CITOESQUELETO

Las diversas células, tejidos y órganos que componen el o varias células, tejidos y órganos que
componen el Las diversas células, tejidos y órganos que componen el la cavidad oral y las
estructuras relacionadas son entidades complejas Las diversas células, tejidos y órganos que
componen el la cavidad oral y las estructuras relacionadas son entidades complejas que exhiben
un carácter de desarrollo y funcional único istica. Sin embargo, tienen varias características
estructurales y funcionales. características en común con otras células y tejidos en varios partes
del cuerpo. Este capítulo se centra en el citoesqueleto. y uniones celulares porque son críticas para
la biología de las células del tejido oral y en el fibroblastos porque esta célula juega un papel
importante en todos los tejidos orales. De hecho, el mayor secreto conservador producto de
fibroblastos, colágeno, es un componente principal de la matriz extracelular de hueso, cemento,
dentina, oral mucosa y glándulas salivales.

Las células poseen un citoesqueleto que proporciona un marco estructural, facilita el transporte
intracelular, soporta las uniones celulares y transmite señales sobre el contacto celular y la
adhesión, y permite la motilidad. Los tres elementos estructurales de la el citoesqueleto son
microfilamentos, filamentos intermedios y microtúbulos Todas son estructuras dinámicas
ensambladas a partir de subunidades proteicas y desmontadas como actividades celulares y
influencias externas en el cambio celular.

Los microfilamentos tienen un diámetro de 6 a 8 nm y consisten de moléculas de actina globular

polimerizadas en largos filamentos

Los microfilamentos forman caminos para el movimiento de la miosina y sirven como "músculos"
intracelulares para el mantenimiento de la forma celular, movimiento y contractilidad.

Se encuentran en asociación con uniones celulares adhesivas, como una "red" debajo de las
membranas celulares, especialmente la membrana apical, y como el "núcleo" estructural de
microvellosidades, filopodia y lamelipodia.

Cilios y flagelos son apendices celulares moviles, que poseen una estructura comun, formada por
microtubulos y dineínas (axonema)

Los filamentos intermedios tienen aproximadamente 10 nm de diámetro y tienen una composición

proteica diversa. No son contráctiles pero son importantes en el mantenimiento de la forma
celular y en el contacto entre las células adyacentes y las matriz extracelular.

En células de origen mesenquimatoso, como los fibroblastos. y osteoblastos, los filamentos

intermedios son polímeros de la proteína vimentina. En células epiteliales Los filamentos interm
consisten en citoqueratinas. Los filamentos se forman paquetes, llamados tonofilamentos, que se
anclan en los desmosomas. Las citoqueratinas son familias de multiples genes de proteínas
compuesta de proteínas básicas y más ácidas. Las citoqueratinas se producen como pares ácidos y
básicos unidos con diferentes combinaciones en diferentes tipos de epitelios.

Los microtúbulos son estructuras tubulares o cilíndricas con un diámetro promedio de 25 nm. Los
microtúbulos son compuesto por la proteína tubulina ordendos en anillos apilados de punta a
punta, formando los túbulos. Los microtúbulos proporcionan soporte interno para la célula; son la
base de la motilidad para ciertos orgánulos, como los cilios; actuar como caminos de guía y parte
del mecanismo motor para el movimiento de secretorio vesículas y otros orgánulos; y servir para
posicionar ciertos orgánulos dentro de la célula.

UNIONES INTRACELULARES

Cuando las células entran en contacto entre sí, y a veces con la matriz extracelular, uniones
especializadas puede formarse en sitios específicos en las membranas celulares en contacto. Estas
uniones especializadas pueden clasificarse en varias diferentes categorías de la siguiente manera:
1. Uniones apretadas (zonula occludens)
2. Uniones adhesivas
a. Célula a célula
yo. Zonula adherens
ii) Macula adherens (desmosoma)
si. Celda a matriz
yo. Adherencias focales
ii) Hemidesmosomas
3. Uniones comunicantes (gap)
El término zonula describe una unión que completamente rodea la celda; la mácula indica un
cruce que es más circunscrito en extensión (p. ej., en forma de parche). Uniones pueden ocurrir en
ciertas combinaciones. Un complejo de unión, presente entre células de un epitelio simple o
pseudoestratificado, generalmente consiste en una unión apretada, una zonula adherente y
desmosomas. A nivel molecular, intercelular las uniones generalmente consisten en tres
componentes: una transmembrana proteína adhesiva, una proteína adaptadora citoplasmática, y
un filamento citoesquelético. Estos tres componentes difieren dependiendo del tipo de unión

Varios citoplasmáticos proteínas asociadas con las porciones intracelulares de la proteínas

transmembrana; estos incluyen la polaridad celular relacionada proteínas, proteínas relacionadas
con el transporte vesicular, quinasas, transcripción factores y una proteína supresora de tumores.

