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Ciencias de la carne 86 (2010) 166–170

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Tipo de fibra muscular esquelética y proteínas miofibrilares en relación con la calidad de la carne
SH Lee a , ST Joo b , YC Ryu do, ÿ

a
División de Biociencia y Tecnología de Alimentos, Facultad de Ciencias de la Vida y Biotecnología, Universidad de Corea, 5-1 Anam-dong, Sungbuk-gu, Seúl 136-713, Corea del Sur
b
División de Agricultura y Ciencias de la Vida, Facultad de Agricultura y Ciencias de la Vida, Universidad Nacional de Gyeongsang, 900 Gajwa-dong, Jinju 660-701, Corea del Sur
C
División de Biotecnología, Facultad de Ciencias Aplicadas de la Vida, Universidad Nacional de Jeju, 66 Jejudaehakro, Jeju 690-756, Corea del Sur

información del artículo resumen

Palabras clave: Aunque numerosos estudios han informado las relaciones entre las características de la fibra muscular, la carne magra
tipo de fibra muscular contenido y la calidad de la carne, aún quedan perspectivas controvertidas. Clasificaciones histoquímicas convencionales
Proteína miofibrilar
puede estar involucrado en un alto nivel de error, subjetividad y no podría explicar claramente la variedad de miofibrilares
Proteasoma
isoformas de proteínas. Por lo tanto, se necesita más información sobre cómo los diferentes factores, como las especies, se reproducen,
Calidad de la carne
el género, las condiciones nutricionales, el estado fisiológico de los animales y los factores ambientales afectan la calidad final de la carne.
calidad para evaluar estas incertidumbres. Desafortunadamente, hay poca información que completamente
cubre con relación entre los tipos de fibras musculares, las proteínas miofibrilares y la proteólisis enzimática. En
Además de la perspectiva del metabolismo post mortem, el control de la calidad de las proteínas en el músculo esquelético y
La degradación proteolítica de las proteínas musculares durante el período post mortem podría ayudar a aclarar esta relación.
Por lo tanto, la presente revisión se centrará en los tipos de fibras musculares, los métodos de tipificación, las proteínas musculares y la carne.
calidad, y resumirá aspectos de la vista enzimática del proteasoma.
© 2010 Asociación Americana de Ciencias de la Carne. Publicado por Elsevier Ltd. Todos los derechos reservados.

Contenido

1. Introducción 2. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 166
Características de la fibra muscular . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 167
3. Clasificación del tipo de fibra muscular. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 167
4. Productividad de la carne magra y calidad de la carne. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 167
5. Proteínas del músculo esquelético y calidad de la carne. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 168
6. Sistema de proteasoma. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 168
7. Conclusión . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 168
Referencias . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 169

1. Introducción
Los músculos esqueléticos de los vertebrados consisten principalmente en fibras musculares que son
caracterizados por sus rasgos morfológicos, contráctiles y metabólicos
propiedades. Debido a que las fibras musculares ocupan del 75 al 90% del músculo
volumen, la morfología de la fibra muscular es un factor determinante importante de
masa muscular. La morfología de la fibra muscular está representada por su total
número de fibras (TNF), área transversal de la fibra muscular (CSAF),
y longitud de la fibra muscular. El potencial de crecimiento muscular está estrechamente relacionado
a TNF y CSAF (Rehfeldt, Fiedler, Dietl & Ender, 2000; Ruusunen &
Puolanne, 1997). Las características contráctiles del músculo se diferencian por los tipos
de fibras musculares que tienen efectos oxidativos y/o glucolíticos.
patrón de metabolismo en músculo esquelético vivo y/o canal. Variedad de
ÿ Autor correspondiente. Tel.: +82 64 754 3332; fax: +82 64 725 2403.
Dirección de correo electrónico: ycryu@jejunu.ac.kr (YC Ryu).
los tipos de fibras musculares se correlacionan con su tamaño, color y glucógeno y lípidos
contenidos (Karlsson, Klont & Fernandez, 1999; Klont, Brocks &
Eikelenboom, 1998; Schiaffino y Reggiani, 1996).
