Veneno de serpiente

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Toxina del veneno de serpiente

Vipera berus - Aparato de suministro de veneno

Identificadores

Símbolo Toxin_1

Pfam PF00087

InterPro IPR003571

PROSITE PDOC00245

SCOP 2ctx

Familia OPM 55

Proteína OPM 1txa

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Estructuras PDB disponibles:

[editar datos en Wikidata]

El veneno de serpiente es saliva altamente modificada.1 El veneno es parte de un
conjunto: el aparato, que se compone de glándulas de veneno que lo sintetizan, y
un sistema de inyección, que consta de colmillos modificados que permiten la
penetración del veneno en una presa o en un depredador o amenaza. 2 Las
glándulas que secretan las zootoxinas son una modificación de la glándula salival
parótida de otros vertebrados, y usualmente se encuentran a cada lado de la
cabeza, debajo y detrás del ojo, encapsulado en una envoltura muscular. Las
glándulas tienen grandes alvéolos en los cuales se almacena
el veneno sintetizado antes de transmitirlo por un conducto a la base de colmillos
tubulares o canalizadas, a través de los cuales se expulsa. Los venenos de
serpiente contienen más de 20 compuestos diferentes, en su
mayoría proteínas y polipéptidos.34 El veneno de serpiente tiene dos funciones
principales: primero, la inmovilización de la presa y en segundo lugar la digestión
de la misma. Se compone de una mezcla compleja de proteínas, enzimas y varias
otras sustancias. Las proteínas son responsables para los efectos tóxicos y letales
del veneno2 y su función de inmovilizar a presas,5Las enzimas tienen un papel
importante en la digestión de la presa, 4 y varias otras sustancias son responsables
de efectos biológicos importantes, pero no letales. 2 Algunas de las proteínas en el
veneno de las serpientes tienen efectos muy particulares sobre las diversas
funciones biológicas, incluyendo la coagulación sanguínea, regulación de
la presión sanguínea, transmisión del impulso nervioso o muscular, y se
convirtieron en herramientas farmacológicas o de diagnóstico médico e incluso en
medicamentos útiles.2

Índice

 1Química
 2Toxinas
o 2.1Neurotoxinas
o 2.2Citotoxinas
 3Evolución
 4Inyección
o 4.1Vipéridos
o 4.2Elápidos
o 4.3Colúbridos
o 4.4Mecánica de la mordedura
o 4.5Mecánica de escupir
 5Algunos efectos
o 5.1Serpientes proteroglifos
o 5.2Víboras
o 5.3Colúbridos con colmillos traseros
o 5.4Serpientes aglifas
 6Inmunidad
 o 6.1Entre serpientes
o 6.2Entre otros animales
 7Véase también
 8Referencias
 9Enlaces externos

Química[editar]
En 1843, Charles Lucien Bonaparte, hijo de Lucien Bonaparte, el hermano menor
de Napoleón Bonaparte, fue el primero en establecer la naturaleza proteica del
veneno de serpientes. Las proteínas constituyen el 90-95% del peso seco del
veneno y son responsables de casi todos sus efectos biológicos. Entre los cientos,
incluso miles de proteínas que se encuentran en el veneno de serpiente,
hay toxinas, neurotoxinas en particular, así como proteínas no-tóxicas (que
también tienen propiedades farmacológicas), y muchas enzimas, especialmente
las enzimas hidrolíticas.2
Las enzimas (peso molecular 13-150 kDa) forman 80-90% de los venenos
de viperidos y 25-70% de los venenos de elápidos: hidrolasas digestivas, L-
aminoácido oxidasa, fosfolipasas, pro-coagulantes parecidas a trombina, al igual
que proteasas de serina parecidas a calicreína y metaloproteinas (hemorraginos),
que afectan el endotelio vascular. Toxinas polipeptídicas (peso molecular 5-10
kDa) son citotoxinas, cardiotoxinas, y neurotoxinas postsinápticas (por ejemplo, α-
Bungarotoxina y α-Cobratoxina), que se unen a los receptores de acetilcolina en
las uniones neuromusculares. Entre los compuestos de bajo peso molecular
(hasta 1,5 kDa) se incluye metales, péptidos, lípidos, hidratos de carbono,
nucleósidos, aminas, y oligopéptidos, que inhiben la enzima convertidora de
angiotensina (ACE) y potencian la bradicinina (BPP). La variación inter- e intra-
especie en la composición química del veneno es geográfica y ontogénica. 3
Las fosfodiesterasas interfieren con el sistema cardíaco de la presa, sobre todo
para bajar la presión arterial. La fosfolipasa A2 causa hemólisis por lisis de
las membranas celulares fosfolípidos de las células rojas de la sangre.6
Aminoácido oxidasa y proteasa se utilizan para la digestión. Aminoácido oxidasa
también activa algunas otras enzimas y es responsable del color amarillo del
veneno de algunas especies. Hialuronidasa aumenta la permeabilidad del tejido
para acelerar la absorción de otras enzimas en los tejidos. Algunos venenos de
serpiente contienen fascículos, como el de la mamba (Dendroaspis), que inhiben
la colinesterasa para que la presa pierda el control muscular.7
Principales enzimas del veneno de serpiente 2

