Universidad Nacional Abierta y a Distancia

Escuela o Escuelas (si los estudiantes pertenecen a diferente escuela)

Unidad 2: Tarea 3 – Enzimas y Catálisis

Grupo colaborativo en campus XXXXXX

Actividad en grupo colaborativo

Nombre estudiante
Código estudiante
Nombre estudiante
Código estudiante
Nombre estudiante
Código estudiante

Ciudad, Día de Mes del Año

1
 Introducción
(Es una breve descripción acerca del trabajo a entrega, donde se relaciona los
temas del trabajo, el contenido del trabajo y se responde preguntas como cuál es
la finalidad del trabajo, por qué se desarrolla el trabajo)

2
 Desarrollo de la Tarea 3 – Enzimas y Catálisis
Para desarrollar cada ejercicio, el estudiante debe revisar el entorno de conocimiento y
hacer uso de los recursos educativos requeridos.

Los ejercicios propuestos para la tarea son:

Tabla 1. Desarrollo del numeral 3.1

Clase Subclase Descripción reacciones
Oxidoreductasas Deshidrogenasas Oxido-reduccion
Oxidasas Este tipo de enzimas catalizan la transferencia de
Peroxidasas electrones de un compuesto a otro. Casi siempre
Reductasas los electrones van acompañados de protones
Catalasa
Monooxigenasas
Desoxigenasas
Oxigenasa
Hidroxilasa
Transferasas Glucosil-transferasas Transferencia de grupos
Aminotransferasas transfieren un grupo químico de un compuesto a
Fosfotransferasas otro
Quinasa
Transaminasas
Transaldolasas
Transcetolasas

Hidrolasas Esterasas Hidrolisis

Lipasa Catalizan reacciones de hidrólisis
Fosfatasa
Fosfolipasa
Proteasa
Glucosidasas
Peptidasas
Amidasas
Liasas Descarboxidasa Adición o eliminación de grupos para formar
Deshidratasa dobles enlaces
Hidratasa Las enzimas de este tipo agregan (o sustraen),
Sintasa grupos químicos a dobles ligaduras
Isomerasas Epimerasas Isomerizacion (transferencia de grupos
Racemasas intramolecular)
3
 Isomerasas cis-trans Transforman un compuesto en alguno de sus
Motasas isómerosm por ejemplo la transformación de la
glucosa en fructosa
Ligasas Carboxilasas Ligación de dos sustratos
Sintetasas forman uniones covalentes entre dos compuestos,
la reacción es endergónica y requieren de la
ruptura de moléculas de ATP que proporcionen
energía

Tabla 2. Desarrollo del numeral 3.2

Funciones Mecanismos de acción Sustratos Reacciones

Enzimas sobre los que que catalizan
actúa
Actúan rompiendo Hidrólisis de un enlace
los enlaces peptídicos peptídico usan los
de las proteínas para aminoácidos Serina, Cisteina
liberar los y Treonina como molécula
aminoácidos nucleófila o a una molécula
algunos organismos, de la cual ataca al grupo
como los virus, se carbonilo del enlace
cubren con un peptídico de la proteína
escudo de proteínas, blanco
Proteasa
lo que obliga al
cuerpo a utilizar
grandes cantidades
de proteasas para
atacar el escudo
antes de que su
sistema
inmunológico pueda
matar el virus.

Lactasa

Papaina

4
 Rompe los enlaces
peptídicos
adyacentes a la
arginina o lisina.
Tripsina

Sacarosa

Desarrollo del numeral 3.3

3.3.1
En la naturaleza existen diversos catalizadores, las enzimas son
producidos por los organismos vivos se los conoce como catalizador
biológico. Las reacciones químicas que se dan requieren de una gran
energía de activación, pero a diferencia de lo que ocurre en un
laboratorio, los organismos biológicos no están preparados para
soportar esa energía, por tal motivo los sistemas vivos han
desarrollado un compuesto químico, que les sirve para llegar a una
energía de activación alta sin destruirse que es el catalizador , el cual
aumenta la velocidad de coalición molecular sin calor adicional
produciendo un proceso llamado catálisis.
La enzima es un complemento para el movimiento térmico, ósea
disminuye los recursos de la energía activación permitiendo una
velocidad de reacción, a una temperatura inferior a la realmente
necesaria

