Bioquímica

 El grupo hemo se encuentra principalmente unido a cadenas polipeptídicas de

la hemoglobina en los eritrocitos, la proteína hemoglobina tiene cuatro cadenas
poliptidicas cadena alfa 1,2 cadena beta 1,2 cada cadena tiene una forma globular por eso
es su estructura cuaternaria mantiene su estructura por las cinco fuerzas, puentes de
hidrógenos, interacciones hidrofóbicas, puentes de sulfuro, puente salino, esta es globular
porque es soluble con el agua tiene forma esférica . Su función principal es la de
almacenar y transportar oxígeno molecular de los pulmones hacia los tejidos y dióxido de
carbono desde los tejidos periféricos hacia los pulmones. Los grupos hemo son los
responsables del color rojo de la sangre.

El grupo hemo está formado por la protoporfirina IX y un átomo ferroso (Fe + +). El grupo hemo es
una estructura planar. Tiene propiedades apolares. Aunque también tiene cargas negativas, por
lo que va a tener también un extremo polar. Pero en general, podemos decir que sus propiedades
van a ser de a polaridad. Va a ser por tanto insoluble en agua.

 La hemoglobina tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consta de 141

aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146
aminoácidos con una secuencia diferente.

 La absorción del hierro tiene lugar en el duodeno y parte proximal del yeyuno.

Previamente, en el estómago el ácido clorhídrico favorece el paso del hierro ingerido de la
forma ferrosa a la férrica y esto facilita una mayor absorción. El hierro absorbido
es transportado por la transferrina. El hierro siempre tiene que estar unido a proteínas.
La transferidora lo lleva a la médula ósea para formar los hematíes.

 La histidina distal (distante) se une mediante un puente de hidrógeno al oxígeno.

 La histidina proximal arrastra con el átomo de hierro y queda menos inclinada.

 Se detalla la formación de carbamato entre el CO2 y los aminoácidos N-terminales de las

cadenas D.
la mayor parte del CO2 producido en el metabolismo se transporta como ion bicarbonato (HCO)
algo de CO2 se transporta como carbamato unido a los grupos amino N-terminales de la
hemoglobina (formando carbaminohemoglobina) la unión de CO2 estabiliza la forma T (Disminuir
la afinidad de la Hb por el O2). Desplazamiento a la derecha en la curva de disociación del
oxígeno.

 los glóbulos rojos se desintegran y la hemoglobina que contenían es liberada en el plasma

de la sangre. Los glóbulos rojos, también llamados hematíes o eritrocitos, son células

sanguíneas. Los glóbulos rojos no tienen núcleo ni orgánulos: por eso, a medida que se

desgastan, no están en condiciones de repararse. Llegado un cierto momento, los glóbulos

rojos se destruyen y su hemoglobina se libera en el plasma, que es la parte líquida de la

sangre. Ese proceso de destrucción del eritrocito y posterior liberación de su hemoglobina

en el torrente sanguíneo recibe el nombre de hemólisis.

 Desarrolla enfermedades como la porfirina y su incorrecto metabolismo puede causas

anemias. (se afecta el catabolismo de la hemoglobina)

 La anemia se produce cuando la sangre no tiene suficientes glóbulos rojos. Esto puede

suceder si: Tu cuerpo no produce suficientes glóbulos rojos. El sangrado hace que pierdas
glóbulos rojos más rápidamente de lo que pueden ser reemplazados.

Es una disminución en la cantidad de glóbulos rojos (anemia) debido a una falta de folato. Este es
un tipo de vitamina B. También es conocido como ácido fólico.

 Efecto Bohr: entra como CO2 y sale como O2

 El hierro es un mineral necesario para el crecimiento y desarrollo del cuerpo. El cuerpo
utiliza el hierro para fabricar la hemoglobina, una proteína de los glóbulos rojos que
transporta el oxígeno de los pulmones a distintas partes del cuerpo, y la mioglobina, una
proteína que provee oxígeno a los músculos.
 2.3 se forma por la vía glucolisis anaerobia
 Grupo hemo transporta el O2
 deficiencia de la ala sintasa se da por las porfirinas
 Los eritrocitos no tienen mitocondria para un eficiente metabolismo