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  • Las Enzimas

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    Las enzimas

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    ENZIMAS {Qué son las enzimas? Las enzimas son catalizadores biolégicos (biocatalizadores) de naturaleza proteica que participan en las reacciones quimicas que ocurren en los organismos vivos y que integran el metabolismo. En estas reacciones, las enzimas actian sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos, &Cual es la funcién de las enzimas? Las enzimas aceleran las reacciones quimicas que se dan en los seres vivos sin modificarlas Al acelerarse las reacciones, se disminuye la energfa de activacién y tiempo de reaccién. {Cudnto tipos de catalizadores hay? Los catalizadores son sustancias que aceleran la velocidad de una reacci6n quimica orgénica. Se diferencian dos tipos de catalizadores: orgénicos ¢ inorgénicos. Caracteristicas que diferencia a cada uno Catalizadores Organicos Catalizadores Inorganicos ‘Trabajan sobre organismos Trabajo sobre materiales abisticos No se pierden en la reaccién Se pierden en la reaccién Se necesita en poca cantidad Se necesita mucha cantidad Caracteristica principal que lo diferencia La principal caracteristica que diferencia a las enzimas o biocatalizadores de los catalizadores organicos es su especificidad. Caracterfstica comdn entre ambos catalizadores Ambos catalizadores disminuyen la energia de activacién y aumentan la velocidad de la reaccién. Clasificacién de las enzimas. (Clase, funcién y ejemplos) En funcién de su acci6n catalitica especifica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos 0 clases: Clase 1 — Oxidorreductasas Catalizan reacciones de oxidorreduccién, es decir, transferencia de hidrégeno (H) 0 electrones (€) de un sustrato a otro, segtin la reaccién general: AH) +B == *A+BHp Ared + Box == Aox * Bred Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo ¢ oxidasa. Clase 2- Transferasas Catalizan la transferencia de un grupo quimico (distinto del hidrégeno) de un sustrato a otro, segiin la reaccién: AB+C = A+tcB Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reaccién representada en la Figura de la derecha: 7p ==> ADP + glucosa- glucosa + ATP == ‘6-fosfato Clase 3- Hidrolasas Catalizan las reacciones de hidrélisis: A-B +20 = AH+B-OH Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccién: Jactosa + ~ => alucosa + galactosa agua Clase 4- Liasas Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos: AB — Te: Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reaccién: Acido acetacético — CO2 + acetona Clase 5- Hisomerasas Catalizan la interconversién de ismeros: se A= B ‘Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones Tepresentadas en la tabla inferior: Clase 6- Ligasas GTP, etc,): A-B + XDP + Bj i Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que eataliza la reaccin: ne = PL Factores que modifican o influyen en la velocidad de las reacciones enzimaticas. La concentracién de enzimas,la concentracién de sustrato la temperatura, el grado de PH y la concentracién de cofactores. 1- Concentracién De Enzimas Si se mantiene el ph y la temperatura y se aumenta la cantidad de enzimas, la velocidad de la reaccién va a ser directamente proporcional a la concentracién de enzimas. Velocidad enzimatica Concentracién de enzima 2-Concentracién De Sustrato La velocidad aumenta hasta el punto donde se dice que la enzima esta saturada con el sustrato. Maxima Velocidad Substrate (concentracién) —» Efecto de la concentracion del substrata. 3-Temperatura Las reacciones enzimaticas aumentan al aumentar la temperatura pero tienen un limite de 45 grados para reacciones in vivo y 60 grados para reacciones in vitro y por encima de esos valores la enzima se desnaturaliza y disminuye la velocidad. Velocidad Maxima i Velocidad \ de | \ Temperatura Reaccion Optima ' Temperatura —» Efecto de la Temperatura 4- EI PH Las enzimas actiian en una zona de ph (dependiendo el lugar) y se registra una mayor actividad enzimética a un ph dptimo. Ej: la pepsina-—- ph 1.5 la tripsina--- ph 8 Velocidad Maxima ‘, Velocidad de Reaccidn pH Optimo Efecto del pH {Qué es el centro activo y cules son sus caracteristicas? El centro activo de una enzima es la region que se une al sustrato, contiene residuos que participan en la ruptura o produccién de enlaces. Tiene un caracter no polar que aumenta la afinidad por el sustrato. En ocasiones se crea un ambiente donde ciertos residuos polares adquieren propiedades especiales para su funcién catalitica. El centro activo posee tres partes fundamentales: 1. Un esqueleto peptidico 2. Grupos de fijacién o grupos de unién 3. Grupos cataliticos Describa los modelos de accién enzimatica. Ponga ejemplos Modelo de accién enzimatico Para que una reaccién quimica tenga lugar, las moléculas de los reactantes deben chocar con una energfa y una orientacidn adecuadas. La actuacidn del enzima (1) permite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con una orientacidn 6ptima para que la reacci6n se produzca y (2) modifica las propiedades quimicas del sustrato unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formacién de otros nuevos. Emyme e Substrate Bond being Pei a Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima: El modelo llave-cerradura