Uniones estrechas controlan el paso de material a través de los espacios intercelulares (p. ej.,
desde intersticio a la luz de una glándula). También tienen un papel importante como una "cerca"
para definir y mantener los dos dominios principales de la membrana celular, se mantiene el
espacio apical e intercelular en las uniones adhesivas célula-célula a aproximadamente 20 nm.

Las uniones adhesivas también son importante en señalización celular. Sus componentes
citoplasmáticos puede interactuar con el citoesqueleto, provocando cambios en forma o movilidad
celular, o con cierto supresor tumoral moléculas, o pueden actuar como factores de transcripción
nuclear o coactivadores. En algunos casos, la pérdida de célula-célula oel contacto de la matriz
celular puede conducir a la apoptosis (célula programada muerte), mientras que en otros, la
pérdida de contacto puede conducir a la pérdida de polaridad y diferenciación celular o
proliferación celular no regulada.

Cateninas
interactuar con el dominio citoplasmático de la transmembrana
molécula de cadherina, con el citoesqueleto, y con un número
de otras proteínas, incluidas las quinasas y el supresor tumoral moléculas que están asociadas con
uniones adhesivas. En el zonula adherens (ver Figuras 4-4 y 4-5, B), la cadherina miembro de la
familia es E-cadherina, α- y β-catenina son el citoplasma adaptadores y filamentos de actina son el
citoesqueleto componente. Las cateninas y los filamentos de actina se concentran en el lado
citoplasmático de la membrana celular en el zonula se adhiere para formar una red densa que es
continua con la red terminal de actina en el apical (y a veces el basal) final de las células.

En el desmosome, las cadherinas son desmogleína y desmocolina. La interacción de estas

proteínas transmembrana con las de los adyacentes resultados celulares en una línea densa en el
medio de la intercelular espacio en el desmosome. Las cateninas son desmoplakin, plakoglobin,
y plakophilin, que forman un electrón denso placa en el lado citoplasmático del desmosoma. Esta
la placa sirve como sitio de unión para los componentes del citoesqueleto, que en el caso del
desmosoma son intermedios filamentos.

En adherencias focales la transmembrana componente es un miembro de la familia de

adherencias de la integrina moléculas. Las integrinas son heterodímeros de diferentes alfa y
subunidades beta que se producen en diferentes combinaciones con especificidad para diversas
moléculas de matriz extracelular.

Unión de la integrina a colágeno, laminina, fibronectina y otros Las proteínas de la matriz

extracelular resultan en reclutamiento y remodelación del citoesqueleto de actina.

Las moléculas adhesivas transmembrana presentes en los hemidesmosomas (figura 4-6) están la
integrina α6β4, que se une específicamente a la glucoproteína laminar basal laminina y colágeno
XVII (también identificado como BP180).

Las uniones huecas son regiones similares a placas de la membrana celular. donde el espacio
intercelular se estrecha a 2 a 3 nm y proteínas transmembrana de la forma de la familia conexina
canales acuosos entre el citoplasma de las células adyacentes. Estas proteínas tienen tejidos
específicos y células distribuciones y confieren diferentes propiedades de permeabilidad
a las uniones de brecha.

Se forman seis moléculas de conexina una conexión, que tiene un canal central aproximadamente
2 nm de diámetro.