En general, hay cuatro tipos diferentes de fibras musculares, que son
oxidativo lento o tipo I, oxido-glucolítico rápido o tipo IIA, y rápido
glucolítico IIX o IIB (Schiaffino & Reggiani, 1996). En particular,
propiedades metabólicas que generalmente se ven afectadas por el tipo de fibra
composición influencia la conversión de músculo a carne y final
calidad de la carne (Brocks et al., 2000; Choi & Kim, 2009; Ryu & Kim, 2005).
Durante la última década, los métodos de tipificación de fibras musculares que fueron
identificados por estudios histoquímicos, histológicos e inmunohistoquímicos
enfoques han atraído una buena cantidad de atención para investigar la
la calidad de la carne y la productividad de la carne magra.
Un factor crucial para determinar los tipos de fibras musculares es la constitución de
proteínas del músculo esquelético. El músculo esquelético consta de tres grupos de
proteína clasificada por solubilidad y su ubicación en el tejido muscular.
Están representados por sarcoplásmico, miofibrilar y estromal.

0309-1740/$ – ver portada © 2010 The American Meat Science Association. Publicado por Elsevier Ltd. Todos los derechos reservados.
doi:10.1016/j.meatsci.2010.04.040
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proteinas Especialmente, las proteínas miofibrilares son responsables de las
propiedades contráctiles del músculo y la carne (Goll, Neti, Mares & Thompson,
2008). Una de las proteínas más abundantes de la proteína miofibrilar son las
cadenas pesadas de miosina (MyHC). Los polimorfismos de la isoforma MyHC se
han identificado en varios mamíferos (Fry, Allemeier & Staron, 1994; Rivero,
Talmadge & Edgerton, 1997; Talmadge, Roy & Edgerton, 1995). Muchos estudios
informaron que los contenidos de isoformas de miosina estaban fuertemente
correlacionados con la composición del tipo de fibra muscular (Schiaffino et al.,
1989; Talmadge et al., 1995). Sin embargo, estudios recientes mostraron que la
variedad de composición de isoformas de MyHC era mayor que la del tipo de fibra
muscular (Lefaucheur, 2010).
En los últimos años se ha prestado considerable atención al desarrollo de la
textura de la carne post mortem, con énfasis en las propiedades metabólicas de la
fibra muscular y la acción proteolítica de las peptidasas endógenas. Por lo tanto, la
presente revisión se centrará en los tipos de fibras musculares, los métodos de
tipificación, las proteínas musculares y la calidad de la carne, y resumirá aspectos
de la visión enzimática del proteasoma.
2. Características de la fibra muscular
La fibra muscular esquelética es una célula multinucleada unida a una
membrana. Se extiende típicamente de 10 a 100 ÿm de diámetro. La diversidad del
músculo esquelético se puede atribuir a las características heterogéneas de las
fibras musculares individuales y la composición del mosaico (Bottinelli & Reggiani,
2000; Schiaffino et al., 1989; Taber, 1998). En general, la fibra muscular se clasifica
según sus propiedades contráctiles y metabólicas (Lefaucheur, 2010). De hecho,
todos los tipos de fibras se observan en la mayoría de los músculos. Su composición
relativa en los diferentes músculos puede determinar el predominio de las
propiedades metabólicas del músculo (Ozawa et al., 2000; Peter, Gillespi.Ca,
Barnard, Stempel & Edgerton, 1972; Ryu & Kim, 2005).
La composición del tipo de fibra también varía en los tipos de músculos,
dependiendo de su función contráctil y bioquímica (Klont et al., 1998). Muchos
estudios demostraron los efectos de factores intrínsecos y extrínsecos en la
variación de la fibra muscular, como la selección (Larzul et al., 1999), el género
(Ozawa et al., 2000), la edad (Candek-Potokar, Zlender, Lefaucheur y Bonneau,
1998) , raza (Ryu et al., 2008), hormonas (Florini, Ewton & Coolican, 1996) y
actividad física (Jurie, Picard & Geay, 1999). En general, los tipos de fibras
musculares individuales exhiben diferentes características contráctiles, metabólicas,
fisiológicas, químicas y morfológicas (Highley et al., 1999; Schiaffino et al., 1989).
En consecuencia, comprender cómo se caracterizan los tipos de fibras musculares
y cómo estas características afectan el metabolismo muscular antes y después de
la muerte tiene implicaciones en la calidad final de la carne.
