Proteínas

La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más
antiguo, lo primero”.

• Son macromoléculas constituidas por C, H, O,N, y en algunos casos

poseen átomos de azufre S.

• Son biopolímeros de elevado peso molecular formadas por la unión

de diferentes unidades o monómeros llamados aminoácidos
(existen 20 en la naturaleza), cada uno con características
particulares.
Aminoácidos
• Son las unidades monoméricas de las proteínas.
• Formados por:
•un grupo amino (-NH2) (características básicas)
•un grupo carboxilo (-COOH) (características ácidas)
• un átomo de H
•un grupo distintivo R (cadena lateral)
• Existen 20 aminoácidos comunes a los seres vivos.
 Clasificación de los aminoácidos

aromáticos

NO POLARES

alifáticos

positivametne
cargados
POLARES
negativamente

Sin carga
 Aminoácidos con cadenas laterales alifácas

Glicina
Glicina
Alanina
Alanina
Valina
Valina
Leucina
Leucina
Isoleucina
Isoleucina
Prolina
Prolina
(Gly,G)
(Gly, G) (Ala,
(Ala,A)
A) (Val,
(Val, V)
V) (Leu,
(Leu, L) L) (Ile,
(Ile, I) I) (Pro,
(Pro, P)P)

Aminoádos con cadenas laterales aromáticas

Fenilalanina Tirosina Triptofano

(Phe, F) (Tyr, Y) (Trp, W)
Aminoácidos polares sin carga
Aminoácidos con cadenas laterales azufradas

SH

Cisteína Metionina
(Cys, C) (Met, M)
Aminoádos polares con cadenas laterales cargadas +

Lisina Arginina Histidina

(Lys, K) (Arg, R) (His, H)

pKa=10.8 pKa=12.5 pKa=6.0

Aminoádos polares con cadenas laterales cargadas -

Aspartato Glutamato
(Asp, D) (Glu, E)
 Aminoácidos esenciales
Aminoácidos que el organismo no puede sintetizar y lo tenemos que
ingerir en la dieta

Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales

Histidina Alanina
Leucina Arginina
Isoleucina Asparagina
Lisina Acido Aspartico
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamina
Treonina Acido glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Serina
Tirosina
Propiedades Ácido-base de los aminoácidos
Zwitterión
Punto isoeléctrico de los aminoácidos
Movilidad electroforética de los aminoácidos

Si
• pH < PI carga (+) migra al cátodo (-)

• pH > PI carga (-) migra al ánodo (+)

• pH= PI No migra
 Enlace Peptídico
• Los aminoácidos se unen entre si a través de un enlace

covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el

grupo amino del otro, con pérdida de una molécula de agua,

a esta unión se le llama enlace peptídico.

Las proteínas son macromoléculas que pueden

contener desde 400 hasta 25.000 aminoácidos
 Estructura de las proteínas
• La organización de una proteína viene definida por
cuatro niveles estructurales denominados:
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
• Cada una de estas estructuras informa de la disposición
de la anterior en el espacio.
 Estructura Primaria
• La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína.
• Nos indica qué aa. componen la cadena polipeptídica y el
orden en que dichos aa. se encuentran.
•La secuencia de aa está codificada genéticamente.
• La función de una proteína depende de su secuencia y de la
forma que ésta adopte.

Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina

N-terminal C-terminal
Estructura Secundaria
• Es la disposición de la secuencia primaria de aminoácidos en el espacio.

• Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis

de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

• La estructura secundaria mantiene su forma en el espacio por fuerzas

puentes de hidrógeno entre los grupos carboxilo y amino de los aa.

• Existen dos tipos de estructuras secundarias: α-hélice y β-plegada

α-hélice β-plegada
 α-hélice
• Se estabilizada por puentes de H entre C=O de una
vuelta y N-H de la superior (situado 4 aa más
tarde).

• Los puentes de H son paralelos al eje central de la

hélice.

• Los grupos R quedan hacia afuera de la cadena.

β-plegada

• Es la forma extendida de la cadena primaria.

• Los enlaces puentes de H se producen entre el grupo C=O y N-H de dos cadenas diferentes.

• Los grupos R quedan por encima y por debajo del plano.

Estructura Terciaria
• La proteína puede tener regiones α y β.
•Se produce el plegamiento de la proteína sobre sí
misma, adquiriendo una estructura 3D.
•En el mantenimiento de la estructura participan los
grupos R de los aa.

Fuerzas que estabilizan y mantienen la estructura terciaria

Fuerzas intermoleculares:
I) Atracción/repulsión electrostática.
II) Puentes de H.
III) Interacciones hidrofóbicas
(Fuerzas de Van der Wals).
IV) Puentes disulfuro (S-S).
V) Grupos hidrofílicos orientados
hacia el exterior,
Estructura Cuaternaria

•Se forma por la asociación de cadenas polipeptídicas con estructura

terciaria o subunidades para formar un complejo proteico.

• Se mantienen unidas mediante fuerzas electrostáticas y aveces

participan S-S.
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.

Secuencia Conformación Asociación

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 Propiedades de las Proteínas
Especificidad.
• Cada una realiza una función específica (determinada por una determinada
estructura primaria y una conformación espacial propia 3D)
• Las enzimas son proteínas muy especializadas (fundamentales en todas las
reacciones biológicas)

Desnaturalización
• Pérdida de la estructura terciaria (por rotura de fuerzas que mantienen
la estructura).
• Cuando pierde su estructura terciaria pierde también su función.
• En algunos casos este proceso es irreversible (ej clara de huevo al
calentarse) y en otros se puede revertir a través del mecanismo de
renaturalización, y recuperar su funcionalidad.
• Algunos de los agentes desnaturalizantes son: cambios de temperatura,
variaciones del pH, salinidad.
 Clasificación de las proteínas

Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Metalo proteínas

Glucoproteínas
PROTEÍNAS

Lipoproteínas
Heteroproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

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Holoproteínas o proteínas simples:

Son aquellas compuestas solo por aminoácidos.

Heteroproteínas o Proteínas conjugadas:

Formado por aminoácidos y por un grupo no
proteico, llamado grupo prostético y que puede
ser otras biomolécula o un metal
(glicoproteína,metaloproteina, etc.) Hemoglobina, posee
un átomo de Fe
 Otra forma de clasificar las proteínas
Proteínas fibrosas

•Proporcionar soporte mecánico.

•Suelen ser insolubles.
•Formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras.

Ej: fibra de colágeno

Proteínas globulares
La gran mayoría de las funciones celulares las llevan a cabo proteínas
globulares.

Ej: fibra de mioglobina

 Funciones y ejemplos de proteínas

1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil
Estructural
Glucoproteínas que forman parte de las membranas.
Histonas que forman parte de los cromosomas
Colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
Elastina, del tejido conjuntivo elástico.
Queratina de la epidermis.
Enzimática
- Son las más numerosas y especializadas.
- Actúan como biocatalizadores de
las reacciones químicas.

Hormonal

-Las hormonas ejercen su acción en un lugar alejado de donde se

sintetizan (mensajeros a distancia).

-Ejemplos:
-Insulina y glucagón
- Hormona del crecimiento
- Calcitonina
- Hormonas sexuales
 Inmunoglobulina G
Defensa
- Inmunoglobulina
- Trombina
- Fibrinógeno

Transporte
- Hemoglobina
- Hemocianina
- Citocromos

Transporte de protones a
través de mbs.
Reserva
- Ovoalbúmina, de la clara de huevo
- Gliadina, del grano de trigo
- Lactoalbúmina, de la leche