Autoevaluacion 3 Bioquimica.

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Tino_Carriches

Ampliación de Química y Bioquímica

1º Grado en Ingeniería Agroalimentaria y del Medio Rural

Escuela Técnica Superior de Ingeniería Agronómica y de

Montes
Universidad de Córdoba

Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
 No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
1º Representa 2 aminoácidos y como se forma un dipéptido (representa enlace), indicando el
nombre y tipos de enlace.

Reservados todos los derechos.

2º Define desde el punto de vista químico y funcional.
Polímero de 20 aminoácidos unidos por enlace peptídico, desde el punto de vista funcional
llevan a cabo múltiples papeles biológicos: enzimas, transporte, reserva y nutritivas,
contráctiles o motiles, estructurales, defensa, reguladoras y receptoras.

3º Indica los distintos niveles estructurales de las proteínas. Para cada uno especifica a qué
hacen referencia, en qué consisten, y el tipo de enlaces implicados en mantener cada uno de
estos niveles.
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y
puentes disulfuro, determina la estructura de la proteína.
- Estructuras secundarias: hace referencia a los plegamientos regulares que afectan a
los residuos próximos (hélice α o hoja plegada β), se estabilizan por puentes de H.
Estructuras supersecundarias: patrón de plegamiento que incluye 2 o más elementos
de estructuras secundarias y las conexiones entre ellas.
- Estructura terciaria: ordenamiento espacial de todos los residuos de aminoácidos de la
cadena polipeptídica.
- Estructura cuaternaria: disposición de las distintas cadenas polipetidicas de una
proteína multimérica. Ej: hemoglobina.
Las estructuras terciaria y cuaternaria se mantienen por interacciones no covalentes y puentes
dislfuro. En una proteína desnaturalizada se mantiene la estructura primaria.

4º Cita:
a) Péptido de interés biológico y su función:
Glutatión: protector de los daños por estrés oxidativo
b) Tipos de proteína en base a su función y pon un ejemplo.
- Enzimas: sacarosa.
- De transporte: hemoglobina.
- De reserva y nutritivas: caseína.
- Contráctiles o motiles: tubulina.
- Estructurales: queratina.
c) Tipos de proteina en base a su estructura y pon un ejemplo.
- Fibrosa: colágeno.
- Globular: mioglobina.
- Homoproteinas: sacarasa.

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 5º Define.
- Desnaturalización de proteínas: las proteínas sólo son biológicamente activas cuando
están correctamente plegadas para adquirir la conformación nativa. La pérdida de esta
conformación nativa se denomina desnaturalización y conlleva la pérdida de su
función. Agentes desnaturalizantes son: el calor, pH, sales, agentes, fuerzas mecánicas.
- Apoproteína: la proteína, parte proteica, componente de una heteroproteína. Es
inactiva en ausencia de la parte no proteica (grupo prostético).

6º Completa la siguiente tabla.

Almidón Celulosa Hemoglobina ADN Triacilglicérido

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s
Tipo de Carbohidrato Carbohidrato heteroprotein Ác. nucleicos Lípidos
biomolécula Homopolisacárid Homopolisacárid a saponificables
o o
Monómeros α D glucosa β D glucosa Aminoácidos desoxinucleótido Glicerol y ác.
constituyente s grasos
s
Tipo de α 1->4 (amilosa) β 1->4 Enlace Fosfodiéster Enlaces éster
enlaces que α 1->6 peptídico
unen los (amilopectina)
monómeros
Función Reserva Estructural transporte Almacenar y Reserva
biológica energetica transmitir info. energética
genética

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7º Define e indica la naturaleza química.
- Hélice de ADN: ác. desoxirribonucleico, cadena polineucleotídica (polímero de
desoxinucleótidos unidos por un enlace fosfodiéster). Dos cadenas complementarias y
antiparalelas, mantenidas por puentes de H entre las bases, giran sobre un eje
imaginario hacia la derecha.
- Histonas, proteínas: polímero de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Se
encuentran estrechamente unidos al ADN, constituyen la cromatina, haciendo posible
el empaquetamiento de esta molécula.
- Cromatina: forma en la que se encuentra el material genético en los núcleos de los
organismos eucariotas.
- Fosfolípidos: lípidos saponificables con función estructura, forman parte de las
membranas biológicas. Esto es posible por su naturaleza anfipática. Son ésteres de
glicerina (glicerol) con dos ác. grasos y un grupo fosfato al que se une otro compuesto
polar.
- Nucleótido: son los monómeros constituyentes de los ác. nucleicos. Contienen una
pentosa unida por enlace β N- glicosídico a una base nitrogenada, y una molécula de
ác. fosfórico unida por enlaces éster al OH del C-5 de la pentosa.

8º Identifica esta molécula. Indica de qué polímero forma parte. Es anfótera ¿por qué?
Representa sus distintas formas iónicas.