3. Clasificación del tipo de fibra muscular
La actividad de acto-miosina ATPasa tiene una sensibilidad diferente bajo las
diferentes condiciones de pH. Basado en este principio, Brooke y Kaiser (1970)
mostraron el método con un rango de preincubaciones de pH y se han determinado
convencionalmente tres tipos principales de fibra mediante métodos histoquímicos
en músculo esquelético adulto, es decir, fibras de tipos I, IIA y IIB. Aunque las fibras
tipo I muestran una actividad ATPasa baja después de la preincubación alcalina a
pH 10,4, tienen una actividad ATPasa alta y estable después de la preincubación
ácida a pH 4,3 o 4,6. Por el contrario, las fibras tipo IIB perdieron actividad de
ATPasa después de la preincubación ácida a pH 4,3. Además, el tipo IIA mostró
una fuerte reacción después de la preincubación alcalina, pero no tuvo reactividad
después de la preincubación ácida a pH 4,3 o 4,6. (Brooke y Kaiser, 1970; Lind y
Kernell, 1991). Existen otros métodos convencionales de tipificación de fibras
musculares que utilizan enzima mitocondrial, succinato deshidrogenasa (SDH) y
nicotinamida adenina dinucleótido-tetrazolio reductasa reducida (Baker & Santer,
1990; Rahelic & Puac, 1981). Estos métodos son útiles para clasificar las fibras en
tres tipos principales, es decir, fibras rojas, intermedias y blancas. Las fibras rojas
tienen una mayor actividad de enzimas oxidativas y exhiben una contracción
relativamente más lenta. Por el contrario, las fibras blancas tienen tendencia a las
propiedades glicolíticas al consumir glucosa en lugar de la respiración mitocondrial,
por lo que se contraen rápidamente. Por otro lado, las fibras intermedias son
intermedias entre las fibras rojas y blancas,
167
y tienen capacidades metabólicas alternativas (Dubowitz & Pearse, 1960; Jurie et
al., 1999). La composición de la fibra muscular también se investigó en el músculo
logissimuss de cerdo combinando la estabilidad ácida y alcalina de la reacción de
miosina ATPasa con la tinción SDH (Larzul et al., 1997).
Sin embargo, hubo algunos resultados inconsistentes entre la presencia de la
composición de isoformas de MyHC y la del tipo de fibra muscular utilizando
métodos inmunohistoquímicos. Puede involucrar la existencia de fibra híbrida, otras
isoformas de proteínas (Bottinelli, 2001; Stephenson, 2001) y la adaptación de la
capacidad metabólica como el ejercicio físico (Pette & Staron, 2001).
La tipificación y el conteo de fibras musculares convencionales por método
histoquímico es una tarea muy laboriosa y que requiere mucho tiempo y presenta
una serie de problemas técnicos (Rehfeldt, Tuchscherer, Hartung & Kuhn, 2008).
Estará sujeto a un alto nivel de error cuando las fibras musculares se tipifiquen y
cuenten por series de secciones transversales de fibras musculares (Bee, 2004).
Muchos factores pueden estar involucrados, como el número de muestras o
submuestras, la ubicación de las muestras entre los músculos y dentro de los
músculos y la subjetividad de las mediciones (Cerisuelo, Sala, Nurnberg, Baucells
& Rehfeldt, 2007). Estos factores podrían afectar de manera crucial la repetibilidad
y la precisión. Por lo tanto, se deben intentar varias metodologías de tipificación y
conteo de fibras musculares para disminuir estos problemas.
Los trabajos moleculares como el uso de anticuerpos, las técnicas genómicas con
mRNA o siRNA y la metabolómica pueden ser herramientas útiles para superar
estos problemas (Ennion, Sant' Ana Pereira, Sargeant, Young & Goldspink, 1995;
Smerdu, Karsch-Mizrachi, Campione , Leinwand y Schiaffino, 1994).
