa y la membrana que cubre al
bazo, posteriormente se procedió a cortar en cubos de 4 cm por 4 cm. aproximadamente.
Se homogenizo el bazo obteniéndose una pasta fina, utilizando la licuadora
13
industrial se realizó la dilución de la pasta de bazo de vacuno 1/9 (v/v) con agua destilada
a 4°C. Se realizó la solubilización con NaOH 5N hasta llegar a pH 12,5, luego se
centrifugo la muestra a 10 500 rpm por 20 minutos a 4°C para lo cual se utilizó la
centrifuga refrigerada Sigma 4-16k. Se extrajo el sobrenadante de la muestra y se descartó
el sedimento.
Se utilizó HCL 2N para la precipitación de la muestra hasta pH 5.5, una vez en
este pH la muestra se centrifugó dos veces a 10 500 rpm por 20 minutos a 4°C. terminada
la centrifugación se descartó el sobrenadante. El sedimento de la muestra se colocó en
bandejas esparciéndolo homogéneamente.
Las bandejas conteniendo el sedimento se colocaron en congelación a -20°C
durante 24 horas para posteriormente ser llevadas al liofilizador. Después de 48 horas se
logró obtener el aislado proteico liofilizado, el cual fue triturado en un mortero y
posteriormente fue almacenado en envases de vidrio herméticamente sellados.
Figura 1:
Diagrama de bloques del proceso de obtención de los aislados proteico de bazo de
vacuno liofilizado.
14
Figura 2:
Vistas fotográficos del Proceso de obtención de los aislados proteico de bazo de
vacuno.
a) Materia prima: Acondicionamiento de Bazo de vacuno.
b) Homogenización c) Solubilización; d) centrifugación; e) Remoción del sobrenadante; i)

Liofilización; j) Molienda; h) Aislado en polvo liofilizado.
15
2.3. Determinación de las propiedades fisicoquímicas y funcionales del aislado
proteico liofilizado.
Las propiedades fisicoquímicas y funcionales del aislado proteico liofilizado
de bazo vacuno se analizaron según la metodología descrita a continuación para
cada una de ellas:
2.3.1. Determinación de Humedad
La humedad del aislado proteico se determinó utilizando una balanza
electrónica de humedad de tubo halógeno Radwag MAC (model PMR 50/NH).
Para ello se colocó una muestra de aproximadamente 1 g a 105 °C en el analizador
de humedad y se realizaron 3 mediciones por cada tratamiento.
2.3.2. Determinación de pH
Se determinó el pH con el potenciómetro Hanna HI 221, para lo cual se
procedió a tomar 10 gramos de muestra, la cual fue homogenizada con 100
mL de agua destilada utilizando el Ultra Turrax® T25 (IKA Labortechnik,
Staufen, Alemania), posteriormente se introdujo directamente el electrodo en
la muestra, las medidas de pH se realizaron por triplicado.
16
2.3.3. Determinación de Acidez
Se determinó la acidez con el titulador automático TL7000-SI Analitycs. Se
inició con la calibración de la fórmula del titulador para ácido láctico
miliequilivalente e ingresando datos de volumen total (55 ml) y datos de alícuota a
medir (10 ml). La molaridad del NaOH se trabajó a 0.09080.
La muestra se preparó homogenizando 5g de aislado proteico con 50 ml de
agua destilada, luego se filtró la muestra y se extrajo 10 ml de alícuota.
La fórmula que aplica el titulador automático es:
( EP 1 B)∗T∗M ∗F 1
ACIDEZ= X 100
( W∗F 2)
Donde:
EP 1-B: el gasto de NaOH en la muestra hasta llegar a pH 8.1.
T: el miliequivalente del ácido láctico (0.090).
M: la molaridad del NaOH (0.09080).
F1: Volumen de la solución total (55ml).
F2: Volumen de la alícuota a medir (10ml).
W: peso de la muestra 5 g.
2.3.4. Determinación de proteínas
La determinación de las proteínas se realizó por el método Kjeldahl.
Se tomó 1 g de muestra de aislado proteico, se homogenizó suavemente con
10 ml de ácido sulfúrico, se colocan las muestras en el digestor activando la
17
bomba de vacío y el colector de humos. La digestión se realizó a 400°C x 90 min.
enfriando posteriormente la muestra hasta aproximadamente 20°C. Se adicionaron
50 ml de agua destilada en la muestra y se colocó en el destilador. En un matraz
Erlenmeyer de 250 ml se adicionaron 25 ml de ácido bórico con 3 gotas de
indicador mixto. Una vez recogido todo el amoniaco en la solución de ácido
bórico, este cambia de color, luego inicia el retroviraje con HCl 0.1 N, hasta
regresar al color normal del ácido bórico. Este método se aplica por triplicado, se
debe tener en cuenta un blanco.
Fórmula para calcular el % de nitrógeno:
1.4(V 1 −V 0) N
N ( % )=
P
Donde:
V1 (ml): volumen de HCl consumido en la valoración (ml).
V0 (ml): volumen de HCl consumido en la valoración de un blanco (ml).
N: normalidad de HCl.
P: peso de la muestra (g).
Determinamos el porcentaje de proteína total:
Proteina ( % )=6.25 x N (%)
2.3.5. Determinación de Solubilidad
Para la determinación de la solubilidad se trabajó a temperatura ambiente. Se
pesaron 1g de aislado proteico y se homogenizo con agua destilada en relación
18
1/10, se ajustó el pH a 12.5 con NaOH 2M, se tomó una alícuota de 1ml del
homogenato (contiene proteínas solubles e insolubles). Se procedió a centrifugar
la solución de 10 ml a 10 500 rpm x 20 minutos, extrayendo el sobrenadante y
cuantificando su volumen. Se tomó una alícuota de la muestra de sobrenadante 1
ml (contiene solo proteínas solubilizadas) (25-500 microgramos). Se homogenizó
con 5ml de agua relación 1:5 (alícuota: agua).la alícuota del sobrenadante y la
alícuota del homogenato. Regular el pH a 12.5. extraer una alícuota de 0.2 ml de
muestra de sobrenadante y de la muestra de homogenato y seguir con el método de
(Kristinsson & Ingadottir, 2006a)

