Universidad Católica de Córdoba

Cátedra de Química I

Resumen de los Contenidos Teóricos

Autores:

-Arce, Octavio Alejandro

-Ramassa, Leonardo Emanuel

-Rolando, Leandro José

Con la valiosa colaboración y asesoramiento de:

-Med. Carranza, Pedro Gabriel

-Dr. Luján, Hugo Daniel

-Biól. Prucca, Cesar Germán

-Bioq. Rivero, Fernando David

-Bioq. Saura, Alicia

Investigadores del Laboratorio de Bioquímica y Biología Molecular, Fac. de

Medicina, Universidad Católica de Córdoba.

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1
2
Carbohidratos

Los carbohidratos, también denominados glúcidos o hidratos de carbono, son moléculas de gran
importancia biológica. Son muy abundantes en los vegetales, sintetizados durante la fotosíntesis, y
también en animales los cuales los obtienen a partir de las plantas y en ciertas circuntamncias los
generan endógenamente.

En el ser humano, estas macromoléculas son la principal fuente de energía.

Estan formados por Carbono (C), Hidrogeno (H) y Oxigeno (O), y pueden ser Polihidroxialdehídos o
Polihidroxicetonas (poseen muchas funciones alcoholicas y una función aldehído o cetona).

La clasificación se realiza de acuerdo a la complejidad de la molecula dividiendose en:

Monosacáridos, son azucares simples con un solo polihidrixialdehido o polihidroxicetona. Se

presentan como cristales de color blanco, solubles en agua y de sabor dulce. El compuesto mas
representativo de este grupo es la glucosa.
Oligosacaridos, están formados por la unión de 2 a 10 monosacaridos. De acuerdo a la cantidad
de monosacáridos que lo estén formando, se pueden clasificar en di-, tri-, tetra-, etc, sacáridos.
Los compuestos mas importantes son los disacáridos. Poseen las mismas características que los
monosacáridos.
Polisacaridos, son moléculas muy grandes formadas por la unión de mas de 10 monosacaridos
en cadena lineal o ramificada. son compuestos amorfos, insoluble e insípidos.

Monosacáridos:

Se denominan de acuerdo a si son polihidroxicetona o polihidroxialdehido utilizando el sufijo –osa. Si el

glúcido es un polihidroxialdehido se lo denomina aldosa, y si es un polihidroxicetona se lo denomina
cetosa. También se tiene en cuenta e numero de carbonos en la molecula desigandose como triosas,
tetrosas, pentosa, hexosas, etc.

Para combinar ambas nomeclaturas se nombran de la siguiente manera: aldo- o ceto- + numero de
carbonos en su molécula (tri, tetra, penta, etc) + -osa. Por ejemplo, aldotriosa, polihidroxialdehido de
tres atomos de carbonos en su cadena.

Los monosacáridos más simples son gliceraldehido (aldotriosa) y dihidroxiacetona (cetotriosa). El resto
se forma por sucesivas adiciones de =CH.OH.

Estos compuestos son reductores en medio alcalino principalmente.

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Isomería:

El carbono 2 del gliceraldehido es asimétrico o quiral, por lo que determina la existencia de dos isómero
ópticos: uno dextrógiro (+) y otro levógiro (–). Ambos son enantiómeros, uno es la imagen especular del
otro, es decir, son “antípodas ópticos”. Las aldosas con más carbonos no son enantiómeros, sino que se
los llama diasteroisómeros, ya que uno no es la imagen especular del otro.

La actividad óptica de un compuesto con varios carbonos quirales es igual a la interacción de todos ellos,
por lo tanto D y L indican que el anteúltimo grupo hidroxilo (el que esta unido al último carbono
secundario) se encuentra a la derecha o izquierda respectivamente. Por esta razón, los signos (+) o (-) se
deben utilizar únicamente para indicar la dextrorotacion o levorotacion de la molecula.

Los humanos sólo pueden usar glúcidos de la serie D.

Monosacáridos de interés en bioquímica humana

Hexosas

Glucosa

También llamada “Dextrosa” por ser dextrógira, es el monosacarido de mayor importancia fisiológica y
el mas abundante. Es una importante fuente de energía celular.

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Se polimeriza como almidón, celulosa, glucógeno, etc, e integra disacáridos como sacarosa y lactosa.

Si beien, inicialmente estos compuestos se los representa en forma lineal, se los encuentra en la
naturaleza en forma cíclica. Esta caracteristica permite explicar el fenómeno de mutarrotación y la
demora de las reacciones características de las funciones aldehido y cetona. La orientación de los
enlaces C-C aproximan los extremos de la cadena. La función –CHO del C1 queda cercana al –OH del C4
o C5 y pueden formar una unión hemiacetálica: R–CH=O + HO–R’ → R–CH.OH–O–R’. Se genera un anillo
heterocíclico de 5 o 6 átomos de carbono. Las aldosas cíclicas poseen una función aldehido potencial,
responsable de la capacidad reductora de estos glúcidos.

Estructura molecular de la glucosa

Galactosa

La galactosa es una aldohexosa que se encuentra rara vez libre en la naturaleza. Se la suele encontrar
generalmente asociada a otros compuestos más complejos. Es menos dulce que la glucosa y es un
epímero de glucosa, difiere de esta en el Carbono 4.

Estructura molecular de la galactosa

Manosa

También es una aldohexosa, parte de oligosacáridos asociados a glicoproteínas animales. También se la

puede encontrar en polisacáridos vegetales llamados mananos. Epímero de glucosa, difiere de esta en el
Carbono 2.

Estructura molecular de la manosa

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Fructosa

Es una cetohexosa, también llamada levulosa debido a sus propiedades levorrotatorias. Posee una
cetona en el Carbono 2, potencial al estado cíclico. Al estado natural se encuentra en forma cíclica,
mediada por unión hemiacetálica entre Carbono 2 y Carbono 5. Su estructura básica es similar a la del
Ciclo Furano (pentagonal).

Estructura molecular de la fructosa

Pentosas

La de mayor importancia biológica es la D-ribosa (aldopentosa), en forma cíclica tipo furanosa.

Fórmulas de Haworth

Es la representación de los anillos de pirano y furano de monosacáridos como un plano y que considera
los elementos o grupos funcionales unidos a los carbonos del anillo, ubicados arriba o debajo de un
plano; no es enteramente correcta, pues los átomos integrantes del anillo no están en el mismo plano.
La molécula tiende a adoptar la conformación de menor energía (la termodinámicamente más
favorable), para el anillo piranosa se presentan las conformaciones en “silla” y en “bote”.

Derivados de monosacáridos

Glicósidos

Compuestos originados de la reacción entre el Carbono hemiacetálico (C1) de aldosas o el Carbono

hemiacetálico de cetosas con otra molécula. Existen dos tipos: α o β. No presentan el fenómeno de
mutarrotación. No son reductores. Pueden ser: glucósidos, galactósidos, fructósidos, etc. Se denomina
aglicona a la molécula de carácter no glucídico unida al glucósido. Ejemplo: “tónicos” cardíacos
(digitálicos, ouabaina) tienen aglicona esteroidea.

Productos de reducción de hexosas

Se producen por reducción del grupo aldehído o cetona, con Hidrógeno a presión en presencia de
catalizadores. Son polialcoholes, entre ellos el formado por la glucosa, el hexa-alcohol llamado sorbitol.

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Desoxiazúcares

Estos compuestos son derivados de monosacáridos generados por pérdida de oxígeno de uno de los
grupos hidroxilo (–OH) . Entre otros encontramos a algunos de gran importancia funcional, como la 2-
desoxirribosa (componente del ADN), fucosa, etc.

Productos de oxidación de aldosas

Existen distintos derivados de oxidación de aldosas, de acuerdo al grado de dicha oxidación. En el caso
de una oxidación suave, se originan ácidos aldónicos por la oxidación de la función aldehído a carboxilo
(ej. Ácido glucónico). Ante una oxidación más enérgica afecta ambos terminales de la aldosa,
produciendo ácidos sacáricos o aldáricos (ej. Ácido glucárico). En ciertas condiciones, cuando el carbono
1 está “protegido”, se produce oxidación del Carbono 6, originando ácidos urónicos (ej. Ácido
Glucurónico).

Ésteres Fosfóricos

Son compuestos formados por la unión de ácido fosfórico en enlace éster con monosacáridos. Es de
importancia funcional ya que la esterificación de fosfato con monosacáridos suele ser el primer paso en
la vía metabólica de estos compuestos.

Aminoazúcares

Se producen al reemplazar un hidroxilo de monosacáridos por un grupo amina. Ej: glucosamina y

galactosamina.

Ácido Neuramínico: componente fundamental de cadenas de polisacáridos en glicoproteínas y

glicolípidos de membranas celulares. Ácido Murámico: componente de polisacáridos de paredes
bacterianas.

Disacáridos
Son compuestos derivados de la unión de 2 monosacáridos, con pérdida de una molécula de agua.

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Maltosa

Está formado por unión de dos D-Glucosas. Es dulce y muy soluble en agua. Posee una unión glucosídica
α1→4 (Carbono 1 de una glucosa con el 4 de la otra). Es reductora y se la considera derivada de la
hidrólisis de almidón.

Lactosa

Es un constituyente muy importante de la leche. Está formado por una molécula de glucosa y una de
galactosa unidas por unión β1→4 (del Carbono 1 de la Galactosa al 4 de la Glucosa). Es reductora.

Sacarosa

Se encuentra en la caña de azúcar y en la remolacha. Está formada por glucosa y fructuosa unidas por
enlace doble glucosídico Glucosa-α1→2-Fructosa y Fructosa-β2→1-Glucosa. Es dextrógira, pero si se la
hidroliza se separa en sus monosacáridos componentes y se vuelve levógira por la fructosa. Este
fenómeno se denomina “azúcar invertida”. Al estar ambos grupos funcionales bloqueados u “ocupados”
por la doble unión, la sacarosa carece de capacidad reductora.

Polisacáridos

Son moléculas complejas por numerosas unidades monosacáridas unidas entre sí por enlace glucosídico.
Genéricamente se los denomina glicanos. De acuerdo a su composición se los puede clasificar en:

-homopolisacáridos, si están constituidos por monosacáridos iguales.

-heteropolisacáridos, si están constituidos por distintos monosacáridos.

Homopolisacáridos

Poseen gran importancia funcional. Los dos principales son el almidón y el glucógeno.

Almidón

Es un compuesto de reserva nutricia en células vegetales. Es el principal hidrato de carbono en la

alimentación humana, y se obtiene al ingerir vegetales (cereales, papa y ciertas legumbres). Está
compuesto por dos glucanos (polímeros de glucosa) diferentes: la amilosa y la amilopectina.

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La amilosa está compuesta por entre 1000 y 5000 glucosas unidas entre sí por enlace α1→4 y adopta
una estructura helicoidal. La amilopectina es de mayor tamaño: el increíble número de mas de
seiscientas mil glucosas. Las mismas están unidas por enlace α1→4.

La amilopectina posee ramificaciones que se unen a la cadena central por enlace α1→6, y de estas
ramas se desprenden ramas secundarias y terciarias.

El almidón no posee capacidad reductora; se degrada por enzimas del jugo digestivo. La degradación del
almidón produce remanentes denominados dextrinas, las cuales son pequeñas moléculas que se
producen a la altura del inicio de una ramificación debido a la incapacidad de la amilasa para hidrolizar
enlaces α1→6.

Glucógeno

Es un polisacárido que cumple función de reserva en células animales. Es muy similar a la amilopectina.
No es reductor y no forma geles, ya que es una molécula más compacta y por lo tanto no retiene agua.

Dextranos

Son polisacáridos que provienen de ciertos microorganismos, y están formados por numerosas unidades
de glucosa. Posee una cadena principal con enlaces α1→6 y ramificaciones unidas a esta por enlace
α1→2, α1→3 o α1→4. Tiene importancia médica ya que sirve como reemplazante provisional del
plasma sanguíneo en casos de emergencia por su gran viscosidad.

Celulosa

Es un componente fundamental de las paredes celulares vegetales. Formado por más de 10000
unidades glucosídicas unidas por enlace β1→4, posee una estructura no ramificada (lineal). Posee
numerosos puentes de hidrógeno que le otorgan más resistencia, característica por lo cual es
importante en paredes celulares. No puede ser degradada por el ser humano, debido a que no
poseemos las enzimas capaces de hidrolizar los enlaces de dicho compuesto.

Heteropolisacáridos

Son compuestos que al ser hidrolizados dan más de un tipo de monosacárido. Se asocian
frecuentemente a proteínas.

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Glicosaminoglicanos (GAG’S)

Son polímeros lineales formados por sucesión de disacáridos (ác. urónico + hexosamina). Suelen
presentar grupos sulfato. Se comportan como polianiones. Entre otros encontramos:

Ácido Hialurónico: formado por la unidad disacárida Ácido-D-glucurónico unido por enlace β-1→3 a N-
acetil-D-glucosamina. Los enlaces entre disacáridos son del tipo β1→4. Propiedades: forma geles
lubricantes. Se lo encuentra en tejido conjuntivo (piel y cartílago, líquido sinovial, etc.).

Condroitinsulfato: su unidad disacárida es Ácido-D-glucurónico unido por enlace β-1→3 a N-acetil-D-

galactosamina-4-sulfato o -6-sulfato, dependiendo de si es condroitinsulfato A o C respectivamente. El
enlace entre disacáridos es de tipo β-1→4. Propiedades: importante componente de cartílago y hueso.

Dermatánsulfato: similar al anterior, reemplaza el Ácido D-Glucurónico por Ácido-L-idurónico. El enlace

es tipo α 1-3. Propiedades: se encuentra en piel y tejido conjuntivo.