4. Productividad y calidad de la carne magra
El tamaño y número de fibras musculares son factores que afectan el potencial
de crecimiento muscular y la calidad de la carne (Rehfeldt & Kuhn, 2006; Ryu &
Kim, 2005). TNF y CSAF están inversamente correlacionados entre sí y están
positivamente correlacionados con la masa muscular (Dwyer, Fletcher & Stickland,
1993; Fiedler et al., 1999; Handel & Stickland, 1988; Henckel, Oksbjerg, Erlandsen,
Barton-Gade & Bejerholm , 1997; Larzul et al., 1997; Rehfeldt et al., 2000). A veces,
se debate una relación universal entre CSAF y la masa muscular. Rehfeldt y Kuhn
(2006) demostraron que los cerdos con menor peso al nacer y mayor CSAF
presentaban menor masa muscular debido a un menor TNF con el mismo peso al
sacrificio. También mostraron un patrón diferente de acumulación de adipocitos y
grasa intramuscular. Estos resultados implican que el TNF debe considerarse junto
con la productividad de carne magra y CSFA (Lefaucheur, 2010).
En cerdos, se ha informado que el TNF tiene una correlación positiva con la
calidad de la carne (Rehfeldt et al., 2000; Ryu & Kim, 2005). El TNF se correlacionó
positivamente con el pH muscular medido a los 45 min post mortem y se
correlacionó negativamente con la pérdida por goteo (Fiedler, Kuchenmeister,
Ender, Wicke & Lengerken, 1994). En el caso de CSAF, estudios previos sugirieron
que el aumento del tamaño de la fibra muscular influyó negativamente en la calidad
de la carne, en particular la pérdida por goteo y la terneza (Rehfeldt et al., 2000;
Seideman & Crouse, 1986). Sin embargo, algunos estudios informaron que la
pérdida por goteo y el pH muscular no estaban asociados con los parámetros del
tamaño de la fibra muscular (Larzul et al., 1997; Ryu & Kim, 2005). Los músculos
con fibras más grandes exhibieron una carne más dura que los músculos con fibras
más pequeñas (Karlsson et al., 1993; Maltin et al., 1997). Larzul et al. (1997)
reportaron la correlación positiva entre CSAF y el contenido de grasa intramuscular.
A pesar de estas discrepancias, muchos investigadores han enfatizado que una de
las formas de mejorar la productividad de la carne magra sin cambios negativos en
la calidad de la carne podría ser una combinación de TNF alto con CSAF moderado.
Según varios estudios, un alto TNF combinado con un bajo porcentaje de fibras
tipo IIB que se correlacionan positivamente con CSAF sería una dirección de
selección para garantizar tanto la productividad de carne magra como la calidad de
la carne en cerdos (Candek Potokar, Lefaucheur, Zlender & Bonneau, 1999; Kim
et al., 2008; Larzul et al., 1997; Ryu, Lee, Lee & Kim, 2006).
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168 SH Lee et al. / Ciencia de la carne 86 (2010) 166–170
5. Proteínas del músculo esquelético y calidad de la carne
El trifosfato de adenosina (ATP) se genera principalmente a través de la vía
glucolítica a partir de la glucosa almacenada como glucógeno durante la conversión post
mortem del músculo en carne. Por un proceso natural, el lactato, que es el producto final
de la glucólisis, se acumula en el músculo debido a la interrupción de la circulación
sanguínea. Si la distribución de fibras glucolíticas es predominante en el músculo
individual, se induce una rápida glucólisis post mortem y la acumulación de lactato da
como resultado una rápida disminución del pH muscular. Los músculos con diferentes
composiciones de tipo de fibra tienen diferentes patrones de cambio post mortem
durante la conversión de músculo a carne y pueden tener una influencia posterior en la
calidad final de la carne (Ozawa et al., 2000; Ryu & Kim, 2005). Por ejemplo, un pH bajo
del músculo y una temperatura alta dan como resultado una mayor desnaturalización de
las proteínas, un color de la carne más pálido y una menor capacidad de retención de
agua (Joo, Kauffman, Kim y Park, 1999). Ryu et al. (2006) informaron que el porcentaje
de fibra tipo IIB se correlacionó negativamente con el pH muscular post mortem.
Asimismo, los músculos con mayor porcentaje de fibras tipo IIB y menor porcentaje de
fibras tipo I mostraron contenidos de glucógeno y lactato significativamente más altos a
los 45 min post mortem, y también mostraron un color más pálido y una mayor pérdida
por goteo en el período post mortem temprano (Choe et al., 2008). ). Sin embargo,
Lefaucheur (2010) informó que los tipos de fibra mixta del músculo psoas mayor
exhibieron una disminución del pH mucho más rápida que el músculo semiespinal
oxidativo y el músculo longgissimus glucolítico.