Desarrollo del numeral 3.4

Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los
materiales específicos sobre los que pueden actuar -substratos-. Cada una de
las transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema
digestivo, está asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son las
llamadas enzimas digestivas. Cada enzima actúa sobre un sólo tipo de
alimento, como una llave encaja en una cerradura. Además, cada tipo de
5
enzima trabaja en unas condiciones muy concretas de acidez. Si no se dan
estas condiciones, la enzima no puede actuar, las reacciones químicas de los
procesos digestivos no se producen adecuadamente y los alimentos quedan
parcialmente digeridos.
El proceso normal de digestión de los alimentos, mediante la acción de las
enzimas, da como resultados nutrientes elementales que asimilamos en el
intestino y son aprovechados por el organismo, sin embargo, cuando las
enzimas no pueden actuar o su cantidad es insuficiente, se producen procesos
de fermentación y putrefacción en los alimentos a medio digerir. En este caso,
son los fermentos orgánicos y las bacterias intestinales las encargadas de
descomponer los alimentos. La diferencia es que en lugar de obtener
exclusivamente nutrientes elementales, como en el caso de la digestión
propiciada por las enzimas, se producen además una gran variedad de
productos tóxicos, estas sustancias también pasan a la sangre, sobrecargando
los sistemas de eliminación de tóxicos del organismo.

De acuerdo a la ecuación:

La enzima (E) se combina reversiblemente con su sustrato (S)

para formar un complejo enzima-sustrato (ES).
En un paso lento el complejo ES da lugar a la enzima libre (E) y
a los productos de la reacción (P).

Desarrollo del numeral 3.5

3.5.1

En la fermentación de un vino, las enzimas tienen un alto nivel de

especificidad en la interacción de la enzima y el sustrato, de forma tal
que las enzimas fermentan los azúcares transformándolos en etanol

3.5.2

Temperatura: Aumentar la temperatura generalmente acelera una

reacción, y bajar la temperatura la hace más lenta.
6
pH: Cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de
este rango hará más lenta la actividad de la enzima.

Concentración de la enzima: Aumentar la concentración de la enzima

acelerará la reacción, siempre que se disponga de sustrato al cual
unirse. Una vez que todo el sustrato esté adherido, la reacción deja de
acelerarse, puesto que no hay algo a lo que las enzimas adicionales se
puedan unir.

Concentración del substrato: Aumentar la concentración de sustrato

también aumenta la velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una
vez que todas las enzimas se han adherido, cualquier aumento de
sustrato no tendrá efecto alguno en la velocidad de reacción, ya que las
enzimas disponibles estarán saturadas y trabajando a su máxima
capacidad.

3.5.3

La parte de la enzima donde se une el sustrato, ES EL conjunto de

residuos de aminoácidos de la enzima que se unen a la molécula que va
a transformarse

3.5.4

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.

Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo
pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene
un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH
10.

Desarrollo del numeral 3.6

3.6.1

Es una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de

las enzimas. Para explicar la relación entre la velocidad inicial (Vo) y la
concentración inicial de sustrato ([S]), Michaellis y Menten propusieron
que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas:

7
1. Se forma el complejo enzima-sustrato.
2. El complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto.

3.6.2
Vo: es la velocidad de inicio de reacción enzimática
Vmax se observa cuando prácticamente toda la enzima se encuentra
saturada con su sustrato (formando complejo ES) y un incremento
en [S] no tiene efecto en la velocidad de reacción

3.6.3

Km: Representa la [S] a la cual la mitad de las moléculas de enzima se

encuentran saturadas, formando complejo ES, el valor de Km sugiere la
afinidad de la enzima con sus sustrato. Un valor bajo de Km indica
mayor afinidad y por lo tanto una mayor velocidad a cualquier [S].
Es utilizado para identificar isoenzimas, las cuales presentan diferente
afinidad por el mismo sustrato, es sensible a condiciones como pH y
temperatura, lo cual permite identificar cambios estructurales de la
enzima

Desarrollo del numeral 3.7

Desarrollo del numeral 3.8

Desarrollo del numeral 3.9

3.9.1
3.9.2

8
Desarrollo del numeral 3.10

3.10.1
3.10.2

Desarrollo del numeral 3.11

Tabla 3. Desarrollo del numeral 3.11.1

Vitamina Alimentos donde se Funciones Efectos de la
encuentra principales deficiencia
LIPOSOLUBLE

Vitamina Alimentos donde se Funciones Efectos de la

encuentra principales deficiencia
HIDROSOLUBLE
9
 Conclusiones
En este espacio debe realizarr un breve resumen de los puntos principales abordados en
el trabajo, se exponen los resultados y se destacan los hallazgos más importantes

Bibliografía

● (Emplear normas APA para la referencia a artículos, libros, páginas web, entre
otros: http://normasapa.com/como-hacer-referencias-bibliografia-en-normas-
apa/)

1
0