UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MANABÍ

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

ESCUELA DE MEDICINA
INMUNOLOGÍA

Nombre del estudiante:

Alvarado Mendieta Angel Jesus

Nivel

Tercero “A”

Docente:
Dr. Jorge Cañarte Alcívar

Tarea #1.

Resumen semana 5

Período académico.
S1-2020
 Los anticuerpos son un componente
fundamental del sistema inmune,se les
conoce como inmunoglobulinas

ANTICUERPOS Reconocen moléculas extrañas con alta

especificidad y promueven su destrucción
y son producidas en respuesta al
antígeno.

ANTICUERPOS
Utiliza 3 clases de
moléculas

INMUNIDAD Los anticuerpos

comporten las mismas
ADAPTATIVA Moléculas del complejo características basícas
de histocompatibilidad estructurales

Pero muestran una

Características generales de varabilidad acentuada en
la estructura del anticuerpo. las regiones que se unen
a los antígenos.
Receptores del linfocito T
para el antígeno
Tienen una estructura
nuclear simétrica
compuesta de dos
cadenas ligeras
identicas y dos cadenas
CADENAS LIGERAS (L) Y pesadas idénticas
CADENAS PESADAS(H)

Constan de Regiones variables (V) cadena ligera

regiones amino
terminales c
variables (v) que
participan en el Regiones constantes (C)
cadena pesada
reconocimiento del
antígeno.

La IgG con enzima papaína en

También condiciones de proteólisis limitada, esta
constan de enzima actúa sobre la región bisagra Región bisagra en el Confiriendole
escinde la IgG en 3 piezas separadas. punto de unión de la flexibilidad a la
regiones
cadena H con la molécula.
carboxilo cadena L
terminales
constantes (C)
Dos de las piezas son idénticas entre si y
Estos fragmentps conservan la capacidad de
unirse al antígeno, porque cada uno contiene consisten en la cadena ligera completa (Vl y
los dominios Vl y Vh y se llaman FAB Cl) asociada a un fragmento Vh-Ch1 de
(fragmento de unión al antígeno). cadena pesada

Esta pieza recibe el nombre de Fc

(fragmento cristalizable) La tercera pieza está compuesta de
dos péptidos idénticos unidos por
enlaces disulfuro.Tiene tendencia a
Note
asociarse a sí misma y a cristalizar
en un enrejado
Características estructurales de las regiones
constantes del anticuerpo.
La forma unida a la membrana del
En la forma secretadala anticuerpo contiene un tramo
porción carboxilo
Debido a las diferencias en la carboxilo terminal es terminal que incluye una región de
hidrófila anclaje transmembranaría hidrófoba?
estructura de las regiones C de su
cadena pesada, los anticuerpos helicoidal,
pueden tener varias subclases.

IgA confiere inmunidad a las mucosas

IgD Receptor para el antígeno del linfocito B vírgen

IgE Defensa contra parásitos, helmintos,

hipersensibilidad inmediata

IgG Opsonización, activación del complemento,

inmunidad neonatal

IgM Receptor para el antígeno del linfocito B

vírgen, activación del complemento

SEMIVIDA DE LOS ANTICUERPOS

Características estructurales de las regiones

variables del anticuerpo. IgA 3 días

Existen diferencias en la secuencia y la IgE 2 días

variabilidad entre diferentes
anticuerpos.Debido unicamenre a tres
secuencias cortas en la región V de la cadena
pesada y a tres secuencias en la región V de la
IgG 21 a 28 dias
cadena ligera, estas secuencias se denoominan
segmentos hipervariables
IgM 4 días

Base estructural y química de la Características relacionadas con el

unión al antígeno. reconocimiento del antígeno

Los anticuerpos pueden unirse de forma

Diversidad específica a un gran número de
El reconocimiento del antígeno por el anticuerpo antígenos diferentes
implica una unión no covalente y reversible.

Los anticuerpos pueden ser muy

Especificidad específicos ante los antígenos.
Un solo anticuerpo puede unirse a un
solo antígeno
multivalente a través de más de un lugar Maduración de la afinidad
de unión.
La maduración de la afinidad de los anticuerpos frente a un
antígeno aumenta a medida que la respuesta inmunitaria
humoral evoluciona.