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Proteinas
Proteinas
CICLO : III
SEMESTRE ACADEMICO : 2020-1
UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA
“Dr. Wilfredo Erwin Gardini Tuesta”
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
3
4
Ser
Asp Ala
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PROTEINAS
• ESTRUCTURA QUÍMICA FORMADA POR LA UNIÓN DE
AMINOÁCIDOS MEDIANTE FORMAS DE ENLACE.
SE CONSIDERA:
- dipéptido, tripéptido: unión de dos aminoácidos por
un enlace péptidico, tres respectivamente.
– Oligopéptido: de 2 á 10 aminoácidos
– Péptido: no se especifica el número de aminoácidos
– Polipéptido: menos de 100 aminoácidos
– Proteína: más de 100 aminoácidos
– Protómero: cada una de las cadenas de proteínas de
estructura terciaria y que forman parte de una proteina
cuaternaria.
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Oligoméro: proteína de estructura cuaternaria
constituída por dos ó mas cadenas polipeptídicas
con estructura terciaria unidas por enlaces no
covalentes. Estas estructuras terciarias se llaman
protómeros u oligómeros.
Si el oligómero tiene 2 ó 4 protómeros se llamará
dímero o tetráremos respectivamente. Si las
subunidades son idénticas se llamarán homodímero,
tetra homodímero, y si no, homotetrámero y
heterotetrámero.
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ESTRUCTURA PROTEICA
ENLACE Ó UNIONES INTRA E INTERMOLECULARES
• La función de las proteínas está relacionada con su
estructura tridimensional y del tipo de uniones o
enlaces, de estos enlaces depende la estructura
tridimensional de la proteína:
- Iónicas,electrostáticas, ó salinas.
- Puentes de hidrógeno
- Polares
- Interacciones hidrofóbicas : los grupos apolares se
agrupan ya que el agua tiende a excluirlos.
- Fuerzas de Van der Waals : atracción mutua entre
átomos muy cercanos.
- Puentes disulfuro (-S-S- que es la unión covalente entre
grupos –SH (sulfihidrilo).
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ENLACES COVALENTES
• Peptídico: es el más importante de la estructura
polipeptídica. Es fuerte y mantiene la rigidez y además la
solidez de la proteínas.
Generase entre el alfa carboxilo de un aminoácido y el
alfa amino de otro con eliminación de una molécula de
agua.
La reacción química más importante en el campo clínico
–la reación de Biuret – radica en la presencia del enlace
peptídico.
• El enlace disulfuro se genera por la presencia de
radicales –SH de la cisteína. Formando uniones disulfuro
entre porciones de una misma cadena y entre dos
cadenas.
Participa de la solidez de la estructura y aún permite la
unión de dos polipéptidos como en el caso de la insulina. 11
ENLACES NO COVALENTE E INTERACCIONES
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ESTRUCTURA TERCIARIA
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Estructura terciaria
• Tanto la Hys
F8 como la
Hys E7
sostienen el
grupo Hem de
la
Hemoglobina
• Ése a su vez
sostiene al Fe 18
ESTRUCTURA CUATERNARIA
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Anillo pirrólico
Carbono beta
Del
pirrol
Puente de
metileno
Grupos sustitu-
yentes
c PUENTE DE METILENO
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CONFORMACIÓN DE LAS PROTEINAS
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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
SEGÚN SU CONFORMACIÓN
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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
SEGÚN SU COMPOSICIÓN
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HETEROPROTEINAS (CONJUGADAS)
a) Cromoproteínas : el grupo prostético es un pigmento.
En la hemoglobina, la mioglobina y el citocromo c, el
pigmento es una metalporfirina (anillo tetrapirrólico).
En la rodopsina el pigmento es un derivado de la vitamina
A.
b) Glucoproteínas : tienen un glúcido como grupo prostético. Si
el porcentaje de glúcidos es muy elevado reciben el nombre de
proteoglucanos , como las mucoproteínas (80% de glúcidos).
Ejemplos: fibrinógeno, inm unoglobulinas, FSH, TSH, pepsina,
ovoalbúmina y glucoproteínas de la membrana..
c) Lipoproteínas : con un lípido como grupo prostético.
Las lipoproteínas del plasma sanguíneo (VLDL, LDL y HDL)
son ejemplos de este grupo.
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HETEROPROTEINAS
d. Nucleoproteínas : proteínas unidas a ácidos
nucleicos.
