BIOQUIMICA

CAPITULO 2
TEMA 4

4.1 Enzimas -Características generales-

Mecanismo de acción- Clasificación

4.2 Cinética enzimática

Prof. Cecilia Nieto Aravena

ENZIMAS ENZIMAS

•Catalizadores biológicos

•Aceleran la velocidad de reacciones que se

producen al interior de los organismos hasta
hacerlas compatibles con las condiciones de
temperatura y presión en las que se
desenvuelve la célula
CARACTERISTICAS
DE LAS ENZIMAS
En su gran mayoría de naturaleza proteica,
susceptibles de desnaturalización

ARNasa
Todas las enzimas disponen de alto peso
molecular
 Gran poder catalítico,
Actúan en bajas concentraciones
 No alteran las constantes
termodinámicas

Keq = 2 Keq = 2
E
 CENTRO ACTIVO

•Parte relativamente pequeña

de la estructura de la enzima

•Formado por aa distantes, los

que quedan juntos luego de
los repliegues

•Dispone de diversos tipos de

aminoácidos
 Especificidad de Reacción

La especificidad de reacción está

basada en la existencia de un Centro
Activo, lugar específico de unión de
una enzima con un sustrato

1. Especificidad Absoluta
2. Especificidad Relativa
 Especificidad Enzimática

•Especificidad Absoluta
Una enzima reconoce un único compuesto
como su sustrato

•Especificidad Relativa
✔Una enzima puede reconocer a varios
compuestos como sus sustratos.
✔Sustratos que tengan similaridad estructural
✔Con afinidad diferente por cada uno de ellos
Especificidad Absoluta
(Teoría de Fisher –
Llave-Cerradura)

+ +
S2
S3 S2 y S3 no son
reconocidos
Como sustratos

E + S E-S E + P
Especificidad Relativa
(Teoría de Koshland – Mano-guante)

+ +
E S1 E-S1
Criterio de
afinidad de una
E por un S2
E + P2
Sustrato es el E-S2
Km

A <Km >afinidad S3 E + P3
E-S3
La hexoquinasa interactúa
con glucosa con un
Km 2x 10-3mM y con la
fructuosa con un Km2 de
0. 1 mM . Con cual sustrato
reaccionará primero
 Especificidad Relativa
(Teoría de Koshland –Mano-guante)

Teoría de la adaptación inducida:

•El centro activo no tiene forma
definida sino después de su
unión con el sustrato

•La unión E-S está influenciada

por la orientación de las
moléculas en el espacio
Mecanismo de acción de las enzimas

“ LAS ENZIMAS ACTUAN DISMINUYENDO

LA ENERGIA DE ACTIVACION NECESARIA
PARA QUE SE PRODUZCA UNA
DETERMINADA REACCION”
Mecanismo de acción
 Clasificación Internacional de Enzimas

• Unión Internacional de Bioquímica reconoce 6

grupos principales de enzimas:

1) Oxidoreductasas
2) Transferasas
3) Hidrolasas
4) Liasas
5) Isomerasas
6) Ligasas
 Grupo 1 - Oxidoreductasas

•Catalizan reacciones de óxido reducción

•Frecuentemente requieren como cofactor
NAD o FAD
•Las más frecuentes son :
•Deshidrogenasas
•Oxidasas
 Grupo 1 - Oxidoreductasas

•Deshidrogenasas
SH2 + A AH2 + S

“Sustrato deshidrogenasa”

“Alcohol deshidrogenasa”
 E??

SUCCINATO + FAD >>> FUMARATO + FADH2

Succinato deshidrogenasa

Piruvato deshidrogenasa
 Grupo 1 - Oxidoreductasas

•Oxidasas
SH2 + ½ O2 H2O + S
“Sustrato oxidasa”
 Grupo 2 - Transferasas

Catalizan reacciones de transferencia de grupos

químicos

Grupo Enzimas

-NH2 Transaminasas
-CH3 Transmetilasas
-CHO Transformilasas

Las más frecuentes son :

Quinasas o Cinasas Transfieren
Fosforilasas grupos fosfato
 Grupo 2 - Transferasas

Quinasas

S-OH + ATP S-O-P + ADP

“Sustrato quinasa”
 AMP + ATP >>>>>ADP +ADP
Adenilato quinasa

Fructuosa + ATP >>>>> Fru-6P + ADP

Fructo quinasa
 Grupo 2 - Transferasas

Fosforilasas

S-OH + Pi S-O-P + H2O

“Sustrato fosforilasa”
 Grupo 3 - Hidrolasas

•Catalizan reacciones de hidrólisis y su reversa (ruptura

de enlaces con participación directa del agua)
•Son las más abundantes
•En las reacciones, el agua figura como reactante
•En este grupo se encuentran las fosfatasas

A-B hidrolasa
 Grupo 3 - Hidrolasas

•Catalizan reacciones de hidrólisis (ruptura de enlaces con

participación directa del agua)
•Son las más abundantes
•En las reacciones, el agua figura como reactante
•En este grupo se encuentran las fosfatasas
ATP + H2O >>>>>> ADP + Pi
ATP asa
 Grupo 3 - Hidrolasas
•Fosfatasas
S-O-P + H2O S-O-H + Pi
“Sustrato fosfatasa”
 Grupo 4 - Liasas
•Catalizan reacciones que proceden con ruptura
no hidrolítica de enlaces de tipo C-C, C-N, C-S

Aldolasa
 Grupo 5 ISOMERASAS

Ribulosa-5P Xilulosa-5P
“Ribulosa-5P epimerasa”
 Grupo 6 - Ligasas

•Catalizan reacciones de unión o condensación o formación

de nuevos enlaces

•Enlaces de tipo C-C, C-N- C-S, para lo cual requieren de

fuente de energía

•Pueden ser referenciadas a partir del producto(s)