Lowry. . Se realiza la curva estándar con albumina de
suero bovino (BSA). La absorbancia se midió con un espectrofotómetro
(Shimadzu UV-150 Doble haz) a 595 nm. La solubilidad será calculada mediante
la siguiente fórmula:
S (%) = (Pf / Pi) x 100
Dónde:
Pf: Peso de proteína del sobrenadante.
Pi: Peso de proteína en muestra (método Kjeldahl)
2.3.6. Capacidad de Retención de Agua (CRA)
La determinación de la CRA se realizó a temperatura ambiente por
triplicado. Se tomó 1 g de aislado proteico y se homogenizo con 10 ml de agua
destilada a 3000 rpm x 3 min (pH 7,4 -7.8), se mantuvo la muestra a temperatura
ambiente en reposo por 30 minutos, posteriormente la muestra fue centrifugada a 8
000 rpm x 30 min a 4°C, se dejó reposar por unos minutos el sobrenadante y
posteriormente el sedimento se pesó. Después se colocó el sedimento en la
19
termobalanza hasta peso constante. El cálculo de la CRA se realizó siguiendo la
(Yu et al., 2007)
metodología de .
CRA = (w1 – w0) / (w0 – w)
Donde:
w: peso del tubo (g)
w0: peso del tubo más la muestra seca (g)
w1: peso del tubo más el sedimento (g).
2.3.7. Determinación de capacidad de ligamento con grasas (CLG)
Se rotulo y pesaron 3 tubos Falcon. Se pesó 1 gramo y de muestra y se le
añadió 10 ml de aceite vegetal, luego se homogenizo a 3000 rpm por 3 min. Se
dejó reposar las muestras por 30 min, luego se centrifugó a 10 000 rpm por 30 min
a 4°C. finalmente se extrajo el sobrenadante y se midió en una probeta de 10 ml.
El cálculo de CLG se realizó siguiendo la metodología de (Yu et al., 2007)
CLG = (V1 – V2) / (W0) (ml/g de aislado proteico)
Donde:
V1: Volumen del aceite inicial (ml)
V2: Volumen del sobrenadante (ml)
W0: peso de la muestra (g).
2.3.8. Determinación de Capacidad Emulsionante (CE)
La capacidad emulsificante se realizó por el método de Sathe & Salunkhe
(1981). Se pesaron 0.5 g de aislado proteico liofilizado, luego se mezcló con 50ml
de agua destilada, se ajustó el pH (7,4 - 7,8); se homogenizó la mezcla en la
centrifuga a 3 000 o más rpm x 3min a temperatura ambiente. Se colocó el
20
homogenato en una licuadora. Tomar una probeta de 500 ml y aforarla con aceite.
Se inicia la homogenización de mezcla a 10 000 rpm adicionando lentamente el
aceite. Detener la licuadora cada 2 minutos para observar si se produce la ruptura
de la emulsión. Registrar el volumen de aceite gastado y calcular la CE siguiendo

(Yu et al., 2007)
la metodología de . El resultado estará expresado: volumen (ml)
de la emulsión de aceite por gramo de aislado proteico.
CE = V de aceite gastado/ g de aislado proteico.
2.3.9. Determinación de Capacidad y Estabilidad de Formación de Espuma
(CFE)
Las propiedades espumantes de las diferentes masas se determinaron
siguiendo el método de Walstra (1996) con algunas modificaciones y por
triplicado.
Se tomó 1g de aislado proteico de vacuno liofilizado, luego se aforo a 100 ml con
agua destilada (V0). Se homogenizo a 10 000 rpm por 3 min. La muestra se
transfirió a una probeta de 250 ml, luego se tomó dato del volumen que tiene la
muestra (V1). Se tomó el volumen de la muestra al tiempo cumplido de 60
minutos. (Vf). Este último valor sirve para determinar la estabilidad de la espuma.
(EES) (Yu et al, 2008).
CFE=Vdespues de lacentrifugacion /Vantes de la centrifugacion
La estabilidad espumante (EES) fue calculada según (Marco y Rosell, 2008):
V 60min
EES %= X 100
V 0 min
21
2.3.10. Determinación de Hierro
Se realizó por el método de Reducción con cloruro estañoso y titulación
con dicromato de potasio. NTP 121.011:2017.
2.4. Análisis Estadístico:
Se realizó la determinación de la desviación estándar y el coeficiente de variación
de cada una de las propiedades funcionales y fisicoquímicas del asilado proteico de bazo
de vacuno.
22
III. RESULTADOS Y DISCUSIÓN
3.1. Obtención de aislado proteico.
En la obtención del aislado protéico se trabajó con una dilución 1/9 por ser la
(Xiong et al., 2021a)
que permite tener las mejores propiedades en el producto final,
afirmaron que la relación entre la materia prima y el agente de extracción, el tiempo,
la temperatura y las condiciones de extracción (pH solubilización y precipitación), son
factores importantes que influyen en el rendimiento y las propiedades de los aislados
de proteínas. También tenga en cuenta que el pH utilizado para cada especie afecta la
(Chomnawang & Yongsawatdigul, 2013)
calidad de los aislados de proteína .
En este estudio se usó una dilución de 1/9 en músculo/agua. Cuanto mayor sea
la dilución, mayor será la solubilidad de la proteína y mayor el contenido de proteína
en el aislado de proteína.) usó diluciones de 1/4 a 1/20 y encontró que una relación
músculo/agua de 1/10 dio los mejores resultados en términos de rendimiento de
proteína extraída, utilizando relaciones de dilución muy altas, lo que da como
resultado una muestra muy diluida que dificulta la recuperación de proteína. Además
realizaron un estudio con subproductos de
tilapia logró la mayor solubilidad de proteína cuando se diluyó 1/9 en músculo/agua.