Las uniones célula-célula y célula-matriz tienen papeles importantes. en la diferenciación,

desarrollo y función de lo normal células, tejidos y órganos. Sin embargo, las funciones de estos las
uniones pueden ser alteradas o interrumpidas por anormalidades genéticas de proteínas de unión
o citoesqueléticas o por autoinmunes enfermedades en las que circulan anticuerpos contra
proteínas de unión están presentes.
Las mutaciones de los genes de la conexina han sido identificado como la base para ciertos tipos
de sordera, congénita cataratas, una enfermedad desmielinizante (Charcot-Marie- Diente) y
displasia oculodentodigital, una enfermedad que exhibe anormalidades craneofaciales, sindactilia,
conductiva pérdida de audición y anormalidades de cabello y uñas. Muchos tipos Se ha
demostrado que la epidermólisis ampollosa, un trastorno de la piel con ampollas, es causada por
mutaciones de los genes de varios desmosomal, hemidesmosomal y filamento intermedio
proteínas Además, algunas formas de la enfermedad son causadas por mutaciones de los genes de
las proteínas de la matriz extracelular involucrado en la adhesión de la matriz celular. Pénfigo
vulgar y pénfigo foliáceo, enfermedades ampollosas de la mucosa oral y la piel, respectivamente,
son causadas por autoanticuerpos para desmoglein-3 y desmoglein-1, la cadherina en los
desmosomas.

INTERFACE EPITELIO CONECTIVO

Todos los epitelios están separados del conectivo subyacente. tejido por una capa de matriz
extracelular organizada como un delgado hoja inmediatamente adyacente a las células epiteliales.

Esta es una lámina basal, que es un producto del epitelio y conectivo. tejido.

La lámina basal, junto con los hemidesmosomas, une el epitelio al conectivo subyacente tejido,
funciona como un filtro para controlar el paso de moléculas entre el epitelio y el tejido conectivo,
y Actúa como una barrera para la migración celular.

La lámina basal también tiene funciones de señalización importantes, que son esenciales para el
epitelio diferenciación y desarrollo y mantenimiento de polaridad celular.

La lámina basal tiene un espesor total de 50 a 100 nm y consta de dos componentes estructurales,
el lámina lucida, adyacente a la membrana celular basal, y la lámina densa, entre la lámina lúcida y
la conectiva tejido (Figura 4-8).

Los principales componentes de la lámina basal son colágeno tipo IV, que forma una red de
"alambre de gallina", colágeno tipo III (fibras reticulares), colágeno tipo VII (fibrillas de anclaje), y
otros tipos de colágeno todos hechos por fibroblastos son presente en la lámina fibroreticular y
ayuda a mantener la fijación de la lámina basal al conectivo subyacente tejido.

Existe también una lámina basal atípica especial entre los ameloblastos y el esmalte maduro y
entre la encía y la superficie del diente.

Los fibroblastos son las células predominantes del tejido conectivo.

Son responsables de la formación y mantenimiento de los componentes fibrosos y la sustancia

fundamental del conectivo tejido.

FIBROBLASTO

 ORGANIZACIÓN CELULAR

Los fibroblastos generalmente se reconocen por su asociación con haces de fibra de colágeno
(Figuras 4-9 y 4-10). El descanso El fibroblasto es una célula alargada con poco citoplasma y un
núcleo aplanado oscuro que contiene cromatina condensada (Ver Figura 4-9). Los fibroblastos
activos tienen forma ovalada, núcleo pálido y una mayor cantidad de citoplasma (ver Figura 4-9).
El grado de sintético y la capacidad secretora de los fibroblastos se evidencia por la cantidad de
retículo endoplasmático rugoso, gránulos secretores y mitocondrias, y la extensión del complejo
de Golgi en su citoplasma (ver Figura 4-10).

 CONTRACCION Y MOTILIDAD

Los fibroblastos exhiben motilidad y contractilidad, que son importante durante la formación y
remodelación del tejido conectivo y durante la reparación de heridas. El citoesqueleto de actina de
los fibroblastos les permite moverse a través de la sustancia del suelo. En ciertos tejidos, los
fibroblastos tienen una contráctil significativa. propiedades y se denominan miofibroblastos.

 UNIONES

En la mayoría de los tejidos conectivos, los fibroblastos se separan de uno al otro por los
componentes de la matriz extracelular; por lo tanto, las uniones intercelulares no están presentes.
Las excepciones son tejido embrionario, en el que las uniones gap ocurren con frecuencia, y el
ligamento periodontal, en el cual los fibroblastos frecuentemente exhiben contactos de célula a
célula del tipo adherens. Fibroblastos también forman contactos focales especializados con
componentes de la matriz extracelular (figura 4-11). En un contacto tan focal, también llamado
fibronexo, una placa densa puede estar presente enel lado citoplasmático de la membrana celular
e intracelular Los filamentos de actina están unidos por una integrina αβ transmembrana complejo
a fibrillas extracelulares de la glicoproteína adhesiva fibronectina

 HETEROGENICIDAD

Aunque los fibroblastos de diferentes tejidos tienen apariencias similares, distinguible

principalmente como activo o inactivo, considerableexiste heterogeneidad dentro de las
poblaciones de fibroblastos.