Queratansulfato: su unidad disacárida está formada por Galactosa unida a Glucosamina acetilada
(esterificada con –SO3- en el Carbono 6). Propiedades: se encuentra en la córnea y cartílago.

Heparina: su unidad disacárida esta formada por Ácido-urónico y glucosamina, unidos por una unión de
tipo β-1→4. Se encuentran ácidos glucurónicos o ácidos idurónicos.

Entre sus propiedades estan: es fuertemente ácida, anticoagulante, acelera la desaparición de grasa en
sangre.

Una variante más sulfatada y con menos ácido idurónico es el heparánsulfato.

Proteoglicanos:

Son glicosaminoglicanos asociados a proteínas por enlace glucosídico, entre las cadenas polisacaridas y
los restos de serina o restos asparragina de la proteína. Al mismo tiempo, esos proteoglicanos se unen a
un tallo central formado por acido hialuronico a través de una proteína de “enlace”.

En tejido conjuntivo se unen por fuerza electrostáticas a la proteína colágena. Atraen agua extracelular,
lo cual es aprovechado para la amortiguación del cartílago.

Pueden contener condroitínsulfato, dermatánsulfato o queratansulfato.

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Un ejemplo de proteoglicano es el sindican (formado por heparánsulfato y condroitínsulfato), el cual se
une al colágeno y media en la adhesión de células de tejidos conectivo a la matriz extracelular, además
de participaren la señalización extracelular.

Peptidoglicanos: son polímeros dispuestos en estructura entramada. Se encuentran formando la pared

celular bacteriana. Su unidad disacarídica esta compuesta por N-acetil-D-glucosamina y Ácido-N-acetil-
murámico.

Glicoproteínas: son proteínas conjugadas con carbohidratos como grupos prostéticos. Se diferencian de
los proteoglicanos por poseer una cadena glucídica más corta (oligosacáridos), que puede ser ramificada
y generalmente formada por más de dos monosacáridos diferentes. Esta cadena presenta: D-galactosa,
D-manosa, L-fucosa, D-xilosa, N-acetilglucosamina, N-acetilgalactosamina, ácidos glucurónico, idurónico
y siálicos.

Entre ellas están: proteínas del glicocálix, proteínas plasmáticas, proteínas excretadas por glándulas
mucosas, algunas hormonas, enzimas y proteínas celulares para exportar.

Actúan como moléculas señalizadoras (ZP3, receptores de membrana, etc).

Diversidad estructural de oligosacáridos de glicoproteínas:

Los restos N-acetil-glucosamina y galactosa tienden a situarse próximos al extremo fijado a la proteína,
mientras los ácidos siálicos se disponen en el extremo distal. Casi siempre el ácido siálico está ubicado a
continuación de la galactosa. La unión del oligosacárido a la proteína se realiza por enlace por glicosídico
al hidroxilo de restos serina o treonina (unión O-glucosídica) o al N de un resto asparragina (unión N-
glicosídica). En el colágeno, pueden unirse hidratos de carbono al OH- de hidroxilisina o hidroxiprolina.

Entre los residuos O-glicosídica mas comunes se encuentran: N-acetil-D-galactosamina. N-glicosídica: N-

acetil-D-glucosamina. Además este último contiene un núcleo pentasacarídico común (al que se le unen
azúcares) formado por: 2 N-acetil-glucosaminas y 3 manosas.

Lectinas: son proteínas capaces de reconocer y unirse específicamente, con gran afinidad, a
determinados mono- u oligosacáridos. Son utiles a la hora de estudiar los carbohidratos de las
superficies celulares.

Grupos Sanguíneos: la porción glucídica en membrana celular actúa como antígeno.

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LIPIDOS

Forman un grupo heterogéneo de sustancias caracterizadas por ser hidrofóbicas y apolares. No forman
estructuras poliméricas. Poseen un peso molecular bajo.

Entre sus funciones se encuentran: A) componente de membranas celulares; B) reserva energética

secundaria; C) transporte de vitaminas liposolubles; D) componente estructural de macromoléculas
como hormonas, vitaminas, ácidos biliares, etc.

Clasificación

Dependiendo en la complejidad de la molécula, se dividen en simples y complejos. Además de los

grupos ya nombrados, se encuentran sustancias que por su similitud a las propiedades de solubilidad de
los lípidos se asocian a los lípidos.

El grupo de los lípidos simples esta compuesto por los acilgliceroles y las ceras.

Al grupo de los lípidos complejos lo componen fosfolípidos, glicolípidos y lipoproteínas.

Y entre las sustancias asociadas a lípidos se encuentran esteroles, terpenos, vitaminas liposolubles, etc.

Ácidos Grasos

Son ácidos orgánicos monocarboxílicos de cadena lineal, la gran mayoría combinados formando lípidos
simples o compuestos.

Aquellos ácidos grasos de origen animal poseen como característica particular poseer número par de
átomos de carbono, siendo los más abundantes los de 16 a 18 átomos de carbono.

Se los puede clasificar en saturados, los cuales tienen como formula general CH 3  (CH 2 ) n  COOH , o

insaturados, los cuales poseen dobles ligaduras entre los carbonos de la cadena lineal. Estos últimos a su
vez pueden ser monoinsaturados o monoetilénicos (con un única doble ligadura), o poliinsaturados o
polietilénicos (con dos o mas dobles ligaduras
separadas por un puente o grupo metileno).

Estructuras químicas de tres ácidos grasos (18

Carbonos): a) acido esteárico, saturado; b)

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acido oleico, monoinsaturado; c) acido linolénico, poliinsaturado.

Los dobles enlaces cis producen quiebres en las colas de los ácidos grasos no saturados.

Nomenclatura

Hay dos maneras de nombrar a los ácidos graso: una de ellas es llamarlos por su nombre trivial o común,
lo cual es más frecuente (por ejemplo acido linolénico, acido butírico); la otra manera es utilizando su
nombre sistemático, el cual se forma agregando el sufijo –oico al nombre del hidrocarburo del cual
derivan (por ejemplo acido butanoico, acido tetracosanoico).

Existe una regla para numerar los carbonos de la cadena de un acido graso, la cual establece que se
debe comenzar a numerar a partir del carbono en el que se encuentre el grupo carboxilo (este el
Carbono 1). También se suelen utilizar letras griegas para dicha numeración, siendo el carbono α el
carbono 2, es decir el carbono siguiente al carbono del grupo carboxilo.

Propiedades

Se pueden clasificar en físicas y químicas.

Físicas

Solubilidad: poseen una porción hidrófila (-COOH) y una hidrófoba (cadena alifática). Cuanto mayor es
el tamaño de la cadena menor es su solubilidad en agua. Aquellos ácidos grasos que tienen en su cadena
carbonada más de seis átomos de carbono, son insolubles en agua.

Punto de ebullición: aumenta con el largo de la cadena.

Punto de fusión: aumenta con el largo de la cadena y disminuye con el número de doble enlaces C=C.

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Isomería: Poseen isomería geométrica. En los ácidos grasos saturados poseen flexibilidad y libre
rotación debido a los enlaces simples, sin embargo la conformación mas estable es la lineal en zigzag.
Los ácidos grasos insaturados debido a la presencia de enlaces dobles pierden su capacidad de rotar con
libertad, por ende son más rígidos. La presencia de doble enlace permite isómeros cis y trans.

Químicas

Las propiedades químicas de los ácidos grasos dependen de los dos “componentes” de los mismos: el
grupo carboxilo y la cadena carbonada.

Dependientes del Grupo carboxílico:

Carácter ácido: la presencia del carboxilo aporta acidez a la molécula, pero al aumentar el número de
carbonos de la cadena disminuye el carácter acídico.

Formación de sales (jabones): se produce al reemplazar el H del grupo Carboxilo por un metal, formando
sales. Las sales de ácidos grasos se denominan jabones. Los jabones son anfifílicos: el metal se solubiliza
en agua, mientras que la cadena carbonada se une a los lípidos.

Formación de ésteres: debido a reacción con alcoholes. Ej.: estearato de etilo.

Dependientes de la Cadena Carbonada:

Oxidación: algunos ácidos grasos (no saturados) se oxidan más fácil, pudiendo formar peróxidos (por
ruptura de cadena carbonada); por subsiguientes oxidaciones dan lugar a ácidos mono- y dicarboxílicos
de cadena corta y aldehídos, los causantes del olor y sabor rancio de las grasas oxidadas.

Hidrogenación: permite obtener ácidos grasos saturados a partir de los insaturados. Esto se logra
añadiendo H2 a los ácido grasos insaturados en presencia de catalizadores.

Halogenación: los dobles enlaces adicionan halógenos (F, Br, I, Cl). Se puede utilizar para conocer el
número de C=C de un lípido.

Ácidos grasos esenciales: deben ser provistos por la dieta. Son el linoleico, linolénico y araquidónico
(semisintético). Todos son poliinsaturados.

Lípidos Simples

Acílgliceroles

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Son ácidos grasos esterificados con el alcohol glicerol. Dependiendo del número de funciones
alcohólicas esterificadas pueden ser Mono-, Di- o Tri- Acílgliceroles (siendo los triacilgliceroles
comúnmente llamados grasas neutras).

Los di- y tri- gliceroles pueden ser: homoacilgliceroles cuando los ácidos grasos que esterifican son
iguales; o heteroacilgliceroles cuando los ácidos grasos que esterifican son diferentes.

Nomenclatura

Estos lípidos simples se nombran utilizando el nombre del ácidos grasos mas la terminación -oil y
finalizando con glicerol (por ejemplo, triestearoilglicerol). Si los ácidos grasos constituyentes son
diferentes se numeran según su orden de ubicación en la molécula.

Todos los lípidos con carbono asimétrico son de la serie L en la naturaleza.

Propiedades

Físicas

Solubilidad: son menos densos que el agua. Tanto los Mono- y di- Acílgliceroles son medianamente
solubles en agua debido a la presencia del grupo oxhidrilo libre (polar). Cumplen una función
emulsionante. En cambio, los triacilgliceroles son solubles únicamente en solventes orgánicos.

Punto de fusión: depende de los ácidos grasos que lo componen. En el caso de ácidos grasos saturados,
a mayor número de estos en la molécula, mayor es el punto de fusión. Y en el caso de ácidos grasos
saturados de cadena corta o insaturados, el punto de fusión disminuye.

Isomería: de posición y óptica.

Químicas

Dependen principalmente de las funciones esteres y de las cadenas carbonada de sus ácidos grasos.

Hidrólisis: por calentamiento en medio ácido con agua, separándose el glicerol y los ácidos grasos.

Saponificación: por calentamiento en medio básico, se separan los constituyentes del acilglicerido dando
lugar a la formación de sales (jabones).

Hidrogenación: en presencia de níquel se saturan los ácidos grasos transformando estos aceites en
margarinas. Algunos Cis se vuelven Trans.

Oxidación: al igual que los ácidos grasos, loa acílgliceroles pueden ser oxidados a nivel de sus ácidos
grasos etilénicos, dando lugar a productos causantes del olor y sabor a rancio.

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Grasas en la alimentación

Las grasas poseen mayor rendimiento energético que cualquier otro compuesto de la alimentación. Un
gramo de grasa equivale a 9,3 Kcal, mientras que la misma cantidad de carbohidratos aporta solo 4,1
Kcal. Todos los animales poseen triacilglicéridos como reserva. Son más eficientes a la hora de producir
energía y son más livianos por no absorber agua, a diferencia del almidón y glucógeno.

Ceras

Son lípidos formados por ácidos grasos superiores que se esterifican con alcoholes monovalentes de
cadena larga. Sólidas a temperatura ambiente e insolubles en agua. Función: protección, lubricación e
impermeabilización. Presentes generalmente en aves, plantas y en panales de abejas.

Lípidos complejos

Los lípidos complejos son lípidos que además de alcohol y ácidos grasos poseen otros componentes. Se
los dividen en fosfolípidos (poseen ácido ortofosfórico) y glicolípidos (poseen glúcidos). También se
incluyen lipoproteínas.

Fosfolípidos:

Lípidos complejos que poseen como elemento adicional al ácido ortofosfórico. Están compuestos por
Alcohol + ácido graso + ácido ortofosfórico. De acuerdo a los alcoholes que los componen, se los puede
clasificar en Glicerofosfolípidos (el alcohol es el glicerol) y Esfingofosfolípidos (el alcohol es esfingosina).

Glicerofosfolípidos:

Son los más abundantes; principalmente se encuentran formando parte de las membranas biológicas,
pero no es muy frecuente encontrarlos en depósito de grasa. Están formados por glicerol, unido por
enlace éster a 2 ácidos grasos y en el Carbono 3 a una molécula de ácido ortofosfórico, al cual se suelen
unir diversos compuestos. Si al fosfato se une el amino-alcohol colina se forma fosfatidilcolina; si se une
a serina, se forma fosfatidilserina; si se une a inositol, da lugar a fosfatidilinositol, etc. Existen
estereoisómeros, siendo los L los presentes en la naturaleza.

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Representación de los Glicerofosfolípidos

Los Glicerofosfolípidos están compuestos por muy diversos ácidos grasos. Entre sus propiedades
podemos mencionar que poseen una acentuada polaridad, debido a la presencia del grupo fosfato
negativo. Son detergentes, algo que es importante en la bilis, donde ayudan a solubilizar el colesterol; e
impiden también la oclusión de los alveolos del pulmón.

Cabe mencionar dos glicerofosfolípidos con características especiales:

-el fosfatidilinositol bisfosfato: que a diferencia de otros glicerofosfolípidos posee tres grupos fosfato
(los restantes dos unidos a grupos –OH del inositol), y que tiene la capacidad de actuar como segundo
mensajero en respuesta a señales externas.