(Hultin & Kelleher, 2001)
encontraron que se preferían proporciones músculo/agua
superiores a 1/7 y/o 1/9.
23
Tian et al. (2015) en el estudio sobre la carpa logró una solubilidad de la
proteína del 94,6 % a un pH de 12,5. Sin embargo

en el estudio realizado encontró que la mayor solubilidad de la proteína se
obtuvo a pH 12 (1,97 mg/mL) en subproductos de tilapia.

(Kristinsson & Ingadottir, 2006a)
En estudios realizados en músculos de bagre a pH 11, obtuvieron (88,9%)
solubilidad de proteínas. Se realizó un estudio en músculo de tilapia y se utilizó pH

(Zhong et al., 2016)
12, dando como resultado una solubilidad de la proteína del 99%.
realizó estudios en músculo de carpa plateada obteniéndose los mejores resultados a

(Chen et al., 2016)
pH 12.5, mientras que, obtuvieron los mejores resultados a pH 12
en su investigación carpa (herbívora).
La temperatura de la proteína diluída y posteriormente en las demás etapas de

(Taskaya & Jaczynski, 2009)
proceso se mantuvo a 4±1°C. , 1 a 8°C en la
investigación realizada sobre proteína muscular de pescado se debe mantener la
temperatura entre 1 a 8°C debido a que esto evitará pérdida de lípidos y proteínas
(Moreno et al., 2020a)
durante la extracción y recuperación de las proteínas plantean
una relación inversa referente a que a la temperatura y la capacidad de formar enlaces
de hidrógeno, produciéndose la desnaturalización de las proteínas debido a la
disminución de interacción de sus grupos polares con el agua.
Marmon et al. (2012) extrajo proteína de tilapia a pH 6.5 y 5.5, notando que las
proteínas extraídas a pH 6.5 poseen fuerza de gel más dura y microestructuras más
finas a comparación con el pH 5.5. por lo tanto, evidenciamos que a mayor pH de
extracción se mejora las propiedades funcionales y fisicoquímicas de las proteínas. De
esta manera, se comprueba que el aislado proteico obtenido, presenta buenas
propiedades funcionales y fisicoquímicas, debido a que fue extraído a pH 12.5.
24
Paker & Matak, (2015) en su estudio determinaron que los aislados de proteína
recuperados son de alta calidad, ya que contienen todos los aminoácidos esenciales en
cantidades adecuadas, asimismo mencionan que el proceso alcalino permite la
recuperación de aislados proteicos con mayor calidad nutricional por el alto contenido
de aminoácidos esenciales en comparación con el proceso ácido.
3.2. Determinación de propiedades fisicoquímicas del bazo de vacuno.
En la tabla 1 se pueden observar los resultados del análisis fisicoquímico
proximal de bazo de vacuno en base húmeda, los valores promedio de H°=79
±0,04%, P=19.16 ±0,02%, G=1.20 ±0,01%, CHOs=0.54 ±0,02% y CI=0.10
±0,01%. Asimismo, se presentan los valores de pH 6.35 y Acidez, 0.03 ±0,01%
respectivamente.
Tabla 1
Análisis Fisicoquímico proximal de Bazo de vacuno. (Base húmeda)
Compuesto (%)
Humedad 79.00 ±0,04
Proteínas 19.16 ±0,02
Grasa 1.20 ±0,01
Ceniza 0.10 ±0,01
Carbohidratos 0.54 ±0,02
pH 6.35
Acidez 0.03 ±0,01
Los resultados del análisis físico-químico mostraron valores ligeramente

(Bittel & Graham, 1977)
diferentes a los encontrados por , el producto resultante fue
79% de humedad, 17.0 de proteína, 2.9 de grasa, el Hierro fue de 762 ppm, pero los
bazos bovinos analizados mostró alto contenido de proteína y bajos porcentajes de
25
agua y cenizas. Estas diferencias pueden deberse a que la composición química del
ganado varía mucho entre especies e incluso entre individuos de la misma especie,
dependiendo de la edad, el sexo, el ambiente y la estación (Huss, 1999). Según

(Kristinsson, & Ingadottir, 2006)
, si la materia prima tiene un alto contenido de grasa
de membrana, es importante realizar un paso de eliminación de lípidos para obtener un
aislado de proteína. Asimismo, mencionan que el contenido de lípidos proporciona
estabilidad a los aislados de proteínas. El contenido de humedad del aislado proteico se
encuentra dentro de los límites permisibles según la NTP 209.031.1983, con un
contenido de humedad máximo del 15% para su uso y posterior almacenamiento.
3.3. Determinación de Propiedades Fisicoquímicas del Aislado Proteico de Bazo
Vacuno Liofilizado
En la tabla 2 se observan las propiedades fisicoquímicas del aislado, humedad
de 6.45%, proteína 80.8%, grasa 4.49%, ceniza 2.15% y carbohidratos 2.24%.
Asimismo, se obtuvieron valores de pH de 6.03 y una acidez expresada en % de ácido
láctico de 0.73%.
Tabla 2.
Propiedades Fisicoquímicas del Aislado Proteico de Bazo Vacuno Liofilizado
PROPIEDADES PROMEDIO DESVIACION CV % MIN MAX