Esta heterogeneidad se manifiesta como diferencias en su síntesis. productos, tasas de síntesis y

rotación, respuesta a moléculas reguladoras, tasas de proliferación y otras. Por Por ejemplo, se ha
estimado que el colágeno en el periodontal el ligamento tiene una tasa de rotación
aproximadamente 8 veces mayor que de colágeno en la piel y alrededor de 2 veces la de la encía
colágeno

 EDAD

Los fibroblastos se originan a partir de células mesenquimales. Cuando se diferencia, Pueden

replicarse por mitosis. Una correlación inversa se ha encontrado entre la edad de un donante y el
número de las divisiones que los fibroblastos cultivados pueden sufrir antes de que volverse
senescente La causa exacta de esta senescencia replicativa es desconocido. Los fibroblastos de
especies longevas pueden dividir más veces que los fibroblastos de las especies de vida corta,
sugiriendo un componente genético. Algunos han demostrado un relación entre la pérdida gradual
de ADN de los telómeros en el extremos de los cromosomas que ocurren durante cada mitótico
ciclo y el inicio de la senescencia. Otros estudios sugieren que La acumulación de daño oxidativo
en el ADN y las proteínas También contribuye a la senescencia. Fibroblastos que se convierten
senescentes permanecen viables pero muestran cambios en el metabolismo y expresión génica
que sugiere un fenotipo de envejecimiento (por ejemplo, un disminución en la producción de
proteínas de la matriz extracelular y un aumento en la producción de enzimas degradativas). En
conjunto, estos cambios dan como resultado muchos de los signos asociados con envejecimiento
humano (p. ej., fragilidad de la piel, pérdida de elasticidad, y disminución de la capacidad de
curación de heridas).

PRODUCTOS SECRETORIOS DEL FIBROBLASTO

Los fibroblastos pueden sintetizar y secretar una variedad de extracelulares moléculas. Estos
incluyen los componentes de los elementos fibrosos de la matriz extracelular, los componentes de
la sustancia fundamental amorfa, y una serie de biológicamente moléculas activas, como
proteinasas, citocinas y factores de crecimiento

 COLAGENO
La superfamilia de colágeno contiene al menos 27 tipos de colágenos. que juntas constituyen las
proteínas más abundantes encontrado en el cuerpo (tabla 4-1).

Células mesenquimales y sus derivados (fibroblastos, condrocitos, osteoblastos, odontoblastos y

cementoblastos) son los principales productores de colágenos. Otros tipos de células (como como
células epiteliales, endoteliales, musculares y de Schwann) también sintetizar colágenos, aunque
de forma más limitada en términos de cantidad y variedad de tipos de colágeno. La superfamilia
de colágeno se subdivide en nueve subfamilias. en gran parte basado en sus ensamblajes
supramoleculares

o Colágenos fibrilares (tipos I, II, III, V, XI, XXIV y XXVII): estos colágenos se
agregan en una forma altamente organizada manera en el compartimento
extracelular para formar fibrillas con un patrón de bandas típico de 64 nm. El
colágeno tipo I es El más abundante en la mayoría de los tejidos de colágeno
conectivo.
o Lámina basal de colágeno (tipo IV): El colágeno tipo IV es un componente
principal del basal lámina y es un producto de células epiteliales.
o Colágenos asociados a fibrillas con triples hélices interrumpidas (FACIT):
Collagens IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI y XXII De estos, colágeno tipo
XIX se encuentra en láminas basales y parece ser importante para la
diferenciación de células del músculo esquelético
o colágeno VII Formar se ensamblan en el anclaje fibrillas que se extienden desde
la lámina basal hacia el tejido conectivo subyacente.
o Colágeno formador de microfibrillas: colágeno tipo VI presente en la mayoría
de los tejidos conectivos. Este colágeno tiene propiedades de unión para células,
proteoglicanos, y colágeno tipo I y puede servir como puente entre las celdas y
la matriz.
o El colágeno tipo XIII está presente en los sitios de adhesión focal de fibroblastos
y en las interfaces de la matriz celular en algunos epitelios, músculo y nervios.
El colágeno tipo XIII también está presente en las especializaciones adhesivas
célula-célula.
o Tipo XVIII el colágeno es un componente de las láminas basales de epitelio y
células endoteliales y se cree que estabiliza las estructuras de La lámina basal.
 FORMACION Y SINTESIS DE COLAGENO
Producción de colágeno tipo I por fibroblastos, odontoblastos, y los osteoblastos son
esencialmente lo mismo. Como una proteína secretora, El colágeno fibroso se sintetiza
como una proproteína (procolágeno) de manera similar a las proteínas secretoras de
otras células