-la cardiolipina: componente de la membrana mitocondrial interna y de membranas bacterianas, la cual

está compuesta por dos moléculas de ácido ortofosfórico unidas por enlace fosfodiéster a una molécula
de glicerol.

Representación de glicerofosfolípidos:

A la izquierda, molécula de cardiolipina.

A la derecha, molécula de fosfatidilinositol bisfosfato

Plasmalógenos: son glicerofosfolípidos que en el Carbono 1 poseen un aldehído graso en lugar de un

ácido graso, y unido por enlace éter y no éster. Se encuentran en ciertas membranas, principalmente de
las células musculares y nerviosas.

Esfingofosfolípidos:

A diferencia de los glicerofosfolípidos, el alcohol constituyente es el esfingol o

esfingosina. El más común es la esfingomielina, la cual esta constituida por la molécula
de esfingol, más un ácido graso, una molécula de ácido ortofosfórico y colina unida a
este. La esfingosina es un alcohol de 18 Carbonos con insaturación entre C4 y C5, que
posee un grupo amina en el C2. A diferencia de los glicerofosfolípidos, donde los ácidos
grasos se unen por enlace éster a los OH del alcohol, en la esfingomielina el ácido graso
se une al grupo amina de C2 de la esfingosina. La esfingomielina forma parte del

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Representación de la molécula
de esfingomielina
sistema nervioso. El compuesto formado por la unión amida del ácido graso al grupo amina del C2 de
esfingol se denomina ceramida; al unirse a esta el ácido ortofosfórico y a este la colina, se forma la
esfingomielina mencionada previamente.

Glicolípidos:

Son lípidos que poseen componentes glucídicos y no tienen fosfato. La mayoría son glicoesfingolípidos
(gangliósidos y cerebrósidos). Son anfipáticos e integrantes de membranas.

Cerebrósidos

Son un conjunto formados por ceramida, a la cual se le une un glúcido, generalmente galactosa
(galactocerebrosido) por enlace glucosídico β al C1 del esfingol.

Si en vez de galactosa, se une glucosa a la ceramida, el compuesto se denomina

glucocerebrosido.

Estos compuestos abundan en la sustancia blanca del cerebro y vainas de mielina.

En algunos casos el glúcido constituyente puede estar esterificado con acido sulfúrico (antes
Representación
llamados sulfátidos). esquemática de un
cerebrosido

Esporádicamente, algunos glicolípidos, poseen unidos a la ceramida di-, tri-, o tetrasacaridos,

dando lugar a globósidos.

Gangliósidos

Son similares a los cerebrósidos pero poseen una porción glucídica mas compleja, compuesta por un
oligosacárido constituido por varias hexosas, ordenadas de la siguiente forma: glucosagalactosaN-
acetilgalactosaminaglucosaetc. Además de estar unidos a esta secuencia de hexosas, también lo
están a 1, 2 o 3 restos de acido siálico.

Poseen como función ser marcadores de superficie celular y sitios

de unión para toxinas y otras moléculas como agentes antivirales.

A la izquierda, representación

esquemática de un gangliosido

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Lipoproteínas

Es el medio de transporte de lípidos en sangre. Los lípidos hidrófobos se ubican en el interior y los
grupos proteicos polares, lípidos complejos y colesterol se sitúan en el exterior. Pueden encontrarse en
mitocondrias, microsomas y bandas mielínicas.

Sustancias asociadas a lípidos

Terpenos

Son compuestos derivados de la unión de 2 o más isoprenos, que va desde el carbono 4 de un isopreno
al carbono 1 del siguiente. Son también denominados polisoprenos.

Los polisoprenos pueden presentar estructura lineal como el caso del geraniol, fernesol y escualeno.o
también estructura cíclica como vitamina A y carotenos.

También se encuentran dentro del grupo de los terpenos los poliprenoles. Uno de ellos es el dolicol el
cual esta formado por una larga cadena de unidades isoprénicas (17 a 21).

Cuando el dolicol esta esterificado con fosfato, interviene en la síntesis de glicoproteínas.

Esteroles

Son derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno. Este se forma por la unión del perhidrofenaltreno y
el anillo del ciclo pentano. Es un importante constituyente de todos los esteroides (tales como esteroles,
hormonas sexuales, hormonas adrenocorticales, ácidos biliares, vitamina D)

Para lograr la estructura básica de esteroles, se añade al carbono 17 del

ciclopentanoperhidrofenantreno una cadena hidrocarbonada de 8 carbonos y se añade en el carbono 3
del ciclo un grupo hidroxilo.

Posee isomería geométrica y óptica (se deben considerar los C5 y C19). Adopta la posición de silla,
termodinámicamente la más favorable.

Pueden ser libres o ésteres de ácidos grasos de cadena larga.

Escapa al interés de este resumen profundizar sobre la estructura de esta molécula, por lo que se
aconseja para su mayor conocimiento dirigirse a la bibliografía adicional sugerida por la cátedra.

Colesterol

Es una molécula que posee el grupo hidroxilo del carbono 3 en Cis y una doble ligadura entre el carbono
5 y el carbono 6. Es insoluble en agua y sólido de color blanco.

19
Solo se encuentra en tejidos animales como constituyente principal de hormonas esteroides y ácidos
biliares que se sintetizan a partir de este.

Se encuentra relacionado con algunas patologías: cardiocirculatorias, litiasis biliar. Importante función
biológica.

Ergosterol

Posee una estructura similar a la de 7- deshidrocolesterol .Se convierte en

vitamina D en presencia de rayos UV y es el esterol mas importante en las
plantas.

Relaciones estructurales en las clases principales de lípidos.

20
 Proteínas

Las proteínas son macromoléculas esenciales para la vida, las cuales representan más de la mitad del
peso seco de los tejidos. Son polímeros de moléculas llamadas aminoácidos. Son compuestos de
importantísimo valor funcional: prácticamente todas las enzimas, numerosas hormonas, hemoglobina,
anticuerpos, receptores celulares, colágeno, etc. Son o están constituidas por proteínas.

Aminoácidos

Son compuestos que conforman las proteínas; poseen un grupo carboxilo (de carácter ácido) y un grupo
amino (básico). Estos grupos están unidos al Carbono α (el contiguo al grupo -COOH), por eso se
conocen como α aminoácidos. Los Carbonos α de todos los aminoácidos (menos de glicina) son quirales,
por lo que poseen actividad óptica (capacidad de desviar la luz polarizada). Esto permite la existencia de
enantiómeros o isómeros ópticos, los cuales pueden ser de tipo D (con el grupo NH 2 a la derecha) o del
tipo L (con NH2 a la izquierda). Sólo los L son usados por el organismo.

Clasificación de Aminoácidos

De todos los aminoácidos que se obtienen por hidrólisis de proteínas, la mayoría poseen un grupo
amina y un grupo carboxilo, lo que les da un carácter neutro. Pero otros poseen características
especificas, como ser su acidez o basicidad, etc. Es por esto que los aminoácidos se clasifican de la
siguiente forma:

- Aminoácidos alifáticos neutros con cadena no polar: Glicina*, Alanina**, Valina**, Leucina** e
Isoleucina**.

- Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar no ionizable: Serina* y Treonina*.

- Aminoácidos alifáticos neutros aromáticos: Triptófano**, Fenilalanina** Y Tirosina*.

- Aminoácidos con azufre: Cisteína* y Metionina**.

- Aminoácidos ácidos (dicarboxílicos): Ácido Glutámico* y Ácido Aspártico* y sus derivados (Glutamina*
y Asparragina*).

- Aminoácidos básicos: Lisina*, Arginina* e Histidina*.

- Prolina* (iminoácido). En lugar de función amino posee función imino (=NH).

[*Aminoácidos Polares; **Aminoácidos Apolares]

Propiedades de Aminoácidos

Las propiedades de los aminoácidos permiten predecir su comportamiento. Por ejemplo, Cisteína posee
la capacidad de formar puentes disulfuro por el azufre que presenta en su molécula.

Propiedades Ácido-Base: Los aminoácidos poseen comportamiento eléctrico muy particular. Esto se
debe a que poseen grupos ácidos y básicos, que se comportan como dadores y aceptores de protones

21
respectivamente. Generalmente se representa a los aminoácidos en estado no ionizado, lo que es
improbable en los medios biológicos. En la naturaleza estos compuestos se encuentran
predominantemente disociados con cargas positivas y negativas en la misma molécula. Por esto se
denominan iones dipolares, anfolitos, anfóteros o zwitterion. Su carga general depende del pH del
medio donde se encuentren. A pH ácido, se encuentran en un estado catiónico (+), ya que los grupos
- +
COO captan protones. A pH básico, se encuentran en estado aniónico (-), ya que los grupos NH3 ceden
protones. El punto isoeléctrico es aquel valor de pH al cual la disociación en cargas negativas y positivas
se equipara, es decir cuando la carga del aminoácido es nula. Este punto isoeléctrico es específico para
cada aminoácido.

Propiedades químicas de los aminoácidos: los aminoácidos están involucrados en diversas reacciones
químicas, algunas de las cuales dependen de su grupo amina, carboxilo o cadena lateral. Esta propiedad
permite que sean detectados, para lo cual generalmente se utiliza ninhidrina. Esta reacciona con los
grupos α-amina dando un color violeta intenso, mientras que al reaccionar con prolina da un color
amarillento. Otro método para reconocer aminoácidos en baja concentración es la fluorescencia.

Péptidos

Unión peptídica

Muchas veces lo aminoácidos pueden unirse mediante un enlace covalente de tipo amida denominado
unión peptídica. La misma se produce entre el grupo carboxilo de uno de los aminoácidos y el grupo
amina del siguiente, con perdida de agua.

Cuando se unen dos aminoácidos se denomina dipéptido; pero cuando son mas de dos los aminoácidos
que se unen se denominan polipéptidos o oligopéptidos. Cuando el peso molecular de dicha molécula
supera los 6.000 Da (aproximadamente 50 aminoácidos) se la denomina proteína.

Una característica común en los péptidos es el poseer dos extremos: uno N-terminal o aminoterminal ya
que posee libre el grupo amina. Este se considera como el principio de la cadena. El segundo extremo es
el C-terminal o carboxiterminal ya que posee el grupo carboxilo libre. Este es considerado el final de la
cadena.

22
Nomenclatura

Al ser los péptidos la unión de algunos aminoácidos, se denominan siguiendo la secuencia desde el
extremo N-terminal. Para nombrarlos se utiliza la raíz de su nombre con el sufijo –il y se lo separa a cada
uno con un guion. El último residuo se lo denomina con su nombre completo.

Propiedades ácido-base

Están dadas por los grupos de los carbonos terminales, y por los grupos de las cadenas laterales de los
aminoácidos. Tanto sea su punto isoeléctrico, la influencia del pH y demás, fue explicado en as
propiedades de los aminoácidos y es lo mismo para los péptidos.

Proteínas

Propiedades generales

Propiedades ácido-base: aquí se aplican los mismos conceptos utilizados en la sección de aminoácidos
en cuanto al efecto del pH y el punto isoeléctrico. Cabe aclarar que el hecho de que las proteínas tenga
grupos ionizables (carboxilo-terminal, amono-terminal, y cadenas laterales) esto le da una capacidad de
amortiguar la sustancia en la que se encuentra ya que captan o liberan H+ (protones) según la
concentración de estos en el medio. Esto es lo que se denomina buffer o amortiguador.

Electroforesis: al aplicarse un campo eléctrico a una solución de proteínas, se produce una migración a
los diferentes polos, dependiendo de la carga neta que posea la proteína de acuerdo a las condiciones
de pH en las que se encuentra.

Solubilidad: gran parte de las proteínas son solubles en agua o en soluciones acuosas. Esta estabilidad se
debe a la propiedad de las partículas dispersas de interactuar con moléculas de solventes polares como
el agua, formando una cubierta o aureola denominada capa de solvatación. Gracias a su alta constante
dieléctrica, el agua impide que las proteínas se agreguen y precipiten. La presencia de grupos
funcionales ionizados y de otros grupos polares favorece la formación de la capa de hidratación. Efecto
del pH: debido a que el pH determina carga eléctrica neta de la proteína, se puede decir que al punto
isoeléctrico de la misma la solubilidad es mínima. Efecto de sales: a bajas concentraciones las sales
favorecen la solubilidad, debido a una interacción de los iones con los grupos de la proteína. Las sales
neutras estabilizan la solución. Sin embargo a concentraciones altas decrece la solubilidad debido a la
eliminación de la capa de hidratación por la atracción de los iones inorgánicos. Efecto de solventes poco
polares: estos compuestos disminuyen la solubilidad, producen la precipitación y consecuentemente la
desnaturalización de la proteína, a menos que se trabaje a bajas temperaturas y a pH determinado.

23
Forma molecular

Según esta se las puede clasificar en globulares o fibrosas.

Proteínas globulares: son aquellas en las cuales el plegamiento de la molécula lleva a la formación de un
modelo compacto de forma esferoide u ovoide. Es característica de proteínas de gran actividad
funcional.

Proteínas fibrosas: sus cadenas están ordenadas de forma paralelas dando lugar a láminas o fibras
extendidas. Esta clase de proteínas son poco solubles o insolubles en agua y forman parte de las
estructuras de sostén.

