Grupos R

-Aromáticos: fenilalanina, triptófano Aminoácidos

-Apolares alifáticos: glicina, alanina, valina,
leucina, isoleucina COOH
-Polares sin carga: treonina, metionina
-Cargados positivamente: lisina, arginina, histidina H2N C H
T4 Proteínas
R
1. Aminoácidos
 Componentes + sencillos prot. G amino + g carboxílico + C α + H + R.
 masa molecular, solubles
 R = cadena lateral. R= Hgly (glicina). R = CH3ala (alanina)
 Cambia su carga según el pH
 Pk: valor del pH en el q existe la misma concentración del ácido q de su base conjugada

a) En disolución -carbonoα = C + cerca COOH

Grupo Cambia a pq Medio se ioniza
-todos los am son asimétricos,
carboxilo: -COOH -COO- cede protones ácido g amino
menos la glicina
amino: -NH2 -NH3+ capta protones básico g carboxilo

Carga am Carga eléctrica neta

+y- 0
+ +1 D-aminoácidos= g amino a la derecha
_ -1 L-aminoácidos= g amino a la izquierda
b) Am proteicos
 Todos los am proteicos son α –L-aminoácidos
 Pueden existir en la naturaleza α –D-aminoácidos, como el D-glutámico [en pared celular bacterias]
2. Péptidos
 Unión am por E peptídico. OH 1º am (COOH) + H 2º am (NH2) se unen,  al enlace, y se libera H2O
aminoácidos
dipéptido 2
tripéptido 3 Para romper enlaces de am
oligopéptid 2-10 (hidrólisis)
o Proteína + (am-1) H2O
polipéptido 11-50
proteína + d 50

 N-terminal (amino-terminal): extremo terminal q tiene libre grupo amino

 C-terminal (carboxilo-terminal): extremo terminal q tiene libre grupo carboxilo
 Propiedad enlace peptídico:
 Plano de la amida: los 4 at de alrededor del enlace (C, O, N, H) están en el mismo plano. Los
planos de amida contiguos pueden girar a través de los enlaces del C α . El giro no es totalmente
libre pq R dificulta la rotación.
3. Proteínas
Pauling: premio nobel hélice
  masa molecular
A. Estructura
α
a) Primaria
 Orden en q se colocan los dif am para formar la cadena peptídica [secuencia de aminoácidos]
b) Secundaria
 Disposición espacial de la cad peptídica
 + frecuente:
 hélice α : cadenas laterales hacia fuera de la hélice y los grupos C=O y N-H hacia arriba o hacia
debajo de forma paralela al eje helicoidal a PH entre C=O y N-H cada 4 aminoácidos
 Est β u hoja plegada: planos de los enlaces peptídicos se disponen en zigzag y la est se
estabiliza por PH entre los grupos C=O y N-H de dif segmentos de cad peptídica pertenecientes
a la misma cad o a otra dif
 Hélice triple del colágeno (t conjuntivo): hélice formada por 3 cad peptídicas q se arrollan entre
sí (forma de trenza)
 Est supersecundaria: [proteínas globulares] agrupaciones de hélice α y est β
c) Terciaria
 Cadena polipeptídica puede sufrir giros y plegamientos adquiriendo 1 est tridimensional
 Causa: interacciones no cov q dan estabilidad a la mol:
I. PH

II. Int electroestáticas

III. Int de van der Waals

IV. Int hidrofóbicas

d) Cuaternaria
  Las proteínas con est cuaternaria[oligómero] tienen 2 o + cad peptídicas [monómero] unidas por int
= q terciarias
4. Homoproteínas
 Proteínas formadas solo por aminoácidos
5. Heteroproteínas o proteínas conjugadas
 Proteínas formadas por cad peptídicas + componentes no am [grupos prostéticos]
 El grupo prostético puede unirse a cad peptídicas por enlace cov o int no cov a los am de la proteína
 Apoproteína: heteroproteína desprovista de su grupo prostético
 + imp:
 Glicoproteínas: glúcido unido covalentemente al am
 Lipoproteínas: lípido unido no covalentemente. *En algunas proteínas de membrana la parte
lipídica forma 1 enlace cov con los am terminales
 Grupo hemo: 1 at de Fe en medio de 1 compuesto cíclico [porfirina formada por pirrol], con
capacidad de absorber mol de O. Hemoglobina y mioglobina: proteínas trasportadoras de O
6. Clasificación según la función
a) Estructurales
 Contribuyen a fijar la forma, dar rigidez o flexibilidad a diversas partes de los org
 Son la  parte de las proteínas fibrilares: colágeno [t conjuntivo (tendones)]”fibrinógeno” y queratina
[pelo, uñas]
b) De reserva
 Constituyen 1 almacén de am q el org utiliza en su desarrollo y en el crecimiento y reparación de est
 Albúminas: de semillas, leche, huevos
c) Activas
  funciones. Interaccionan específicamente con otra sust: el ligando
 Subclases:
Clase Función Ejemplo
Enzimas se unen al ligando [sustrato] y catalizan su amilasa, sacarasa
transformación química en otra sust dif
Reguladoras (son interaccionan con el ligando y ponen en marcha insulina, hormona del
tb hormonas) procesos celulares crecimiento, parathormona
Transportadoras se unen a 1 ligando y lo transportan por el org hemoglobina (sangre) y
mioglobina (musculo) t el O
Contráctiles se unen al ligando alargamiento o acortamiento miosina de fibras
del órgano u orgánulo en q se encuentren musculares
Inmunes se unen al ligando [antígeno] q queda bloqueado anticuerpos

7. Propiedades
a) Especifidad
 La est primaria [causa del  nº de posibilidades de secuencias de am] determina  determina las
posibles est secundarias, terciarias y cuaternarias determinan la función de la proteína
 Proteínas y especificidad:
 Encimas: su eficiencia se debe a su especificidad [1 enz dif para = cada sustrato/ cada reacción q
experimenta el sustrato]
 Inmunoglobulinas: cada nuevo antígeno reconocido por el org genera 1 inmunoglobulina
b) Comportamiento ácido-base
 El pH no influye en el enlace peptídico. Influye en la cad lateral.
 pH cambia carga cambia int electroestáticas cambia est
 Punto isoeléctrico: valor del pH para el q la carga el q la carga neta de la proteína es = 0
c) Solubilidad
 Proteínas + solubles en H2O si hay + am polares q am apolares. S: p. fibrilares/ I: p. globulares
 S afectada por:
 pH
 Concentración salina del medio:
o + solubles en disol salinas diluidas [iones aumentan la polaridad de cad laterales]
o – solubles en disol concentradas [iones compiten por rodearse de mol de H2O]
d) Desnaturalización
 Pérdida de est nativa
 Causas:
  temperatura
 Cambio extremo pH
 Adicción de sust parecidas a los am (urea, mercaptoetanol) q compiten con g. amino y carboxilo)
 Tipos:
 Reversible: p. puede recupera la est nativa (añadir urea y mercaptoetanol)
 Irreversible: p. no puede recupera la est nativa (albúmina del huevo a  temp)