Li et al. (2009) también abordaron que las diferencias en los rasgos de calidad de la
carne se atribuyen al metabolismo energético del músculo esquelético pero no a la
composición de tipos de fibras musculares en cerdos prematuros. Estos resultados
muestran que la velocidad y la extensión del metabolismo post mortem también pueden
depender de otros factores, como la capacidad de amortiguación muscular y el estado
fisiológico de los músculos.
En el músculo esquelético adulto, la miosina es un importante consumidor de ATP.
Las isoformas predominantes de MyHC son 1, 2A, 2X y 2B (Talmadge, 2000).
Estas diferentes isoformas de MyHC hidrolizan ATP a diferentes velocidades (Schiaffino
& Reggiani, 1996). La isoforma MyHC 1 se expresa en fibras de contracción lenta y las
isoformas rápidas 2A, 2X y 2B se expresan en fibras de contracción rápida. Choi, Ryu y
Kim (2007) informaron que el contenido de la isoforma MyHC 1 se correlacionó
positivamente con el pH muscular, mientras que el contenido de la isoforma MyHC 2 se
correlacionó positivamente con el potencial glucolítico.
Los métodos histoquímicos convencionales, como se ha señalado anteriormente, no
reflejan la composición exacta de MyHC (Depreux, Grant & Gerrard, 2002). Por lo tanto,
la relación entre el contenido de MyHC, la composición del tipo de fibra muscular y la
calidad de la carne sigue siendo un desafío.
La dureza es uno de los determinantes de la calidad de la carne y una causa común
de inaceptabilidad en los productos cárnicos. También se sabe que la heterogeneidad
del tipo de fibra muscular de los diferentes músculos esqueléticos influye en la
sensibilidad (Maltin, Balcerzak, Tilley & Delday, 2003). Por ejemplo, los músculos
compuestos principalmente por fibras rápidas de tipo II son más susceptibles a la
degradación proteolítica post mortem temprana que los músculos compuestos
principalmente por fibras lentas de tipo I (Xiong et al., 2007). Ouali y Talmant (1990)
también informaron una relación calpaína/calpastatina más alta en los músculos
glucolíticos de contracción rápida que en los músculos oxidativos de contracción lenta
en bovinos, porcinos y ovinos. Sin embargo, se ha informado que el aumento de la
proporción de fibras tipo I de contracción lenta mejora la ternura en el ganado (Maltin et
al., 1998). Por lo tanto, la relación entre el tipo de fibra muscular y la ternura de la carne
sigue siendo controvertida (Chang et al., 2003; Maltin et al., 2003).
6. Sistema de proteasoma
En general, la degradación de las proteínas miofibrilares por enzimas proteolíticas
endógenas está asociada con la terneza de la carne durante el período post mortem
(Koohmaraie, 1996). Tanto las proteínas reguladoras como las del citoesqueleto de la
proteína miofibrilar se degradan en fragmentos durante el período post mortem (Bond &
Warner, 2007; Huff-Lonergan et al., 1996).
Estas proteínas incluyen titina, nebulina, vinculina, desmina, distrofina y troponina T. Hay
varios sistemas proteolíticos en el músculo, es decir, capasa,
enzimas lisosomales, sistema de calpaínas y proteasoma. Recientemente, se informó
que el proteasoma tiene un papel importante en las vías celulares al degradar proteínas
en todas las células, incluidas las células musculares (Goll et al., 2008; Rechsteiner &
Hill, 2005). Los proteasomas son complejos que llevan a cabo proteólisis mediada por
ubiquitina tanto en el citosol como en el núcleo de las células (Ciechanover, Orian &
Schwartz, 2000). Los proteasomas (26S) forman parte de la subunidad reguladora 19S
y la estructura multicatalítica 20S que contiene las actividades enzimáticas proteolíticas
(Dahlmann & Kuehn, 1995). La subunidad reguladora 19S tiene funciones de despliegue
de polipéptidos y reconocimiento de sustratos (Goll et al., 2008) y el proteasoma 20S es
el núcleo catalítico múltiple del complejo de proteosomas (Dahlmann, Ruppert, Kloetzel
& Kuehn, 2001).