Estructura Molecular

Las proteínas poseen distintos niveles de organización:

1. Estructura Primaria: se refiere a la composición global de los aminoácidos, su secuencia y

ordenamiento. Se forman estructuras lineales. Este nivel posee una gran importancia ya que
este es el que determina sus propiedades y características en cuanto a su función. Alteraciones
a este nivel puede producir un efecto en la capacidad funcional de la molécula y hasta hacerla
inservible.
2. Estructura secundaria: es la disposición espacial que adopta la cadena de forma repetitiva y
regular que toma la cadena polipeptídica. A este nivel se encuentran dos tipos de disposición.

Hélice α: la cadena se enrolla sobre un eje central como envolviendo un cilindro. El giro de la
cadena se produce en l sentido de las agujas del reloj (dextrógira). Esta estructura se mantiene
principalmente por uniones de tipo puentes de hidrógeno. Condiciones como presencia de
prolinas y residuos grandes y con cargas afectan la disposición espacial de la cadena impidiendo
que se forme la hélice α.

Lamina β: es una disposición mas extendida que la hélice α, que se da entre dos cadenas por
apareamiento de puentes hidrogeno, dando lugar a estructuras laminares con plegamiento en
zigzag (lámina plegada).

Disposición al azar: es cuando la cadena adopta una disposición al azar, la cual es la más
favorable a las características termodinámicas del medio en el que se encuentra. Muchas veces
una misma proteína puede adoptar distintas conformaciones en distintos segmentos.

3. Estructura Terciaria: es la estructura tridimensional de la proteína. La mantención de este tipo

de estructuras de se debe a diferentes fuerzas:

Fuerzas de Atracción o Repulsión Electrostática: se da por la oposición de grupos con carga

eléctrica opuesta, dando lugar a enlaces iónicos de tipo salino.

Enlaces de Hidrógeno: ciertos aminoácidos se atraen entre sí formando puentes de hidrógeno,

sea ya por el carboxilo o por el grupo amina.

24
 Presencia de Cadenas Hidrofóbicas o Hidrofílicas: las cadenas laterales apolares, al ser
hidrófobas escapan del agua y se ubican en el interior de la molécula; esto da lugar a
atracciones, generando fuerzas de Van der Waals; mientras que los grupos hidrófilos tienden a
estar en contacto con el agua, en el exterior de la molécula.

Puentes Disulfuro: se da por oposición de dos grupos sulhidrilo de cisteínas, que por oxidación
forman puente disulfuro. La cisteína es el único aminoácido que forma puentes disulfuro.

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria de

una proteína. I. atracciones electroestáticas; II.
Puente de hidrogeno; III. Interacciones de cadenas
o grupos no polares; IV. Puente disulfuro; V.
Grupos hidrofilicos orientados hacia el exterior.

Las proteínas pueden adoptar una conformación globular o fibrosa. La conformación fibrosa es
simplemente la sucesión de estructuras secundarias, mientras que la disposición globular debe
poseer segmentos al azar, pliegues, etc., para poder adoptar su estructura.

4. Estructura Cuaternaria: es la disposición espacial que toman las proteínas constituidas por más
de una cadena (proteínas oligoméricas); cada una de las cadenas representa una subunidad.
Para mantener la cohesión en este tipo de estructura son importantes los puentes de
hidrógeno, los puentes disulfuro, las fuerzas hidrostáticas, etc. Ejemplos de proteínas
cuaternarias son la insulina (2 unidades), la hemoglobina (4 unidades), etc.

Niveles de organización de una

proteína: (a) estructura
primaria; (b) estructura
secundaria; (c) estructura
terciaria; (d) estructura
cuaternaria.

Desnaturalización de Proteínas

La desnaturalización de las proteínas es la ruptura de todos los enlaces o fuerzas que mantienen las
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas (la estructura primaria no se ve

25
afectada); puede estar producida por agentes químicos o físicos. Factores capaces de producir
desnaturalización son temperatura muy elevada, pH extremo, etc.

Clasificación de Proteínas

Las proteínas se pueden dividir en dos grandes grupos: proteínas simples y proteínas conjugadas.

Proteínas Simples: son proteínas con muy pequeña o con ninguna cantidad de glúcidos. Inicialmente se
clasificaba así a las proteínas cuya hidrólisis producía solo aminoácidos, actualmente ese concepto ha
sido ampliado al mencionado más arriba. Entre otras encontramos: albúminas (proteínas del plasma),
histonas, globulinas, protaminas, etc.

Proteínas Conjugadas: son asociaciones entre una proteína simple (aproteína) y una porción no
proteínica (grupo prostético). Entre otros encontramos: nucloproteínas (asociadas a ácidos nucleicos),
lipoproteínas (asociadas a lípidos), metaloproteínas (asociadas a elementos metálicos), glicoproteínas
(asociadas a hidratos de carbono), cromoproteínas (asociadas a grupo prostético coloreado), etc.

Proteínas en Alimentación

Existen ocho aminoácidos esenciales, que no pueden ser producidos por el organismo, y por ende deben
ser incorporados a través de la alimentación. Estos son: triptófano, fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina y valina.

Estructura de Proteínas y su Función

Colágeno: es una proteína de tipo fibrilar, que adopta una estructura en hélice bastante particular, más
extendida que la hélice α. Tres de estas moléculas se asocian en superhélice llamada tropocolágeno, que
constituye su unidad estructural. El tropocolágeno se dispone en haces formando la fibra colágena de
gran resistencia mecánica. Forma parte del tejido conjuntivo, aportando sostén a las células, y es la
proteína más abundante en el reino animal.

Queratinas: existen dos tipos, α y β. En las α predominan las alfa hélices, que a la vez se enrollan
formando doble hélice. Se encuentran en pelo y uñas. Las β presentan como elemento estructural las
laminas beta, y se encuentran en plumas de aves y escamas de reptiles.

Hemoglobina: es una proteína conjugada de gran

valor funcional. Es un complejo hemoprotéico,
formado por una porción prostética, el grupo hemo, y
un grupo proteico, la globina. El grupo hemo (porción
prostética) es un derivado del grupo porfina, formado
por cuatro grupos pirrol unidos entre sí por puentes
metino (C-).

En el centro del anillo formado por los 4 pirroles se

ubica el hierro (ferroso) que transporta el oxigeno.

26
Globina, la porción proteínica, está constituida por 4 unidades poliméricas, que varían dependiendo del
tipo de hemoglobina. Las 4 unidades están unidas estrechamente formando un nicho donde se aloja el
Hemo. Cada subunidad esta formada por hélices α unidas por regiones de disposición al azar; los
residuos polares están orientados hacia la superficie mientras que los apolares se ubican en el interior
de la molécula.

La función de la hemoglobina es el transporte de oxígeno en sangre, también transporta CO2 . La unión

del Oxígeno a la hemoglobina desoxigenada (desoxi-Hb), provoca cambios en la molécula que facilita el
acceso de O2 a otras moléculas de hemoglobina; esto se denomina efecto cooperativo.

27
Ácidos Nucleicos

Los ácidos nucleicos son macromoléculas de carácter ácido formadas por Carbono, Hidrógeno, Oxígeno,
Nitrógeno y Fósforo. Están presentes en todos los seres vivos, y se generan por la polimerización (en
cadena lineal) de nucleótidos, que son las unidades estructurales de los Ácidos Nucleicos. Son moléculas
muy grandes y de altísimo valor biológico, ya que son responsables de depositar y transmitir la
información genética, y participan en la síntesis de proteínas, por ende, determinan el potencial de cada
ser vivo.

Los nucleótidos se componen de:

-base nitrogenada, las cuales se dividen en púricas, derivadas del núcleo purina (Adenina y Guanina) y
pirimídicas, derivadas del núcleo pirimidina (Timina, Uracilo y Citosina). Pueden absorber radiación UV
gracias a la naturaleza aromática de sus bases.

-aldopentosa, la cual puede ser Ribosa (presente en el ARN) o Desoxirribosa (presente en el ADN); se
une al N 9 de bases púricas o al N 1 de bases pirimídicas por enlace glicosídico β, constituyendo un
nucleósido. El enlace permite libre rotación y por ende la presencia de dos formas: sin (izquierda) y anti
(derecha, la más favorable termodinámicamente).

-ácido ortofosfórico, que se une a la pentosa en el -OH del Carbono 5. La molécula formada por pentosa,
base nitrogenada y ácido ortofosfórico se denomina nucleótido.

La unión entre los distintos nucleótidos se entabla por enlaces fosfodiéster: el fosfato forma un puente
del Carbono 5 de un nucleótido al Carbono 3 del anterior. El extremo 5’ tiene libre el fosfato, mientras
que el 3’ tiene libre el OH- del C3.

De acuerdo a la pentosa que integre el ácido nucleico, se distinguen dos de ellos: el ácido
desoxirribonucleico (ADN) si la pentosa es desoxirribosa y el ácido ribonucleico (ARN) si la pentosa es
ribosa.

Ácido Desoxirribonucleico (ADN)

El ADN es una molécula lineal de gran longitud pero densamente empaquetada, que se encuentra casi
en su totalidad en el interior del núcleo de las células formando la cromatina, y en una muy pequeña
proporción en el interior de las mitocondrias y cloroplastos. Todas las células somáticas de una misma
especie poseen la misma cantidad de ADN, que en el caso de la especie humana es de 6pg. Cabe aclarar

28
que las células sexuales poseen la mitad. Como dijimos anteriormente es una molécula de gran longitud,
pero no así de gran espesor (2 nm).

Las bases nitrogenadas que lo constituyen son Adenina (A), Timina (T), Guanina (G) y Citosina (C). Si bien
la proporción de bases nitrogenadas en cada especie varía, siempre existe una equivalencia: la suma de
las moléculas de bases púricas (Adenina y Guanina) es siempre igual a la de las bases pirimídicas
(Citosina y Timina). Además se mantiene una relación uno a uno entre Adenina-Timina y Citosina-
Guanina.

Estructura del ADN

Una molécula de ADN está formada por dos cadenas polinucleotídicas (de muchos nucleótidos)
enrolladas en hélice alrededor de un mismo eje, de allí que se diga que la molécula de ADN es una doble
hélice (teoría propuesta por Watson y Crick). Las bases nitrogenadas son apolares y se orientan hacia el
centro de la molécula, mientras que las desoxirribosas y los fosfatos (polares) se ubican hacia el exterior.
Cada vuelta de hélice posee una longitud de 3,4 nm y cada base se distancia de la siguiente en 0,34 nm,
por lo que hay 10 bases por vuelta de hélice. La hélice es dextrógira (se enrolla en el sentido de las
agujas del reloj) y las dos cadenas son antiparalelas, es decir una se encuentra en sentido 5’ – 3’ y la otra
en sentido 3’ – 5’. Se considera como estructura primaria de la molécula a su secuencia de nucleótidos
(que se nombra desde 5’ a 3’); esta estructura es de gran importancia ya que determina la información
genética contenida en el ADN.

En el ADN, las bases nitrogenadas ubicadas en el centro de la molécula se aparean entre sí. El espacio
existente entre las dos cadenas permite sólo la unión de purinas con pirimidinas. La unión se produce
por puente de hidrógeno, entablándose 2 uniones en A=T y 3 uniones en C≡G, por lo que este último
enlace es más fuerte (y requiere más energía para ser roto).

La doble hélice es muy estable, gracias a la gran cantidad de puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der
Waals y atracciones hidrofóbicas. La doble hélice es compacta y flexible, y puede enrollarse, lo cuál es
muy importante para interaccionar con otras moléculas e incluso “empaquetarse”. Las dos cadenas que
forman la doble hélice son complementarias, no iguales. Existe en la molécula de ADN un surco mayor y
uno menor, determinados por el enrollamiento de las cadenas. En el mayor se suelen insertar proteínas.

Se pueden considerar dos formas de doble hélice: “a” y “b”, donde “a” es más corta y con 11 pares de
bases por vuelta, y “b” es la antes descripta (que es la más frecuente en la naturaleza). Una tercera
forma en la molécula de ADN es la “z”, que es aún más delgada que la “a” y la “b”, y posee 12 pares de
bases por vuelta. Es levógira y en zigzag. Interacciona con proteínas que regulan su propia actividad.

29
Desnaturalización y Renaturalización

La desnaturalización del ADN es reversible en condiciones controladas. Se produce por debilitamiento

de las fuerzas que unen la doble hélice dado por: calentamiento, exposición a álcalis fuerte, urea o
formamidas, que producen la separación de las cadenas. La desnaturalización puede ser seguida por
espectrofotometría a 260 nm de λ. El ADN desnaturalizado absorbe más UV que la doble hélice unida.
Este fenómeno se llama hipercromicidad. En una gráfica que exprese la absorción de UV a distintas
temperaturas, se produce a mayor temperatura un aumento inicial de absorción, y al llegar al máximo
de desnaturalización por más que Tº aumente, no aumenta más la absorción, demostrando que las
cadenas se han separado del todo. La Tm (temperatura media o de fusión) es la temperatura en la que
la mitad del ADN está desnaturalizado. El ADN con mucho C≡G tiene mayor Tm que el que tiene mucho
T=A, debido a la mayor energía de los enlaces C≡G.

La renaturalización de ADN es la reasociación de las cadenas, reestableciéndose la estructura original de

la doble hélice. El templado del ADN es la renaturalización por enfriamiento lento. Este método es
utilizado para conocer aspectos estructurales de la cadena de ADN (como repetición de segmentos, por
ejemplo). Los segmentos altamente repetitivos (SAT), que se ubican en telómeros y centrómeros,
aumentan la velocidad de renaturalización.

La hibridación del ADN es la unión de dos cadenas desnaturalizadas de distintas especies. Esto permite
determinar la cercanía evolutiva.

