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Cola Geno
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Colágeno
Collagentriplehelix.png
Triple hélice de tropocolágeno.
Fórmula molecular ?
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El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras
colágenas. Estas se encuentran en todos los animales. Son secretadas por las
células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos
celulares. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un
25 % de la masa total de proteínas en los mamíferos.
Índice
1 Características físicoquímicas
2 Síntesis del colágeno
2.1 Formación del colágeno
2.2 Defectos en la síntesis de colágeno
3 Función y tipos
3.1 Tipos de colágeno
3.1.1 Colágeno tipo I
3.1.2 Colágeno tipo II
3.1.3 Colágeno tipo III
3.1.4 Colágeno tipo IV
3.1.5 Colágeno tipo V
3.1.6 Colágeno tipo VI
3.1.7 Colágeno tipo VII
3.1.8 Colágeno VIII
3.1.9 Colágeno tipo IX
3.1.10 Colágeno tipo X
3.1.11 Colágeno tipo XI
3.1.12 Colágeno tipo XII
3.1.13 Colágeno tipo XIII
3.1.14 Colágeno tipo XIV
3.1.15 Colágeno tipo XV
3.1.16 Colágeno tipo XVI
3.1.17 Colágeno tipo XVII
3.1.18 Colágeno tipo XVIII
3.1.19 Colágeno tipo XIX
3.1.20 Colágeno tipo XX
3.1.21 Colágeno tipo XXI
3.2 Estructura tridimensional
3.3 Comportamiento mecánico
4 El colágeno desde el punto de vista nutricional
5 El colágeno en las artes plásticas
6 Véase también
7 Referencias
Características físicoquímicas
Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El
punto de rotura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una
tensión (fuerza por unidad de superficie) de varios cientos de kilogramos por
centímetro cuadrado. A esta tensión, solamente se han alargado un pequeño
porcentaje de su longitud original.
Aminoácido Prolina
Aminoácido Glicina
Estas cadenas son muy ricas en prolina, lisina y glicina, fundamentales en la
formación de la superhélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12 %
de todos los residuos aminoacídicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaje del
tipo de colágeno. La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma
parte del colágeno es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular
de alrededor de 100 000 Da y es levógira (gira hacia la izquierda).
Tres de estas cadenas alfa (no hélices alfa) se ensamblan para formar una molécula
de procolágeno en forma de triple espiral que se secreta al espacio extracelular
donde se transforma en tropocolágeno, un colágeno ya maduro. Este monómero mide
alrededor de 300 nanómetros de largo y 1,4 nm de diámetro. Las tres cadenas se
enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice
dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8,6 nanómetros.
Tipos de colágeno
El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de
moléculas estrechamente relacionadas, pero genéticamente distintas. Es por ello que
últimamente suele hablarse de fibras colágenas, haciendo alusión a esta gran
familia de proteínas.
Colágeno tipo I
Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón, la dentina y la
córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose
para formar fibras colágenas mayores. Sus subunidades mayores están constituidas
por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de
aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y
al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y
osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento.
Colágeno tipo II
Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea
embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo.
En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros
microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente
del colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es
sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la
presión intermitente.
Colágeno tipo IV
Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un
colágeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas
orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales
laminina y entactina. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su
función principal es la de sostén y filtración.
Colágeno tipo V
Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.
Colágeno tipo VI
Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células en
su entorno. Se asocia con el tipo I.
Colágeno VIII
Presente en algunas células endoteliales.
Colágeno tipo IX
Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II.
Colágeno tipo X
Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.
Colágeno tipo XI
Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.
Colágeno tipo XV
Presente en tejidos derivados del tejido mesenquimal.
Colágeno tipo XVI
Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas arteriales; no se
asocia fibrillas colágenas tipo I.
Colágeno tipo XX
Presente en la córnea, en el cartílago esternal y en los tendones.
Estructura tridimensional
El colágeno posee una estructura secundaria tridimensional consistente en una
"cadena α" (no confundir con α hélice), es una hélice levógira con alrededor de 3
residuos por vuelta.
Comportamiento mecánico
Las fibras de colágeno confieren una resistencia mayor a los tejidos que las
contienen, a diferencia de la elastina que forma una red isótropa; las fibras de
colágeno se presentan estructuradas en haces anisótropos, lo cual confiere un
comportamiento mecánico anisótropo con mayor rigidez en la dirección de las fibras
de colágeno. Muchas estructuras multicapa como las arterias, el esófago, o la piel,
contienen diversas capas de colágeno, en las cuales la dirección preferente de las
fibras en cada capa es diferente, eso da una respuesta estructural complicada.
Véase también
Tinción de Van Gieson
Referencias
Obtenido del libro "Inducción miofascial". Edit Mc Graw Hill por Andrzej Pilat
Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4
Bruno Eymard: Distrofia muscular congénita de Ullrich. Orphanet, 2008. Consultado
el 25 de diciembre de 2013.
«Oral Collagen Supplementation: A Systematic Review of Dermatological
Applications». Journal of Drugs in Dermatology. 01/01/2019. PMID 30681787.
Consultado el 04/04/2021.
«Flexibilidad metabólica: el santo grial del fitness».
«Effect of Collagen Tripeptide on Atherosclerosis in Healthy Humans». Journal of
Atherosclerosis and Thrombosis. 1/07/2017. PMID 27725401. doi:10.5551/jat.36293.
Consultado el 04/04/2021.
«El colágeno: salud para tu piel, huesos y articulaciones». Bioarca. Consultado el
14 de septiembre de 2021.
«PDB Community Focus: Julian Voss-Andreae, Protein Sculptor». Protein Data Bank
Newsletter (32). Winter de 2007.
Ward, Barbara (abril de 2006). «'Unraveling Collagen' structure to be installed in
Orange Memorial Park Sculpture Garden». Expert Rev. Proteomics. 3 (2) (2): 174.
doi:10.1586/14789450.3.2.169.
«Interview with J. Voss-Andreae "Seeing Below the Surface" in Seed Magazine».
Archivado desde el original el 29 de junio de 2012. Consultado el 22 de noviembre
de 2011.
Control de autoridades
Proyectos WikimediaWd Datos: Q26868Commonscat Multimedia: Collagen
IdentificadoresLCCN: sh85027969NDL: 00566622AAT: 300192948Diccionarios y
enciclopediasBritannica: urlIdentificadores médicosMeSH: D003094DeCS: 29340FMA:
63891Identificadores químicosCódigo ATC: G04BX11
Wikimedia Commons alberga una galería multimedia sobre Colágeno.
Categorías: BiomoléculasProteínasEscleroproteínas
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