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Los péptidos, al igual que las proteínas, son moléculas formadas por la unión de diferentes
aminoácidos. Estos aminoácidos se unen mediante unos enlaces que se llaman peptídicos. Los
péptidos tienen muchas funciones en el organismo, al igual que pueden tenerlas las proteínas
Dipéptidos
Tripéptidos
Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
Polipéptido: entre 10 y 50 aminoácidos.
Proteína: más de 50 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se
denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una
cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.1
los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables
de un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es alto, a
una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos. Orientativamente:
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de
10.000 o 12.000 Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar formadas por la unión
de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de polipéptido es la insulina,
compuesta por 51 aminoácidos y conocida como una hormona de acuerdo a la función que
tiene en el organismo de los seres humanos.
El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y
el grupo carboxilo (–COOH) del otro extremo COOH terminal.
Para nombrar a los péptidos se nombra primero el aminoácido que tiene el grupo amino libre sin
reaccionar y se le considera como radical añadiéndole el sufijo il, el aminoácido con el grupo
carboxílico intacto no altera su nombre.
Por ejemplo:
Alanil.glicil.valina.
FUNCIONES
Agentes bioactivos
Hormonas
Neurotransmisores
Antibióticos
antioxidantes
Puesto que tienen un grupo amino terminal y un carboxilo terminal, y pueden tener grupos
R ionizables, los péptidos tienen un comportamiento ácido-base similar al de los
aminoácidos.
Los péptidos, al igual que aminoácidos y proteínas son biomoléculas con un
carácter anfótero que permiten la regulación homeostática de los organismos.
Es de destacar este comportamiento en las enzimas, péptidos que funcionan como
catalizadores biológicos de las reacciones metabólicas, ya que tienen una capacidad de
funcionamiento dentro de ciertos niveles de pH. En caso de superarse se produce una
descompensación de cargas en la superficie de la enzima, que pierde su estructura y su
función (se desnaturaliza).
Glicil.alanil. valina
Gli.ala.val.
Las proteínas son biomoléculas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden
además contener azufre, fósforo, hierro, magnesio y cobre. Son polímeros de alfa amino ácidos
que están unidos entre sí mediante enlaces peptídicos
Nutritiva por constituir una fuente de aminoácidos para la síntesis de su propio tejido.
Enzimas
Proteínas de almacenamiento
Proteínas de transporte
Proteínas contráctiles
Protectoras en la sangre de los vertebrados
Toxinas
Hormonas
Proteínas estructurales
2. Por su composición:
PROTEINAS NO CONJUGADAS
Son aquellas que solamente están formados por un componente polipeptídico
3. Por sus diferentes formas y solubilidades
colágena
hemoglobina
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Alfa hélice
Hoja plegada
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS
Puente de hidrógeno
Puentes disulfuro
HEMOGLOBINA
ESTRUCTURA SUPRAMOLECULAR
Ejemplo:
En trombo o coagulo sanguíneo es una asociación de fibrina que se asocian mediante enlaces
covalentes para formar la malla tridimensional característica del trombo o coagulo.
Las lipoproteínas son asociaciones de las proteínas con los lípidos, por ejemplo, las lipoproteínas
del plasma sanguíneo
Los virus y los ribosomas son asociaciones de proteínas con ácidos nucleicos
Ribosomas virus
[𝐻 +] [𝐻𝐶𝑂3] [𝐻 +] [𝐻𝐶𝑂3]
= = 𝐾𝑎 = 10−6,1
[𝐶𝑂2] [𝐻2𝐶𝑂3]
[𝐻 +] [𝐻𝐶𝑂3]−
𝑙𝑜𝑔 [ ] = log[𝐾𝑎] = log[10−6,1 ]
[𝐻2𝐶𝑂3]
[𝐻 +] [𝐻𝐶𝑂3]−1 [𝐻 +] [𝐻𝐶𝑂3]−
= = 𝐾𝑎 = 10−6,1
[𝐶𝑂2] [𝐻2𝐶𝑂3]
[𝐻𝐶𝑂3]−
-[log[𝐻 +] + 𝑙𝑜𝑔 [ [𝐻2𝐶𝑂3] ] = log[𝐾𝑎] = log[10−6,1 ]
[𝐻𝐶𝑂3]−
𝑝𝐻 + −𝑙𝑜𝑔 = = +6,1
[𝐻2𝐶𝑂3]
[𝐻𝐶𝑂3]−
𝑝𝐻 = 𝑝𝐾𝑎 + 𝑙𝑜𝑔 =
[𝐻2𝐶𝑂3]
[𝐻𝐶𝑂3]−
1,3 = 𝑙𝑜𝑔 =
[𝐶𝑂2]
20 [𝐻𝐶𝑂3]−
=
1 [𝐶𝑂2]
- +
H2PO4 HPO4-2 + H
-
a. El HPO4 2 (monobásico) funciona como reserva alcalina
+ -
HPO4-2 + H H2PO4
-
b. El H2PO4 (dibásico) funciona como reserva ácida
-
H2PO4 HPO4-2 + H+
Sistema hemoglobina
Se debe a la oxihemoglobina que es un ácido más fuerte que la hemoglobina reducida (Hb. Red.)
KHb-02 = 2.4 x 10 -7
El 20% del ácido carbónico sanguíneo se halla unido a la hemoglobina y a proteínas plasmáticas,
el efecto tampón se debe a los grupos amino o carboxílico libres de las proteínas.
Sistema amonio/amoniaco
EL amoniaco procedente de la glutamina reacciona con los iones hidrógeno de forma que se
eliminan en forma de iones amonio en lugar de iones hidrógeno.
NH3 + H+ NH4+