Bioquímica Estructural 1(2-ING-A) C. Pastor, S. Calvo, J. Parra & K.

Rodríguez

IDENTIFICACION DE PROTEINAS

IDENTIFICATION OF PROTEINS

C. Pastor, S. Calvo, J. Parra & K. Rodríguez1

Jueves, 28 de octubre de 2021

RESUMEN

La siguiente experiencia a desarrollar tiene como fin, identificar de manera práctica las principales
características que tienen las proteínas a nivel general. Se utilizarán reactivos colorimétricos y
otras sustancias químicas, asimismo, algunos equipos del laboratorio que nos ayudarán a
determinar cualidades como el color y la coagulación de las proteínas. Cabe aclarar que dichas
características se dan por la interacción entre los reactivos y los residuos de aminoácidos
presentes. Asimismo, se utilizarán algunas proteínas como muestras trabajo, con el fin de,
corroborar la presencia de las mismas en las soluciones con la ayuda de los indicadores y ver
como se da el proceso de desnaturalización.

Palabras Clave: Aminoácidos, Proteínas, Indicadores, Estructuras, Cualidades

ABSTRACT
The purpose of the following experience to develop is to identify in a practical way the main
characteristics that proteins have at a general level. Colorimetric reagents and other chemicals will
be used, as well as some laboratory equipment that will help us determine qualities such as color
and protein coagulation. It should be clarified that these characteristics are given by the
interaction between the reagents and the amino acid residues present. Likewise, some proteins
will be used as work samples, in order to corroborate their presence in the solutions with the help
of the indicators and see how the denaturation process occurs.

Key Words: Amino acids, Proteins, Indicators, Structures, Qualities

1. INTRODUCCIÓN

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Las proteínas se pueden definir como  Defensiva: Son las encargadas de defender el
biopolímeros formados por un gran número de organismo.
unidades estructurales simples
 Transporte: La función de estas proteínas es
denominadas aminoácidos (cadenas lineales<9,
llevar sustancias a través del organismo a
unidas por enlaces peptídicos. La formación de
donde sean requeridas.
cada enlace peptídico ocurre por una reacción de
condensación, entre el grupo carboxilo (-COOH) y  Receptoras: Este tipo de proteínas se
el grupo amino (-NH2) de aminoácido encuentran en la membrana celular y llevan a
subsecuentes, acompañado de la liberación de una cabo la función de recibir señales para que la
molécula de agua, motivo por el cual se habla célula pueda realizar su función
de residuos de aminoácidos. Son biomoléculas muy  Proteínas motoras: Estas proteínas actúan
diversas y son esenciales para la vida. La mayoría como motores de escala nanométrica que
de proteínas desempeñan más de una función y mueven a otros componentes celulares
Representan alrededor del 50 % del peso seco de
los tejidos.  Funciones de reserva y almacenamiento:
Son materia prima como fuente de carbono y
Por sus propiedades fisicoquímicas, las proteínas se de energía química en diferentes organismos.
pueden clasificar en proteínas simples (2)
(holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o
sus derivados, o proteínas conjugadas En la manera en cómo se organiza una proteína
(heteroproteidos), formadas por aminoácidos para adquirir cierta forma, se presenta una
acompañados de sustancias diversas, y proteínas disposición característica en condiciones
derivadas, sustancias formadas fisiológicas, pero si se cambian condiciones como
por desnaturalización y desdoblamiento de las temperatura o pH se pierde la conformación y su
anteriores. (1) función, proceso denominado desnaturalización.
Para el estudio de la estructura es frecuente
Las proteínas realizan elementales funciones para considerar una división en cuatro niveles de
la vida celular, pero esta función depende de la organización, aunque el cuarto no siempre está
conformación y ésta viene determinada por presente. Las proteínas adquieren su estructura
la secuencia de aminoácidos en un medio instantáneamente, no pasan por cada una de las
determinado. Hay proteínas que tienen más de una estructuras.
actividad. Entre las distintas funciones se conocen
las siguientes:  NIVELES ESTRUCTURALES.