Cromatina

La cromatina es un complejo nucleoprotéico formado por la asociación de moléculas de ADN, que

conforman posteriormente los cromosomas (cromatina condensada). Su forma varía a lo largo del ciclo
celular. Posee histonas (proteínas básicas), que interactúan con el ADN por sus cargas (poseen cargas
positivas mientras que el ADN posee carga negativa). Se distinguen 5 tipos: H1, H2A, H2B, H3 y H4.
Poseen otras proteínas asociadas con funciones estructurales, reguladoras de la actividad génica y de
síntesis de ADN y ARN.

Diversos estudios permitieron describir como se “empaqueta” el ADN en la cromatina, proceso

maravilloso ya que debemos tener en cuenta que cada cromosoma posee una molécula de ADN que
desenrollada mediría 4 cm. El empaquetamiento es un superenrollamiento donde el ADN da dos giros
sobre los octámeros de histonas (lo que implica una longitud de 146 pares de bases); esta estructura
(dos vueltas de hélice) se denomina superhélice. El nucleosoma es el complejo formado por el octámero

30
de histonas y la superhélice, mientas que el cromatosoma es el nucleosoma con una H1 asociada
(interviene en la “entrada” y “salida” del ADN del nucleosoma). Se denomina ADN espaciador a la
secuencia de 50 a 60 pares de bases que separa los nucleosomas. El conjunto de los nucleosomas
separados por dicho ADN posee un aspecto de Rosario (siendo el ADN espaciador el hilo y los
nucleosomas las cuentas).

El solenoide (o fibras de ADN de 30 nm) es el conjunto de 6 nucleosomas que se enrollan. Las H1 forman
el centro del solenoide. Los solenoides se pliegan en asas o bucles que forman los cromosomas.

Los cromosomas metafásicos son el resultado de la duplicación de la cromátida a nivel del centrómero.
Segmentos llamados telómeros, que se encuentran en los extremos de los cromosomas, protegen al
ADN de la degradación. La heterocromatina es cromatina que permanece condensada, y corresponde a
ADN inactivo. Un ejemplo de heterocromatina son los corpúsculos de Barr, que son nada menos que
uno de los cromosomas X femeninos que permanece inactivado.

ADN Circular

En bacterias el ADN esta formado por una doble cadena circular no asociado a nucleosomas, pero que sí
poseen ciertas pequeñas proteínas (lo que pone en duda el concepto de ADN “desnudo”). Puede estar
relajado o enrollado en superhélice.

En los plásmidos, presentes en bacterias, el ADN se dispone en pequeñas moléculas circulares

extracromosómicas independientes. Le dan a la bacteria resistencia a antibióticos.

El ADN de las mitocondrias es similar al bacteriano, pero más pequeño (16 kpb). Contiene información
para síntesis de ARN y algunas proteínas mitocondriales.

Genoma

El genoma es la totalidad de ADN en cada célula. Representa el capital genético de cada individuo. En
células haploides humanas consiste de 3.000.000 Kbp.

Ácido Ribonucleico (ARN)

Es un polinucleótido, al igual que el ADN, pero que se diferencia de éste en que posee ribosa en lugar de
desoxirribosa, el Uracilo reemplaza a la Timina, su cadena polinucleotídica es simple, si bien a veces se
pliega sobre si misma dando el aspecto de doble hélice; presenta mayor flexibilidad y funcionalidad, no
mantiene relación molar entre bases nitrogenadas, y es menos estable.

Existen varios tipos:

Ácido Ribonucleico Mensajero (ARNm)

31
Representa el 5% del total. Se encuentra en núcleo y citoplasma. Transmite información desde el ADN
hacia el sistema de síntesis proteica. Sólo el 20% del ARN original forma el ARNm, el resto es degradado.
Se procesa por splicing, que consiste en seccionar algunos trozos de la cadena y eliminarlos (ver
Replicación y Transcripción). Al extremo 5’ terminal se le añade 7 metil- guanosina trifosfato, que lo
protege y lo marca para ser reconocido por los ribosomas. Al 3’ terminal se le añade la cola de poli A
(porque posee gran cantidad de Adenina) que le da estabilidad. Es el más lábil de los ARN (el bacteriano
aún más que el eucariótico). Puede producirse en algunos casos hibridación ADN-ARN si existen
secuencias complementarias.

Ácido Ribonucleico de Transferencia (ARNt)

Es el de menor masa molecular (75 nucleótidos). Interviene en la síntesis de proteínas transportando

aminoácidos desde el citosol hacia el lugar de ensamble. Actúa como molécula adaptadora. Existen
distintas especies, cada una es específica para cada aminoácido. Semeja en su estructura a una hoja
trilobulada. Posee tres asas (que son porciones desplegadas de la molécula), donde la central es el
“anticodón”, responsable de la especificidad de aminoácidos y de la función de adaptador. Esta hoja
trilobulada posee un tallo (brazo aceptor) en el que el extremo 5’ terminal contiene Citidina o
Guanosina, y el 3’ terminal posee una secuencia CCA, a la que se une el aminoácido a transportar. Hoy
en día se habla de una estructura en forma de L, con el brazo aceptor en un extremo y el asa del
anticodón en el otro. Esta estructura es más fiel a la realidad, pero la anterior sigue siendo más útil en la
enseñanza.

Ácido Ribonucleico Ribosomal (ARNr)

Es la especie más abundante (80% del total de ARN). Es el núcleo prostético de nucleoproteínas
componentes de ribosomas (55%). Un ribosoma posee un coeficiente de sedimentación de 80S
(unidades Svedberg), y están formados por una subunidad 60S (de 3 moléculas de ARN y 45 proteínas
diferentes) y una subunidad 40S (de 1 molécula de ARN y 30 proteínas diferentes). Los ribosomas
bacterianos poseen un coeficiente de 70 S. El ARNr presenta plegamientos definidos y varios segmentos
en doble hélice. El ARNr de cada partícula ribosomal posee importancia funcional y estructural; si se
juntan en medios adecuados todos los componentes (ARN y ciertas proteínas) de las partículas
ribosomales, estas se ensamblan espontáneamente. Los polisomas o polirribosomas son el conjunto de
varios ribosomas unidos a ARNm.

Otros tipos de ARN

ARNsn (small nuclear): Son ricos en Uracilo y tienen menos de 300 nucleótidos. Forman
ribonucleoproteínas pequeñas. Intervienen en el procesamiento del ARNm en el núcleo.

ARNnh (nuclear heterogéneo): Es muy heterogéneo y alcanza gran tamaño. Incluye las moléculas
precursoras de ARNm, intermediarias del splicing (maduración del ARNm) y los ARNm maduros.

32
Virus

Son partículas de ARN o ADN (nunca ambos) rodeadas de proteínas (que forman su cápside), con
capacidad de reproducirse a expensas de las células que invaden. Se ha debatido mucho en cuanto a
considerar o no a los virus como seres vivos, ya que si bien poseen ciertas características de estos, no
pueden vivir sin infectar una célula (de ahí que se diga que son parásitos intracelulares obligados).
Poseen un cápside formada por capsómeros que rodean a su ácido nucleico a modo de cápsula.
Presentan conformaciones geométricas, por ejemplo: icosaédricas, cilíndricas, etc. Virión: es el virus
completo, pero inactivo, fuera de la célula. Existen virus que infectan bacterias, se denominan
bacteriófagos o fagos y son de utilidad en biología molecular.

Nucleótidos libres

Forman parte de compuestos difosforados y trifosforados (energéticos). Pueden actuar como coenzimas
(mensajeros químicos) o en procesos de síntesis, transmitiendo moléculas. El más conocido de ellos es el
ATP (adenosina trifosfato).

33
 La información genética: replicación y trascripción.

La replicación del ADN es la capacidad de transmitir sin que ocurra modificación alguna de una
generación celular a otra, la información contenida en el ADN nuclear, mediante mecanismos de síntesis
de nuevo ADN. Se considera que la replicación de ADN es semiconservadora porque una de las hebras
que forman a la nueva molécula es nueva, mientras que la otra procede de la cadena progenitora.

El ciclo celular es regulado por un complejo proteínico: las ciclinas y las quinasas dependientes de
ciclinas.

El proceso de replicación de ADN se realiza en sentido 5’→3’, del siguiente modo:

1. Actúa la helicasa (que es una enzima ATPasas que rompe los puentes de Hidrógeno) uniéndose
al sitio de origen de replicación y empieza a separar las cadenas formando replicones (también
llamados burbujas de replicación). Por cada replicón se forman dos horquillas que avanzan en
sentidos opuestos alejándose del origen.

2. Actúa la topoisomerasa aliviando las tensiones generadas por el enrollamiento. Esto se logra
mediante cortes en la cadena y sus posteriores uniones. Se conocen dos tipos de
topoisomerasa:

 Tipo I: corta una de las hebras de la doble hélice y alivia la tensión por rotación libre de
la cadena seccionada sobre la otra. No usa ATP.

 Tipo II (o girasa): secciona ambas hebras. Usa ATP. La girasa de bacterias es inhibida
por antibióticos como el ácido nalidíxico.

3. Actúan la SSB (Single Strand Binding) en bacterias y la RPA (Proteína A de Replicación) en

células eucariotas. Ambas enzimas mantienen las cadenas separadas.

4. Actúa la enzima primasa (asociada a la enzima ADN polimerasa α) sintetizando un cebador o

primer (que es un segmento de ARN de 10 nucleótidos), al que luego la ADN polimerasa α
agrega 20 desoxirribonucleótidos. Se logra así un trozo de hebra de 30 nucleótidos.

5. Actúa el RFC (Factor de Replicación C), que se une al extremo 3’ de este ARN-ADN iniciador y
desplaza al complejo polimerasaα-primasa que sintetizó el primer. El RFC carga la proteína
PCNA (Antígeno Nuclear de Células Proliferantes) sobre la doble hélice en formación.

6. Actúa el PCNA rodea al ADN y promueve el ingreso de la enzima ADN polimerasa δ,

formándose así el complejo ADNpolimerasaδ-PCNA. Este último complejo asegura que la
síntesis sea ininterrumpida, lo que se denomina “procesividad”. Dado que las hebras moldes

34
 serán recorridas en dirección 3’→5’, una será adelantada (lo que implica que tendrá una
síntesis ininterrumpida) mientras que la otra será retardada o rezagada (sintetizada por
fragmentos, a los que se los llama fragmentos de Okazaki). Los replisomas son un conjunto de
proteínas que intervienen en la replicación.

7. Actúan las ribonucleasas H1 y FEN1 que eliminan los fragmentos de ARN iniciadores y realizan
la síntesis de segmentos de ADN en los espacios vacantes. La brecha producida por la
eliminación del ARN es cubierta por ADN sintetizado por enzimas polimerasas δ o enzimas
polimerasas ε.

8. Actúa la enzima ADN ligasa, que une, mediante enlaces fosfodiéster 3’→5’, los segmentos del
ADN que fueron formados en el proceso, utilizando ATP.

Otras enzimas ADN polimerasas son, por ejemplo, la ADN polimerasa δ (que sintetiza ADN mitocondrial
circular y tiene actividad exonucleasa 3’→5’), la ADN polimerasa ε (que síntetiza y repara ADN, teniendo
también actividad exonucleasa 3’→5’), la ADN polimerasa β (que repara al ADN). La reparación de ADN
se conoce como “Proof-reading” (“prueba de imprenta”). La enzima ADN polimerasa δ, mientras inserta
nucleótidos complementarios sobre la hebra guía, realiza una prueba de detección de errores. Las
enzimas polimerasa δ, polimerasa γ y polimerasa ε tienen actividad exonucleasa 3’→5’, que les permite
eliminar la última base incorporada si no está adecuadamente apareada. Los daños que pueden
encontrarse en la cadena de ADN son: errores de apareamiento, escisión de bases, escisión de
nucleótidos, ruptura de las dos cadenas de ADN. Algunos complejos que reparan estos daños son las
enzimas endonucleasas y las enzimas exonucleasas (que separan la base o segmento mal apareado o
defectuoso), las enzimas polimerasas (que incorporan la o las bases correctas) y las enzimas ligasas (que
unen los trozos a exponer con los extremos cortados de la hebra de ADN en reparación).

La recombinación de ADN (proceso también llamado “Crossing Over”) contribuye a aumentar la

variabilidad genética en organismos sexuales.

Los telómeros son trozos de ADN sin información, que repiten la secuencia TTAGGG. Están presentes en
células con gran actividad mitótica y su función es prevenir el acortamiento progresivo de los
cromosomas.

Las telomerasas son enzimas que contienen en su estructura un trozo de ARN utilizado como molde
para ensamblar las porciones con las cuales se elonga la cadena de ADN.

Las endonucleasas de restricción (o enzimas de restricción o restrictasas) catalizan la hidrólisis de

uniones fosfodiéster entre desoxirribonucleótidos en sitios específicos de la doble hélice. Su función en
las bacterias es protegerla de la invasión de ADN extraño. El ADN de la propia bacteria es metilado en las
bases en los lugares de corte de la endonucleasa; se enmascaran así los posibles sitios de ataque y se
previene la autodestrucción de su material genético. Los segmentos de las dos hebras tienen la misma

35
secuencia (en sentido 5’→3’), lo que se conoce como fragmentos palindrómicos. Éstos se utilizan para
cortar moléculas de ADN en lugares definidos.

La trascripción es la síntesis de ARN a partir de ADN. Se dice que la trascripción es asimétrica porque se
sintetiza ARN sobre una cadena de ADN. La hebra sentido es la no trascripta, y que a su vez tiene la
misma secuencia que el ARN sintetizado. La hebra antisentido es la que sirve de molde. La reacción es
catalizada por enzimas ARN polimerasas dependientes de ADN.