Tipo Nombre Origen

Oxidorreductasa
lactato deshidrogenasa Elapidae
s

L-aminoácido oxidasa Todas las especies

catalasa Todas las especies

 Transferasas Alanina aminotransferasa

Hidrolasas Fosfolipasa A2 Todas las especies

Lisofosfolipasa* Elapidae, Viperidae

Acetilcolinesterasa Elapidae

Fosfatasa alcalina Bothrops atrox

Deinagkistrodon
Fosfatasa ácida
acutus

5'-Nucleotidasa Todas las especies

Fosfodiesterasa Todas las especies

Desoxirribonucleasa Todas las especies

Ribonucleasa 1 Todas las especies

Adenosina trifosfato Todas las especies

Amilasa Todas las especies

Hialuronidasa Todas las especies

NAD-nucleotidasa Todas las especies

Quininogenasa Viperidae

Activador Factor-X Viperidae, Crotalinae

Heparinasa Crotalinae

α-Fibrinogenasa Viperidae, Crotalinae

ß-Fibrinogenasa Viperidae, Crotalinae

α-ß-Fibrinogenasa Bitis gabonica

Enzima fibrinolítica Crotalinae

Activador de la protrombina Crotalinae

Colagenasa Viperidae

Elastasa Viperidae

Liasas Glucosamina de amonio liasa

Las toxinas presentes en la secreción de las serpientes varían enormemente en

sus funciones. Las dos clasificaciones más importantes son las neurotoxinas (en
su mayoría se encuentran en elápidos) y las hemotoxinas (en su mayoría se
encuentran en vipéridos). Sin embargo, hay excepciones: el veneno de la cobra
escupidora cebra (Naja nigricollis) se compone principalmente de hemotoxinas,
mientras que el veneno del cascabel del Mojave (Crotalus scutulatus) es
principalmente neurotóxico; y hay muchos otros tipos de toxinas diferentes que
pueden estar presentes en el veneno tanto de los elápidos como de los vipéridos.
α-neurotoxinas α-Bungarotoxina, α-toxina, erabutoxina, cobratoxina
ß-neurotoxinas Notexina, amoditoxina, ß-Bungarotoxina, crotoxina, t
aipoxina
κ-Toxinas κ-Toxina
Dendrotoxinas Dendrotoxina, toxinas I y K
Cardiotoxinas y-Toxina, cardiotoxina, citotoxina
Miotoxinas Miotoxina-a, crotamina
Sarafotoxinas Sarafotoxinas a, b, y c
Hemorráginos Fosfolipasa A2, mucrotoxina A, toxinas hemorrágicas
a, b, c..., HT1, HT2

Toxinas[editar]
Neurotoxinas[editar]

Estructura de un típico sinapsis químico

Densidad
postsináptica

Canales de Ca++
dependientes
 de voltaje

Vesícula
sináptica

Bomba
recaptadora de
neurotransmisores

Receptor

Neurotransmisor

Axón terminal

Espacio sináptico

Dendrita

Inicio de un nuevo impulso nervioso normal:

A) Un intercambio de iones (átomos cargados) por la membrana de la célula del
nervio envía una corriente despolarizante hacia el final de la célula nerviosa (célula
terminal).
B) Cuando la corriente despolarizante llega al final de la célula nerviosa, el
neurotransmisor acetilcolina (ACh), que se mantiene en vesículas, se libera en el
espacio entre los dos nervios (sinapsis) y se mueve a través de la sinapsis hacia
los receptores postsinápticos.
C) Si ACh se mantiene en el receptor, el nervio se mantiene estimulado, lo que
produce contracciones musculares incontrolables. Esta condición se llama tetania.
Una enzima llamada acetilcolinesterasa destruye la ACh para evitar que se
produce tetania.
Fasciculinos:
Fasciculinos (Fasciculins en inglés) son toxinas que atacan a las neuronas
colinérgicas (las que utilizan acetilcolina como transmisor) mediante la destrucción
de la acetilcolinesterasa (ACh). Por lo tanto ACh no puede descomponerse y
permanece en el receptor. Esto causa tetania, lo que puede conducir a la muerte.
Las toxinas han sido llamadas fasciculinos (Fasciculins en inglés) ya que después
de ser inyectadas en ratones, causaron fasciculaciones graves, generalizadas y de
larga duración (5-7 h).
Ejemplo de serpientes: se encuentran principalmente en el veneno de Mambas y
algunas especies de cascabeles
Dendrotoxinas:
Dendrotoxinas inhiben las neurotransmisiones bloqueando el intercambio de iones
+ y - a través de la membrana neuronal, las que conducen a ningún impulso
nervioso. Así, paralizan los nervios.
Ejemplo de serpientes: Mambas
α-neurotoxinas:
α-neurotoxinas forman un largo grupo de toxinas, con más de 100 neurotoxinas
postsinápticas identificadas y secuenciadas. 8 α-neurotoxinas también atacan a las
neuronas colinérgicas. Imitan la forma de la molécula de acetilcolina y, por tanto,
encajan en los receptores → bloquean el flujo de acetilcolina (ACh) → sensación
de entumecimiento y parálisis.
Ejemplos de serpientes: cobra real (conocida como hannahtoxina que contiene α-
neurotoxinas),9 Serpiente marina (conocida como erabutoxina), Bungarus
multicinctus (conocida como α-Bungarotoxina), Cobras (conocida
como cobratoxina).
Citotoxinas[editar]

Fosfolipasas:
Fosfolipasa es una enzima que convierte la molécula de fosfolípido en un
lisofosfolípido (jabón) ==> la nueva molécula atrae y une grasas y rompe las
membranas de las células.
Ejemplo de serpiente: Habu japonés
Cardiotoxinas:
Cardiotoxinas son componentes que son específicamente tóxicos para el corazón.
Se unen a sitios específicos en la superficie de las células musculares y causan
despolarización, es decir, la toxina impide la contracción muscular. El efecto de
estas toxinas es que el corazón late de forma irregular o deja de latir, causando la
muerte.
Ejemplo de serpientes: cobra real, Mambas, y algunos miembros del género Naja
Hemotoxinas:
Las hemotoxinas producen hemólisis o destrucción de los glóbulos rojos de la
sangre (eritrocitos).
Ejemplo de serpientes: la mayoría de los viperídos y los miembros del
género Naja
Citotoxina de serpiente IPR003572

Evolución[editar]
Anteriormente se creía que la presencia de enzimas en el veneno de serpientes
era una adaptación para ayudar a la digestión. Sin embargo, estudios del crótalo
diamante occidental, una serpiente con veneno altamente proteolítico, muestran
que el veneno no influye el tiempo requerido para que el alimento pase por el
intestino. Se necesitan estudios adicionales para determinar las presiones
selectivas que resultan en la evolución del veneno y de los mecanismos de
entrega de veneno.10
En un estudio realizado por Bryan Fry, investigador del Australian Venom
Research Unit de la escuela de medicina de la Universidad de Melbourne en
Australia, se analizó el origen y la evolución del veneno de las serpientes,
incluyendo un análisis filogenético de las secuencias de aminoácidos presentes en
las toxinas y las proteínas relacionadas. Las toxinas de las serpientes resultaron
de eventos de reclutamiento de genes dentro de las familias
proteicas: acetilcolinesterasa, ADAM (desintegrina/metaloproteasa), AVIT,
complemento C3, crotasina, defensina, cistaina, endotelina, entre otros. Estos
eventos de reclutamiento en las toxinas ocurrieron al menos unas 24 veces en la
evolución del veneno en las serpientes. Dos de estas derivaciones tóxicas parecen
ser más bien el resultado de modificaciones en proteínas salivares, que eventos
génicos de reclutamiento. Por último este estudio demostró que los tipos de
toxinas en las cuales la proteína ancestral forma una extensiva retícula con
cisteína, eran las que llegaban a ser nuevas familias de toxinas multigénicas,
funcionalmente diversas.11

Bothrops asper serpiente de la familia de las víboras (Viperidae), temida por su fuerte veneno.