FISICOQUIMICAS ESTANDAR
HUMEDAD 6.45 % 0.239 3.71% 6.188 6.66
pH 6.03 0.075 1.24% 5.951 6.1
ACIDEZ 0.73% 0.124 17.10% 0.65 0.87
PROTEINAS 80.8% 0.945 1.24% 75.1 86.5
GRASA 4,49% 0.131 5.17% 4.39 4.65
CENIZA 2,15% 0.153 7.16% 2 2.3
CARBOHIDRATOS 2.24% 0.817 2.0.% 2.24 2.28
HIERRO 115.67 mg/kg 4.041 3.49% 112 120
26
En un estudio de (Shaviklo et al., 2012) han demostrado que el pH de los
aislados de proteínas liofilizados es bajo debido al pH relativamente bajo que se usa
durante la precipitación isoeléctrica para separar las proteínas. El aislado de proteína
resultante tenía un pH de 6,03, lo que confirma lo mencionado por Shaviklo.
Bowker & Zhuang (2015) la reducción de las cualidades proteicas de carne
PSE se debe a su bajo valor de pH cercano al pH de su punto isoeléctrico (5.5). este
factor conduce a perdida de CRA. Si utilizamos un pH de ajuste final, podríamos
mejorar las propiedades de gelificación de carne (PSE). Este propuesto es
teóricamente posible, sin embargo, elevar el pH final del aislado proteico puede
inducir a crecimiento microbiano y deterioro de las propiedades de las proteínas

(Iyenagbe et al., 2017)
. El aislado proteico obtenido tuvo un pH de 6.03 cercano al
punto isoeléctrico, el cual se puede ajustar a un pH mayor para mejorar las

(Wang, et al., 2017)
propiedades de gelificación de la proteína. en su estudio realizado
en una tienda de campaña. Proteína (82,96%), Grasa (4,88%), Ceniza (8,83%) (base
(Foh et al, 2012)
seca). Del mismo modo, en el estudio realizado en tilapia,
encontraron 92,76 % de proteína, 0,81 % de grasa, 3.86% de humedad y ceniza (3,75
%). El aislado de proteína se extrajo a pH 12,5, lo que puede haber afectado sus
propiedades funcionales y fisicoquímicas. Al realizar el proceso de obtención del
aislado mediante el proceso alcalino, se obtienen aislados que presentan mayor
calidad nutricional debido al contenido de aminoácidos esenciales en comparación de

(Matak et al., 2015b)
la obtención de aislado mediante el proceso ácido . Se obtuvo un
valor de 0,73% para la acidez en cuanto a ácido láctico, la cual se considera
relativamente alta.
27
El contenido de proteína del aislado fue de 80.8 %, que está dentro del rango
sugerido por (Bourgeois y Le Roux, 1986), y cualquier producto con una
concentración de proteína superior al 80 % debe considerarse comercialmente un
aislado. Por lo tanto, los productos derivados del bazo bovino corresponden al nombre
comercial del aislado de proteína
Le Roux et al. (2017) obtuvo un contenido de proteína de 34,8% para leche

bovina, extrajo aislado proteico de diferentes tipos de productos
(pollo, Krill, Arenque americano), por el método de precipitación isoeléctrica a pH de
solubilización 11.5 y pH de precipitación de 5.5, obteniendo un resultado de
contenido de proteína de 89,67 para pollo, 71,86 para Krill, 76,72 para arenque
americano. Estas variaciones en el porcentaje de proteínas de los aislados obtenidos
de diferentes fuentes podría ser por la influencia del método que se utilizó, tipo de
producto, contenido inicial de proteína en la materia prima, etc. Asimismo

(Zheng et al, 2016)
menciona que el alto contenido de perdida de proteína en la carpa y krill,
esto se debe probablemente a que se pierden muchas proteínas durante la
precipitación, ya que estas no llegan a precipitarse a pH 5. 5. y, por tanto, se pierden
en el agua de proceso durante la precipitación. Esta premisa sustenta lo antes
mencionado sobre la relación e influencia que existe entre pH y composición del
producto.
Se determinó el contenido de hierro del aislado proteico llegando a valores de
115.67 mg/kg. A comparación con otro tipo de aislado proteicos, este tiene un valor
agregado al poseer una alta cantidad de hierro beneficiosa y enriquecedora para los
consumidores. El bazo de vacuno posee 8.6 mg de hierro por cada 30 g en
comparación con otros productos como el riñón de res (3.4 mg/30 g), hígado de pollo
28
(2.6 mg/30 g) superando el bazo de vacuno a los demás subproductos en cuanto a su
(Anthony et al., 2018)
contenido de hierro.
3.4. Determinación de Propiedades Funcionales del Aislado Proteico de Bazo
Vacuno Liofilizado
En la tabla 3, podemos observar el promedio, desviación estándar, el
coeficiente de variación (CV), los mínimos y máximos, permitiendo conocer el error
que posee cada medición. La temperatura del homogeneizado durante el proceso de
extracción es fundamental para la obtención de aislados proteicos. Esto se debe a que
las altas temperaturas pueden provocar la pérdida de proteínas por desnaturalización,
reduciendo la capacidad de sus grupos polares para interactuar con el agua

(Moreno et al., 2020b)
(Moreno et al., 2020a)
. Al respecto señalan que comúnmente se utilizan
bajas temperaturas para mejorar los rendimientos de extracción de proteínas
obtenidos, y que las bajas temperaturas también impiden el desarrollo microbiano.

(Zhou et al., 2021)
afirmó que la solubilidad de las proteínas miofibrilares varía con la
temperatura y el pH del músculo, con un pH bajo y una temperatura alta que causan la
desnaturalización de la proteína, lo que resulta en una menor solubilidad. Otro factor
importante a considerar durante el proceso ISP es la cantidad de soluto y solvente a
homogeneizar. Esta relación influye en el contenido final de proteína. Los aislados de
proteína se obtuvieron con una relación soluto a solvente de 1/9 peso/volumen y el
solvente utilizado fue agua destilada a 4 °C.
Tabla 3.
Propiedades Funcionales del Aislado Proteico de Bazo Vacuno Liofilizado
PROPIEDADES PROMEDIO DESVIACION CV % MIN MAX
FUNCIONALES ESTANDAR
29
SOLUBILIDAD 86.3 4.803 5.57 81.3 90.9
CRA 2.53 0.131 5.17% 2.39 2.65
CLG 2.13 0.153 7.16% 2 2.3
CE 1023.33 20.817 2.03% 1000 1040
CFE 1.29 0.035 2.72% 1.26 1.33
EES 90.96 0.650 0.71% 90.48 91.7
La importancia de la función de las proteínas radica en la contribución
tecnológica de los productos de ingeniería, y los mecanismos involucrados en la
función pueden alterarse, mejorarse y explorarse para optimizar su uso