Trascripción en procariotas:

La enzima ARN polimerasa es un complejo oligomérico integrado por subunidades diferentes, en las que
una contiene el sitio catalítico responsable de la formación de enlaces fosfodiéster 5’→3’, otra fija la
enzima a la cadena de ADN molde y la subunidad σ reconoce el lugar preciso donde debe iniciarse la
trascripción (lugares conocidos como promotores).

Los promotores están ubicados a cierta distancia del lugar donde debe comenzar la trascripción. Éstos
poseen módulos (también llamados “boxes”), que son secuencias consenso, es decir ordenamientos de
bases en los cuales cada posición se indica con el resto nucleotídico que se encuentra con mayor
frecuencia cuando se comparan muchas secuencias con igual función en diversas células y organismos.

La enzima ARN polimerasa se une al ADN y lo desenrolla. La enzima toma como patrón sólo una de las
hebras de ADN, que son separadas. Luego de la trascripción la enzima ARN polimerasa reestablece la
doble hélice. La enzima comienza la polimerización insertando un nucleótido con base púrica (ATP o
GTP) como primera unidad de la cadena, sin utilizar ningún primer. Este nucleótido conserva sus 3
fosfatos, lo cual sirve como señal del extremo inicial.

La polimerización progresa en dirección 5’→3’ de la cadena neoformada.

Cuando se han unido 10 nucleótidos, la subunidad σ se desprende dejando libre el segmento de fijación
inicial. Es por esto que simultáneamente pueden unirse muchas enzimas ARN polimerasas a una misma
hebra.

El final de la síntesis está determinado por una secuencia específica en el ADN llamada señal de
terminación o “stop”. Cerca de ésta existen sectores repetidos ricos en guanina y citosina, lo que genera
porciones autocomplementarias que puede volverse sobre si misma, aparearse y formar una horquilla
cerca de su terminación, lo que detiene a la enzima ARN polimerasa.

Ciertas proteínas (como la ρ) liberan la cadena de ARN recién sintetizada.

Trascripción en eucariotas:

La enzima ARN polimerasa se presenta en al menos tres tipos (que no tiene la capacidad de corregir
errores):

La tipo I, que está presente en el nucleolo y cataliza la síntesis de ARN 5,8S, 18S y 28S. Es insensible a la
α amanitina (tóxina del hongo Amanita phalloides).

36
La tipo II se encuentra en el nucleoplasma. Sintetiza ARN precursor de ARNm y es completamente
inhibida por esta toxina aún a bajas concentraciones.

La tipo III se ubica en el núcleo, donde sintetiza ARNt, ARNr 5S, ARNsn y ARNsc. Es sensible a altas
concentraciones de esta toxina.

Existe también una enzima ARN polimerasa tipo IV. Ésta se presenta en mitocondrias y tiene por función
transcribir el ADN de estas organelas.

Los factores de trascripción (TF I, II y III) se unen al ADN y a la polimerasa. Ubican a ésta en la posición
correcta en el promotor, colaboran en la separación de las dos hebras de la doble hélice y promueven la
iniciación de la trascripción. Cumplen un papel semejante al de la subunidad σ, pero, a diferencia de
ésta, no forman parte de la enzima ARN polimerasa. Hay un factor de trascripción común a las 3
polimerasas nucleares: el TBP (TATA Binding Protein).

Los activadores y represores son proteínas reguladoras que se unen a miles de bases del promotor
(corriente arriba, abajo o aún dentro del trozo de ADN trascripto). Para un mismo gen pueden existir
varias secuencias reguladoras. Las zonas de ADN sobre las cuales se ejercen acciones activadoras son
llamadas potenciadores. La molécula de ADN se dobla en asa permitiendo el acercamiento de los
potenciadores a los promotores.

Durante la trascripción y el “empaquetamiento” del ADN, el superenrollamiento de los nucleosomas

puede entorpecer la iniciación de la trascripción cuando el sitio promotor queda cubierto. En este caso
las histonas son desplazadas de su posición para dejar libres las zonas promotoras y permitir el acceso
del complejo de trascripción. Ya iniciada la síntesis, los nucleosomas no bloquean la elongación.

La síntesis de ARN precursor del mensajero es catalizada por la enzima ARN polimerasa II. Se sintetiza
una molécula de ARN precursor, más larga que el ARNm maduro. El promotor comprende 3 sitios: la
caja TATA (que alinean la enzima ARN polimerasa para que la síntesis comience en el sitio correcto), la
caja CAAT y la caja GC. Las últimas dos determinan la eficiencia con la cual es utilizado el promotor.

Para la formación del complejo se une TF II D (formado, entre otros, por TBP y TAF). Luego, se agrega el
complejo de iniciación de la trascripción (TF II A, TF II B, TF II F, TF II E, TF II H y enzima polimerasa II). La
enzima polimerasa II fosforilada se desprende del complejo y comienza la trascripción desplazándose
sobre la hebra guía de ADN.

Durante la formación del cap (“capuchón”) el extremo 5’ es modificado por unión de GTP, lo que sirve
para el reconocimiento de este extremo por el complejo de traducción y también para darle estabilidad
al ARNm (protegiéndolo de la acción de enzimas fosfatasas y enzimas exonucleasas).

Para la inserción de la “cola” de poli A se requiere que una enzima poli A polimerasa sintetice un
segmento de 100 a 200 nucleótidos de adenina, que se adicionan al extremo 3’ y le dan estabilidad al
ARN.

El splicing es la eliminación de trozos internos de la molécula y el empalme de los extremos seccionados.

37
La síntesis de ARN de transferencia es catalizada por la enzima ARN polimerasa III. El promotor posee 2
sitios: la caja A y la caja B (corriente abajo del sitio de iniciación, dentro de la zona correspondiente a los
propios genes). La formación del complejo comienza cuando el TF III C se une a las cajas A y B. Esto
permite que se ensamble el TF III B (que contiene a TBP, cuya función es favorecer la unión y el
posicionamiento de la enzima polimerasa III para iniciar la trascripción). En el procesamiento del ARNt
precursor se sintetiza un ARNt precursor que debe ser procesado en el núcleo antes de pasar al
citoplasma. Se adiciona así la secuencia CCA característica del extremo 3’ de todos los ARNt. El extremo
5’ se genera por acción de enzimas ribonucleasas P (ribozimas).

La síntesis de ARN ribosomal posee un promotor llamado UCE (“Elemento de Control Corriente Arriba”).
En la formación del complejo, dos factores se unen a la secuencia promotora: el UBF (Factor de Unión
Corriente Arriba) y el SL1 (Factor 1 de selectividad). A ambos factores se les fijan la enzima polimerasa I
y otras proteínas. En el procesamiento del ARNr precursor se sintetiza una cadena larga que sufre cortes
y mutilaciones. Existen además otros factores de trascripción, los URE (Elementos Regulatorios
Corriente Arriba).

La enzima ADN trascriptasa reversa sintetiza ADN sobre un molde de ARN. Está presente en retrovirus.
El ADN proviral posee secuencias idénticas en ambos extremos denominados terminales largos
repetidos.

38
Enzimas:

Son catalizadores biológicos (aceleran reacciones químicas), los cuales tienen gran especificidad y
efectividad. Disminuyen la energía de activación de los
sustratos sobre los que actúan. Las enzimas poseen un
sitio activo, que es el sitio que realiza la función de
catálisis específica de la enzima sobre el sustrato. La
forma en que funcionan las enzimas puede ser
explicada principalmente en dos modelos: uno más
antiguo, el de llave-cerradura, y uno más
contemporáneo, el de ajuste inducido.

Modelo de Llave-Cerradura: compara la unión de la enzima con el sustrato con la complementariedad

que existe entre una llave y su cerradura, lo que explica los casos de enzimas con alta especificidad
(complementarias a su sustrato). Su rigidez no es compatible con los conocimientos actuales de biología
molecular. Data del siglo XIX.

Modelo de Adaptación o Ajuste inducido: este modelo presenta a la enzima como un ente más flexible,
adaptable a su sustrato, orientando los residuos esenciales para una unión con el mismo. Sólo el
sustrato adecuado es el capaz de inducir los cambios conformacionales en la enzima que permitan la
unión de ambos compuestos.- MODELO ACEPTADO ACTUALMENTE-

Clasificación y nomenclatura

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Las enzimas se denominan generalmente utilizando el nombre del sustrato más la terminación -asa-. Ej:
amilasa. Otras se denominan por el tipo de reacción que catalizan más la terminación previamente
mencionada. Ej: deshidrogenasa. Sin embargo existe una forma más “correcta” de nombrarlas, la
Clasificación internacional que les otorga un nombre descriptivo, un nombre trivial y un código de
número.

Las enzimas pueden clasificarse en 6 grupos: oxidoreductasas (participan en reacciones de

oxidorreducción), transferasas (transfieren grupos químicos específicos desde un sustrato donante a un
compuesto aceptor), hidrolasas (hidrolizan enlaces C-O/ C-S/ C-N/ O-P, formando agua), liasas (rompen
enlaces C-C/ C-S/ C-N, sin liberar agua), isomerasas (interconvierten isómeros), sintasas, que producen
una reacción inversa a las liasas (adicionan un sustrato a un doble enlace de otro sustrato) o ligasas
(catalizan la unión de dos moléculas); esta última emplea energía de hidrólisis de nucleósidos
trifosforados. Las primeras, segundas, quintas y sextas requieren de Co Enzimas para actuar.

Naturaleza química

No todas las enzimas son proteínas (Ej: ribozimas). Dentro de las enzimas proteicas, estas pueden ser
proteínas simples u oligómeros.

Coenzimas (CoE): son moléculas no proteicas, pequeñas, fundamentales para el funcionamiento de

algunas enzimas. Forman enlaces covalentes CoE-enzima (grupos prostéticos).

Por ende: Holoenzima (enzima total) = Apoenzima (proteína termolábil que no dializa) + Coenzima
(porción no proteica, termoestable).

Factores que modifican la actividad enzimática

Concentración de la enzima: debido a que la velocidad es

directamente proporcional a la concentración de la enzima
([E]), a mayor concentración de enzima, mayor actividad

enzimática, y viceversa.

Concentración de sustrato: inicialmente, la actividad enzimática

crece de manera exponencial al aumentar la concentración de
sustrato. Sin embargo, cuando la cantidad de sustrato es muy
elevada, las enzimas alcanzan su punto de saturación, llegando
a un estado estacionario donde la concentración de sustrato no
modifica la velocidad de actividad de la enzima.

40
 Temperatura: la actividad enzimática aumenta junto a la
temperatura, hasta que la enzima alcance su temperatura
óptima, es decir la temperatura a la cual la enzima tiene
máxima actividad. A partir de alcanzado este punto, a mayor
temperatura la actividad enzimática decae debido al proceso
de desnaturalización.

pH: La actividad óptima de una enzima ronda la neutralidad

(entre 6-8), con algunas excepciones, como la pepsina (pH
1,5). Los pH extremos causan desnaturalización de la enzima,
y por ende su inactivación. Esto se debe a que los cambios
bruscos de pH afectan la ionización de los grupos funcionales
de la enzima y el sustrato, provocando una distribución de
cargas inadecuada para la interacción del complejo E – S.

Tiempo: siempre y cuando aún exista sustrato, a mayor tiempo de exposición a la enzima,
mayor actividad. Una vez acabado el sustrato, la actividad se detiene por completo.

Inhibidores de la Actividad Enzimática

Antes de explicar los distintos tipos de inhibición de la actividad enzimática, es necesario explicar un
concepto importante a la hora de caracterizar las enzimas en las distintas condiciones del medio en que
se encuentran: la constante de Michaelis (Km).

Esta constante se define como la concentración a la que la velocidad de la reacción enzimática es la

mitad de la Vmax. Esto permite caracterizar a las enzimas de una forma más exacta debido a que la
concentración de sustrato a Vmax no puede ser medida exactamente.

Esta constante representa la afinidad que tiene la enzima con su respectivo sustrato, mostrando una
relación inversa entre la Km y la afinidad enzimática: valores bajos de Km demuestran una alta afinidad
de la enzima por el sustrato, y valores elevados de esta muestran baja afinidad.

Los inhibidores enzimáticos son compuestos que poseen la capacidad de detener o disminuir la
actividad de una enzima, muchas veces uniéndose a un sitio funcional de la misma. Muchos de estos son
utilizados como tratamiento para algunas enfermedades, como por ejemplo la gota (ver más adelante).
Existen distintos tipos de inhibidores:

41
Irreversibles: producen cambios permanentes en la enzima con deterioro definitivo de su actividad
catalítica. Ej: venenos organofosforados (insecticidas). Inhibidores suicidas: tienen semejanza
estructural con el sustrato, se unen covalentemente con la enzima y la bloquean irreversiblemente. Ej:
alopurinol (inhibidor de la xantina oxidasa, utilizado en el tratamiento de la gota).

Reversibles: Existen 3 tipos:

Competitivos: aumentan la kM (constante de Michaelis) pero no modifican la Vmax (velocidad máxima)

de la enzima. Subtipos: Con semejanza estructural con el S (sustrato), compiten con éste por el sitio
activo. Ej: succinato deshidrogenasa inhibida por malonato. Sin semejanza estructural con el S y
compiten por el sitio activo. Ej: salicilato. Fijación a sitio activo diferente al del sustrato: produce
cambios conformacionales.

Este tipo de inhibidores produce una aparente disminución de la afinidad de la enzima por el S causada
por la interacción EI (complejo enzima-inhibidor). Pueden usarse como antibióticos o para controlar
neoplasias (algunos bloquean la producción de ác. fólico). La acción de este tipo de inhibidores puede
revertirse aumentando la [S].