El modelo del ajuste inducid El modelo Have-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una lave encaja en una cerradura. Este modelo es valido en muchos casos, pero no es siempre correcto. * jucese ATP Glucose-6-phosphatase Modelo de Ajuste inducido En algunos casos, el centro activo adopta la conformacién idénea sélo en presencia del sustrato, La unién del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formacién del producto. Este es el modelo del ajuste inducido (Figura animada de la Substrate cwerioy derecha. Pulsar la opcién "Recargar" del navegador para ver la animacién), site Seria algo as{ como un cascanueces, que se adapta al contomno de la nuez. Defina Proenzima. Ejemplo Un zimégeno o proenzima es un precursor enzimético inactivo, es decir, no cataliza ninguna reaccién como hacen las enzimas. A continuacién se indican algunos de los zimégenos més conocidos: + Angiotensindgeno, + Tripsinégeno. + Quimotripsinégeno, + Pepsindgeno. + La mayor parte de las protefnas del sistema de coagulaci Defina Isoenzima, Ejemplo Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminodcidos, pero que catalizan la misma reaccién quimica Un ejemplo de una isoenzima es la glucoquinasa, una variante de hexoquinasa que no es inhibida por la glucosa-6-fosfato, Defina Antienzima. Ejemplo ‘Son sustancias que inhiben la accién de las enzimas EJ: Ovomucoide y taninos. Defina Apoenzimas. Ejemplo Es componente proteico de una enzima que carece de un cofactor esencial. Defina Holoenzima. Ejemplo Son enzimas intactas con sus cofactores unidos EJ: GLOL {Qué es la constante de Michaelis-Menten? La constante de Michaelis-Menten (simbolo K,,) corresponde a la concentraci6n de sustrato con la cual la velocidad de reaccién enzimética alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad maxima, En medios con condiciones definidas de pH y temperatura, la constante tiene un valor fijo para cada enzima y sirve para caracterizarla. &Cémo se encuentra en cada una de las inhi iciones? En la inhibicién competitiva : Incrementa la km aparente de la enzima por el sustrato, o sea , provoca que se precisen concentraciones de sustrato superiores para que se aleance la vmax. Inhibici6n no competitiva : No se produciré una mod del inhibidor . -aciGn de la km , pero si de la v max que decrece en presencia Inhibicién acompetitiva: Aqu{ se modifican tanto la v max como la km sin que se produzca una _alteracién de la pendiente de la curva. {De qué depende el grado de inhibicién en una inhibici6n no reversible? Es cuando sobre la enzima actiian agentes capaces de unirse covalentemente a un grupo funcional y modificarlo de modo permanente inactivando la molécula de la enzima. Ej compuestos organofosforados o venenos nerviosos, Fluorofosfato de diisopropilo ( DFP) Defina enzimas funcionales y no funcionales. Ejemplos de cada uno Funcionales: desempefian una funcin conocida en el plasma por ejemplo las enzimas de la coagulacién. Ej:proenzima de la coagulaci6n sanguinea la trombina , disolucién del coagulo la plasmina. No funcionales: No tienen una funcién conocida en el plasma y por lo general son indicadoras de dafio tisular. Ej: amilasa pancredtica, lipasa , fosfatasa alcalina , fosfatasa acida {Cuéles enzimas se toman en cuenta para hacer el diagnéstico para las diferentes enfermedades? Enzima en suero Principal uso diagnéstico “Aminetransforacas Aspartato aminotransferasa (AST 0 SGOT) Infarto de miocardio Alanina aminotransferasa (ALT © SGPT) Hepatitis virica Amilasa Pancteatitis aguda Insuficiencia renal cronica Ceruloplasmina Degeneracion hepatolenticular (enfermedad de Wilson) ++Glutamil transpeptidasa (y-GT) Enfermedades hepatobiliares, Aloholismo Lactato deshidrogenadas (LDH) {isoenzimas) Infarto de miocardio Lipase Pancreatitis aguda Fosfatasa acida Cancer de préstata Fosfalasa altaliia (iverciies) Enfermedad dvea Tumores és¢0s Enfermedades hepaticas obstructivas Creatina quinasa, CK (isoenzima MM) Afectaciones musculares Creatine quinase, CK (isoenzima MB) Infarto de miocerdio {Cuales patologias cursan con alteracién de enzimas de manera genética? Fenilcetonuria Enfermedad De Fabry Porfiria Xantomatosis Porfiria Eritropoyética Congénita Fucosidosis Albinismo Aciduria Arginosuccinica Histidinemia Galactosemia Gota Hiperglicerolemia asemia Xeroderma Pigmentosum Hemofilia Enfermedad De Pompe Hemofilia A Aciduria Metilmalénica Hemofilia B Alcaptonuria Hemofilia C Enfermedad de Batten Mucopolidosis indrome de Lesch-Nyhan Enfermedad De Gaucher Enfermedad de Niemann-Pick Citrulinemia Enzimopatias Britrocitarias Deficiencia De Gépd Homocistinuria Enfermedad De Almacenamiento De Hiperplasia Suprarrenal Congenita Glucosa Tipo T Hipercolesterolemia familiar Enfermedad De Tay-Sachs Sindrome de Bloom Regulacién enzimitica Las miles de reacciones quimicas de las células son catalizadas por enzimas que estén organizadas en diversas rutas bioquimicas o metabélicas. Los seres vivos han producidos ‘mecanismos sofisticados para regular las rutas bioquimicas. Esta regulacién es esencial por: ‘+ La regulacién da lugar a la produccién de las sustancias que se requieren. © Control constante de las reacciones que generan energia ‘* Ajuste relativamente répido de las variaciones de temperatura, pH, entre otros.

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