(Xiong et al., 2021b)
. La función de la proteína miofibrilar depende del estado fisicoquímico de la
molécula y puede verse alterada por las condiciones de calentamiento, procesamiento

(Xiong et al., 2021a)
y almacenamiento .
Batista et al. (2007) señalan que el uso de un alto porcentaje de extractante
durante el proceso de cambio de pH conduce a extractos muy diluidos y recuperación
ineficiente. Por otro lado, las proporciones más bajas conducen a viscosidades más
altas, lo que dificulta mucho la centrifugación y la separación de partículas sólidas.

muestran que la extracción de proteínas
de los procesos de cambio de pH usando 5 a 10 veces la cantidad de agua se puede

(Hultin, H; Feng, Y; Stanley, 1995b)
lograr con álcali o ácido. señalaron que, dado
que el tejido de proteína muscular se mezcla con un líquido acuoso en una relación
peso/volumen, generalmente se usa una relación peso/volumen de líquido superior a
1/7 y preferiblemente superior a 1/9. Formación de composiciones acuosas sin alta
viscosidad.
Chomnawang, & Yongsawatdigul, 2013) muestran que la mejor extracción de
proteínas se observa después de 15 a 20 minutos. Los aislados de proteína se
procesaron por centrifugación durante 20 minutos.
30
Cuantificación de proteínas
Se realizó la cuantificación de proteínas del aislado proteico por el método
Lowry (Kristinsson & Ingadottir, 2006). Se elaboró una curva de calibración con
albúmina de suero bovino (BSA) y se realizaron los cálculos correspondientes
mostrados en la Tabla 4. Es importante el análisis correcto de las curvas de
calibración previo a la cuantificación de proteínas debido a que eso nos permite
obtener valores precisos. En la figura 2 se observa la curva estándar para la que se
utilizó albumina de suero bovino (BSA). La absorbancia se midió con un
espectrofotómetro (Shimadzu UV-150 Doble haz) a 595 nm. La albúmina de suero
bovino (BSA) se usa a menudo como estándar para la construcción de curvas de
calibración debido a la pureza que presenta. Además, su uso generalizado permite
tener acceso a diferentes investigaciones. La desventaja del uso de BSA como puede
variar la concentración de la proteína debido a que se tiñe con una intensidad inusual.
(Kristinsson & Ingadottir, 2006b)
.
Tabla 4.
Valores de calibración de la curva de BSA.
Concentracion [ ] ABS. PROM.

Celda
μg/ml AZUL
1 0 0.000
2 50 0.083
3 100 0.142
4 200 0.257
5 300 0.355
6 400 0.485
R^2 0.9963
Figura 3:
Curva estándar de la albumina de suero bovino (BSA).
31
En la Tabla 5 se presentan los valores obtenidos del análisis del homogenato
(proteínas totales) y la solubilidad de las proteínas. En la Figura 3 se puede evidenciar
que la muestra con respecto a su concentración se encuentra dentro del rango de la
curva BSA, el promedio de contenido de proteína de homogenato nos arroja 320, su
sobrenadante nos arroja un contenido promedio de 276.
Tabla 4.
Solubilidad del aislado proteico de bazo de vacuno.
CONC. DE PROTEÍNA
ABSORBANCIA
(μg/ml)
SOLUBILIDAD
NUMERO HOMOGENATO SOBRENADANTE CONC. (H) CONC. (S)

R1 0.373 0.306 305 248 81.3
R2 0.4 0.365 328 298 90.9
R3 0.397 0.345 326 281 86.4
PROMEDIO 0.39 0.339 320 276 86.3
Figura 4:
Curva BSA vs Concentración de sobrenadante y Concentración de homogenato.
32
La solubilidad en diversas condiciones es un buen indicador de los usos
potenciales de una proteína e influye en otras propiedades funcionales (Cheftel et al.,
1989). Uno de los principales aspectos que se han evaluado en el presente estudio es
la solubilidad El aislado protéico de bazo de vacuno presenta una solubilidad promedio
de 86.3%, (Zhang et al., 2015) reportaron que el aislado proteico de bazo de vacuno
tiene una solubilidad relativamente baja en comparación con otras proteínas de origen
animal, como la proteína de suero de leche Sin embargo, (Ma et al., 2019) han
encontrado que la solubilidad del aislado proteico de bazo de vacuno puede mejorarse
mediante la hidrólisis enzimática, obteniéndose aislados con un alto contenido de
proteínas y una buena solubilidad a diferentes pH. El pH fue de 4,8, lo que indica una
carga neta positiva a pH bajo.
Zhang et al. (2018) menciona que la mayor solubilidad del aislado de proteína de
quinua se obtuvo a pH 11 y la menor solubilidad a pH 3, enfatizando que los valores
mayores de solubilidad se obtienen a pH de 8 y 11 y estos varían de 31,9 a 41,4%.