No competitivos: Se unen a la enzima en un lugar diferente al del sitio activo. Disminuyen la Vmax sin
modificar la kM. No es revertida por aumento de [S]. Se puede unir tanto a la enzima como a ES
(Complejo enzima-sustrato). Se puede revertir aumentando [enzima]. La kM no se modifica porque se
sigue formando ES como si el inhibidor no estuviera. Ej: metales que se unen al grupo SH (sulfhídrilo),
CN- (cianuro) y EDTA. Existen los inhibidores mixtos que modifican kM y Vmax.

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Anticompetitivos: producen disminución de kM y de Vmax. Se unen a ES. Producen un aparente
aumento de la afinidad ES porque se consume ES tanto para la formación de E+P como para la
formación de ESI. No es revertida por el aumento de concentración de sustrato.

Regulación de la actividad enzimática

La actividad de las enzimas depende de las necesidades fisiológicas de las células; para ello existen dos
mecanismos de regulación. Cabe aclarar que una de las formas en que se modula la actividad enzimática
está dada por [S]: mayor [S] = mayor actividad enzimática.

Enzimas reguladoras: regulan el flujo se S y P según la actividad celular. Existen dos tipos:

Enzimas alostéricas: una enzima que cataliza la primera etapa de una serie de reacciones es inhibida por
el producto de la última, permitiendo inhibir la reacción cuando hay exceso del producto final. La
inhibición se produce por retroalimentación (feedback). AGREGAR GRÁFICO. Ej: aspartato
transcarbamilasa, que cataliza la primera reacción de la síntesis de nucleótidos de pirimidina, inhibida
por CTP (citidina trifosfato), producto final de la vía. La modulación alostérica puede ser depresora o
activadora. Los efectos sobre la enzima pueden ser reversibles por descenso de la [sustancia
modificadora]. Agente modificador: se une en un sitio diferente al sitio catalítico. Moduladores,
modificadores o efectores alostéricos: pueden ser homotrópico (el mismo sustrato actúa como agente
modificante) o heterotrópico (el agente modificante no es el sustrato).

Modificación Covalente

En este tipo de mecanismo regulatorio, las enzimas son reguladas por adición o sustracción de grupos
unidos covalentemente. Ej: glucógeno fosforilasa, que se activa cuando se le agrega un grupo fosfato
(PO4) a un residuo de serina y se desactiva cuando se sustrae este grupo.

El nivel de enzimas en la célula depende del nivel de su síntesis y su degradación. En el caso en que se
mantenga un equilibrio síntesis-degradación, el nivel enzimático permanece relativamente constante
(enzimas constitutivas). En otros casos, la síntesis de la enzima es estimulada por los requerimientos de

43
la célula. En estos casos la estimulación puede ser dada por factores hormonales, etc. (enzimas
inducibles).

Actividad enzimática en cascada: son procesos que producen un incremento rápido de la actividad
enzimática, por activación en cascada de los zimógenos o proenzimas (precursores de las enzimas
activas). Ej: proA es activado a Enzima A, la cual tiene como sustrato a proB, que se convierte en Enzima
B, a su vez esta posee como sustrato a proC, que es activado a Enzima C, y así continua la cadena,
contribuyendo a un enorme incremento de la actividad enzimática. Estos mecanismos intervienen, por
ejemplo, en procesos coagulatorios.

Isozimas

Las Isozimas son proteínas con diferentes estructuras pero con igual actividad enzimática. Se diferencian
por electroforesis en gel. Un ejemplo de isozimas es la lactato deshidrogenasa, que presenta 5 isozimas
en la mayoría de los tejidos y varía su concentración en cada uno.

Determinación de enzimas en laboratorio clínico

Se realiza en líquidos o tejidos orgánicos, con fines diagnósticos. Las enzimas existentes en plasma
sanguíneo pueden ser:

- específicas: cumplen su función en él. Ej: trombina, plasmina, celuloplasmina (poseen interés clínico
cuando están disminuidas).

- no específicas: no cumplen función definida en él. Su concentración es baja o nula. Pueden ser extra o
intracelulares. Las enzimas extracelulares suelen ser productos de secreción. Ej: amilasa, pepsinógeno.
Pueden aumentar en sangre por patologías en glándulas o conductos. Las intracelulares actúan en la
célula. Sólo aparecen en plasma por alteraciones muy severas de la membrana plasmática. Permiten
diagnóstico de infartos de miocardio. Ej: lactato deshidrogenasa, aspartato aminotransferrasa, etc.

44
 Digestión y Absorción
Digestión
Sólo unas pocas sustancias ingresadas con la dieta (monosacáridos, vitaminas, agua, sales y algunos
lípidos) son absorbidos sin ninguna modificación. El resto debe ser convertido, por diversos procesos, en
sustancias más simples, capaces de ser absorbidas en la mucosa intestinal. El conjunto de estos procesos
se denomina digestión.

En la digestión intervienen diversos órganos del sistema digestivo, pero también cumplen roles muy
importantes el sistema endocrino y el Sistema Nervioso Central, que cumplen un papel en la transmisión
de señales que desencadenan los procesos característicos del fenómeno digestivo.

Tras la digestión se procede a la absorción, generalmente mediada por transportadores selectivos

presentes en las células de la mucosa intestinal.

Se estudian a continuación las diversas secreciones digestivas y las características de la absorción.

Saliva
La saliva es un líquido incoloro, viscoso, de densidad muy similar al agua y con un pH de 6,8, que actúa
en la boca y en esófago. La misma es secretada por las glándulas salivales principales (parótida,
submaxilar y sublingual) y por las accesorias (de Ebner, entre otras). Estas glándulas poseen acinos que
secretan la saliva y ductos que pueden modificarla.

Es importante distinguir entre salivas parciales y mixtas, aquellas que son extraídas directamente de los
conductos excretores o que son una mezcla de estas; y de la saliva total, que es la extraída directamente
de la cavidad bucal y posee bacterias, restos alimenticios, etc.

La saliva está constituida en un 99,5% por agua y mucus, y el resto por iones y componentes orgánicos.
En comparación con el plasma, posee mayor concentración de Potasio y Bicarbonato y menos
concentración de Sodio y Cloruro. Los iones son secretados y reabsorbidos en los acinos y en ductos, en
un proceso que podrá ser estudiado con mayor detalle en el libro recomendado por la Cátedra.

Con respecto a la acción digestiva, la saliva presenta la enzima amilasa salival (cuyo pH óptimo es 7), que
hidroliza los enlaces α 1-4 del almidón, pero no así los α 1-6. Sin embargo esta enzima no alcanza a
degradar por completo el almidón, debido a su corto tiempo de acción, ya que se inactiva al bajar el pH
a nivel estomacal (por el Ácido Clorhídrico), por ende su presencia no es indispensable (ver más
adelante). El líquido salival también presenta una enzima denominada lipasa salival o ptialina, de acción
insignificante (se cree que podría perderse con la evolución).

La saliva posee además lisozima (un antibiótico natural), lactoferrina, IgA, etc. Elementos que cumplen
función de defensa. El jugo salival es protector, debido a su mucus lubricante y su capacidad de diluir
ácidos y bases.

Jugo Gástrico
El jugo gástrico es producido por el estómago en tres tipos de glándulas fundamentalmente:

-parietales,

-principales,

-mucosas.

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El cuerpo produce hasta dos litros de jugo gástrico, de color amarillo pálido, el cual está compuesto casi
en su totalidad por agua. Otro componente fundamental del jugo gástrico es el Ácido Clorhídrico, de pH
muy bajo (0,87), el cuál es secretado por las células parietales previamente mencionadas. La secreción
de dicho ácido es un proceso maravilloso desde el punto de vista bioquímico, ya que debemos tener en
cuenta que se produce a partir de líquidos titulares. También es sorprendente el hecho de que la
+
mucosa resista la acción de este ácido. Para liberar los H responsables de la acidez de este líquido, las
células responden a estímulos centrales que producen la acumulación de vesículas que poseen bombas
H+/K+ ATPasas cuya disposición inicial no es adecuada para liberar los protones. Sin embargo todas
estas vesículas se unen al canal intracelular y lo ensanchan, y las bombas quedan dispuestas para
expulsar los protones al espacio extracelular e ingresar potasio. De esta forma se liberan los protones, lo
cual se puede ver en el siguiente esquema.

La presencia de protones en la célula está dada por la siguiente reacción catalizada por anhidrasa
carbónica: CO2 + H2O  H2CO3 --> HCO3- + H+ . En ella se une una molécula de agua a una de dióxido de
carbono, ambas abundantes en el organismo, para dar lugar a Ácido Carbónico, el que a su vez se
disocia en bicarbonato y en protón.

La célula debe expulsar el bicarbonato formado en este proceso, lo que determina el fenómeno llamado
“marea alcalina”, producido por la alcalinización de la sangre luego de cada comida (sueño, etc.).

La función del ácido clorhídrico es principalmente aportar un pH óptimo para la acción de la pepsina,
pero también actúa directamente sobre los alimentos, haciéndolos más fácilmente digeribles, y posee
acción antiséptica.

Acción Digestiva del Jugo Gástrico:

El estómago produce varias enzimas que son liberadas con el jugo gástrico, de las cuales la más
importante es la pepsina.

Pepsina: es una enzima que cataliza la hidrólisis parcial de casi todas las proteínas, excepto
mucoproteínas, queratina y elastina. Es una endopeptidasa, es decir, cataliza hidrólisis entre
aminoácidos lejanos a los extremos. Se encuentra en forma de zimógeno (pepsinógeno), el cual es
activado por iones H+ y por la propia pepsina. Su pH óptimo es entre 1 y 2.

46
Lipasa: su variedad gástrica es una enzima de carácter prescindible al igual que la salival, ya que la lipasa
pancreática puede encargarse por si sola de la tarea que estas enzimas cumplen, la cual es hidrolizar
uniones esteres de triacilgliceroles. Su pH óptimo es entre 3 y 6.

Mucus: posee una acción protectora destacada, ya que permite soportar la presencia del HCl en el
estómago. Posee también el factor intrínseco, esencial para la absorción de la vitamina B12.

Jugo Pancreático
El páncreas cumple una función glandular mixta. Por un lado, la función endocrina, liberar insulina y
glucagón, importantes reguladores del metabolismo de los glúcidos; y por el otro, la función exocrina, la
producción del jugo pancreático. Las enzimas del páncreas son muy numerosas y muchas de ellas
pueden cumplir sus funciones sin requerir de la acción de enzimas anteriores.

El jugo pancreático es de aspecto similar a la saliva; posee un pH levemente alcalino (7,5 a 8). El ión más
abundante es el bicarbonato. En el jugo pancreático también se encuentran las enzimas digestivas, cuya
producción es estimulada tanto endocrina como neurológicamente. Estas enzimas actúan a nivel
duodenal y son las siguientes:

Tripsina: es una enzima del tipo de las endopeptidasas, la cual se produce en estado de zimógeno
(tripsinógeno). Actúa con pH óptimo de 8. Tiene especial preferencia por grupos carboxilo de
aminoácidos básicos como la lisina y la arginina. Produce restos con aminoácidos básicos en el extremo
C-terminal. Cumple una función reguladora, ya que activa todos los demás zimógenos del páncreas.

Quimotripsina: es una endopeptidasa activada por tripsina y por autocatálisis (se activa ella misma).
Presenta preferencia por los enlaces al –COOH de los aminoácidos aromáticos.

Elastasa: es una enzima que hidroliza la elastina (proteína de las fibras elásticas del tejido conectivo). Es
secretada como proelastasa (zimógeno).

Las enzimas previamente mencionadas generan restos peptídicos pequeños.

Carboxipeptidasas: son exopeptidasas, es decir hidrolizan enlaces cercanos a los extremos de la proteína
o péptido. Son sintetizadas como zimógenos. Catalizan uniones peptídicas cercanas al extremo C-
terminal. Son 2: A y B.

Ribo y desoxirribonucleasas: son enzimas que actúan en la digestión de ácidos nucleicos, hidrolizando las
uniones entre nucleótidos.

Amilasa Pancreática: enzima que cumple una función comparable a la de amilasa salival, pero produce
mucha mayor degradación debido a su mayor tiempo de acción, es por esto que prescinde de la acción
de la ptialina. Terminada la acción de la amilasa pancreática, quedan restos del tipo maltosas,
maltotriosas y dextrinas límite.

Lipasa: cataliza la hidrólisis de uniones éster en grasas neutras. Se libera junto con procolipasa, que al
ser activada se transforma en colipasa y se une a la lipasa, permitiéndole actuar sobre miscelas. Sólo
hidroliza uniones en los carbonos primarios, por lo que el producto de su acción suele ser 2-
monoacilglicerol y dos ácidos grasos (excepto en presencia de isomerasa).

Colesterolestarasa: es una enzima que hidroliza esteres de colesterol, de algunas vitaminas y de

acilgliceroles.

Fosfolipasa A2: hidroliza enlace entre el ácido graso y glicerol en el Carbono 2 de glicerofosfolípidos.