• considerando la fuente de energía utilizada
Sintetasas (Fuente de energía : ATP)
Sintasas (Fuente de energía ≠ ATP)
Grupo 6 – Ligasas (Sintetasas)
 Grupo 6 – Ligasas (Sintasas)

OAA + CH3-CO₪CoA Citrato + CoA

Oxalacetato (c4) + Acetil CoA(C2) (C6)

“OAA:Acetil CoA Ligasa”

“Citrato Sintasa”
“Enzima condensante”
 Nomenclatura Internacional
•Todas las enzimas deben poseer un Código y un
Nombre sistemático aparte de un nombre común

NOMENCLATURA INTERNACIONAL

CODIGO NOMBRE SISTEMÁTICO

4 dígitos A) Nombre del Sustrato

separados b) Naturaleza de reacción
por puntos c) Sufijo “asa”
 Los números EC (Enzyme
Commission numbers) son un
esquema de clasificación
Número de código numérica para enzimas, basado
en las reacciones químicas que
catalizan. Cada número EC está

1 . 1 . 1 . 1
asociado a un nombre
recomendado para dicha enzima.

Grupo Principal al que pertenece la enzima

Sub Grupo al que pertenece la enzima o tipo

deEnlace sobre el que actúa la enzima

Necesidad de Cofactor o
aclaración

Número de orden
El Código : 1.1.1.1

1 . 1 . 1 . 1

Oxidoreductasa

Enzimas que actúan sobre enlaces R-OH

(alcohol)

Requieren NAD como cofactor

Número 1 en el grupo
 Nombre Sistemático

1.1.1.1 Alcohol :NAD Oxidoreductasa

“Alcohol Deshidrogenasa”

Primera parte : Nombre del (los) Sustratos

Segunda parte : Naturaleza de la reacción +”asa”
Nombre común : “Alcohol Deshidrogenasa”
 GRUPO 7 - TRANSLOCASAS
Grupo de enzimas que catalizan el movimiento de iones
o moléculas a través de las membranas o su separación
al interior de las membranas

Varias enzimas translocasas involucran la hidrolisis del

ATP y habían sido clasificadas como hidrolasas a pesar de
que la función hidrolítica no era la principal función de
éstas

Actualmente estas enzimas se clasifican como del grupo

7- Translocasas las reacciones catalizadas por este tipo de
enzimas se referencian como transferencia del sitio 1 al
sitio 2 o de afuea hacia adentro
 Clasificación de Enzimas

•Según la necesidad de activación

1) Enzimas que no requieren activación

2) Zimógenos o Pro enzimas

3) Enzimas que requieren Cofactor

 1) Enzimas que no requieren activación

Enzimas que disponen del centro activo

formado y su actividad catalítica depende
sólo de la estructura y conformación del
centro activo)
 2) Zimógenos o Proenzimas

•Sintetizadas por la célula al estado inactivo

•Requieren ciertas condiciones en el medio para poder
pasar al estado activo (Activación proteolítica)
3) Enzimas que requieren cofactor
 COFACTOR

•Compuesto de naturaleza no proteica que debe unirse a

la estructura proteica de la enzima para :
•A) Terminar de formar el centro activo
•B) mantener la estructura tridimensional de un centro
activo
Tipos de Cofactor

Activador Metálico
Coenzimas
Grupos prostéticos
 Activadores Metálicos

Iones metálicos mono/di valentes

Son conocidos como micronutrientes
El activador metálico se une a la enzima con enlace iónico
La unión formando la Holoenzima es sólo mientras se realiza
el ciclo catalítico , luego se disocian
 Tipos de Cofactor

Cofactores enzimáticos o Coenzimas

•De naturaleza orgánica, derivadas de vitaminas

hidrosolubles (Complejo B y vitamina C)

•La unión para formar la Holoenzima es de tipo iónico y

sólo mientras se realiza el ciclo catalítico
 Tipos de Cofactor

Grupos prostéticos

De naturaleza orgánica, derivadas de vitaminas

hidrosolubles (Complejo B)

La unión para formar la Holoenzima es de tipo

covalente, no disociable
 Cofactores Derivados de Vitaminas
Hidrosolubles

Vitamina Sigla Vit Cofactor Sigla Reacciones/Pr

Cofactor ocesos
Tiamina B1 Pirofosfato Tpp Transferencia
de Tiamina Grupos Acilo

A E1 B
Tpp
Vitamina Sigla Cofactor Sigla Reacciones/Pro
Vit Cofactor cesos
Tiamina B1 Pirofosfato de Tiamina Tpp Transferencia
Grupos Acilo
Flavín Adenin FAD
Riboflavina B2 dinucleótido Oxidación-
Flavín Mononucleótido FMN reducción

Nicotinamin Adenin NAD

Niacina B3 dinucleótido Oxidación-
Nicotinamin Adenin NADP reducción
dinucleótido Fosfato
Ác, B5 Coenzima A CoA~SH Transferencia
pantoténico de acilo
Vitamina Sigla Cofactor Sigla Reacciones/Proces
Vit Cofactor os
Piridoxina B6 Fosfato de piridoxal PB6 Transferencia de
Piridoxal grupos –NH2
Piridoxamina
Tetrahidrofolato FH4 Transferencia de
Ác. fólico B9 una unidad de C
(B8) Dihidrofolato FH2

Cianocobalamina B12 Cofactor B12 B12 Metilación

Isomerización
Acido Lipoico LpS Ácido Lipoico LpS Transferencia de
grupos acilo
Biotina Biotina Biotina Biotina Fijación de CO2
BIotinil Carboxilación