(Wang et al., 2014)
argumentan que existe una tendencia a aumentar la solubilidad a
33
pH básico. (Chen et al., 2016) , determinan que la solubilidad a pH 7 fue de
aproximadamente 50%. mientras que fue del 62% para un concentrado fosforilado. En
(Tian et al., 2015)
otro estudio, definieron un 63% (proteína bruta) de solubilidad en
el aislado de proteína resultante de Kluyveromyces marxianus por extracción alcalina
y precipitación isoeléctrica. Además, informó que la solubilidad de la proteína es de
aproximadamente 30% a pH 7, 73 trabajando con la Candida obtenida utilizó un
aislado de proteína extracción alcalina y precipitación isoeléctrica. Los resultados de
solubilidad entre ejecuciones suelen ser buenos, se debe, entre otras cosas, a las
materias primas utilizadas para obtener aislado de proteína.
En el estudio realizado por (Zielínska et al., 2018), demostraron que las
proteínas aisladas de grillo tienen buenas propiedades funcionales a comparación de
las proteínas de leguminosas por ello recomiendan utilizarlas en emulsiones de carne,
pan y pasta. La interacción entre proteína-agua influyen en las propiedades

(Zhao et al., 2021b)
funcionales del aislado de proteínas de grillo. , en su investigación
realiza mediciones de la solubilidad de las proteínas a condiciones de pH, la
solubilidad se utiliza como indicador para las aplicaciones industriales de los aislados
proteicos.
En cuanto a la capacidad de emulsificación del aislado proteico de bazo de vacuno.
Varios estudios han demostrado que el aislado proteico de bazo de vacuno tiene una
capacidad de emulsificación relativamente baja en comparación con otras proteínas de
origen animal, como la proteína de huevo o la proteína de suero de leche

. Sin embargo, algunos estudios han encontrado que la capacidad de emulsificación
del aislado proteico de bazo de vacuno puede mejorarse mediante el tratamiento con
(Liu et al., 2019)
ultrasonido .
Márquez-Alvarez et al. (2015) La capacidad de unir proteínas a aceites es
fundamental para la formulación y la retención del sabor de los productos fritos. Además,
34
reduce los olores causados por la oxidación, lo que resulta en una mayor estabilidad
durante el almacenamiento. En un estudio particular, un CLG de 3,9 g de aceite y un CRA
de 1 por g de proteína mostraron una alta capacidad de retención de aceite de la leche.
Seguido de 2,4 g de aceite por g de proteína en leche de soya con un CRA de 2,05. Este
último está relacionado con la capacidad de unión al aceite del aislado de proteína de bazo
bovino con un LCG de 2,13 g de aceite y un CRA de 2,53 por g de proteína. Esto puede
deberse a la hidrofobicidad superior de estas proteínas. Esto significa que cuanto más
hidrofóbica sea la proteína, mejor será la CLG. Esto sugiere que “la proporción de CRA a
CLG es inversamente proporcional (Chefter et al., 1989).
La eficacia de un emulsionante en la formación de una película protectora contra la
coalescencia de las gotas afecta a su tamaño, a mayor protección menor tamaño de gota
(Langevin, 2000). Como puede verse en la tabla, existe una capacidad emulsionante de
1023,33 g de aceite por g de proteína, que es un valor muy alto. Esto puede ser debido a
la clara separación de regiones altamente hidrofílicas y altamente hidrofóbicas de la
cadena polipeptídica y la hidrofobicidad general relativamente alta. (E. Orihuela, 2017)
Por otro lado, dijo que el efecto emulsionante de las proteínas depende de la velocidad a
la que estos polímeros migran a la interfase aceite-agua y se despliegan y reordenan para
que los sitios hidrofóbicos sean (no polares) Estoy aquí. Está dirigido hacia la fase
lipídica e hidrofílico (polar) hacia la fase acuosa. Esto requiere que las moléculas de
proteína tengan el equilibrio adecuado entre los grupos hidrofóbicos e hidrofílicos. Por lo
tanto, pueden usarse como emulsionantes y agentes de carga en muchas preparaciones
alimenticias, como productos cárnicos, aderezos.
La formación efectiva de espuma alimentaria se basa en la rápida adsorción en las
interfaces recién formadas. Como resultado, se logra una espumabilidad óptima en
condiciones que reducen el tiempo de retraso o inducen una difusión más rápida de las
proteínas a la interfase. Esto facilita la formación de películas elásticas. Nuestra
35
capacidad de formación de espuma resultó en un aumento de volumen de 1,29 ml por
gramo de proteína utilizada. Estas proteínas poseen un alto grado de flexibilidad
conformacional, lo que les permite desplegarse y reorganizarse más fácilmente en la
interfase para formar burbujas altamente estables (Clarkson et al., 1999).
Orihuela (2017), menciona que, al utilizar un pH alto para solubilización
isoeléctrica tiene mayor capacidad espumante y un pH bajo tiene menor capacidad
espumante. El alto pH alcalino de 12,5 utilizado para la solubilización de proteínas
probablemente proporcionó una buena capacidad de formación de espuma.
La efervescencia es fundamental en la elaboración y/o aplicación de una variedad
de productos alimenticios como la crema batida, algunas pastas, helados, merengues,
guisos y otros productos de pastelería y confitería (CODEX ALIMENTARIUS, 2007).
3.5. Análisis Estadístico
En la tabla 4, se puede observar el coeficiente de variación de cada de las propiedades
funcionales y fisicoquímicas del asilado proteico de bazo de vacuno.
Tabla 4:
Análisis estadístico
PROPIEDADES RECUENTO DESVIACION SUMA PROMEDIO CV%