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Enzimas intestinales (del ribete en cepillo)
El intestino produce ciertas enzimas cuyo objetivo es terminar la digestión de los productos comenzada
ya por otras enzimas. Algunas de estas enzimas son endopeptidasas, como la enteroquinasa que activa a
la tripsina. Otras actúan sobre oligopeptidos, generalmente restos de la acción de pepsina y tripsina.
Existen también exopeptidasas y dipeptidasas (separan los dipéptidos). Las enzimas más importantes de
las que presenta el ribete en cepillo son las Disacaridasas, que digieren los disacáridos, la mayoría de
ellos producidos por la acción de la amilasa sobre el almidón. Son bifuncionales, es decir poseen dos
funciones. Estas son las más importantes:

- Sacarasa-Isomaltasa: la isomaltasa hidroliza enlaces α 1-4 en maltosas y α 1-6 en

maltotriosas y dextrinas límite; la sacarasa hidroliza la sacarosa en glucosa y fructuosa.
- Lactasa-Florizina Hidrolasa: el sitio lactasa hidroliza dicho compuesto en galactosa y
glucosa. La florizina hidrolasa degrada enlaces β en complejos como glicolípidos.
- Maltasa-Glucoamilasa: digiere en menor medida que la isomaltasa a la maltosa (20%).
Existen además enzimas encargadas de la digestión completa de los ácidos nucleicos: nucleasas que
hidrolizan enlaces entre nucleótidos, fosfatasas que separan el grupo fosfato de estos y nucleosidasas
que separan la base nitrogenada de la pentosa correspondiente. Los productos finales de la acción de
estas enzimas en conjunto son purinas, pirimidinas y pentosa (ribosa y desoxirribosa).

Bilis
Por último, y no por eso menos importante, se encuentra la bilis. La bilis es un producto de color
amarrillo parduzco, que es secretado por el hígado en una cantidad de 500 ml por día, y acumulada en la
vesícula biliar. Debemos tener en cuenta que el Hígado es uno de los órganos más grandes e
importantes en el cuerpo, ya que juega un papel en prácticamente todos los procesos metabólicos, y
además es una poderosa glándula que secreta diversas sustancias, entre ellas la bilis.

La bilis tiene un pH alcalino, entre 7,8 y 8,6, tiene aspecto viscoso y sabor muy amargo. Originalmente (a
nivel hepático) posee aproximadamente un 3% de materia sólida. Se caracteriza por su gran contenido
de lípidos, y otros compuestos detergentes: los ácidos biliares. Se encuentran también pigmentos
biliares (que por su oxidación dan el color característico a la materia fecal), urea, proteínas y iones.

Ácidos Biliares: derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno. Los ácidos biliares primarios se sintetizan
en hígado a partir de colesterol. Los más abundantes son el ácido cólico y el quenodesoxicólico. Los
ácidos biliares secundarios se forman en intestino por acción bacteriana. Son el desoxicólico y el
litocólico. Cuando se conjugan los ácidos biliares con taurina o glicina, se obtienen ácido taurocólico y
glicocólico respectivamente, los que generalmente se neutralizan con Na+ formando sales biliares.

Las sales biliares son compuestos antipáticos. En concentraciones adecuadas forman miscelas, que
engloban fosfolípidos, colesterol, etc., contribuyendo a estabilizar y emulsionar estos compuestos.

En períodos entre comida, la bilis se acumula en la vesícula; aquí se vuelve más ácida y aumenta
considerablemente la concentración de sales y pigmentos biliares. Esta bilis es de color verdoso y posee
más materia sólida (17%).

El papel funcional de las sales biliares es contribuir en la digestión y absorción de los lípidos, ya que los
dispersa en gotitas que facilitan la acción de lipasa, fosfolipasa y colesterolesterasa. Tras cumplir su rol,
las sales biliares sufren acción de bacterias de la flora intestinal que los convierten en ácidos biliares
secundarios, son reabsorbidos y retornan por vía portal al Hígado, donde son reutilizados.

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La bilis posee también fosfolípidos, sobre todo fosfatidilcolina, asociados generalmente a sales biliares,
en las cuales aumentan el poder emulsionante. Se encuentra también colesterol, que es incorporado a
las miscelas. La bilis es la principal vía de excreción del colesterol.

Resumen del Proceso Digestivo

Aquí intentamos dar una idea general de los procesos que sufren las principales moléculas (hidratos de
carbono, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos) durante la digestión.

Hidratos de Carbono

Almidón: comienza su digestión en la boca por acción de la amilasa salival, pero en pequeña proporción
debido al escaso tiempo de acción de esta enzima (se inactiva en el estómago). Fundamentalmente es
digerido por amilasa pancreática. Los restos, es decir maltosas, maltotriosas y dextrinas límite, son
degradados a glucosa por isomaltasa y maltasa-glucoamilasa. Existe un almidón resistente, presente por
ejemplo en la banana, que llega al colon sin haber sido degradado por completo.

Fibra Dietaria: compuestos como la celulosa, polisacárido constituyente de paredes celulares vegetales,
no pueden ser degradados por el organismo, debido a la ausencia de enzimas que hidrolicen los enlaces
β 1-4. La fibra dietaria está formada por celulosa y otros polisacáridos vegetales. La fibra recorre todo el
intestino sin ser degradada; aporta volumen al contenido intestinal y favorece el peristaltismo.

Disacáridos: debemos aclarar que los disacáridos no empiezan su degradación en la boca, a diferencia
del almidón. La totalidad de la sacarosa es hidrolizada por la porción sacarasa de sacarasa-isomaltasa,
dejando glucosa y fructosa como productos. La lactosa es degradada por la región lactasa de lactasa-
florizina hidrolasa, dando lugar a galactosa y glucosa.

El resultado final de la digestión de carbohidratos es la formación de monosacáridos, únicos capaces de

ser absorbidos e utilizados por el organismo.

Lípidos

Los más abundantes en la dieta son triacilgliceroles, fosfolípidos, colesterol y vitamina A, D, E y K.

Triacilgliceroles: comienza en el estómago por acción de la lipasa gástrica (la acción de la lipasa salival
es insignificante). Ataca enlaces éster de carbonos primarios, dejando como restos generalmente 2-
monoacilglicerol, aunque también ácidos grasos libres y 1,2-diacilgliceroles. Del 10 al 30% de los TAG
son degradados por esta enzima, que no es indispensable. La presencia de las sales biliares una vez que
el contenido gástrico pasa al duodeno, contribuyen a solubilizar los lípidos, pero dificultan la acción de la
lipasa pancreática, por eso esta requiere la colipasa para fijarse a las miscelas. Los productos finales son
2-monoacilgliceroles y ácidos grasos libres, se libera muy poco glicerol.

Fosfolípidos: hidrolizados por Fosfolipasa A2 del páncreas, que hidroliza enlace éster en posición 2
dando lugar a un lisofosfolípido y ácido graso libre.

Esteres de Colesterol: escindidos por colesterolesterasa dando lugar a colesterol libre y ácido graso.

Proteínas

Su digestión depende del tipo de proteína y del procesamiento que sufrieron los alimentos antes de la
digestión. Las proteínas de origen vegetal suelen ser menos degradables, al igual que las ricas en prolina,
como el gluten y la caseína. Su digestión comienza en el estómago por acción de la pepsina, que
fragmenta las proteínas en “trozos” de alto peso molecular. En el duodeno estos fragmentos sufren la
acción de tripsina, quimotripsina y elastasa (todas provenientes del páncreas). La acción de estas
enzimas deja fragmentos de menor peso molecular.

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 Los aminoácidos libres se generan cuando actúan las exopeptidasas: carboxipeptidasas que separan el
aminoácido del extremo C-terminal, y aminopeptidasas que separan el aminoácido del extremo N-
terminal. Por último, las dipeptidasas hidrolizan los dipéptidos. Los productos finales de digestión de
proteínas son aminoácidos libres, di y tri péptidos.

Ácidos Nucleicos

Su digestión comienza en duodeno por acción de nucleasas pancreáticas e intestinales, que separan lo
nucleótidos. Luego actúan las fosfatasas que escinden el grupo fosfato dejando como producto
nucleósidos y fosfato libre, y luego las nucleosidasas que separan la base nitrogenada de la pentosa
(ribosa en ARN y desoxirribosa en ADN). El producto final son las purinas y pirimidinas y las pentosas.

De esta forma damos por concluido el tema digestión. Adelante encontraremos imágenes de
preparados histológicos de glándulas que producen enzimas intervinientes en el proceso de la digestión,
y en la página siguiente veremos un esquema relacionado al tema.

Glándulas Salivales Glándulas Gástricas Glándulas Pancreáticas

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 Absorción
Luego de su digestión, los alimentos deben ser incorporados al organismo. Esto se produce en un 90%
en el intestino delgado, desde donde los nutrientes pueden ser transportados al resto del cuerpo por
dos sistemas:

a- sanguíneo, a través del sistema porta que los lleva al hígado.

b- linfático, desde los linfáticos intestinales hasta el conducto torácico y de allí a la circulación
general.

Los materiales producto de la digestión, deben sortear una serie de barreras hasta llegar a la circulación,
entre otras el glicocálix, la membrana apical, la basolateral y la lamina basal. La mayoría de los procesos
de absorción implican difusión pasiva, facilitada y transporte activo. Las zónula occludens entre los
enterocitos constituyen un impedimento al paso de las moléculas a través del espacio intersticial,
aunque a veces permiten el paso limitado de solutos y agua.

Hidratos de Carbono

Sólo pueden ser absorbidos monosacáridos (glucosa, fructosa y galactosa). Debido al carácter hidrófilo
de estos compuestos, no pueden ingresar por difusión pasiva, o bien la misma es insignificante. Glucosa
y galactosa comparten el mismo sistema de transporte: el SGLT1, transporte activo secundario inserto
en membrana apical que utiliza un gradiente de Na+ creado por Na+/K+ ATPasa. El sistema cotransporta
la molécula de glucosa o galactosa junto con dos iones Na + (que pasan a favor de gradiente). Cuando la
concentración de glucosa es mayor en los enterocitos que en el intersticio, el transportador GLUT 2 en
membrana basolateral permite su paso al intersticio y de ahí a los vasos hasta llegar al hígado.

La fructosa ingresa por transporte facilitado dado por GLUT 5, presente en membrana apical. Pasa al
intersticio y de allí a la circulación por transportadores GLUT 2 o GLUT 5.

Lípidos

No es necesaria su hidrólisis total, ya que ingresan generalmente como 2-monoacilgliceroles. En su

absorción juegan un papel muy importante las sales biliares, que forman miscelas donde se incluyen
estos monoacilgliceroles, ácidos grasos libres, lisofosfolípidos, etc., lo que les permiten atravesar la
membrana de los enterocitos. Se ha demostrado también la presencia de transportadores que fijan los
ácidos grasos y los transfieren al retículo endoplásmico liso.

En muchos casos los compuestos absorbidos por los enterocitos son utilizados para sintetizar nuevos
triacilgliceroles. Para esto se utiliza como base el 2-monoacilglicerol y los ácidos grasos libres, que son
activados con Coenzima A y transferidos al monoacilglicerol, formando de esta forma diacilgliceroles y
triacilgliceroles (catalizado por enzima tioquinasa). Los nuevos triacilgliceroles, junto con fosfolípidos,
colesterol, etc., forman parte de los quilomicrones, que también presentan una porción proteica. Esto
les otorga carácter antipático y les permite transportarse por vía linfática, principal fuente de transporte
de los lípidos absorbidos en intestino (70%). El colesterol sigue un camino muy similar, y puede
encontrarse libre o esterificado con ácidos grasos. Los fosfolípidos absorbidos generalmente son
utilizados en la misma célula

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Proteínas

El 40% de las proteínas son degradadas hasta aminoácidos libres; el 60% a oligopéptidos. Este 60%, al
llegar al intestino y contactar con el ribete en cepillo, es degradado a aminoácidos libres, di y
tripéptidos.

Existen distintos sistemas de transporte para su absorción; muchos de ellos ingresan por un sistema
similar a la glucosa (cotransporte con Na+), un menor porcentaje ingresa por difusión facilitada. Los
aminoácidos incorporados por el primer sistema son: todos los neutros, aromáticos y alifáticos;
fenilalanina y metionina; aminoácidos acídicos; prolina e hidroxiprolina. Los incorporados por el
segundo sistema (difusión facilitada) son: aminoácidos básicos (sistema Y) y los neutros con cadena
lateral hidrófoba (sistema L). Los di y tripéptidos son absorbidos por sistemas dependientes de Na+,
independientes de los sistemas de transporte de aminoácidos libres. Tras su absorción son escindidos a
aminoácidos libres por peptidasas intracelulares.

Una vez absorbidos los aminoácidos, estos atraviesan la membrana basolateral por difusión facilitada e
ingresan al sistema porta. En ciertas situaciones tanto normales como patológicas (ejemplo:
enfermedad celíaca), se pueden absorber péptidos e incluso proteínas enteras por procesos de
pinocitosis.

Agua y Electrolitos

Al tubo digestivo ingresan diariamente 8 litros de agua, entre la ingerida y la aportada por los distintos
fluidos digestivos, etc. La mayor parte es absorbida en intestino delgado; sólo un litro llega al colon. El
agua sigue los gradientes osmóticos.

Las concentraciones de los principales electrolitos (Na +, K+, Cl- y HCO3-), sufren modificaciones a través
del recorrido del contenido intestinal por el tubo digestivo.

Iones y agua difunden muchas veces entre las uniones estrechas que unen los enterocitos (difusión
paracelular). Sin embargo la principal forma de absorción es la transcelular.

El Na+ es absorbido por diversos sistemas: canales de Na+, cotransporte con solutos orgánicos,
cotransporte con Cl- y contratransporte con H+. Luego es expulsado al intersticio por la bomba de Na +/K+
ATPasa de membrana basolateral. En intestino grueso solo funcionan mecanismos a través de canales
regulados por hormonas, contratransporte con H + y cotransporte con Cl-.

El Cl- es absorbido generalmente por cotransporte con Na+, y también por intercambio con HCO3-. Este
sistema es muy abundante en colon y recto, lo que explica la alcalinidad de las heces. Existe una
diferencia de potencial entre el intersticio, levemente positivo, y el lumen; esto favorece el paso del Cl-
hacia el espacio intersticial.

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