Aunque bien es cierto que gran parte de esta variación en las familias proteicas
que dan lugar a las toxinas que generan este veneno en las glándulas de las
serpientes, es el resultado de la dieta de los organismos, siendo que el nivel de
toxicidad de las serpientes puede ser en gran parte mediado por la presión de
selección ejercida por las presas de las mismas. 12 Por tanto es muy probable que
el desarrollo del veneno en las serpientes haya estado mediado por factores
evolutivos, y más exactamente por selección natural. Donde el agente que regula
la selección en este caso es, o son, las presas de las distintas serpientes, lo cual
puede dar una cierta plasticidad en los niveles de toxicidad y distintos orígenes
proteicos en las toxinas encargadas del veneno.

Inyección[editar]
Vipéridos[editar]
Entre las serpientes venenosas, los vipéridos tienen el aparato de entrega de
veneno más desarrollado. La glándula del veneno es muy grande y está rodeada
por el músculo masetero o músculo temporal, que consiste en dos bandas, el
superior se extiende de detrás del ojo, el inferior se extiende desde la glándula de
la mandíbula. Un conducto lleva el veneno de la glándula al colmillo. En los
vipéridos y elápidos, esta ranura está completamente encerrada, y es algo
semejante al tubo de una aguja hipodérmica. En otras especies, las ranuras no
están cubiertas, o sólo parcialmente cubiertas. Desde el extremo anterior de la
glándula, el conducto pasa por debajo del ojo y por encima del hueso maxilar, al
orificio basal del colmillo de veneno, que está envainado en un pliegue grueso
de membrana mucosa. Por medio del hueso maxilar móvil, articulado al hueso
prefrontal y conectado con el hueso transversal el cual es empujado hacia
adelante por los músculos que entran en acción al abrir la boca, el colmillo se
erige y el veneno se descarga a través del orificio distal. Cuando la serpiente
muerde, las mandíbulas se cierran, los músculos que rodean la glándula de
veneno se contraen, y el veneno es expulsado por los colmillos.
Elápidos[editar]
En los elápidos, los colmillos son tubulares, pero son cortos y no poseen la
movilidad que se observa en los vipéridos.
Colúbridos[editar]
Algunos colúbridos tienen dientes agrandados y acanalados situados en el
extremo posterior de la maxilar, donde una pequeña porción posterior de la
glándula salival o labial superior produce veneno.
Mecánica de la mordedura[editar]

Vipera berus, un colmillo con una pequeña mancha de veneno en el guante, el otro todavía en su lugar.

Varios géneros de serpientes, entre ellos Calliophis, Atractaspis y causus, son

notables por tener glándulas de veneno excepcionalmente largas, que se
extienden a lo largo de cada lado del cuerpo, en algunos casos se extienden
posteriormente hasta la altura del corazón. En lugar de que los músculos de la
región temporal sirven para presionar el veneno en el conducto, esta acción se
realiza por los músculos laterales del cuerpo.
Existe una considerable variabilidad en el comportamiento mordaz entre las
serpientes. Al morder, los viperidos a menudo atacan con rapidez, descargando el
veneno cuando los colmillos penetran en la piel, e inmediatamente después se
liberan y dejan a su presa. Alternativamente, como en el caso de una respuesta de
alimentación, algunos vipéridos (por ejemplo Lachesis) mantienen su mordedura y
no dejan ir a su presa. Los elápidos y colúbridos a menudo cierran sus mandíbulas
y muerden o mastican con firmeza durante un tiempo considerable.
Mecánica de escupir[editar]
Cobras escupidoras de los géneros Naja y Hemachatus, pueden expulsar o
"escupir" veneno a una distancia de 1,2 a 2,5 metros cuando se sienten irritados o
amenazados. Estas serpientes tienen colmillos modificados que permiten escupir:
el conducto dentro de los colmillos hace una curva de noventa grados en la parte
delantera inferior. Tras escupir varias veces serpientes escupidoras aún pueden
infligir una mordedura fatal.
Escupir es únicamente una reacción defensiva. Las serpientes tienden a apuntar a
los ojos de una amenaza percibida. Después de haber sido alcanzado en los ojos,
la víctima puede sufrir de un shock temporal, y ceguera como resultado de una
severa inflamación de la córnea y de la conjuntiva. Por lo general, no hay efectos
graves si el veneno se lava inmediatamente con mucha agua; si se deja sin
tratamiento, la ceguera puede ser permanente. Un breve contacto con la piel no
constituye un peligro inmediato, pero las heridas abiertas pueden ser vectores de
envenenamiento.