ESTANDAR
FUNCIONALES Y
FISICOQUIMICAS
HUMEDAD 3 0.239 19.35 6.45 3.71%

pH 3 0.075 18.09 6.03 1.24%
ACIDEZ 3 0.124 2.18 0.73 17.1%
PROTEINAS 3 0.945 288.51 96.17 1.24%
GRASA 3 0.131 1.47 0.49 2.11%
CARBOHIDRATOS 3 0.153 6.72 2.24 1.48%
CENIZA 3 0.817 3.45 1.15 1.89%
HIERRO 3 4.041 347.00 115.67 3.49%
36
SOLUBILIDAD 3 4.803 0.00 0.00 0.00
CRA 3 0.131 7.58 2.53 5.17%
CLG 3 0.153 6.40 2.13 7.16%
CE 3 20.817 3070.0 1023.33 2.03%
0
CFE 3 0.035 3.88 1.29 2.72%
EES 3 0.650 272.88 90.96 0.71%
IV. CONCLUSIONES
Se logró obtener aislado proteico de bazo de vacuno mediante el método de solubilización
y precipitación isoeléctrica utilizando una dilución de 1/9.
Se determinaron las propiedades fisicoquímicas del aislado protéico, obteniéndose en el
producto final una humedad de 6.15%, proteína 80.8%, grasa 4.49%, ceniza 2.15% y
carbohidratos 2.24%. Asimismo, se obtuvieron valores de pH de 6.03 y una acidez
expresada en % de ácido láctico de 0.73%. respectivamente.
Se determinaron las propiedades funcionales del aislado proteico, obteniéndose en el
producto final una CRA 2.53 ml de agua/g de proteína, CLG 2.13 ml de aceite/g de
proteína, CE 1023.33 ml de aceite/ g de proteína, CFE 1.29 ml de volumen ganado, CEE
90.96% de estabilidad, 115 mg/kg.
Finalmente, podemos concluir que, el aislado proteico de bazo de vacuno presenta
propiedades fisicoquímicas y funcionales excelentes que lo hacen atractivo para su uso en
37
la industria alimentaria (embutidos, carnes trituradas), pastas de panaderías, sopas, salsas,
bebidas para deportistas, confitería, pastelería, heladería y como agente emulsificante para
aderezos) y farmacéutica. Sin embargo, se requieren más estudios para evaluar su
viabilidad comercial y explorar nuevas aplicaciones potenciales.
V. RECOMENDACIONES
 Estudiar la estabilidad del aislado proteico de bazo de vacuno liofilizado en
almacenamiento.
 Determinar el perfil aminoacídico del aislado proteico de bazo de vacuno liofilizado.
 Evaluar el comportamiento del aislado proteico de bazo de vacuno en la formulación
de diversos alimentos para consumo humano.
38
VI. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
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42
43
ANEXOS
Anexos 1
ANEXO 1: Análisis realizado al producto final (aislado proteico de bazo de vacuno.)

DECLARACIÓN JURADA
Los AUTORES suscritos en el presente documento DECLARAMOS BAJO JURAMENTO que somos los
responsables legales de la calidad y originalidad del contenido del Proyecto de Investigación Científica, así
como, del Informe de la Investigación Científica realizado.
TITULO:
Determinación de las propiedades funcionales y fisicoquímicas de aislado proteico

liofilizado extraído por solubilización y precipitación isoeléctrica a partir de bazo de
vacuno (Criollo peruano)
PROYECTO DE INVESTIGACIÓN INFORME FINAL DE INVESTIGACION
CIENTIFICA CIENTIFICA
PROY DE TRABAJO DE INVESTIGACION TRABAJO DE INVESTIGACIÓN (PREGRADO)
(PREGRADO)
( ) ( )
PROVECTO DE TESIS PREGRADO TESIS PREGRADO
( ) (X )
PROVECTO DE TESIS MAESTRIA TESIS MAESTRÍA
( ) ( )
PROVECTO DE TESIS DOCTORADO TESIS DOCTORADO
( ) ( )
Equipo Investigador Integrado por:
Categoría Código Docente Autor

Departamento Asesor
N° Apellidos y Nombres Facultad Docente Número Matrícula del
Coautor
Académico
Asesor Estudiante asesor
Br. Hinostroza
01 Guanilo, Andy Ernest CC.AGROP. - Bachiller 2782400514 Autor
Mathiuk
Ciencias
M.Sc. Leslie Cristina
02 CC.AGROP. Agroindustriale Asociado 5167 Asesor
Lescano Bocanegra
s
Trujillo,…… 13.... de ………JUNIO....................de ……2023…………
........................................................................................ ..............................01101040.............. ........................

FIRMA DNI
......................................................................................... .............................. 72130720......... ..........................

FIRMA DNI
Este formato debe ser llenado, firmado, adjuntado al final del documento del PlC, del Informe de Tesis, Trabajo de
Investigación respectivamente.
CARTA DE AUTORIZACIÓN DE PUBLICACIÓN DE TRABAJO DE

INVESTIGACION EN REPOSITORIO DIGITAL RENATI-
SUNEDU
Trujillo, ….13.…. de ....JUNIO........... de ....2023.........
Los autores suscritos del INFORME FINAL DE INVESTIGACIÓN CIENTIFICA
Titulado:
Determinación de las propiedades funcionales y fisicoquímicas de aislado proteico

liofilizado extraído por solubilización y precipitación isoeléctrica a partir de bazo de
vacuno (Criollo peruano)
AUTORIZAMOS SU PUBLICACIÓN EN EL REPOSITORIO DIGITAL INSTITUCIONAL,
REPOSITORIO RENATI-SUNEDU, ALICIA-CONCYTEC, CON EL SIGUIENTE TIPO DE ACCESO:
A. Acceso Abierto: X
B. Acceso Restringido (datos del autor y resumen del trabajo)
C. No autorizo su Publicación
Si eligió la opción restringido o NO autoriza su publicación sírvase

justificar_________________________________________________ ____________________________________
________________________________________________________
ESTUDIANTES DE PREGRADO: TRABAJO DE INVESTIGACIÓN TESIS

ESTUDIANTES DE POSTGRADO: TESIS MAESTRIA
x TESIS DOCTORADO
DOCENTES: INFORME DE INVESTIGACION OTROS
El equipo investigador Integrado por:

CONDICIÓN
(NOMBRADO, Código Docente Autor
N° Apellidos y Nombres Facultad CONTRATADO, EMÉRITO, Número Matrícula del Coautor
Estudiante asesor
estudiante, OTROS)
Hinostroza Guanilo Andy
01 CC.AGROP. Bachiller 2782400514 Autor
Ernest Mathiuk
MSc. Leslie Cristina Lescano
02 CC.AGROP. Nombrado 5167 Asesor
Bocanegra
......................................................................................... ...............................01101040.......... ..........................

FIRMA DNI
......................................................................................... .................................................72130720.............. ..........................

