NOCIONES BSICAS DE ENERGA

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ENERGA
Capacidad de realizar un trabajo (cambiar estado o movimiento de la materia). Energa potencial: energa de los cuerpos en reposo (almacenada). Ej: elctrica, gradientes, qumica, gravitacional. Energa cintica: energa de los cuerpos en movimiento (accin). Ej: luz, calor. Las distintas formas de energa son interconvertibles. La termodinmica estudia las transformaciones energticas

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ENERGA Y SISTEMAS

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PRIMERA LEY DE LA TERMODINMICA

(ley de la conservacin de la energa)
La energa se transforma de una forma en otra, pero no se la puede crear ni destruir. La energa total de un sistema y su ambiente, por lo tanto, se mantiene constante.

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http://multimedia.mcb.harvard.edu/anim_rhino.html

En toda transformacin energtica siempre hay una fraccin que se transforma en calor. El calor es una forma de energa no aprovechable para los seres vivos. Entonces tenemos: Energa til o G : la que permite realizar un trabajo Energa no til o S(entropa): no permite realizar un trabajo

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SEGUNDA LEY DE LA TERMODINMICA

(ley de la entropa en aumento)
Toda transformacin energtica termina con menos energa que con la que comenz. El universo tiende al desorden. La entropa del universo siempre est en aumento, porque la energa til (que permite el orden) se transforma en parte en no til (calor).

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Proceso espontneo: el contenido energtico al inicio es mayor que en el estado final ( G < 0). En dicho proceso se ha liberado energa al medio (proceso exergnico). Ocurren sin causas o estmulos externos.

Proceso no espontneo: es un proceso en el cual el contenido energtico inicial es menor que en el estado final (G > 0).Por lo tanto en dicho proceso se ha entregado energa al sistema (proceso endergnico). Para producirse requieren un agente externo.

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INTRODUCIN AL METABOLISMO CELULAR

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Metabolismo
Sustratos
energa

Productos

Reacciones anablicas: de sntesis o construccin. Son endergnicas.

Sustratos

energa

Productos

Reacciones catablicas: de degradacin. Son exergnicas

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ATP como acoplador energtico

Las reacciones anablicas se acoplan con la hidrlisis de ATP y las catablicas con la sntesis de ATP
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El ciclo del ATP

energa

ATP
energa

Del catabolismo

Para anabolismo

Sntesis de ATP

ADP + Pi

Hidrlisis de ATP

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ENZIMAS

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Ea
Energa inicial

Energa final

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Disminuye la energa de activacin

Ea
Energa inicial

Energa final

Al disminuir la energa de activacin, se acelera el proceso, se aumenta la velocidad partiendo del mismo punto inicial para llegar a idntico punto final.
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Enzimas y Energa de activacin

Las enzimas son catalizadores biolgicos, aceleran las reacciones qumicas por medio de una disminucin en la energa de activacin.

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Caractersticas de las enzimas

en su mayora son proteicas (excepcin: ribozimas) son especficas (relacin sustrato-sitio activo) son saturables son eficientes en pequeas cantidades no se alteran en el curso de la reaccin no alteran el equilibrio de la reaccin

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Clasificacin estructural de las enzimas

ENZIMAS SIMPLES proteicas

ENZIMAS CONJUGADAS

Molcula orgnica Coenzima (unin no covalente)

In inorgnico

Grupo prosttico (unin covalente)

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Mecanismo de accin enzimtica

Modelo llave-cerradura

Modelo ajuste inducido

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Factores que influyen en la cintica enzimtica

1. 2. 3. 4. 5. Concentracin de sustrato Concentracin de enzimas Temperatura pH Presencia de inhibidores

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1. Concentracin de sustrato
A: la velocidad es dependiente de la concentracin de sustrato B: la velocidad se hace constante (Vmax) y se independiza de la concentracin de sustrato.

Vmax: saturacin enzimtica Km: concentracin de S a la cual la velocidad = Vmax (o saturacin del 50%)

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2. Concentracin de enzimas

La velocidad aumenta proporcionalmente con un incremento en la concentracin de enzimas

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3. Temperatura

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4. pH

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5. Presencia de inhibidores

Los inhibidores pueden ser irreversibles o reversibles. Dentro de los reversibles estn los competitivos, no competitivos y acompetitivos.
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Inhibidor competitivo
Enzima + Sustrato Complejo Enzima -Sustrato

Vmax permanece constante Km aumenta (disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato.

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Inhibidor no competitivo
Enzima + Sustrato Complejo Enzima -Sustrato

Vmax disminuye Km permanece constante

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Inhibidor acompetitivo
Enzima + Sustrato Complejo Enzima -Sustrato

Vmax disminuye Km disminuye (aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato)

http://www.youtube.com/watch?v=PILzvT3spCQ&feature=player_embedded

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REGULACIN ENZIMTICA
Regulacin de la sntesis de enzimas (a nivel gentico)

Regulacin de la degradacin enzimtica Regulacin de la actividad cataltica 1. 2. 3. 4. 5. Inhibicin por producto final Regulacin alostrica Regulacin por modificacin covalente Compartimentalizacin Isoenzimas

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1. Inhibicin por producto final

Enzima 1 Enzima 2 Enzima 3

Inhibicin por producto final (o retroalimentacin negativa)

http://www.mhhe.com/sem/Spanish_Animations/sp_feedback_inhibition.swf

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2. Regulacin alostrica

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Caractersticas enzimas alostricas: curva sigmoidea sitio alostrico (adems del sitio activo) estructura cuaternaria efecto cooperativo

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3. Modificacin covalente
+
ENZIMA INACTIVA ENZIMA ACTIVA
Unin covalente

Protelisis

ENZIMA INACTIVA (zimgeno)

ENZIMA ACTIVA
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4. Compartimentalizacin

En eucariontes hay una separacin de las distintas enzimas metablicas en diversos compartimientos .

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5. Isoenzimas
Sustrato + Isoenzimas Producto de la reaccin

Son distintas formas estructurales de una misma enzima.

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