Ejercicio 2

Efecto alostérico enzimas: se define como la situación en que una proteína ve alterada su actividad
como consecuencia de la unión de una molécula en un sitio diferente al centro activo.

 Ejemplo: el centro catalítico de una enzima, donde se une el sustrato

 el grupo hemo en la hemoglobina, donde se une la molécula de oxígeno
Podemos estudiar la alostería a través de varios ejemplos:
 Actividad enzimática de la trombina. Se trata de una proteína monomérica (aunque
formada por dos cadenas), en la que no existe cooperatividad. Ejemplos de modulación
por efectores alostéricos negativos.
 Actividad enzimática de la glucoquinasa. Esta es también una proteína monomérica, con
cinética sigmoidal. Ejemplos de modulación por efectores alostéricos positivos.
 Oxigenación de la hemoglobina modulada por la unión del BPG. Se trata de una proteína
tetramérica que presenta cooperatividad. Ejemplo de modulación por un efector
alostérico negativo.

Inhibidores competitivos, no competitivos y mixtos

https://es.wikipedia.org/wiki/Inhibidor_enzim%C3%A1tico