Para ser reconocido por el proteasoma, se debe realizar un proceso dependiente de
la ubiquitina. Al menos cuatro moléculas de ubiquitina están involucradas para ser
etiquetadas con el residuo de lisina del sustrato objetivo (Goll et al., 2008).
El polipéptido ubiquitinado es posteriormente reconocido por el proteosoma 19S, y luego
el ATP es consumido por su ATPasa. Finalmente, se produce la desubiquitinación y
degradación de sustratos en el orden (Forster & Hill, 2003). Varios estudios posteriores
demostraron que las proteínas miofibrilares y las propias miofibrillas pueden hidrolizarse
con el tratamiento con proteasoma purificado (Koohmaraie, 1992; Robert, Briand, Taylor
& Briand, 1999; Taylor, Geesink, Thompson, Koohmaraie & Goll, 1995; Taylor et al. al.,
1995). Además, Sentandreu, Coulis y Ouali (2002) sugirieron que el proteasoma podría
ser uno de los principales sistemas proteolíticos endógenos que contribuyen al desarrollo
de la textura de la carne post mortem. Houbak, Ertbjerg y Therkildsen (2008) también
informaron que la inhibición de la actividad similar a la quimotripsina y similar a la tripsina
del proteasoma resultó en una falta de degradación de las proteínas estructurales del
músculo. Sin embargo, los estudios de Koohmaraie (1992) y Solomon y Goldberg (1996)
mostraron que la estructura intacta de las miofibrillas no cambió cuando se incubaron
con proteasoma purificado. Este resultado puede explicarse por las diferencias de los
factores ambientales entre la incubación artificial del tratamiento con enzimas y la
condición post mortem del músculo, y el paso limitante de la velocidad en la degradación
por el proteasoma in vivo. De hecho, el proteasoma no puede degradar directamente las
miofibrillas, porque los filamentos de miofibrillas no pueden ingresar al núcleo del
proteasoma donde residen los residuos catalíticos debido a su diámetro relativamente
grande, ya sea que estén ubiquitinados o no (Goll et al. 2008). En el futuro, debido a que
la actividad del proteasoma está regulada por modificaciones postraduccionales que
incluyen la fosforilación en lugar del nivel de expresión del ARNm, se necesitan
mediciones de la actividad del proteasoma y análisis de la cinética enzimática en el nivel
del proteoma para atestiguar la función precisa del proteasoma en el músculo esquelético.
7. Conclusión
En el estado actual de la industria cárnica, los objetivos comunes son mejorar la
calidad y la productividad de la carne. Aunque numerosos estudios han informado las
relaciones entre las características de la fibra muscular, el contenido de carne magra y
la calidad de la carne, aún quedan perspectivas controvertidas.
Por ejemplo, aún no se ha establecido completamente la correlación entre el tipo de
fibra muscular, la sensibilidad y el contenido de grasa intramuscular que puede estar
relacionado con la dureza. Además, las clasificaciones histoquímicas de enzimas
convencionales pueden estar involucradas en un alto nivel de error, subjetividad y no
podrían explicar claramente la variedad de isoformas de MyHC. Por lo tanto, se necesitan
más estudios para evaluar esta incertidumbre a través del sesgo estrictamente
controlado, como especies, razas, género, condiciones de nutrientes, estado fisiológico
de los animales y factores ambientales.
Debido a que la miogénesis se completa durante el desarrollo embrionario en la mayoría
de los animales productores de carne, los enfoques in vitro, como los cultivos de células
de mioblastos y las técnicas genómicas, incluido el silenciamiento de ARN, pueden ser
formas de comprender la regulación aguda de la miogénesis y la formación de TNF.
Hasta el momento, el proteasoma es responsable del control de calidad de las
proteínas en el músculo esquelético y es candidato para el ablandamiento de la carne
post mortem. Desafortunadamente, hay poca información que cubra completamente
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con relación entre los tipos de fibras musculares, las proteínas miofibrilares
y la proteólisis enzimática. Además de la perspectiva del metabolismo post
mortem, el control de la calidad de las proteínas en el músculo esquelético
y la degradación proteolítica de las proteínas musculares durante el período
post mortem podrían ayudar a aclarar esta relación.
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