 Catálisis: Las enzimas proteicas que se  ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la secuencia de

encargan de realizar reacciones químicas de aminoácidos de una cadena polipeptídica.
una manera más rápida y eficiente.
 Reguladoras: Las hormonas proteicas ayudan  ESTRCUTURA SECUNDARIA: Son patrones
a mantener la homeostasis en el cuerpo. locales de plegamiento que presentan ciertas
secuencias de la proteína.
 Estructural: Muchas proteínas determinan la
forma o el soporte en las células y los tejidos,  ESTRUCTURA TERCIARIA: Es
ya que forman cables o rieles para dirigir el la conformación plegada tridimensional de una
movimiento y se forman por el ensamble de cadena polipeptídica.
subunidades.

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 ESTRUCTURA CUATERNARIA: Es la  Frasco lavador Tubo
organización de una proteína oligomérica o  Reactivo de Sustancia
ensamble de proteínas. Biuret 1
 Reactivo de 1mL de agua
A nivel vegetal las proteínas participan en el 2
Bradford
crecimiento y desarrollo de tejidos vegetales, por 1mL de albumina 0.1%
 Albúmina 0,1%
ende, esta biomolécula es muy importante en el 3
 Etanol al 70% 1mL de clara de huevo
área de la fitotecnia. (3)  HCl 4
concentrado 1mL de gelatina
La finalidad del trabajo es demostrar de manera 5
 NaOH 10 M 1mL de extracto vegetal
práctica la presencia de proteínas en las soluciones
 Planchas de Posteriormente, se debe agregar 20
evaluadas, asimismo, se quiere entender algunas calentamiento gotas de reactivo de Biuret, mezclar y
propiedades de las mismas con la finalidad de  Baño de maría observar los cambios.
comprender mejor como actúa y se comporta esta a 80°C
biomolécula a nivel celular y a nivel organismo  Balanza PRUEBA 3: Se deben preparar 5
 Vortex tubos de ensayo con las sustancias que
(planta).
se ven en la tabla 2, posteriormente, a
cada tubo se le debe hacer el siguiente
2. SECCIÓN EXPERIMENTAL tratamiento.
En esta práctica se empleará una serie de proteínas Tubo
de distintas fuentes (animales- vegetales), con el Tratamiento

objetivo de corroborar su presencia con ayuda 1

Calentar a baño maría
indicadores colorimétricos y algunos instrumentos 2
del laboratorio. Asimismo, se busca entender mejor Agregar 1ml de etanol 70%
3
como se da y que sucede cuando una proteína Agregar 10 gotas de HCl
pasa por un proceso de desnaturalización. 4
Agregar 10 gotas de NaOH
2,1 MATERIALES Y ORDEN EXPERIMENTAL 5
Agitar en Vortex
DE LAS PRUEBAS. (Tabla 1) Tabla 3

MATERIALES ORDEN EXPERIMENTAL

 Tubos de PRUEBA 1: Se deben tomar 5 gr de
ensayo semillas de quinua, y agregar 5mL de
 Pipetas agua. Se debe macerar la solución
Pasteur hasta obtener una mezcla homogénea
 Gradilla para y después se debe filtrar dicha mezcla.
Ilustración 1
tubos de
PRUEBA 2: Para esta prueba se
ensayo
deben preparar 5 tubos de ensayo con
 Beaker (50ml) las siguientes sustancias.
 Pinza para Tabla 1
Tabla 2
tubos de
ensayo 2,2 ILUSTRACIONES, DESCRIPCIONES Y
 Papel filtro DATOS OBTENIDOS, A PATIR DE LAS
 Mortero con REACCIONES. (Tabla 4)
pistilo
ILUSTRACION PRUEBA DESCRIPCION
 Beaker de 1
150mL El objetivo de esta prueba es
 Vidrio de reloj  PREPARACION DEL preparar la materia prima
 Espátula EXTRACTO vegetal cuando hablamos del