• Como las que constituyen los ribosomas o las
partículas virales.
e. Fosfoproteínas : presentan grupos fosfato.
• La caseína de la leche o la vitelina del huevo son
fosfoproteínas.
f. Metaloproteínas : poseen átomos metálicos .
• La ferritina que se encuentra en el bazo tiene
Fe(OH)3 como grupo prostético.
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CLASIFICACIÓN SEGÚN SUS FUNCIONES
1. Enzimas (biocatalizadores)
Aceleran las reacciones del metabolismo. Se
conocen más de dos mil, entre ellos la ADN-
polimerasa (interviene en la síntesis del ADN), la
pepsina (enzima que digiere las proteínas en el
estómago) o el citocromo c (transfiere electrones en
la cadena respiratoria).
2. Proteínas de reserva
Almacenan aminoácidos como elementos nutritivos
o como sillares para el embrión en crecimiento. La
caseína de la leche o la ovoalbúmina de la clara del
huevo son proteínas de reserva.
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CLASIFICACIÓN SEGÚN SUS FUNCIONES
3. Proteínas transportadoras
Son proteínas capaces de unirse a diversos tipos de
moléculas para transportarlas. La hemoglobina y la
hemocianina son responsables del transporte de
oxígeno en los vertebrados y en algunos invertebrados
respectivamente. La mioglobina transporta oxígeno en
los músculos. La seroalbúmina de la sangre transporta
ácidos grasos desde el tejido adiposo a otros órganos.
Las lipoproteínas del plasma sanguíneo (VLDL, LDL y
HDL) transportan lípidos entre el intestino, el hígado y
los tejidos adiposos.
4. Proteínas contráctiles
La actina y la miosina son las principales responsables
de
contracción muscular.
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CLASIFICACIÓN SEGÚN SUS FUNCIONES
5. Proteínas protectoras o defensivas
La trombina y el fibrinógeno son proteínas plasmáticas que
participan en la coagulación de la sangre. Los anticuerpos
o inmunoglobulinas (g-globulinas) son proteínas específicas que
se combinan con las moléculas extrañas que penetran en el
organismo y las neutralizan.
6. Toxinas
Algunas proteínas son sustancias extremadamente tóxicas para
los animales en cantidades muy pequeñas. Una
cienmilésima de gramo de la toxina A producida por el Clostridium
botulinum , responsable de algunas Intoxicaciones alimentarias,
es suficiente para matar a una persona. La toxina diftérica y los
venenos de serpiente son también proteínas.
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CLASIFICACIÓN SEGÚN SUS FUNCIONES
7. Hormonas
Las hormonas insulina (regula el metabolismo de la Glucosa), STH
(hormona del crecimiento), ACTH (hormona
adrenocorticotrópica), FSH (hormona estimulante del folículo) y
TSH (hormona estimulante del tiroides) son de naturaleza
proteica.
8. Proteínas estructurales
El colágeno es la principal proteína estructural en los tejidos
conectivos y en el hueso. La a-queratina es el principal
componente de la capa superficial de la piel, de los pelos, las
plumas y las uñas. También podemos citar aquí las glucoproteínas
de las membranas celulares y las mucoproteínas o mucinas
(proteínas asociadas a Mucopolisacáridos) de las secreciones
mucosas.
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• DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES.
• CALIDAD PROTEICA DE LOS ALIMENTOS, VALOR
BIOLÓGICO.
• BALANCE NITROGENADO, RELACIÓN
ENERGÍA/PROTEÍNAS
• REQUERIMIENTOS Y FUENTES ALIMENTARIAS.
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DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• Comienza en el estómago.
• La secreción gástrica es el jugo gástrico. Es un líquido
claro de color amarillo pálido que tiene 0,5 g% de HCl,
con un pH aproximado de 1,0. Contiene de 98 % de
agua, el resto es mucina, sales inorgánicas, las enzimas
digestivas (pepsina y renina) y una lipasa.
• El HCl desnaturaliza a las proteínas y mata a las
bacterias.
• Después de la ingestión de una comida se observa una
orina alcalina (“marea alcalina”) como resultado de la
formación de bicarbonato en el proceso de secreción de
ácido clorhídrico.(ver diapositiva 40, pag 22)
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DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS
•Como consecuencia del contacto con el HCl gástrico las
proteínas son desnaturalizadas, es decir, se pierde la
estructura terciaria como resultado de la destrucción de
los puentes de hidrógeno. Esto permite a las cadenas
polipeptídicas desdoblarse, haciendolas más accesibles a
la acción enzimática proteolítica (proteasas).