FIRMA DNI
FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS
COMITÉ DE ÉTICA EN
INVESTIGACIÓN
CONSTANCIA DE INFORME DE ORIGINALIDAD –
N° 0041-2023-FAC.CC.AGROP-UNT
CON DEPÓSITO
1. Investigador: HINOSTROZA GUANILO, ANDY ERNEST MATHIUK.
DNI: 72130720 Código: N° 2782400514
2. Asesor: M.Sc. Leslie Cristina Lescano Bocanegra.
3. Tipo de investigación: BÁSICA
4. Título de Trabajo de Investigación:
Determinación de las propiedades funcionales y fisicoquímicas de aislado

proteico liofilizado extraído por solubilización y precipitación isoeléctrica a partir
de bazo de vacuno (Criollo peruano)
5. Fecha de evaluación: 14 de junio de 2023
6. Software antiplagio: TURNITIN

7. Porcentaje de similitud permitido en el informe de originalidad: hasta el 20 %
Porcentaje de similitud obtenido Resultado de evaluación
15 % APROBADO
Trujillo, 14 de junio de 2023
………………………………………………………………….
M. Sc. CESAR EDUARDO HONORIO JAVES
Presidente de Comité de Ética en
Investigación Facultad de Ciencias
Agropecuarias
C.c
Archivo
CEHJ/UBA
Av. Juan Pablo II S/N – Trujillo – Perú. E-mail: ce_agropecuarias@unitru.pe

Tesis-AndyHinostroza-sin Obersvaciones

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UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL

Determinación de las propiedades funcionales y fisicoquímicas de

(Determination of the functional and physicochemical properties of lyophilized

AUTOR: Hinostroza Guanilo, Andy Ernest Mathiuk

ASESOR: MSc. Lescano Bocanegra, Leslie Cristina

SUSTENTADO Y APROBADO ANTE EL HONORABLE JURADO:

Sustentado por: Br. Hinostroza Guanilo, Andy Ernest Mathiuk

MSc. Gabriela del Carmen Barraza Jauregui

MSc. Julio César Rojas Naccha

MSc. Juan Carlos Solano Gaviño

M.Sc. Leslie Cristina Lescano Bocanegra

A mis padres, hermanos y a mi novia.

por brindarme su apoyo incondicional e inculcarme valores como la responsabilidad y

a pesar de la adversidad en el camino y que de situaciones difíciles es donde uno aprende

El objetivo de la investigación fue determinar las propiedades funcionales y

Palabras Clave: Aislado protéico, bazo de vacuno, precipitación/solubilización

physicochemical properties of the powdered protein isolate were determined, obtaining as

carbohydrates 2.24%, pH of 6.03 and an acidity expressed in % of 0.73% lactic acid.

Likewise, the functional properties were determined, obtaining a Solubility of 86.3%,

CRA 2.53 ml of water/g of protein, CLG 2.13 ml of oil/g of protein, CE 1023.33 ml of

research is needed to evaluate its sensory characteristics, commercial viability, and

Keywords: Protein isolate, bovine spleen, protein precipitation/solubilization.

A nivel mundial se investiga sobre fuentes de proteínas novedosas y

sostenibles, las proteínas de diferentes especies de pescado, pollo y macroalgas se

están convirtiendo en un objetivo atractivo. Los subproductos cárnicos son fuente

consumidor promedio. Como resultado a la necesidad del consumo de proteínas de

alto valor biológico, los investigadores se han centrado en mejorar tanto la

palatabilidad como su funcionalidad.

Las proteínas juegan un papel importante en lo funcional y sensorial, que son

características importantes de varios productos alimenticios. Las proteínas musculares

se dividen en tres categorías principales: proteínas miofibrilares, proteínas del estroma

y proteínas sarcoplásmicas. De éstas, las proteínas miofibrilares constituyen el

componente mayoritario, con aproximadamente el 55 % de ellas. Las proteínas

para emulsionar las partículas de grasa y su capacidad de formación de gel al

calentarlos las hace esenciales ingredientes en productos cárnicos triturados

cada vez se encuentran nuevas propiedades funcionales en ellas.

Las miofibrillas están compuestas predominantemente por miosina y actina.

así como proteínas reguladoras como tropomiosina, troponina y actininas. La miosina,

la principal proteína miofibrilar, consta de dos polipéptidos de 220 kDa denominados

miofibrilares tiene un punto isoeléctrico de 5,50. La temperatura y el pH influyen en

la solubilidad de proteínas miofibrilares. Varias unidades de Miosina forman el

miofilamento grueso asimismo sucede con la actina y forman el miofilamento

delgado, en estado de contracción, ambos miofilamentos se unen y forman el

Según investigaciones realizadas en diferentes especies animales, en general, las

proteínas aisladas de fuentes de mariscos. Cuando las proteínas miofibrilares se aíslan

proteínas miofibrilares exhiben propiedades funcionales. que son contribuyentes

críticos a la calidad final del producto alimenticio. Estas propiedades funcionales

agua tibia, etc.), edad, frescura, y otros parámetros.

El método de solubilización isoeléctrica (ISP aplicados en las proteínas

musculares permiten aumentar la capacidad de retención de agua y dureza de

gelificación. En análisis realizados SDS-PAGE (electroforesis en gel de

poliacrilamida con dodecilsulfato sódico) demostraron que el tratamiento ISP altera el

comportamiento reológico dinámico de las proteínas, presentándose mayor rigidez en

propiedad de gelificación en el tratamiento por solubilización a pH 11.0 y esto le

permitió proponer que este método incrementaría el valor económico de (PSE)

mejorando su capacidad de gelificación.

(PSE), se comprobó que el pH de recuperación más alto disminuye significativamente

el rendimiento de recuperación (P<0.05). las proteínas extraídas por método álcali

embargo, también tuvieron pérdida de cocción significativamente menor.

como mejor método para la mejora de la calidad de gelificación de las proteínas

Ngui et al. (2021) , estudiaron el efecto del pH y la temperatura en las

propiedades fisicoquímicas y funcionales del aislado de proteína de frijol Bambara.