Es un aminoácido, es el monómero constituyente de los péptidos y las proteínas. Es anáfora

porque puede funcionar como ácido (cediendo protones) o como base (aceptando protones),
en función de la forma iónica en la que se encuentre.
- Las formas iónicas:
Los aminoácidos don sustancias anfóteras (naturaleza dual ácido-base).

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 9º Identifica esta molécula. Es anfótera ¿por qué?¿Tiene direccionalidad? Razónalo.

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Es un péptido, en concreto un tetrapéptido: 4 aminoácidos unidos por enlace peptídico.
Es anáfora, porque puede funcionar como ácido o como base en función de la forma iónica en
la que se encuentre, y esto va a depender de la concentración de protones del medio.
Tiene direccionalidad, siempre se nombra la molécula desde el extremo amino terminal que
aporta el primer aminoácido de la molécula, al carboxilo terminal que aporta el último
aminoácido de la cadena polipeptídica.

10º Identifica esta molécula. Es anfótera ¿por qué?¿Tiene direccionalidad? Razónalo.

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Es un péptido, en concreto un pentapeptido: 5 aminoácidos unidos por un enlace peptídico.
Es anafótera, porque puede funcionar como ácido o como base en función de la forma iónica
en la que se encuentre, y esto va a depender de la concentración de protones del medio.
Tiene direccionalidad, siempre se nombra la molécula desde el extremo amino terminal que
aporta el primer aminoácido de la molécula, al carboxilo terminal que aporta el último
aminoácido de la cadena polipeptídica.

11º ¿Qué son aminoácidos proteicos?

Aquellos que se encuentran formando parte de las proteínas. Son 20, algunos pueden
encontrarse modificados.

12º Cita un ejemplo de proteína que posea estructura cuaternaria.

Cualquiera que tenga más de una cadena polipeptídica: hemoglobina, rubisco, citocromo,
oxidasa…

13º Cita un ejemplo de:

- Heteroproteína o proteína conjugada: hemoglobina.
- Homoproteína o proteínas simples: mioglobina.

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 14º supón una mezcla de Glu, Ser y Arg y contesta a las preguntas.

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a) ¿son factibles de separación por electroforesis (al aplicar voltaje)?
b) ¿Cuál sería el pH más conveniente para dicha separación?
c) ¿Hacia dónde emigraría cada aminoácido a dicho pH? (polo positivo o negativo).

Aminoácido pK1 (α-COO) Pk2 (α-NH3+) pkR (cadenalateral)

Arg 2,17 9,04 12,48
Glu 2,19 9,67 4,25
Ser 2,21 9,15 13,6

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OJO!! Nos están hablando de una mezcla de estos 3 aminoácidos, no de un tripéptido.
Para poder contestar a las preguntas hay que saber la carga que tendrá cada aminoácido a
distintos pH. De manera que vamos a calcular la curva de titulación y el pI para cada uno de
ellos.

Cuando se aplica un voltaje: las moléculas con carga neta positiva irán al polo negativo, las que
tienen carga neta cero, no se mueven, y las que tienen carga neta negativa irán al polo
positivo. Por tanto si hacemos la separación a pH: 5,68; que es el pH al cual la Serina tiene
carga neta cero (pI) ocurrirá lo siguiente:
- La Serina no se mueve.
- El glutámico a pH 5,58: tiene carga negativa, va al polo positivo.
- La Arginina a ese pH tiene carga positiva, va al polo negativo.
Se podrían separar.
ACLARACIÓN: a pH 1: los 3 aminoácidos tendrían carga positiva: irían al mismo polo, juntos: no
se separarían.

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 15º Utilizando la información del enunciado anterior representa el tripéptido: Glu-Ser-Arg.
Calcula su pto isoeléctrico. Indica hacia qué polo (+ o -) migraría al aplicar un voltaje a pH=3.

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A pH 3, el tripéptido tiene carga neta positiva: migraría al polo negativo.

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 16º Representa y explica las características del enlace peptídico.

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Este enlace resulta de la reacción entre el carboxilo de un AA y el amino del siguiente,
perdiéndose una molécula de agua.
Las distancias entre C-N y entre C-O son intermedias entre enlaces simples y enlaces dobles.
La característica principal es que O-C-N están unidos por enlaces que son parcialmente dobles,
esto confiere al enlace peptídico un carácter planar sin libertad de giro alrededor de dichos
enlaces, la única libertad de giro radica en los enlaces que unen cada plano peptídico al
C α adyacente.
Como consecuencia de este carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico los átomos
O, C, N y H son casi coplanares, se encuentran en el mismo plano, con el átomo de O del grupo
carbonilo en posición trans respecto al átomo de H del nitrógeno amídico.

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ACLARACIÓN: el enlace peptídico es rigido y no puede girar, pero los enlaces simples C-Cα y
Cα-N si tienen libertad de giro, por lo que los planos amida de los enlaces peptídicos pueden
girar entre sí. El esqueleto polipeptídico de una proteína puede visualizarse como una serie de
planos rígidos en la que los planos consecutivos comparten un pto común de giro alrededor de
Cα.

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