La primera modificación es la hidroxilación. de muchos de los residuos de prolina y

lisina en la cadena, que permite la unión de hidrógeno con las cadenas adyacentes como
Se ensambla la triple hélice. Las enzimas dependientes de la vitamina C
prolilhidroxilasa y lisilhidroxilasa son necesarios para esto paso. En la deficiencia de
vitamina C, hay menos moléculas de colágeno formados y son menos estables. Tejidos
con colágeno alto contenido y alta tasa de rotación de colágeno, como el ligamento
periodontal, se ven gravemente afectados; uno de los primeros Los síntomas de
deficiencia de vitamina C (escorbuto) es perdida dental
el diente.

Gránulos secretores que contienen las moléculas de procolágeno se forman en el cara

trans del complejo de Golgi y se liberan posteriormente por exocitosis en la superficie
celular.

Las moléculas de colágeno más cortas se alinean como microfibrillas de cinco

unidades, que luego se ensamblan de forma paralela, dando lugar a una series de huecos
o agujeros dentro de la fibrilla. Estas brechas son la ubicación de los depósitos iniciales
de mineral asociado con las fibrillas de colágeno en hueso, dentina, y cemento celular.

A medida que los tejidos maduran, las fibrillas pueden aumentar de diámetro (hasta diez
veces) y de longitud para Fortalecer el tejido.

La formación y secreción de la molécula de colágeno demora aproximadamente de 35 a

60 minutos.

ENFERMEDADES HEREDITARIAS QUE INVOLUCRAN COLÁGENOS

Se producen varias mutaciones en los genes de colágeno, lo que resulta en una variedad
de fenotipos diferentes según el afectado colágeno Algunas de las mutaciones más
comunes incluyen osteogénesis imperfecta, o enfermedad del hueso quebradizo,
causada por mutaciones de los genes de colágeno tipo I y que a menudo incluyen
anormalidades dentales; varios tipos de síndrome de Ehlers-Danlos (piel
hiperextensible, articulaciones hipermóviles y tejido fragilidad), resultante de
mutaciones en el tipo I, tipo III, o genes de colágeno tipo V; Síndrome de Stickler,
causado por mutaciones en los genes de colágeno tipo II o tipo XI y caracterizado por
desprendimientos de retina, cataratas, audición pérdida, problemas en las articulaciones,
paladar hendido y facial y dental anormalidades; Síndrome de Alport, nefrosis causada
por defectos de la lámina basal en el glomérulo renal y hipoacusia neurosensorial
debido a mutaciones en ciertos genes de colágeno tipo IV; y diferentes formas de
epidermólisis bullosa, una separación de la epidermis y la dermis, causado por
mutaciones de los genes de colágeno tipo VII o tipo XVII
 ELASTINA

La elastina es producida por fibroblastos y células musculares lisas Su formación sigue un camino
similar al descrito para colágeno, con ensamblaje final en láminas (láminas) o fibras ocurriendo
fuera de la célula. El elástico Las propiedades de la elastina resultan de numerosas enlaces
intermoleculares cruzados entre grupos lisina, formados por la enzima lisil oxidasa, y su naturaleza
altamente hidrofóbica. Para formar un fibra elástica, las glucoproteínas fibrilina-1, fibrilina-2 y
primero se secretan varias glucoproteínas asociadas a microfibrillas y ensamblado en
microfibrillas.