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extracto de quinua y una parte
de la animal con la gelatina, ya
que la otra fuente animal es el
huevo. Estas materias primas
serán una parte fundamental
para la realización y análisis de
los demás experimentos.
A nivel general esta prueba
nos sirve para identificar
algunas cualidades que tiene
tanto el extracto como la
gelatina.
 EXTRACTO DE El extracto tiene una baja
QUINUA densidad, es decir es bastante
líquido y posee un color blanco
muy intenso, este nos servirá
como muestra trabajo para
saber con ayuda de los
indicadores si el extracto de
quinua contiene proteínas.
Para obtener dicho extracto se
debe macerar el material
vegetal con agua.
La gelatina necesita ser
disuelta primero que nada en
agua para poder trabajar con
ella, esa disolución se logra
con temperatura y un volumen
 GELATINA adecuado de agua. Esta
prueba en concreto requiere
mucha agilidad, ya que la
gelatina con el tiempo tiende a
ir al estado sólido, en este
estado la gelatina no reacciona
con los indicadores, así que, se
debe sacar lo más liquida
posible y añadir el indicador
inmediatamente. La gelatina
tiene una textura más densa
que el extracto vegetal.
Ilustración 3
ILUSTRACION PRUEBA DESCRIPCION
2 tubos exceptuando al 1 hay
 REACTIVOS SIN El Reactivo de Biuret indica la
COMPLEMENTOS presencia de
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proteínas, péptidos cortos y
otros compuestos con dos o
más enlaces peptídicos en
sustancias de composición
desconocida.
Está hecho de hidróxido
potásico (KOH) y sulfato
cúprico (CuSO4), junto
con tartrato de sodio y
potasio (KNaC4O6·4H2O). El
reactivo cambia a violeta en
presencia de proteínas, y a
rosa cuando se combina
con polipéptidos de cadena
corta. El hidróxido de potasio
no participa en la reacción,
pero proporciona el
medio alcalino necesario para
que tenga lugar. (4)
Primero que nada, se debe
tener en cuenta que el control
negativo en esta prueba es el
tubo1 en donde solo hay agua,
se asume que este es nuestro
control negativo porque no
hay ninguna proteína allí.
Teniendo lo anterior claro y
basándonos el en fundamento
químico de la prueba de
Biuret, asumimos que los
tubos que dan positivo porque
presentan coloración violeta
son: Los tubos 2,3,4 y 5.
Se observa una ligera
coloración en el tubo2 en
donde hay albumina, pero se
alcanza a percibir la coloración
violeta, deducimos que esto es
debido a la concentración de la
misma que era de 0,1%, en el
extracto se ve de igual manera
menos intensa la coloración
puesto que el tubo estaba en
reposo.
Los que nos indica este
resultado es que en todos los
presencia de proteínas, debido
a que hubo un cambio en la
coloración. Las variaciones en
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Ilustración 4 la intensidad en el color violeta 3
se dan por la cantidad de
proteínas presentes, es decir,
 REACTIVOS + en donde hay una baja
BIURET cantidad la coloración es más
suave y donde hay una amplia
cantidad la coloración es más
fuerte.

3. RESULTADOS Y DISCUCION

4. CONCLUSIONES

Ilustración 5

5. BIBLIOGRAFÍA

1. Colaboradores de Wikipedia. (2021f, octubre 6).

proteína. Wikipedia, la enciclopedia libre.
Recuperado 16 de octubre de 2021, de
https://es.wikipedia.org/wiki/Amino
%C3%A1cido

2. Wilson, D. J., MD. (2019, 26 febrero).

Biosíntesis del aminoácido. News-Medical.Net.
Recuperado 16 de octubre de 2021, de
https://www.news-medical.net/life-sciences/Am
ino-Acid-Biosynthesis-(Spanish).aspx

3. Proteínas. (s. f.). Genome.gov. Recuperado 16

 FORMULA QUIMICA
de octubre de 2021, de
DEL REACTIVO DE
BIURET https://www.genome.gov/es/genetics-
glossary/Aminoacido

4. Proteínas. (s. f.). Medlineplus. Recuperado 16

de octubre de 2021, de
ILUSTRACION PRUEBA DESCRIPCION

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https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/00
2222.htm

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