Algunos efectos[editar]
Hay cuatro tipos diferentes de veneno que actúan sobre el cuerpo de manera
diferente.

 Veneno proteolítico desmantela la estructura molecular en el área

alrededor de la mordedura, incluyendo el sitio de la mordedura.
 Veneno hemotóxico actúa sobre el corazón y el sistema cardiovascular.
 Veneno neurotóxico actúa sobre el sistema nervioso y el cerebro.
 Veneno citotóxico tiene una acción localizada en el sitio de la
mordedura.
Cabe señalar que el tamaño de los colmillos no tiene ninguna relación con la
virulencia del veneno. Las especies indo-malayos del género Lachesis tienen
colmillos muy grandes, pero son comparativamente inocentes, mientras que
las serpientes marinas, que tienen los colmillos más pequeños, poseen un veneno
muy potente.
Serpientes proteroglifos[editar]
Véase también: Emponzoñamiento micrúrico
El veneno de serpientes con colmillos proteroglifos
(Hydrophiinae, Bungarus, Dendroaspis, Elaps, Pseudechis, Notechis, Acanthophis
) actúa principalmente en el sistema nervioso. La parálisis respiratoria se produce
rápidamente cuando el veneno entra en contacto con el mecanismo nervioso
central que controla la respiración; por lo general, el dolor y la inflamación local no
son severos. El veneno de todos los elápidos proteroglifos, incluso el de los más
pequeños y más gentiles, como las serpientes de coral, pueden ser fatales para
los humanos.
Víboras[editar]
Véanse también: Emponzoñamiento bothrópico,  Emponzoñamiento
crotálico y  Emponzoñamiento lachésico.
El veneno de víboras (Daboia, Echis, Lachesis, Crotalus) actúa más en el sistema
vascular, dando lugar a la coagulación de la sangre y la coagulación de las
arterias pulmonares; su actuación sobre el sistema nervioso no es muy grande;
ningún grupo de células nerviosas específico parece ser afectado y el efecto sobre
la respiración no es tan directa; la influencia sobre la circulación explica la gran
depresión, que es un síntoma del envenenamiento viperino. El dolor de la herida
es severo y es rápidamente seguido por hinchazón y decoloración. Los síntomas
producidos por la mordedura de las víboras europeas se describen así por Martin
y Lamb:13
La mordedura es inmediatamente seguida por dolor local de carácter ardiente, el
miembro más pronto se hincha y se decolora, y dentro de una a tres horas
comienza un gran cansancio, acompañado de vómitos y a menudo diarrea. Sudor
frío y piel pegajosa son habituales. El pulso se vuelve muy débil, y se puede
observar una ligera disnea e inquietud. En casos severos, que ocurren
principalmente en los niños, el pulso puede llegar a ser imperceptible y las
extremidades se vuelven frías; el paciente puede entrar en coma. Estos graves
síntomas constitucionales suelen pasar dentro de doce a veinticuatro horas; pero
mientras tanto el hinchazón y la decoloración se habrán extendido enormemente.
El miembro se convierte en flemonosa y supura de vez en cuando. Dentro de unos
días, algo de repente, se produce la recuperación, pero la severa depresión o los
efectos secundarios de la supuración pueden resultar en la muerte. Que los casos
de muerte, en los adultos así como en los niños, no son infrecuentes en algunas
partes del continente, se menciona en el último capítulo de esta introducción.
La toxicidad del veneno de las víboras difiere mucho entre sí. El veneno de
algunas especies —como Daboia russelii y Echis carinatus de India; lás víboras
americanas Crotalus, Lachesis muta y Bothrops lanceolatus; y los Causus, Bitis,
y Cerastes de África— es fatal a menos que se inicie rápidamente con el
tratamiento médico. Por otro lado, las especies del género Lachesis que ocurren
en Malaya e India rara vez causan la muerte de seres humanos y sus mordeduras
son, en algunos casos, no peor que la picadura de un avispón. La mordedura de
las víboras más grandes en Europa puede ser peligrosa y puede tener
consecuencias fatales, especialmente en los niños, al menos en las partes más
calientes del continente. Por otra parte, la pequeña Vipera ursinii, que casi nunca
muerde a menos que sea maltratada, no parece tener un veneno muy virulento y
no hay registros de graves accidentes a pesar de ser una serpiente muy común en
algunas partes de Austria y Hungría.
Colúbridos con colmillos traseros[editar]
Desde hace mucho tiempo los biólogos sabían que algunas serpientes tenían
colmillos traseros que podían ser utilizados para inmovilizar a sus presas,
considerándolos como mecanismos de inyección de veneno comparativamente
'inferiores'; a pesar de que se había registrado algunas muertes hasta 1957, la
posibilidad de que la mordedura de este tipo de serpientes pudiera ser fatal para
los seres humanos parecía remota. Las muertes de dos herpetólogos prominentes
por mordeduras de colúbridos africanos cambió esta evaluación, y
acontecimientos recientes ponen de manifiesto que varias otras especies de
serpientes con colmillos traseros poseen venenos que pueden ser mortales para
los grandes vertebrados.
Los venenos de Dispholidus y Thelotornis son tóxicos para las células de la sangre
(hemotóxico) y diluyen la sangre (hemorrágico). Los primeros síntomas incluyen
dolor de cabeza, náuseas, diarrea, letargo, desorientación mental, hematomas y
sangrado en el lugar de la mordedura y en todos los orificios del
cuerpo. Desangrado es la principal causa de muerte por una mordedura
involucrando a este tipo de veneno, o muerte por hemorragia
cerebral o insuficiencia respiratoria
El veneno de Dispholidus typus es el más potente de todas las serpientes con
colmillos traseros sobre la base de LD50. Aunque su veneno puede ser más
potente que el de varias víboras y elápidos, causa menos muertes debido a
diferentes factores, por ejemplo, la efectividad de los colmillos no es grande en
comparación con muchas otras serpientes: la dosis de veneno es baja,
y Dispholidus typus es generalmente menos agresivo en comparación con otras
serpientes venenosas, tales como cobras y mambas.
Serpientes aglifas[editar]
Experimentos realizados con la secreción de la glándula
parótida de Tropidonotus y Zamenis han demostrado que incluso serpientes
aglifas no son totalmente desprovistas de veneno, y apuntan a la conclusión de
que la diferencia fisiológica entre las serpientes llamadas inofensivas y las
venenosas es sólo una diferencia gradual, así como existen varias fases en la
transformación de una glándula parótida normal en una glándula de veneno, o de
un diente sólido en un colmillo tubular o ranurado.