Durante la formación, el La proporción de microfibrillas a elastina es mayor que en adultos fibras

elásticas; Estas fibras elásticas en desarrollo han sido llamadas fibras de elaunina. Las mutaciones
en el gen fibrilina-1 dan como resultado el síndrome de Marfan, el segundo conectivo heredado
más común enfermedad tisular

 PROTEOGLUCANOS
La sustancia fundamental de la matriz extracelular aparece amorfa en el microscopio pero
contiene una mezcla compleja de macromoléculas con funciones importantes, esta altamente
hidratada, proporciona un mecanismo para regular el contenido de agua en los tejidos y se
encargade la difusión de nutrientes, productos de desecho y otras moléculas. Los fibroblastos
sintetizan dos clases principales de macromoléculas formando la sustancia fundamental:
proteoglicanos y glicoproteínas

Los proteoglicanos son un gran grupo de células extracelulares y celulares. moléculas asociadas a
la superficie que consisten en un núcleo de proteína a las cuales están unidas las cadenas de
glucosaminoglicanos. Glucosaminoglucanos son largas cadenas de disacárido y Se reconocen
varios glicosaminoglicanos diferentes.

El ácido hialurónico es un gran glucosaminoglucano presente en la mayoría de los tejidos

conectivos y es especialmente abundante en embriones tejidos y cartílagos. Con su agua ligada,
hialurónica el ácido forma un gel hidratado viscoso. En cartílago, hialurónico el ácido forma un
gran agregado con 50 a 100 moléculas del proteoglicano monómero agrecano. Este agregado El
proteoglicano, con su agua ligada, representa la resistencia del cartílago a las fuerzas de
compresión.

Una propiedad importante de la superficie celular y los proteoglicanos de la matriz. es su

capacidad para unir factores de crecimiento, citoquinas y Otras moléculas biológicamente activas.
 GLICOPROTEINAS

La fibronectina es una matriz extracelular y plasma glicoproteína importante sintetizada

principalmente por hepatocitos y fibroblastos. La fibronectina consta de dos polipéptidos unidos
por disulfuro cadenas que tienen varios dominios estructurales capaces de reaccionar con los
receptores de membrana celular de la familia de las integrinas, y otros componentes de la matriz
extracelular como la heparina, colágeno y fibrina. A través de estas interacciones, la fibronectina
participa en la unión celular, la migración, la diferenciación, y crecimiento. Como tal, juega un
papel importante en el embrión. desarrollo y cicatrización de heridas.

La tenascina es una molécula grande con seis brazos con una estructura en forma de estrella. La
tenascina se sintetiza en momentos y lugares específicos durante la embriogénesis y está presente
en el tejido conectivo del adulto, pero con una distribución más restringida. La tenascina también
está presente en el desarrollo del cartílago.

La trombospondina se expresa en varios tejidos y es sintetizada por varios tipos de células. La

trombospondina tiene un estructura y funciones triméricas o pentaméricas en la superficie celular
y en la matriz extracelular para promover la unión celular, difusión y migración. La
trombospondina también es importante para la correcta organización de las fibrillas de colágeno
en La piel y el cartílago.

FACTORES DE CRECIMIENTO Y CITOQUINAS

Fibroblastos, particularmente aquellos activados y que responden a algún tipo de estimulación,
como inflamación o fuerzas mecánicas, secretan una serie de factores de crecimiento, citocinas y
mediadores inflamatorios. Estas moléculas actuan localmente de manera paracrina o autocrina,
tienen papeles importantes en el procesos de desarrollo, curación de heridas y remodelación de
tejidos.

DEGRADACIÓN DE MATRIZ EXTRACELULAR

Además de su importante función en la síntesis y ensamblaje de la matriz extracelular, los
fibroblastos también participan en la remodelación de los tejidos conectivos a través de
degradación de colágeno y otras moléculas de matriz extracelular y su reemplazo por moléculas
recién sintetizadas.

Estos procesos son esenciales para ciertos aspectos de desarrollo embrionario normal,
morfogénesis tisular y remodelación y también ocurre durante la reparación de heridas,
inflamatorio enfermedades y crecimiento tumoral y metástasis. Dos mecanismos Para la
degradación del colágeno se han reconocido: (1) la secreción por las células de enzimas que se
degradan secuencialmente colágeno y otras moléculas de matriz extracelularmente, y (2) la
ingestión selectiva de fibrillas de colágeno por los fibroblastos y su degradación intracelular. La
degradación intracelular se considera el más importante. mecanismo para la renovación fisiológica
y remodelación de tejido conectivo colágeno. Este el proceso implica el reconocimiento de las
fibrillas a ser degradadas, posiblemente a través de la unión a receptores de integrina de
fibroblastos; digestión parcial de las fibrillas en fragmentos más pequeños.