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Digestion y Absorción de Proteínas
Generalidades
Fuente de proteínas para digestión y absorción:
- 70-100 g/día de dieta
- 20-30 g/día de secreción endógena
- 20-30 g/día de descamación intestinal
• Jugo gástrico:
– HCl ( pH=2 ), funciones:
• Matar los gérmenes
• Desnaturalizar las proteínas: más digeribles
– Pepsinas:
• La pepsina A, la mayor , se activa a pH ácido.
• Ataca enlaces peptídicos de aminoácidos aromáticos.
• Generada a partir de proenzima pepsinógeno, que pierde
44 aa a partir del amino terminal por autoactivación (a
pH<5) o por autocatálisis (la misma pepsina).
• Si bién libera aa y polipéptidos, su importancia radica en
que ellos estimulan a la colecistoquinina del duodeno.
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SECRECIÓN DEL ÁCIDO CLORHÍDRICO
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Digestión de Proteínas
Fases
Fase luminal
Proteasas y peptidasas solubles
Ocurre en estómago e intestino
Fase Parietal
Peptidasas asociadas a membrana plasmá
tica y de localización intracelular
Ocurre sólo en intestino
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Digestión de Proteínas
Fase Luminal Gástrica
Regulación de la secreción de pepsinógenos por
factores hormonales (gastrina, histamina) y neurales
(vago/acetilcolina), son secretagogos
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Digestión de Proteínas
Fase Luminal Intestinal
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Mucosa intestinal
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Fase Parietal de la
Digestión Intestinal de Proteínas
Proteasas asociadas a membrana celular:
• Más de 20 peptidasas diferentes:
endopeptidasas, aminopeptidasas, carboxipeptidasas,
dipeptidasas (prolina-dipeptidasa)
• Digieren oligopéptidos luminales a aminoácidos libres,
dipéptidos y tripéptidos
• Actividad regulada por sustrato y producto
Proteasas intracelulares
• Amino di y tripeptidasa, prolinadipeptidasa
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Absorción Intestinal por
Transporte de Aminoácidos y Péptidos
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Importancia de la Absorción de Amino ácidos y Péptidos
en el Metabolismo Energético y Proteico del Intestino
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IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS
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REQUERIMIENTOS DE PROTEÍNA Y
AMINOÁCIDOS
• Cálculo de las necesidades de proteína:
1 g x kg de peso corporal x día
Hombre de 70 kilos: 1x 70/dia = 70 g/día
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Calidad y Digestibilidad de las Proteínas
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VALOR BIOLÓGICO
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VALOR BIOLÓGICO
• Las proteínas de origen vegetal, en general,
son deficientes en Lys, Trp, Thr y Met.
• La zeina del maiz carece Trp. Las
leguminosas son deficientes en Met.
• Complementariedad: las diversas
proporciones de los aminoácidos de las
proteínas permite hacer mezclas que
compensan las deficiencias individuales, así,
la deficiencia del trigo en lisina se puede
compensar con las leguminosas que son
ricas en Lis.
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DIGESTIBILIDAD
PROPORCIÓN DE N QUE ES ABSORBIDO
N absorbido
U = x100
N ingerido
VB =
N retenido ( NR)
VB = X 100
N absorbido ( NA)
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VALOR BIOLOGICO DE LAS PROTEÍNAS
• La valoración de la proteína se puede hacer en
ratas usando como standard de comparación
como el huevo entero.
• También es posible expresar el valor de una
proteína en función del valor químico obtenido de
la concentración de cada aminoácido esencial
comparado con la presente en la proteína del
huevo entero.
• Efecto ahorrador de las proteínas por la ingestión
de carbohidratos y grasas
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BALANCE NITROGENADO
• El contenido de N en las proteínas es de 16%.
• El N del alimento es en gran proporción el del alimento.
• La mayor parte del nitrógeno es excreatdo por la orina (urea,
creatinina, arginina, amoníaco, ácido úrico, etc).
• El N de las materias fecales procede de la descamación de
células intestinales y de la flora bacteriana. (1-2 g/dia).
• Para el balance nitrogenado hay que determinar por el
laboratorio en los alimentos la orina, las heces su contenido de
N.
• Balance nitrogenado = N ingerido – N excretado. Debe ser
igual a cero, puede ser positivo o negativo-
• HACER EL BALANCE EN LA PIZARRA
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F I N
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