Inmunidad[editar]
Entre serpientes[editar]
La cuestión de si una serpiente es inmune a su propio veneno aún no está
definitivamente resuelta, aunque existe un caso conocido de una cobra que se
envenenó a sí misma, resultando en un gran absceso que requirió intervención
quirúrgica, pero que no mostró ninguno de los demás efectos que habrían sido
letales en sus presas o en los seres humanos.14 Por otra parte, ciertas especies
inofensivas, como el Lampropeltis getula norteamericano y Rhacidelus brazili de
Brasil, han demostrado que pueden resistir al veneno de los crotalinos que habitan
las mismas zonas, y que son capaces de someterlos y de comerlos. Experimentos
han demostrado que la culebra de collar, una serpiente inofensiva bastante común
en Eurasia, no es afectada por la mordedura de Vipera berus y Vipera aspis. Esto
se debe a la presencia en la sangre de la culebra de principios tóxicos secretados
por sus glándulas parótidas y labiales, que son análogos a los del veneno de estas
víboras.
Entre otros animales[editar]
Un número de animales que se alimentan de serpientes son inmune a una cierta
dosis de veneno de serpiente. Incluye al erizo, la mangosta, el tejón de miel, el ave
secretaria y algunos otros aves. No se sabe hasta que grado el cerdo puede ser
considerado inmune, bien que su gruesa capa de grasa subcutánea a menudo
hace que la mordida no tiene efectos perjudiciales. El lirón careto ha sido añadido
a la lista de animales refractarios al veneno de la víbora. Algunas poblaciones
de ardilla terrestre de California son al menos parcialmente inmune al veneno de
la serpiente cascabel como adultos. Los gatos también presentan algún tipo de
inmunidad a la ingesta del veneno (Talmud babilónico, shabat 128B)